Proteinlerin yemedeki rolü, normlar, azot dengesi, tüketim katsayısı, fizyolojik protein minimumu. protein eksikliği. Proteinler ve organizmanın yoga rolü. Rubner için derecelendirme katsayısı. Pozitif nitrojen dengesi. Negatif nitrojen içeriği ba

azot dengesi nitrojenist kıskanç.

Diğer amino asitler hücrelerde kolayca sentezlenir ve ikameler olarak adlandırılır. Bunlar arasında glisin, aspartik asit, asparagin, glutamik asit, glutamin, serin, prolin, alanin bulunur.

Prote bezbelkove yeme vücudun ölümü ile sona erer. Diğer amino asitlerin eksik asimilasyonuna yol açan diyete bir esansiyel amino asidi aşılamak ve buna negatif bir nitrojen dengesi, tükenme, büyümede bir artış ve bozulmuş fonksiyonlar eşlik eder. gergin sistem.

Protein içermeyen bir diyetle, dobada 25g protein yapan 4g azot görülür (COEF-T SORUMLULUK).

Hayvanlarda fizyolojik protein minimum-minimum protein miktarı, azot takviyesi ihtiyacı 30-50 g/gün'dür.

SHKT'DE BİLKİV SİNDİRİMİ. PEPTİDAZ ÖRTÜCÜ ÖZELLİKLERİ, AYDINLATMA VE HİDROJENİK ASİTİN ROLÜ.

V Gıda Ürünleri içinde çok az amino asit var. Proteaz enzimlerinin etkisi altında bağırsak yolunda hidrolize edildikleri için protein deposuna girmeleri önemlidir). Bu enzimlerin substrat özgüllüğü, cildin şarkı söyleyen amino asitlerle yapılan peptit bağının en fazla bölünmesi olduğu gerçeğidir. Bir protein molekülünün ortasındaki peptit bağlarını hidrolize eden proteazlar, endopeptidazlar olarak sınıflandırılabilir. Ekzopeptidaz grubuna ait olan enzimler, peptit bağlarını hidrolize eder, terminal amino asitlerle çözülür. SHKT'nin tüm proteazlarının etkisi altında, proteinler ayrıca daha sonra doku hücrelerinde meydana gelen amino asitlerin deaconlarını da parçalar.

Hidroklorik asidin rolü ortadan kaldırıldı

Bitkisel savakların ana işlevi, proteinin yeni bir şekilde aşındırılması gerçeğinde yatmaktadır. Bu işlemin birincil rolü hidroklorik asittir. Tüplerde bulunan proteinler görüşü uyarır. histamin o grup protein hormonları - gastriniv, yakі, kendi ellerinde, HCI ve proenzim - pepsinojenin salgılanmasını gerektirir. HCI, çıtaları kaplayan klitinlere yerleşir

Dzherelom H + є H 2 CO 3, kandan yayılan CO 2'den kanalın obkladalnyh klitinlerine yerleştiği için ve H 2

H 2 3'ün çözünene kadar bikarbonat üretmek üzere ayrışması, özel proteinlerin katılımıyla plazmada görülür. Ioni C1 - klorür kanalı boyunca drenajın lümenine yakın olmalıdır.

pH 10-20'ye düşürülür.

HCl'nin etkisi altında, proteazlar için peptit bağlarının mevcudiyetini artıran termal işlemeyi tanımayan proteinlerin denatürasyonu meydana gelir. HCl bakterisidal etki ve bağırsaklarda patojenik bakterilerin pereskodzha yutulması olabilir. Ayrıca hidroklorik asit pepsinojeni aktive eder ve dipepsin için optimum pH'ı oluşturur.

Pepsinojen, bir polipeptit mızrağından oluşan bir proteindir. HCl'nin etkisi altında aktif pepsine dönüştürülür. Aktivasyon işlemi sırasında pepsinojenin N-terminal molekülünün kısmi proteolizinin bir sonucu olarak, amino asit kalıntıları eklenir ve bu amino asit kalıntıları, protein yapısında bulunan tüm pozitif yüklü amino asitleri ortadan kaldırabilir. pepsinojen. Böylece aktif pepsinde amino asitler, molekülün konformasyonel değişimlerinde ve aktif merkezin oluşumunda yer aldıkları için negatif yüklüdür. HCl'nin etkisi altında çözünmüş olan aktif pepsin molekülleri, diğer pepsinojen moleküllerini (otokatalizler) aktive edebilir. Pepsin, aromatik amino asitler (fenilalanin, triptofan, tirozin) içeren proteinlerdeki peptit bağlarını hidrolize eder.

Memeli çocuklarda dışkı bir enzim içerir. rennin(kimozin), sütün boğazını seslendirir. Olgun insanların sümüklü böceklerinde rennin yoktur, sütleri HCl ve pepsinin etkisi altında oluşturulur.

bir proteaz daha gastriksin. 3 enzimin tümü (pepsin, renin ve gastriksin) birincil yapıya benzer

KETOJENİK VE GLİKOJENİK AMİNO ASİTLER. ANAPLEROTİK REAKSİYONLAR, DEĞİŞİM AMİNO ASİTLERİN SENTEZİ (UYGULAMA).

Amino asitlerin katabolizması - zvoditsya'dan osviti'ye piruvat, asetil-CoA, α -ketoglutarat, süksinil-CoA, fumarat, glikojenik amino asitlerin oksaloasetatı- TCA'nın piruvat ve ara ürünlerine dönüştürün ve oksaloasetata dönüştürün, glukoneogenez sürecinde yardımcı olabilir.

ketojenik katabolizma sürecindeki amino asitler, asetoasetata (Lіz, Leu) veya asetil-CoA'ya (Leu) dönüştürülür ve keton cisimlerinin sentezinde yardımcı olabilir.

glikoketojenik amino asitler glikoz sentezi ve keton cisimlerinin sentezi için yardımcı olur, böylece katabolizma sürecinde 2 ürün üretilir - sitrat döngüsünün metaboliti ve asetoasetat (Tri, Phen, Tyr) veya asetil-CoA ( ile).

Anaplerotik reaksiyonlar - biyolojik olarak aktif konuşmaların sentezi için kullanıldığından, katabolizma yolundaki çok sayıda metaboliti yenilemek için nitrojen içermeyen dolaylı amino asit fazlalıkları kullanılır.

Reaksiyonu katalize eden enzim piruvat karboksilaz (koenzim - biotin), karaciğerde ve m'yazakh'ta tezahür eder.

2. Amino asitler → Glutamat → α-Ketoglutarat

glutamat dehidrojenaz veya aminotransferazların etkisi altında.

3.

Propionil-CoA ve ardından süksinil-CoA, eşleşmemiş sayıda karbon atomuna sahip daha yüksek yağ asitlerinin parçalanmasında da rol oynayabilir.

4. Amino asitler → Fumarat

5. Amino asitler → Oksaloasetat

Reaksiyonlar 2, 3 tüm dokularda (karaciğer kremi ve mukoza) ve de novo piruvat karboksilazda bulunur.

VII. Amino asitlerin biyosentezi

İnsanlar sekiz amino asidi sentezleyebilir: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Bu amino asitlerin karbonlu iskeleti glikozdan emilir. α-amino grubu, transaminasyon reaksiyonlarının bir sonucu olarak α-keto aside dahil edilir. evrensel donör α -Amino grupları glutamat görevi görür.

Glikoz tarafından emilen α-keto asitlerin transaminasyon yolu ile amino asitler sentezlenir.

glutamat ayrıca amin α-ketoglutarat glutamat dehidrojenaz girişi ile utvoryuєtsya.

TRANSİMİNASYON: SÜREÇ ŞEMASI, ENZİM, BIOROLE. BIOROL ALAT I ASAT I KAN YETİM HEDEFİNİN KLİNİK ÖNEMİ.

Transaminasyon - bir a-amino grubunun bir ak- ve bir a-keto aside transfer edilmesinin reaksiyonu, ardından yeni bir keto asit ve yeni bir ak oluşturulur. transaminasyon süreci kolayca acımasızdır

Reaksiyonlar, koenzim piridoksal fosfat (PP) olan aminotransferaz enzimleri tarafından katalize edilir.

Aminotransferazlar, hem sitoplazmada hem de hücresel ökaryotların mitokondrilerinde tespit edilir. İnsan klitinlerinde substrat özgüllüğü sorgulanan 10'dan fazla aminotransferaz bulunmuştur. Mayzhe tüm amino asitler transaminasyon reaksiyonuna girebilir, biraz lizin, treonin ve prolin için.

• İlk aşamada, enzimin aktif merkezindeki piridoksal fosfata, birinci substrat olan a-i'den bir amino grubu, aldimin bağına yardımcı olmak için gelir. Reaksiyonun ilk ürünü olan enzim-piridoksum-minfosfat kompleksi ve ketoasit çözülür. Bu süreç, 2 Schiff bazının ara kabulünü içerir.
• Diğer aşamada, enzim-piridoksamin fosfat kompleksi keto asit ile birleşir ve amino grubunu 2 şifreli bazdan oluşan ara çözelti vasıtasıyla keto aside aktarır. Bunun sonucunda enzim doğal formuna döner ve reaksiyonun bir diğer ürünü olan yeni bir amino asit oluşur. Piridoksal fosfatın aldehit grubu, substratın amino grubu tarafından işgal edilmediğinden, enzimin aktif merkezinde lizin radikalinin ε-amino grubu ile Schiff bazını kurar.

Çoğu zaman, transaminasyon reaksiyonlarında, dokulardakiler yerine amino asitlerin bir kısmını alır, diğer türlerde önemli bir artış vardır - glutamat, alanin, aspartat ve diğer keto asitler - α -ketoglutarat, piruvat ve oksaloasetat. Amino grubunun ana vericisi glutamattır.

Çoğu dokuda en yaygın olarak kullanılan enzimler şunlardır: ALT (AlAT), alanin ve α-ketoglutarat arasındaki transaminasyon reaksiyonunu katalize eder. Bu enzim, çeşitli organların hücrelerinin sitozolünde lokalizeydi ve en büyük sayı karaciğer ve kalp eti hücrelerinde bulundu. ACT (AST), apartat ve α-ketoglutarat arasındaki transaminasyon reaksiyonunu katalize eder. oksaloasetat ve glutamat çözülür. En fazla sayıda yogo, kalp eti ve karaciğer hücrelerinde ortaya çıktı. Bu enzimlerin organ özgüllüğü.

Normal kanda bu enzimlerin aktivitesi 5-40 U/l olmalıdır. Vücutta kronik klitin olması durumunda, enzimler, aktivitelerinin keskin bir şekilde arttığı kanda ortaya çıkar. Oscilki ACT ve ALT en çok karaciğer, kalp ve iskelet ülseri hücrelerinde aktiftir ve bu organların hastalıklarının teşhisinde kullanılır. Kalp eti hücrelerinde, ACT sayısı ALT sayısını ve karaciğeri önemli ölçüde aşıyor - diğer yandan. Bunun için, kan serozasındaki her iki enzimin aktivitesinin özellikle bilgilendirici bir saatlik araştırması. Spivvіdnoshennia faaliyetleri ACT/ALT adı "Ritis katsayısı". Normal katsayı sağlıklı 1,33±0,42'dir. Miyokard enfarktüsü durumunda, kandaki ACT aktivitesi 8-10 kat ve ALT - 2.0 kat artar.

Hepatitte, ALT'nin kan balgamındaki aktivitesi ~ 8-10 kat ve ACT - 2-4 kat artar.

Melanin sentezi.

melanin görmek

Metionine aktivasyon reaksiyonu

Metiyoninin aktif formu S-adenosilmetiyonindir (SAM) - adenosin molekülüne metioninin eklenmesi sonucu çözülen amino asidin sülfonat formu. Adenozin, ATP hidrolizi ile emilir.

Bu reaksiyon, tüm klitin tiplerinde bulunan metionin adenosiltransferaz enzimi tarafından katalize edilir. SAM'deki yapı (-S + -CH 3), metil grubunun ("aktif metiyonin" teriminin adı) yüksek bir aktivitesini gösteren kararsız bir gruplandırmadır. Bu reaksiyon biyolojik sistemler için benzersizdir, parçalar, belki de tek bir reaksiyondur, bunun sonucunda üç ATP fosfat fazlasının tümü artar. SAM'deki metil grubunun bölünmesi ve alıcıya aktarılması, metiltransferaz enzimini yarı katalize eder. SAM, reaksiyon sırasında S-adenosilhomosisteine ​​(SAT) dönüştürülür.

kreatin sentezi

Kreatin, yüksek enerjili etlerde emilim için gereklidir - kreatin fosfat. 3 amino asit içeren 2 aşamada kreatin sentezi: arginin, glisin ve metionin. nirkah'da guanidinoasetat diglisinamidinotransferaz tarafından metabolize edilir. Potim guanidin asetat taşınır fırında yogo metilasyonunun reaksiyonu gerçekleşir.

Transmetilasyon reaksiyonları ayrıca aşağıdakiler için gerçekleştirilir:

• adrenalin ve norepinefrin sentezi;
• karnosinden anserin sentezi;
• nükleotidlerde azotlu bazların metilasyonu ve;
• metabolitlerin (hormonlar, aracılar, vb.) inaktivasyonu ve dahil olmak üzere yabancı faktörlerin etkileri tıbbi müstahzarlar.

Biyojenik aminlerin inaktivasyonu da belirtilmiştir:

metiltransferazların dejenerasyonu için SAM'ın katılımı için metilasyon. Bu şekilde çeşitli biyojenik aminler inaktive edilebilir ve çoğu zaman gastamin ve adrenalin inaktivasyonu gözlemlenebilir. Yani adrenalinin inaktivasyonu ortopozisyondaki hidroksil grubunun metilasyonundan kaynaklanmaktadır.

AMONYAK TOKSİSİTE. YOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.

Amino asitlerin dokulardaki katabolizması 100 g/gün dozunda sürekli olarak gözlenir. Amino asitlerin daha sonra herhangi bir deaminasyonu durumunda, büyük miktarda amonyak üretilir. Biyojenik aminler ve nükleotidler deamine edildiğinde önemli ölçüde daha az miktarda yoga kullanılır. Amonyağın bir kısmı, besin proteinleri (bağırsaklardaki çürük proteinler) üzerinde bakteri bulunması nedeniyle bağırsaklarda emilir ve damarın kanında bulunur. Portal venin kanındaki amonyak konsantrasyonu, üst kan akışında daha düşük, önemli ölçüde daha yüksektir. Karaciğerde çok miktarda amonyak bulunur ve bu da kandaki düşük miktarı artırır. Normdaki kandaki amonyak konsantrasyonu nadiren 0,4-0,7 mg/l'yi (veya 25-40 µmol/l'yi) aşar.

Amiyak zehirlidir. Vücuda düşmanca konsantrasyonunda küçük bir artışa gidin ve merkezi sinir sistemine ilerleyin. Böylece beyindeki amonyak konsantrasyonunun 0,6 mmol'e kadar artması sudomiyi uyardı. Hipermonemi belirtilerinden önce titreme, belirsiz hareket, bıkkınlık, kusma, kafa karışıklığı, yargısal saldırı, hafıza kaybı görülebilir. Önemli ruh hallerinde, ölümcül kinetlerle bir koma gelişir. Amonyağın beyin ve genel olarak organizma üzerindeki toksik etkisinin mekanizması, açıkça, fonksiyonel sistemlerin hamsileri üzerindeki yoga diyetiyle ilgilidir.

• Amonyak, hücrelerdeki ve mitokondrilerdeki zarlardan kolayca geçerek glutamat dehidrojenaz tarafından glutamat formunda katalize edilen bir reaksiyona neden olur:

α-Ketoglutarat + NADH + H + + NH3 → Glutamat + NAD +.

α-ketoglutarat konsantrasyonundaki değişime şunlar neden olur:

· amino asitlerin değişiminin (transaminasyon reaksiyonları) ve daha sonra nörotransmitterlerinin sentezinin (asetilkolin, dopamin ve diğerleri) inhibisyonu;

· TTC'nin hızındaki azalma nedeniyle hipoenerjetik değirmen.

α-ketoglutarat eksikliği, TCA'nın metabolitlerinin konsantrasyonunda bir azalmaya yol açar, bu da yoğun bir CO2 azalmasının eşlik ettiği piruvattan oksaloasetat sentezine hızlandırılmış bir reaksiyona neden olur. Hipermonemi durumunda karbondioksitin çözünürlüğünün ve rahatlamasının gücü, özellikle beyin hücrelerinin özelliğidir. Kandaki amonyak konsantrasyonundaki bir artış, su birikintisi tarafındaki pH'ı artırır (alkaloz olarak adlandırılır). Özünde Tse, hemoglobin sporiditesini ekşiliğe yükseltir, bu da doku hipoksisine, CO2 birikimine ve hipoenerjetik bir duruma yol açar, bu durumda baş beyin bir smut derecesinden muzdariptir. Yüksek amonyak konsantrasyonları, sinir dokusunda glutamattan glutamin sentezini uyarır (glutamin sentetazın katılımıyla):

Glutamat + NH 3 + ATP → Glutamin + ADP + H3 P0 4.

· Nöroglia klitinlerinde glutamin birikmesi, içlerindeki ozmotik basıncın artmasına, astrositlerin şişmesine ve yüksek konsantrasyonlarda beynin şişmesine neden olabilir. GABA ve diğer aracıların eksikliği nedeniyle sinir impulsunun iletimi bozulur, sudomi suçlanır. İyon NH 4+ pratik olarak sitoplazmik ve mitokondriyal zarlardan geçmez. Kanda çok fazla amonyum iyonu, tek değerli Na + ve K + katyonlarının transmembran transferini bozabilir, bunlarla iyon kanalları için rekabet eder ve bu da sinir uyarılarının iletimini etkiler.

Dokulardaki amino asitlerin deaminasyon süreçlerinin yüksek yoğunluğu ve hatta kandaki düşük amonyak seviyesi, hücrelerde, toksik olmayan hastalıkların etkilerinden amonyak salınımına aktif olarak katılanları gösterir. bölüm boyunca gövde. Bu reaksiyonlar amonyak reaksiyonları ile dikkate alınabilir. Çeşitli doku ve organlarda, bu tür reaksiyonların birkaç türü ortaya çıktı. Ana reaksiyon, vücudun tüm dokularında meydana gelen amonyağın bağlanması, є 1.) glutamin sentetazın etkisi altında glutamin sentezi:

Glutamin sentetaz, klitin mitokondrilerinde lokalizedir, enzimin çalışması için gerekli kofaktör Mg2+ iyonlarıdır. Glutamin sentetaz, amino asitlerin değişimi için ana düzenleyici enzimlerden biridir ve AMP, glukoz-6-fosfat ve ayrıca Gli, Ala ve Hys tarafından allosterik olarak inhibe edilir.

Bağırsak klitinlerinde glutaminaz enziminin etkisi altında, amonyak varlığında amid azotunun hidrolitik bir etkisi vardır:

Reaksiyona yerleşen glutamat, piruvat ile transaminasyona uğrar. os-Glutamik asit amino grubu alanin deposuna aktarılır:

Glutamin vücuttaki ana nitrojen donörüdür. Glutaminin amid nitrojeni, pürin ve pirimidin nükleotitleri, asparagin, amino şekerler ve diğerlerinin sentezi için çalışır.

SECHEVİN'İN KAN YETİMİNE BELİRLENMESİ İÇİN KIL-V YÖNTEMİ

Biyolojik bölgelerde, M., gazometrik yöntemlerin, M.'nin farklı konuşmalarla reaksiyonuna dayanan doğrudan fotometrik yöntemlerin, eş moleküler miktarlarda zabarvlennyh produktіv çözeltilerinin yanı sıra, dolaylı enzim smuthen ile enzimatik yöntemlerin yardımı için kullanılır. . Gazometrik yöntemler, su birikintisi ortamında NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O içinde oksitlenmiş M. hipobromit sodyuma dayanır. Gaz halindeki nitrojen hacmi özel bir cihaz yardımıyla kontrol edilir. , çoğu zaman Borodin cihazı. Ancak bu yöntemin özgüllüğü ve doğruluğu düşüktür. M.'nin diasetil monooksim ile reaksiyonuna (Feron'un reaksiyonu) dayanan fotometrik en geniş yöntemlerden.

Kan syrovattsі ve vicorist bölümlerinde sechovini amacıyla, asidik ortamda tiyosemikarbazid ve tükürük tuzları varlığında M.'nin diasetil monooksim ile reaksiyonuna dayanan yöntemi birleştirin. M atama yöntemi ile Іnshim unіf_kovanim. є üreaz yöntemi: NH2-CO-NH2 → üreaz NH3 + CO2. Gördüğüm ammia, mavi renge sahip olan sodyum hipoklorit ve indofenol fenol ile çözülür. Enfeksiyonun yoğunluğu, son numunedeki M.'nin sisiyle orantılıdır. Üreaz reaksiyonu oldukça spesifiktir, takip süresi 20'den fazladır. ul NaCl (0.154 M) ile 1:9 oranında yetiştirilen kan serumu. Sodyum salisilat, fenol vekaleten yerine kullanılabilir; kan serumunu aşağıdaki gibi seyreltin: 10'a kadar ul kan sirovatları 0.1 verir ml kurşun veya NaCl (0,154 M). Her iki vipadde de enzimatik reaksiyon, 37 ° 'de 15 ve 3-3 1/2 beraberlik ile ilerler xv açıkça.

Atomların asit radikalleri ile ikame edildiği moleküllerde Pokhіdnі M., üreitler olarak adlandırılabilir. Pek çok ureidives ve deacons ve halojen ikameleri tıpta bir tıbbi ürün olarak zafere benzer. Üreidiflerden önce, örneğin, barbitürik asit (malonil secovin), alloksan (mezoksalil secovin) tuzları; heterosiklik üreid є sekik asit .

HEMU ÇÖZÜMÜNÜN ŞEMATİK ŞEMASI. "DİREKT" VE "DOLAYLI" BİLİRUBİN, YOGO TANIMININ KLİNİK ÖNEMİ.

Heme(hemoxygenase)-biliverdin(biliverdin redüktaz)-b_lirubin(UDP-glucuranyltransferase)-b_lirubinmonoglucuronide(UD-glucuronyltransferase)-b_lirubindiglucuronide

Normal bir durumda, plazmadaki spontan bilirubin konsantrasyonu, konjuge olmayan formdaki (dolaylı bilirubin) toplam bilirubin miktarının% 75'i olan 0.3-1 mg / dl (1.7-17 μmol / l) olur. Kliniklerde, bilirubin konjugasyonlarına doğrudan denir, çünkü şarap suya dayanıklıdır ve bir diazoreajan ile kolayca birleşerek erizipel rengini azaltır, - bu Van der Berg'in doğrudan bir reaksiyonudur. Konjuge olmayan bilirubin hidrofobiktir, bu nedenle kan plazmasında albümin ile bir kompleks içinde bulunur ve pirolize kadar, örneğin albümin gibi etanol gibi bir organik perakendeci tarafından bilgilendirilinceye kadar diazoreaktif ile reaksiyona girmez. Azobarvnik ile kombinasyon halinde, sadece proteinin çökeltilmesinden sonra, konjuge olmayan veya rubin, dolaylı bilirubin olarak adlandırılır.

Konjuge bilirubin konsantrasyonunda 3 kat artışın eşlik ettiği hepatik-klitin patolojisi olan hastalarda, kan, bilirubinin albümine ve yogogoya kovalent olarak bağlandığı üçüncü bir plazma bilirubin formu gösterir. Bazı durumlarda, toplam bilirubin kanının %90'ına kadarı bu formda bulunabilir.

HEMOGLOBİN TANIMA YÖNTEMİ: FİZİKSEL (HEMOGLOBİN VE YOGO VIROBNIH'İN SPEKRAL ANALİZİ); FİZİKSEL VE ​​KİMYASAL (HEMİN HİDROJEN İÇERİSİNDEKİ OTRIMANNY KRİSTAL).

Hemoglobin ve yoganın spektral analizi. Oksihemoglobinin farkını incelerken, en yaygın olarak kullanılan spektrografik yöntemler, spektrumun sarı-yeşil kısmında Fraunhofer çizgileri D ve E arasında iki sistemik kil dumanı gösterir, spektrumun aynı bölümünde sadece bir geniş smuga vardır. Oksihemoglonom, hemoglobіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіnіn krovіnіnіnіn krovіnіn krovі sіsnіm oksihemogloіnom yönteminin temeli olarak hizmet etti. oksimetre.

Spektrumundaki karbhemoglobin, oksihemoglobin'e yakındır, konuşma ilavesiyle prote, karbhemoglobinin iki kil sisine sahip olduğunu gösterir. Methemoglobin spektrumu, spektrumun kırmızı ve sarı kısımlarının sınırında bir dar duman, sarı ve yeşil bölgelerin sınırında başka bir dar duman, nareshti ve spektrumun yeşil kısmının yakınında üçüncü bir geniş duman ile karakterize edilir. .

Hemini kristalleri veya hematin hidroklorik asit. Yamaların yüzeyinden konu üzerinde kazınır ve tahılların çaçası kesilir. Onlara 1-2 tane eklenir mutfak tuzu ve 2-3 damla krizhanoy otstovoy to-ty. Bıyık kavisli bir kıvrımla kavislidir ve dikkatlice kaynamaya yol açmaz, ısıtılır. Kanın varlığı, eşkenar dörtgen plakalar gibi kahverengi-sarı renkli mikro kristallerin ortaya çıkmasıyla ortaya çıkar. Kristaller çürük bir şekilde kalıplanmışsa, kenevir gibi görünürler. Gemine kristallere sahip olmak, delice, kan nesnesinin varlığını kan nesnesine getirir. olumsuz sonuç hiçbir değer deneyin. Yağ evi, irzha heminde kristalleri kesmeyi kolaylaştırıyor

OİD'İN AKTİF FORMLARI: SÜPEROKSİT ANYON, HİDROJEN PEROKSİT, HİDROKSİ RADİKAL, PEROKSİNITRİT. IX AÇIKLAMA, ZEHİRLİLİK NEDENLERİ. ROS'UN FİZYOLOJİK ROLÜ.

CPE'de clitin Pro 2'nin %90'a yakını girer. Reshta O 2 diğer GEN'de kazanır. O2 dönüşümü ile OVR'de yer alan enzimler 2 gruba ayrılır: oksidaz ve oksijenaz.

Vikoröz oksidaz sadece bir elektron alıcısıdır ve H 2 Pro veya H 2 Pro 2'ye yol açar.

Oksijenazlar, reaksiyon ürününde çözünen bir (monooksijenaz) veya iki (dioksijenaz) asit atomunu içerir.

Bu reaksiyonlara ATP sentezi eşlik etmese de, karaciğerdeki yabancı konuşma reaksiyonlarında amino asitlerin değişimi), yağ asitlerinin ve steroidlerin sentezindeki spesifik reaksiyonlar için kokular gereklidir.

Moleküler asitliği içeren reaksiyonların çoğunda yenileme, bir elektronun cilt aşamasına aktarılmasıyla adım adım gerçekleştirilir. Tek elektron transferi ile, orta dereceli reaktif ekşilik biçimlerinin benimsenmesi gerçekleşir.

Uyanmamış bir durumda, kisen toksik değildir. Toksik ekşilik biçimlerinin benimsenmesi, moleküler yapısının özellikleri ile ilgilidir. Yaklaşık 2 intikam 2 eşleşmemiş elektron, sanki farklı yörüngelere dağılmış gibi. Bu yörüngelerdeki deri bir elektronu kabul edebilir.

Pro 2'nin yenilenmesi, 4 tek elektronlu geçişin bir sonucu olarak gerçekleşir:

Süperoksit, peroksit ve hidroksil radikali, hücrelerin zengin yapısal bileşenleri için ciddi problemlere neden olan aktif oksitlerdir.

Aktif asit formları elektronları zengin sporlara ayrıştırarak onları yeni serbest radikallere dönüştürerek lanset oksit reaksiyonlarını başlatabilir.

Komponenti kіtini içinde Poshkodzhuє diyu vіlnyh radikal. 1 - beyazların sallanması; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - nükleer zarın bozulması ve hasarlı DNA; 4 - mitokondriyal zarların çökmesi; su ve iyonların klitine penetrasyon.

CPE'de süperoksidin çözünmesi. CPE'deki elektronların "Vitik"i, koenzim Q'nun katılımına bağlı elektron transferinden kaynaklanıyor olabilir. Eklendiğinde, ubikinon anyon-radikal semikuinona dönüştürülür. Cei radikali, süperoksit radikalinin çözeltileri ile O2 ile enzimatik olmayan bir şekilde etkileşime girer.

Aktif asit formlarının çoğu, QH2-dehidrojenaz kompleksinin işleyişi sırasında numunelendirilen CPE'den elektronların transferi sırasında oluşturulur. Bunun nedeni, elektronların QH2'den kisen'e enzimatik olmayan transferinin ("dökülmesinin") sonucudur (

Sitokrom oksidazın (kompleks IV) katılımı nedeniyle elektron transferi aşamasında, elektronların "dönüşleri", ara serbest maddenin etkisi olmadan Fe ve Cu ve 2'nin intikamını alan özel aktif merkezlerin enzimlerinde belirgin görünmemektedir. radikaller.

Fagositik lökositlerde, fagositoz süreci, aktif radikallerin asitlenmesi ve ortadan kaldırılmasıyla güçlendirilir. Ekşinin aktif formları, en önemlisi plazma zarının dış tarafında lokalize olan NADPH-oksidazın aktivasyonunun bir sonucu olarak çözülür ve yerleşik aktif ekşi formlar için "solunum titreşimleri" olarak adlandırılanlara yol açar.

Vücudu, son derece spesifik enzimlerin tüm klitinlerinde tezahürlerle, toksik ve aktif ekşi formları şeklinde korur: süperoksit dismutaz, katalaz, glutatyon peroksidaz ve ayrıca antioksidanların etkisi.

ZNESHKOZHNYA AKTİF FORMLAR KISNYU. ENZİMATİK ANTİOKSİDAN SİSTEMİ (KATALAZ, SÜPEROKSİT DİSMUTAZ, GLUTATİON PEROKSİDAZ, GLUTATİON REDÜKTAZ). PROSES ŞEMALARI, BIOROLE, MISCE İŞLEME.

Süperoksit dismutaz, süperoksit anyon radikallerinin dismutasyon reaksiyonunu katalize eder:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
Reaksiyon sırasında peroksit suda çözüldü, yapı malzemesi SOD'u etkisiz hale getirdi, süperoksit dismutaz zavzhd "pratsyuє", su peroksidi kesinlikle nötr levhalara etkili bir şekilde bölüyormuş gibi, skatalaz ile çiftler halinde.

katalaz (CF 1.11.1.6)- süperoksit radikalinin dismutasyon reaksiyonundan sonra meydana gelen su peroksit reaksiyonunu katalize eden hemoprotein:
2H2O2 = 2H2O + O2

Glutatyon peroksidaz, enzimin su peroksiti suya dönüştürdüğü ve ayrıca organik hidroperoksitleri (ROOH) hidroksit hidroksitlere dönüştürdüğü reaksiyonları katalize eder ve sonuç olarak, GS-SG formundaki oksitlenmiş disülfid haline geçer:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

Glutatyon peroksidazı zneshkodzhuє sadece H2O2 değil, aynı zamanda POL aktivasyonu sırasında vücutta emildikleri için çeşitli organik lipid peroksiller.

glutatyon redüktaz (CF 1.8.1.7)- iki özdeş alt birimden oluşan prostetik grup flavinadenin dinükleotidli flavoprotein. glutatyon redüktaz GS-SG'nin oksitlenmiş formuna glutatyon ilavesinin reaksiyonunu ve glutatyon sentetaz zaferinin diğer tüm enzimlerini katalize eder:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH

Ökaryotların klasik sitozolik enzimi. Glutatyon transferaz reaksiyonu katalize eder:
RX+GSH=HX+GS-SG

ZEHİRLİ KONUŞMA MÜKEMMELLİK SİSTEMİNDE KONJUGASYON AŞAMASI. CON'YUGATSІЇ'A BAKIN (FAFS, UDFGK İLE REAKSİYONLARI UYGULAYIN)

Konjugasyon, konuşmanın gelişiminin başka bir aşamasıdır; bu süreçte, ilk aşamada yerleşmiş olan fonksiyonel gruplara, hidrofilisiteyi artıran ve ksenobiyotiklerin toksisitesini azaltan diğer moleküllere veya endojen hareket gruplarına katılmanız gerekir.

1. Konjugasyon reaksiyonlarında transferazların rolü

UDP-glukuroniltransferaz. Esas olarak ER'de lokalize olan üridin difosfat (UDP)-glukuroniltransferaz, konuşma molekülüne mikrozomal oksidasyon sırasında sindirilen fazla glukuronik asit ekler

Zagal: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

sülfotransferaz. Sitoplazmik sülfotransferazlar, 3 "-fosfoadenosin-5"-fosfosülfat (FAPS) formundaki sülfürik asit (-SO3H) fazlasının fenollere, alkollere veya amino asitlere karşı konjugasyon reaksiyonunu katalize eder.

Yanma reaksiyonu: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

Enzimler sülfotransferaz ve UDP-glukuroniltransferaz, harici ksenobiyotiklerde, ilaçların inaktivasyonunda ve endojen biyolojik olarak aktif hastalıklarda yer alır.

Glutatyon transferaz. Özellikle ksenobiyotiklerde görev alan enzimler arasında normal metabolitlerin inaktivasyonu olan glutatyon transferaz (GT) yer almaktadır. Glutatyon transferaz tüm dokularda işlev görür ve vücut metabolitlerinin inaktivasyonunda önemli bir rol oynar: steroid hormonları, bilirubin ve yağ asitleri.

Glutatyon, bir tripeptit Glu-Cis-Gli'dir (radikalin sistein karboksil grubuna eklenen fazla glutamik asit). HT, toplam sayısı 3000'den fazla olan substratlara geniş bir özgüllüğe sahip olabilir. HT, zengin bir hidrofobik konuşma gösterir ve onları etkisiz hale getirir, ancak glugasyonun katılımı nedeniyle sadece kimyasal modifikasyonlar meydana gelir. Tobto substratları - konuşma, yakі, bir taraftan elektrofobik bir merkez (örneğin, OH grubu) ve diğer taraftan - hidrofobik bir bölge yapabilir. Zneshkodzhennya, tobto. GT'nin katılımı için ksenobiyotiklerin kimyasal modifikasyonu üç farklı şekilde değiştirilebilir:

substrat R'nin glutatyon (GSH) ile konjugasyonu için yol: R + GSH → GSRH,

nükleofilik ikame sonucunda: RX + GSH → GSR + HX,

organik peroksitlerin alkollere dönüştürülmesi: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

Reaksiyonda: UN - hidroperoksit grubu, GSSG - glutation oksidasyonu.

HT ve glutatyonun katılımı için tanıma sistemi, vücudun çeşitli efüzyonlara karşı direncinin oluşumunda benzersiz bir rol oynar ve bağışıklık tepkisinin en önemli mekanizmasıdır. GT'nin etkisi altında bazı ksenobiyotiklerin biyotransformasyonu sırasında, tiyoeterler (RSG konjugatları) dönüştürülür ve daha sonra aralarında toksik ürünlerin ortaya çıktığı merkaptanlara dönüştürülür. Ale, GSH'yi daha fazla ksenobiyotik, daha az reaktif ve daha hidrofilik, daha az toksik ve dolayısıyla daha az toksik ve vücuda atılması daha kolay olan konjuge eder.

Hidrofobik merkezleriyle GT, lі-pofilnye spoluk'un (fiziksel dalgalanmalar) boyutunu kovalent olmayan bir şekilde artırabilir, zarların lipid küresine nüfuz etmelerini ve hücrelerin işlevlerinin bozulmasını etkileyebilir. Bu nedenle GT'ye bazen hücre içi albümin denir.

GT, güçlü elektrolitler olan ksenobiyotikleri kovalent olarak bağlayabilir. Bu tür konuşmaların ortaya çıkışı, GT için "kendine düşkünlük", ancak klitin için ek bir mekanizmadır.

Asetiltransferaz, metiltransferaz

Asetiltransferazlar konjugasyon reaksiyonlarını katalize eder - örneğin sülfonamidlerin deposunda asetil-CoA'dan asetil fazlasının -SO2NH2 grubunun azotuna transferi. Membran ve sitoplazmik metiltransferazlar, SAM'ın katılımıyla ksenobiyotiklerin -P=O, -NH2 ve SH-gruplarını metiller.

Çözünmüş diollerde epoksit hidrolazların rolü

Diğer enzimler, gelişimin diğer aşamasında yer alır (konjugasyon reaksiyonları). Epoksit hidrolaz (epoksit hidrataz), hastalığın ilk evresinde çözünen epoksit benzen, benzpiren ve diğer polisiklik karbonhidratlara su ekleyerek onları diollere dönüştürür (Şekil 12-8). Mikrozomal oksidasyonla lekelenen epoksitler kanserojendir. Koku, yüksek bir kimyasal aktiviteye sahip olabilir ve DNA, RNA, proteinlerin enzimatik olmayan alkilasyonunun reaksiyonlarında yer alabilir. Bu moleküllerin kimyasal modifikasyonları, normal bir hücrenin bir puhlinnaya dönüşmesine yol açabilir.

KARÇUVANNI, NORMI, AZOT DENGESİ, İLİŞKİ KATSAYISI, FİZYOLOJİK BİLKOVİY MİNİMUM'DA BİLKİV'İN ROLÜ. BİLKOVA YETERSİZLİĞİ.

AK tüm nitrojenin %95'ini alabilir, aynı koku vücudun nitrojen dengesini iyileştirecektir. azot dengesi- Yanında bulunması gereken azot miktarı ile görülen azot miktarı arasındaki farktır. Gelen nitrojen miktarı gibi eski miktar görülür, sonra gelir. nitrojenist kıskanç. Böyle bir kamp, ​​sağlıklı bir kişi tarafından normal bir yemek için kullanılır. Çocuklarda ve hastalarda azot dengesi pozitif olabilir (azot arzı daha fazladır, daha az atılır). Negatif bir nitrojen dengesi (görsel nitrojen gerektiğinden daha önemlidir) yaşlılığa, açlığa ve önemli hastalıkların saatine karşı korunur. Protein içermeyen bir diyetle azot dengesi negatif olur. Azotlu bir sıvı ihtiyacı olan zhzhі'daki minimum beyaz miktarı 30-50 g / cyt'dir, ortalama fiziksel ihtiyaç için en uygun miktar ~ 100-120 g / gündür.

amino asitler, vücut için ekonomik olmayan bazı kıvrımların sentezi, açıkçası, onları çıkarmak daha iyidir. Bu tür amino asitlere esansiyel denir. Bunlar arasında fenilalanin, metionin, treonin, triptofan, valin, lizin, lösin, izolösin bulunur.

İki amino asit - arginin ve histidin, genellikle ikameler olarak adlandırılır. - tirozin ve sistein - esansiyel esansiyel amino asitlerin sentezi için zihinsel olarak ikame, salınım. Tirozin fenilalanin'den sentezlenir ve gerekli olan metiyonin sirka atomu sistein ile ortaya çıkar.

Diğer amino asitler hücrelerde kolayca sentezlenir ve ikameler olarak adlandırılır. Bunlar arasında glisin, aspartik asit, asparagin, glutamik asit, glutamin, seriler,

Minimum protein

vücutta azotlu sıvının korunması için gerekli olan zhzhі'daki en küçük protein miktarı. B. m.'nin alt kısmındaki proteinde bir değişiklik. B. m. organizmanın bireysel özellikleri, yaşı, uygunluğu ve ayrıca sebzenin diğer protein olmayan bileşenlerinin (karbonhidratlar, yağlar, vitaminler vb.) kalitesi ve miktarı şeklinde yalan söylemek. İnsanlar ve canlılar için gerekli olan protein miktarı, bazı farklı amino asitlerden (Div. Amino asitler) farklılık gösteren gıda proteinlerinin biyolojik değerine bağlı olarak değişmektedir. İnsan ve canlıların vücudunda sentezlenemedikleri için, içlerinde şarkı söyleyen amino asitlerin varlığından dolayı proteinler ve protein toplamları bakımından zengindir. Gıda rasyonlarının depolanması için, optimum protein tarafından yönlendirilirler, böylece vücudun ihtiyaçlarının sağlanması için gerekli olan protein miktarı; olgun bir insan için, ortada, 80-100'e eşittir G sincap, önemli fiziksel uygulama - 150 R. Div Bilky, Bilkovy değişimi, Konuşmaların değişimi.

G.N. Kassil.

Büyük Radianska Ansiklopedisi. - M: Radianska Ansiklopedisi. 1969-1978 .

Diğer sözlüklerde aynı "Minimum protein"e hayret edin:

Minimum protein- - Minimum miktarda protein, zdatne vücuttaki azot dengesini artırmak için; bir canlının 1 kg canlı kütlesi başına hesaplanacak: dinlenme günü 0,7 0,8, çalışma günü 1,2 1,42; emziren inek 0,6 0,7; emziren inek 1.0; canlı, … Tarımsal canlıların fizyolojisinden terimler sözlüğü

BİLKOVİY OBMIN- BILKOVIY OBMІN, anla, sho plyuє protein konuşmalarının vücuda gelişi, organizmadaki değişiklikleri (böl. Ortadaki konuşma değişimi) ve proteinin yanma ürünlerinin sechovin, karbonik görüşte görülmesi asit, su ve diğer konuşma. z'ednan. B. takas…

Getirilen azot miktarının (kesit ve dışkı ile birlikte) kirpi tarafından sahip olunan azot miktarına eşit olduğu yaratık organizmasının kampı. Normdaki olgun organizma, A. r istasyonunda yeniden satın alıyor. Nitrojende olgun bir kişinin ortalama talebi 16 ...

- (Іzo şeklinde ... ve Yunan dinamis gücü, zdatnіst) izodinamії yasası, bazı gıda rechovins diyetinde enerji eşdeğeri miktarlarda başkalarıyla değiştirme olasılığı. Anlayın İ. Alman fizyolog M. Rubner tarafından başlatıldı. Büyük Radianska Ansiklopedisi

Canlı cilt hücrelerinin protoplazmasının en önemli parçası olan protein konuşması, proteinler, katlanmış organik katmanlar. B. kömür (%50-55), su (%6,5-7,5), azot (%15-19), ekşi (%20,0-23,5), kükürt (%0,3-2,5) ve diğer… … Sіlskogospodarskij slovik-dovіdnik

BUDINOK VIDPOCHINKU- BUDINOK VІDPOCHINKU, işçilere ve askerlere, ücretsiz giriş saatleri için en dost canlısı ve sağlıklı zihinlerde bu enerjiyi yenileme yeteneğini verebileceğimi belirledi. Sanatoryum görüşünde D. o. koyma... Büyük tıp ansiklopedisi

YOK EDİLMESİ- (lat. obliteratio ihmal), kapalının belirlenmesi için kullanılan bir terim, bu boşluğun ihmal edilmesi veya bu boş mağaranın duvarlarının yanından geçen kumaşın ek büyümesi için aydınlanma. Daha sık gösterilir. Büyük tıp ansiklopedisi

TÜBERKÜLOZ- Med. Tüberküloz, mikobakteri tüberkülozunun neden olduğu ve klitinal alerjilerin gelişmesi, çeşitli organ ve dokularda spesifik granülomlar ve polimorfik bir klinik tablo ile karakterize bulaşıcı bir hastalıktır. Karakteristik olarak yaralanmış efsane. Dovіdnik bir rahatsızlıktır

BULAŞICI HASTALIK- BULAŞICI HASTALIK. Romalılar arasında, "infectio" kelimesi, ateşin eşlik ettiği, genellikle tam bir genişlikle dolu ve başıboş bir yolculuğun ortasında yatan bir grup kötü rahatsızlığı anlamalarında kullanıldı ... Büyük tıp ansiklopedisi

YEMEK YİYOR- GIDA. Zmist: I. Sosyal olarak yemek yemek. hijyen sorunu. İnsan toplumunun tarihsel gelişimi ışığında P.'nin deliği hakkında....... . . 38 Kapitalist toplumda P. sorunu 42 SRSR'de Çarlık Rusyası'ndaki P. ürünlerinin çeşitliliği ... Büyük tıp ansiklopedisi

Proteinlerin yemedeki rolü, normlar, azot dengesi, tüketim katsayısı, fizyolojik protein minimumu. Protein eksikliği.

azot dengesi- Aradaki fark, yanında bulunması gereken azot miktarı ile görülen azot miktarı (sechovin ve amonyum tuzlarının varlığında önemlidir) arasındadır. Gelen nitrojen miktarı gibi eski miktar görülür, sonra gelir. nitrojenist kıskanç. Böyle bir kamp, ​​sağlıklı bir kişi tarafından normal bir yemek için kullanılır. Azot dengesi, çocuklarda olduğu gibi ciddi rahatsızlıklardan sonra uyanan hastalarda da pozitif olabilir (azot daha fazla, daha az atılmalıdır). Negatif bir nitrojen dengesi (görsel nitrojen gerektiğinden daha önemlidir) yaşlılığa, açlığa ve önemli hastalıkların saatine karşı korunur. Protein içermeyen bir diyetle azot dengesi negatif olur. Görülen azot miktarı artmayı kesip yaklaşık 4 g/dobu değerinde stabilize olana kadar. Böyle bir nitrojen miktarı 25 g proteinde bulunabilir. Ayrıca, doba için protein açlığı durumunda, vücuda yaklaşık 25 g protein dokusu sızar. Azotlu bir sıvı ihtiyacı olan zhzhі'daki minimum beyaz miktarı 30-50 g / cyt'dir, ortalama fiziksel ihtiyaçla optimal miktar ~ 100-120 g / gündür.

Restoranda protein normları.

Azotlu suyun bakımı için hasat başına 30-50 gr protein ekilmesi yeterlidir. Böyle bir kişiyi zabezpečuє zberezhennya pratsezdatnosti ve zdorov'ya değil, protesto edin. Zihin, meslek ve diğer faktörlerin iklimini korumak için yetişkinler ve çocuklar için protein yeme normlarını benimseyin. Ortalama bir fiziksel ihtiyacı olan bir yetişkin, hasat başına 100-120 gr protein almakla sorumludur. Ağır fiziksel çalışma ile norm 130-150 g'a çıkar. Aynı zamanda eşiğindeyim, bu yüzden yaratığın çeşitli proteinlerini ve nemli yolculuğunu yazıyorum.

Protein eksikliği

Yağlı veya karbonhidratlı insanların diyetlerinden önemsiz üzümleri aşılamak, sağlıkta önemli değişikliklere yol açmıyor gibi görünüyor. Bununla birlikte, proteinsiz beslenme (özellikle trivale), değişime ciddi zarar verir ve kaçınılmaz olarak vücudun ölümüyle sonuçlanır. Grub diyetinden esansiyel amino asitlerden birinin eklenmesi, diğer amino asitlerin eksik asimilasyonuna yol açar ve buna olumsuz bir azot dengesi, artış, şişkinlik ve sinir sisteminin işlevlerinde bozulma eşlik eder. Amino asitlerden birinin eksikliğinin spesifik belirtileri, şarkı söyleyen amino asidin eklenmesinin sonucu olan proteinlerin sonucu olan gözlerin gözlerinde ortaya çıktı. Bu nedenle, sistein (veya sistin) varlığı nedeniyle, karaciğerin düşmanca nekrozu suçlanır, histidin - katarakt; günlük metiyonin alımı, anemi, obezite ve karaciğer sirozu, eğiklik ve nirklerde kanamaya yol açtı. Genç şaşıların diyetindeki lizine, anemi ve rapt ölümü (yaşlı hayvanlarda yaygın olan sendrom) eşlik etti.

Protein yemenin yetersizliği hastalığa yol açar - çeviride "altın (veya kırmızı) çocuk" anlamına gelen "kvashiorkor". Çocuklarda hastalık, sanki diğer canlıların sütü içiliyormuş gibi gelişir ve yalnızca muz, taro, darı ve çoğu zaman mısır içeren nemli kestane ile beslenirler. Kwashiorkor, büyüme geriliği, anemi, hipoproteinemi (genellikle şişme ile birlikte) ve yağlı karaciğer hastalığı ile karakterizedir. Siyahlarda saç kırmızı-kahverengi renktedir. Çoğu zaman, hastalığa subsapüler folikül hücrelerinin atrofisi eşlik eder. Bunun sonucunda pankreatik enzimlerin salgısı bozulur ve az miktarda bulunan proteinlerin bulunması mümkün olmaz. Kesitten serbest amino asitlerin atılımında artış olduğu gözlenir. Sevinç olmadan, çocukların ölüm oranı %50-90 olacaktır. Çocukların hayatta kalmasına izin verin, hem fizyolojik işlevlerde hem de pembe canlılıkta geri dönüşü olmayan hasara neden olan bir protein eksikliğiydi. Hastalık, hasta bir kişinin çok sayıda et ve süt ürünü içeren zengin bir protein diyetine geçmesiyle ortaya çıkar. Sorunu çözmenin yollarından biri, aynı müstahzarları lizin ile desteklemektir.

2. SKT'de proteinlerin aşındırılması. Drenajın peptidazlarının özellikleri, hidroklorik asidin rolünü açıklar.

Gıda ürünlerinde amino asit miktarı daha da azdır. Proteaz enzimlerinin (peptid skrolaz) etkisi altında mukozal bağırsak yolunda hidrolize edildiklerinden protein deposuna girmeleri önemlidir. Bu enzimlerin substrat özgüllüğü, cildin şarkı söyleyen amino asitlerle yapılan peptit bağının en fazla bölünmesi olduğu gerçeğidir. Bir protein molekülünün ortasındaki peptit bağlarını hidrolize eden proteazlar, endopeptidazlar olarak sınıflandırılabilir. Ekzopeptidaz grubuna ait olan enzimler, peptit bağlarını hidrolize eder, terminal amino asitlerle çözülür. SHKT'nin tüm proteazlarının etkisi altında, proteinler ayrıca daha sonra doku hücrelerinde meydana gelen amino asitlerin deaconlarını da parçalar.

Hidroklorik asidin rolü ortadan kaldırıldı

Bitkisel savakların ana işlevi, proteinin yeni bir şekilde aşındırılması gerçeğinde yatmaktadır. Bu işlemin birincil rolü hidroklorik asittir. Tüplerde bulunan proteinler görüşü uyarır. histamin o grup protein hormonları - gastriniv, yakі, kendi ellerinde, HCI ve proenzim - pepsinojenin salgılanmasını gerektirir. HCI, bir saatlik reaksiyon için shlunkovy şaftlarının kabuklarının kilitlerine yerleşir.

Dzherelom H + є H 2 3, kanda dağılan schule z 2'nin obkladalnye klitinlerine yerleştiği için ve H 2

H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +

H 2 3'ün çözünene kadar bikarbonat üretmek için ayrışması, bu, özel proteinlerin katılımı nedeniyle, plazmada C1 - ve aktif bir yol ile kanalın lümeninde bulunan iyon H + 'da görülür. membran H + / K + -ATP-ase tarafından katalize edilen taşıma. Bununla tüpün lümenindeki proton konsantrasyonu 106 kat artar. Ioni C1 - klorür kanalı boyunca drenajın lümenine yakın olmalıdır.

Shlunkovoy soci'deki HC1 konsantrasyonu, pH'ı 1.0-2.0'a düşen 0.16 M'ye ulaşabilir. Protein alımına genellikle, HCl'nin benimsenme sürecinde büyük miktarda bikarbonat salgılayan bir balık birikintisi görüntüsü eşlik eder.

HCl'nin etkisi altında, proteazlar için peptit bağlarının mevcudiyetini artıran termal işlemeyi tanımayan proteinlerin denatürasyonu meydana gelir. HCl bakterisidal etki ve bağırsaklarda patojenik bakterilerin pereskodzha yutulması olabilir. Ayrıca hidroklorik asit pepsinojeni aktive eder ve dipepsin için optimum pH'ı oluşturur.

· hidroklorik asit ile bağlı- Proteinler ve aşırı aşındırma ürünleri ile bağlı HCl. Sağlıklı insanlarda ilişkili HCl değeri 20-30 TU'dur.

· Vilna HCl- Shlunkovogo suyunun bileşenleri ile ilişkili olmayan hidroklorik asit. Normdaki serbest Hcl değeri 20-40 TE'dir. Kabuk suyunun pH'ı normaldir - 1,5-2,0.

İnce bağırsağın subkapular boşluğundaki peptidazların özellikleri. Peptidazlar şeklinde Zakhist klitin.

Pirinç. 9-23. Amino asitlerin biyosentezinin yolları.

Amidi glutamin ve asparagin dikarboksilik amino asitler Glu ve ASP'den sentezlenir (böl. Şema A).

• serin 3-fosfopiruvata oksitlenen ve daha sonra onaylanmış serin ile transaminasyona tabi tutulan glikolizin bir ara ürünü olan 3-fosfogliserat ile sindirilir (böl. Şema B).
• Kullanmak Glisin sentezi için 2 yol:

1) diserin serinoksimetiltransferazın bir sonucu olarak folik asidin katılımı nedeniyle serinden:

2) reaksiyonda glisin sentaz enziminin bölünmesinin bir sonucu olarak:

• prolin ters reaksiyonlarda glutamattan sentezlenir. Dökülmenin katabolizması sırasında da çok sayıda reaksiyon gözlenir (böl. şema, s. 494).

İnsanlarda toplam sekiz aşırı kullanılmış amino asit, 20'den fazla amino asit sentezlenebilir.

Apr ve Gic amino asitlerinin sık ikamesi küçük alanlarda bir katlama yolu ile sentezlenir. Daha fazlası arkasında bulunabilir.

• Arginin sentezi, ornitin döngüsünün reaksiyonlarına bağlıdır (böl. daha yakın zamanda pdrozdil IV);
• Histidin, ATP ve ribozdan sentezlenir. Histidin - N=CH-NH-'nin imidazol döngüsünün bir kısmı, çekirdeği ATP olan adenin pürin çekirdeğinden çözülür, molekül riboz atomlarından oluşur. Bu şekilde histidin sentezi için gerekli olan 5-fosforibosilamin, pürinlerin sentezi için gereklidir.

Zihinsel olarak ikame edilmiş amino asitler tirozin ve sistein sentezi için sırasıyla fenilalanin ve metionin esansiyel amino asitlerini tüketin (Div. Animals VIII ve IX).

Pirinç. 9-22. Azotsuz amino asit fazlasının katabolizmaya giden tam yola dahil edilmesi.

glukoneogenez süreci. Bu tür amino asitler gruba eklenebilir glikojenik amino asitler.

Katabolizma sürecindeki aktif amino asitler, asetoasetata (Lіz, Leu) veya asetil-CoA'ya (Leu) dönüştürülür ve keton cisimlerinin sentezinde yardımcı olabilir. Bu tür amino asitlere denir ketojenik.

Bir dizi amino asit glikoz sentezi ve keton cisimlerinin sentezi için yardımcı olur, böylece katabolizma sürecinde 2 ürün üretilir - sitrat döngüsünün metaboliti ve asetoasetat (Tri, Phen, Tyr) veya asetil -CoA (Ile). Bu tür amino asitlere yaramazlık denir, aksi takdirde glikoketojenik(Şekil 9-22, Tablo 9-5).

anaplerotik reaksiyonlar

Biyolojik olarak aktif konuşmaların sentezi için kullanıldığı gibi, katabolizmaya giden ana yoldaki metabolitlerin sayısını yenilemek için kullanılan amino asitlerin nitrojen içermeyen fazlalıkları vekaleten kullanılır. Bu tür reaksiyonlara anaplerotik denir. Bebek 9-22'de beş anaplerotik reaksiyon görüldü:

Reaksiyonu katalize eden enzim piruvat karboksilaz (koenzim - biotin), karaciğerde ve m'yazakh'ta tezahür eder.

2. Amino asitler → Glutamat → α-Ketoglutarat

Dönüşüm, glutamat dehidrojenaz veya aminotransferazların etkisi altında zengin dokularda meydana gelir.

3.

Propionil-CoA ve ardından süksinil-CoA, eşleşmemiş sayıda karbon atomuna sahip daha yüksek yağ asitlerinin parçalanmasında da rol oynayabilir (böl. bölüm 8).

4. Amino asitler → Fumarat

5. Amino asitler → Oksaloasetat

Reaksiyon 2, 3 tüm dokularda (karaciğer kremi ve m'yazyv) bulunur, pruvat karboksilaz günlüktür ve reaksiyon 4 ve 5 esas olarak karaciğerdedir. Reaksiyon 1 ve 3 (Şekil 9-22) - ana anaplerotik reaksiyonlar

L-amino asit oksidaz

Karaciğer ve nirkahlarda bir enzim ortaya çıktı L-amino asitlerin oksidazı, L-amino asitlerin bina deaminasyonu (böl. şeması, örneğin yan).

Bu reaksiyondaki koenzim FMN'dir. L-amino asit oksidazın deaminasyona katkısı açıkça önemli değildir, ancak optimumun su birikintisi ortamında (pH 10.0) olduğu görülmektedir. Klitinlerde ortamın pH'ı nötre yakındır, enzimin aktivitesi bile düşüktür.

D-amino asit oksidaz nirkah ve fırıncılıkta da ortaya çıktı. Ce FAD bir nadas enzimidir. Oksidazın optimum pH'ı nötr ortamda bulunur, bu nedenle enzim aktiftir, L-amino asitlerin daha düşük oksidazı. D-amino asit oksidazın rolü küçüktür, çünkü vücuttaki D-izomerlerinin sayısı son derece azdır, çünkü insan dokularının ve canlılarının proteinleri ve proteinleri sadece doğal L-amino asitleri içerir. Bu arada, D-amino asit oksidaz onları aynı L-izomerine bağlar (Şekil 9-8).

10. Transaminasyon: sürecin şeması, enzimler, biorol. AdAT ve AsAT'nin biyorolü ve bunların kan serozasındaki belirtilerinin klinik önemi.

transaminasyon

Transaminasyon - bir a-amino grubunun bir amino asitten bir a-keto aside aktarılmasının reaksiyonu, ardından yeni bir keto asit ve yeni bir amino asit oluşturulur. Bu tür reaksiyonların daha fazla sayısının denkleştirme sabiti bire yakındır (Kp ~ 1.0), bu nedenle transaminasyon süreci kolayca tersine çevrilir (böl. Şema A).

Reaksiyonlar, koenzimi piridoksal fosfat (PF) olan aminotransferaz enzimleri tarafından katalize edilir - B6 vitaminine benzer (piridoksin, bölüm bölüm 3) (bölüm B şeması).

Aminotransferazlar, hem sitoplazmada hem de hücresel ökaryotların mitokondrilerinde tespit edilir. Ayrıca, enzimlerin mitokondriyal ve sitoplazmik formları, fiziksel ve kimyasal güçleri ile ayırt edilir. İnsan klitinlerinde substrat özgüllüğü sorgulanan 10'dan fazla aminotransferaz bulunmuştur. Mayzhe tüm amino asitler transaminasyon reaksiyonuna girebilir, biraz lizin, treonin ve prolin için.

Şema A

reaksiyon mekanizması

Aminotransferazlar, "pong-pong" tipi bir mekanizma yoluyla ilerleyen reaksiyonları katalize eden enzimlerin klasik bir örneğidir (böl. bölüm 2). Bu tür reaksiyonlarda, enzimin aktif bölgesinden birinci ürün sorumludur;

Aminotransferazların aktif formu, mistik bir aldimin bağı ile lizinin amino grubuna piridoksal fosfat eklenmesinin bir sonucu olarak metabolize edilir (Şekil 9-6). 258 konumundaki lizin, enzimin aktif bölgesinin deposuna girer. Ek olarak, enzim ve piridoksal fosfat arasında, iyonik bağlar, koenzimin piridin halkasına fosfat fazlasının ve azotun yük atomlarının katılımı nedeniyle çözülür.

Transaminasyon reaksiyonlarının sırası aşağıda gösterilmiştir.

• İlk aşamada, enzimin aktif merkezindeki piridoksal fosfata kadar, ek bir aldimin bağlantısı için birinci substrat olan amino asitlerden bir amino grubu gelir. Reaksiyonun ilk ürünü olan enzim-piridoksum-minfosfat kompleksi ve ketoasit çözülür. Bu süreç, 2 Schiff bazının ara kabulünü içerir.
• Başka bir aşamada, enzim-piridoksamin fosfat kompleksi keto asit (başka bir substrat) ile birleşir ve yine ara 2 Schiff bazı aracılığıyla amino grubunu keto aside aktarır. Bunun sonucunda enzim doğal formuna döner ve reaksiyonun bir diğer ürünü olan yeni bir amino asit oluşur. Piridoksal fosfatın aldehit grubu, substratın amino grubu tarafından işgal edilmemesine rağmen, enzimin aktif merkezindeki lizin radikalinin ε-amino grubu ile Schiff bazını (aldimin) oluşturur (ilâhi şema, s. 471). ).

ornitin döngüsü

Sechovin, azotlu değişimin ana son ürünüdür, herhangi bir organizmanın deposunda toplam nitrojenin %90'ına kadar üretildiği görülmektedir (Şekil 9-15). Sechovin atılımının 25 g/gün olması normaldir. Buna yenik düşen beyazların sayısındaki artışla sechovin'in atılımı artar. Sechovin, karaciğer tarafından daha az sentezlenir, bu da daha fazla doslidah I.D. Pavlova. Karaciğerde hasar ve sechovini sentezinin bozulması, kan ve dokularda amonyak ve amino asitlerin (nasamped, glutamin ve alanin) artmasına neden olur. 20. yüzyılın 40'larında, Alman biyokimyacılar G. Krebs ve K. Hanseleit, sechovin sentezinin birkaç aşamadan oluşan döngüsel bir süreç olduğunu, bunun temel nedeninin döngünün kapanması olan ornitin olduğunu belirledi. Sechovini sentezi sürecine, adını almış "ornitin döngüsü", veya "Krebs-Henseleit döngüsü".

Sechovin sentezine tepkiler

Sechovin (karbamid) - en son karbonik asit amidi - 2 atomdan nitrojene intikam. birinin Jerelom'u hangi є amonyak, karaciğerde karbon dioksit ile karbamoil fosfat pid deiyu karbamoil fosfat sentetaz I çözeltilerine bağlanan (böl. Şema A aşağıda).

Başlangıç ​​reaksiyonunda, argininosüksinat sentetaz sitrülini aspartata bağlar ve argininosüksinatı (argininoburstynik asit) dönüştürür. Bu enzim Mg2+ iyonlarına ihtiyaç duyacaktır. Reaksiyon 1 mol ATP kullanır ve iki makro enerji bağının enerjisi geri kazanılır. Aspartat - zherelo nitrojen sechovin'e başka bir atom(Div. Şema A, s. 483).

Arginin, ornitin ve secovinin çözüldüğü arginazın etkisi altında hidrolize tabi tutulur. Kofaktörler arginaz є iyoni Ca2+ veya Mn2+. Argininin yapısal analogları olan yüksek konsantrasyonlarda ornitin ve lizin, bu enzimin aktivitesini bozar:

Sechovin sentezine tamamen eşit:

CO 2 + NH 3 + Aspartat + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumarat + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.

Karbamoil fosfat sentetaz I tarafından desteklenen amonyak, toplardamar kanıyla karaciğere verilir. Karaciğerdeki glutamik asidin gnuchka deaminasyonu da dahil olmak üzere diğer gerellerin rolü önemli ölçüde daha azdır.

Arginin noksinatın sentezi için gerekli olan aspartat, karaciğerde transaminasyon yolu ile çözülür.

oksaloasetat ile alanin. Alania, m'yazіv ve bağırsak klitininin baş sıralaması olmalıdır. Reaksiyon için gerekli olan Jerel oksaloasetat, ornitin döngüsünün reaksiyonlarında emilen fumarata dönüştürülebilir. Sitrat döngüsünün iki reaksiyonunun bir sonucu olarak, fumarat oksaloasetata dönüştürülür, bu şekilde aspartat çözülür (Şekil 9-17). Ornitin bir bandaj döngüsü ile böyle bir rütbede fumarattan aspartat rejenerasyon döngüsü. Bu döngüde alanin için kurulan pir vat, glukoneogenez için vikorize olur.

Ornitin döngüsü için aspartatın başka bir kullanımı, glutamatın oksaloasetat ile transaminasyonudur.

Albinizm

Metabolik hasarın nedeni, tirozinazda doğuştan gelen bir kusurdur. Bu enzim, melanositler üzerinde tirozinin DOPA'ya dönüşümünü katalize eder. Tirozinazdaki bir kusurun bir sonucu olarak, melanin pigmentlerinin sentezi bozulur.

Klinik olarak albinizm gösteren (Lat. albus beyaz) - cilt ve saçın pigmentasyonunun görünümü. Hasta insanlar genellikle ışık korkusunu suçlayarak aciliyet hissinde azalmaya sahiptir. Trivale perebuvannya bu tür rahatsızlıklar güneşte kansere yol açar. Hastalık insidansı 1:20000'dir.

fenilketonüri

Sağlıklı insanların karaciğerinde küçük bir fenilalanin oranı (~%10) fenil-laktata ve fenilasetilglutamine dönüştürülür (Şekil 9-30).

Fenilalanin katabolizmasına giden bu yol, ana yola zarar verilmesi durumunda ana yol haline gelir - fenil-alanin droksilaz tarafından katalize edilen tirozine dönüşüm. Bu bozukluğa hiperfenilalaninemi ve alternatif metabolitlerle birlikte kan ve kan dolaşımındaki değişiklikler eşlik eder: fenilpiruvat, fenilasetat, fenilaktat ve fenilasetilglutamin. Fenilalanin droksilazdaki bir kusur, fenilketonüri (PKU) ile enfeksiyona yol açabilir. PKU'nun 2 biçimi vardır:

· Klasik PKU- Fenilalanin droksilaz genindeki, enzim aktivitesinde azalmaya veya yeniden inaktivasyona yol açabilen mutasyonlara bağlı hastalık. Bu konsantrasyonda, fenilalanin kanda 20-30 kez yükselir (norm - 1.0-2.0 mg / dl), bölümde - normda 100-300 kez (30 mg / dl). Bölümdeki fenilpiruvat ve fenillaktat konsantrasyonu, normal günlük alımla 300-600 mg / dl'ye ulaşır.

· PKU'nun en şiddetli belirtileri, gül ve fiziksel gelişimde bozulma, yargı sendromu, pigmentasyon bozukluğudur. Mutluluk süresi boyunca, rahatsızlıklar 30 yıla kadar yaşamaz. Hastalık insidansı 1:10.000 yenidoğandır. Hastalık otozomal resesif bir şekilde azalır.

· Yüksek konsantrasyonlarda fenilalanin, fenilpiruvat, fenilaktat beyin hücreleri üzerinde toksik etki ile ilişkili şiddetli PKU belirtileri. Yüksek fenilalanin konsantrasyonları, kan-beyin bariyerinden tirozin ve triptofanın taşınmasını bloke eder ve nörotransmiterlerin (dopamin, norepinefrin, serotonin) sentezini harekete geçirir.

· FKU seçeneği(koenzime bağımlı hiperfenilalanemi) – H4 BP'nin metabolizmasını kontrol eden genlerdeki son mutasyonlar. Klinik belirtiler yakındır, ancak klasik PKU'nun belirtilerinden kaçınmayın. Hastalık sıklığı 1 milyon yenidoğanda 1-2 griptir.

· H 4 BP, sadece fenilalanin için değil, aynı zamanda koenzim aktif değilse, nörotransmitterlerin sentezi dahil olmak üzere 3 amino asidin de metabolizmasını bozacak olan tirozin ve triptofan için hidroksit reaksiyonları için gereklidir. Hastalık, ciddi nörolojik hasar ve erken ölüm ("kötü niyetli" PKU) ile karakterizedir.

Düşük doz veya yüksek doz fenilalanin içeren bir diyetle PKU'lu çocuklarda romatizmal ve fiziksel gelişimin aşamalı olarak bozulması önlenebilir. Bu coşkunluk gibi, bir kez daha evlattan sonra zavallı beyin sevilecek. Meyhanedeki soğuğun 10. yüzyıldan sonra (beynin miyelinizasyonundaki süreçlerin tamamlanması), Danimarka'da zengin çocuk doktorları shilyayutsya'nın bіk "dovіchnoї єti" saatinde protetik olması önemlidir.

PKU teşhisi için, bölümdeki patolojik metabolitleri tespit etmek, o bölümün kanındaki fenilalanin konsantrasyonunu belirlemek için çeşitli yöntem ve yöntemler kullanılarak vicorystler kullanılır. Fenilketonüri ile ilişkili kusurlu bir gen, fenotipik olarak normal heterozigot taşıyıcılarda fenilalanin toleransının ek bir testi için saptanabilir. Bu obstezhuvannoy için bir bakışta 10 g fenilalanin verin, ardından bir yıllık aralıklarla kan örnekleri alın, bunun yerine tirozin reçete edilir. Norm olarak, fenilalanin tercihinden sonra kandaki tirozin konsantrasyonu, fezhilketonüri geninin heterozigot taşıyıcılarında önemli ölçüde daha yüksek, daha düşüktür. Bu test, hasta bir çocuğu olan kişilerin riskinin teşhisi için genetik danışmanlıkta galip geliyor. PKU'lu yeni doğan çocukların tespiti için bir tarama şeması geliştirilmiştir. Teste duyarlılık pratikte %100'dür.

Budova mücevher

Heme, bivalent iyon ve porfirinden oluşur (Şekil 13-1). Porfirin yapısının temeli porfindir. Porphin є chotiri pirrolnyh kіltsya, methenovyh mystki ile kendi aralarında bağlanır (Şekil 13-1). Nadasta, kiltsy piroli'deki ikamelerin yapısına göre, çaça porfirin türleri ayırt edilir: protoporfirinler, etioporfirinler, mezo-porfirinler ve koproporfirinler. Protoporfirinler, porfirinlerin reshti türlerinin öncüleridir.

Hemi farklı beyazlar intikam alabilir farklı şekiller porfirinler (bölüm 6). Bu hemoglobinler 4 metal, 2 vinil radikali ve 2 fazla propiyonik asit içeren protoporfirin IX içerir. Vіdnovlemu stanі'daki (Fe + 2) znahoditsya'daki Zalіzo, iki kovalent ve pirol halkalarının azot atomları ile iki koordinasyon bağlantısını po'yazane. Oksidasyon sırasında hematine (Fe 3+) dönüşür. En fazla hem sayısı, hemoglobinle dolu eritrositler, miyoglobin olabilen malign hücreler ve içlerindeki yüksek hacimli sitokrom P 450 aracılığıyla karaciğer hücreleri olabilir.

Hem biyosentezinin düzenlenmesi

Hem sentezinin düzenleyici reaksiyonu, piridoksal-tüketilmiş enzim aminolevulinat sentazı katalize eder. Reaksiyonun hızı, alosterik olarak ve enzime eşit translasyonla düzenlenir.

Aminolevulinat sentaz ve hem sentezi için alosterik inhibitör ve koruyucu (Şekil 13-5).

Retikülositlerde, bu enzimin translasyon aşamasında sentezi düzenlenir. Enzim kodlayan mRNA'nın başlaması üzerine, є

Pirinç. 13-5. Hem ve hemoglobin sentezinin düzenlenmesi. Negatif ilkesinin ardındaki mücevher zvorotny zv'azku aminolevulinat sentazı ve aminolevulinat dehidratazı inhibe ederek ve α- ve β-lansiuge'nin hemoglobine çevrilmesini indükleyerek.

hassas eleman olarak adlandırılan firkete halkasını oluşturan nükleotid dizisi (İngilizce, demir duyarlı eleman, IRE) (Şekil 13-6).

Klitinlerdeki yüksek tuzlu su konsantrasyonlarında, düzenleyici tükürük proteininin aşırı sisteiniyle kompleksi oluşturur. Körfezin düzenleyici enzim bağlayıcı protein ile etkileşimi, bu proteinin sporiditesinde, aminolevulinat sentazı kodlayan mRNA'nın IRE elemanına ve translasyonun devam etmesine neden olur (Şekil 13-6, A). Düşük tükürük konsantrasyonlarında, tükürük proteini, mRNA'nın 5'-çevrilmemiş terminalinde bulunan tükürük elemanına katılır ve aminolevulinat sentazın çevirisi halüsinasyon görür (Şekil 13-6, B).

Aminolevulinat dehidrataz ayrıca heme tarafından alosterik olarak inhibe edilir, ancak bu enzimin aktivitesi, büyük bir fizyolojik önemi olmamasına rağmen, aminolevulinat sentazın aktivitesinden 80 kat daha fazla olabilir.

Piridoksal fosfat ve ilaç müstahzarlarının yanı sıra yapısal analoglarının eksikliği, aminolevulinat sentazın aktivitesini azaltır.

bilirubin sentezi

REM klitinlerinde hemoglobin deposundaki hem moleküler asit tarafından oksitlenir. Reaksiyonlarda, bunların eklenmesiyle 1. ve 2. pirolitik hem halkaları arasında metin lekesinin gelişimi, körfezin ve protein kısmının ayrılması ve beyaz rubinin turuncu pigmenti gözlenir.

Bіlіrubіn- klitinlerde fosforilasyon oksidi yok edebilen toksik, yağlı konuşma. Sinir dokusunun bazı hücreleri özellikle hassastır.

Bіlіrubіnu görmek

Retikülo-endotelyal sistem bilirubinin Z klitini kan tarafından tüketilir. Burada şarap kompleksi bulunur albümin plazma, çok daha küçük sayılarda - metaller, amino asitler, peptitler ve diğer küçük moleküllerle kompleksler halinde. Bu tür komplekslerin kurulması beyaz yakutun kesitten görülmesine imkan vermemektedir. Albüminli komplekste bilirubin denir kötü(konjugasyon olmayanlar) veya dolaylı bilirubin.

Direkt ve indirekt bilirubin nedir?

Kan serumu bilirubini iki kısma ayrılır (çeşitli): özel bir reaktifle (diazoreaktif) laboratuvar reaksiyonunun sonucuna bağlı olarak doğrudan ve dolaylı. Dolaylı bilirubin, son zamanlarda hemoglobin ile karıştırılmış ancak henüz karaciğerle temas etmemiş toksik olmayan bir bilirubindir. Doğrudan bilirubin - ce bilirubin, karaciğerde neshkodzheniya ve vücuttan giriş için hazırlıklar.

28. Zhovtyanitsy

Ruh halimizde bilirubin yerine kan hareket eder. Şarapların ulaşılabilir şarkı konsantrasyonunda, kumaşlar yayılır ve sarı bir renge dönüşür. Pozhovtіnnya kumaşlarına vіdkladennya yoluyla bilirubin denir Zhovtyanitsa. Klinik olarak, zhovtyanitsya, kan plazmasındaki bilirubin konsantrasyonu, normun üst sınırını 2,5 kattan fazla aşmayan bir saate kadar ortaya çıkabilir. 50 µmol/l için vichy olmayın.

Zhovtyanitsa yenidoğan

Kısmen farklı hemolitik zhovtyanitsya türleri - bir çocuğun hayatının ilk günlerinde korunan "fizyolojik zhovtyanitsya". Kandaki dolaylı bilirubin konsantrasyonundaki artışın nedeni, hemolizin hızlanması ve doğrudan bilirubinin yıkımından, konjugasyonundan ve salgılanmasından sorumlu olan karaciğerdeki protein ve enzimlerin işlevinin olmamasıdır. Yenidoğanlarda, UDP-glukuroniltransferazın aktivitesi daha az azalmaz ve belki de konjugasyon reaksiyonunun başka bir substratı olan UDP-glukuronatın sentezi yeterince aktif değildir.

Görünüşe göre UDP-glukuroniltransferaz indükleyici bir enzimdir (böl. bölüm 12). Fenobarbital ilacının, Bölüm 12'de açıklandığı gibi, böyle bir buloya neden olan fizyolojik zhovtyanitsa ile uygulanması gereklidir.

"Fizyolojik zhovtyanitsy" nin kabul edilemez koşullarından biri bilirubin ensefalopatisidir. Konjuge olmayan bilirubin konsantrasyonu 340 µmol/l'yi aşarsa, damarlar beynin kan-beyin bariyerini geçer ve hasara neden olur.

mikrozomal oksidasyon

Mikrozomal oksidazlar, iki post-mitokondriyal CPE ile bir kompleks içinde işlev gören düz ER zarlarında lokalize olan enzimlerdir. Oksitlenmiş konuşmaya ikinci asit atomunun dahil edilmesiyle Pro 2 molekülünün bir atomunun eklenmesini katalize eden enzimler, her iki mikrozomal monooksijenazın karışık işlevi yerine mikrozomal oksidazların adını aldı. Monooksijenaz şarkılarının, dolaylı müstahzarların ve mikrozomların katılımı için oksidasyon.

Sitokrom P 450'nin işleyişi Görünüşe göre, üçlü değirmendeki moleküler asit inerttir ve organik malzemelerle etkileşim içinde birikmemiştir. Asit reaksiyonu oluşturmayı geliştirmek için, onu tek yıllık, dolaylı bir fermantasyon sistemine dönüştürmek gerekir. Bunun için sitokrom P 450'nin intikamını alan monooksijenaz sistemi yatmaktadır. Aktif merkezde lipofilik konuşma RH'nin sitokrom P 450'sine bağlanma ve enzimin oksit aktivitesini asitleştiren moleküller.

Bir asit atomu 2 e alır ve Pro 2 formuna dönüşür. Elektron donörü, NADPH-sitokrom P 450 redüktaz tarafından oksitlenen NADPH'dir. Protonlarla yaklaşık 2- etkileşim: Yaklaşık 2- + 2H + → H 2 O ve su çözülür. Asit molekülünün başka bir atomu, R-OH konuşmasının hidroksil grubunu karşılayan RH substratından önce dahil edilir (Şekil 12-3).

Mikrozomal oksidasyon enzimleri tarafından konuşma RH'sinin hidroksilasyonunun tamamen eşit reaksiyonu:

RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +.

P 450 substratları, hem eksojen (ilaçlar, ksenobiyotikler) hem de endojen (steroidler, yağ asitleri ve diğer) maddeler olmak üzere hidrofobik konuşmalar açısından zengin olabilir.

Böylece, ilk aşamanın bir sonucu olarak, sitokrom P 450'nin katılımı, hidrofobik kısmın çeşitliliğini destekleyen yerleşik fonksiyonel gruplarla konuşmanın değiştirilmesine yol açar. Modifikasyonun bir sonucu olarak, molekül biyolojik aktivitesini kaybedebilir veya kaybolmuş gibi görünen daha düşük konuşma olan aktif bir parçanın oluşumunu indükleyebilir.

n-kresol ve fenol salınımı

Tirozin amino asitlerinden bakterilerdeki enzimlerin etkisi altında, fenol kresol mikroplar tarafından metabolize edilebilir (Şekil 12-9).

Portal damar yoluyla ıslanan ürünler fırına gider, fenol ve kresolün dekonjesyonu sülfürik asit fazlalığı (FAPS) veya UDP-glukuronat deposunda glukuronik asit ile konjuge edilebilir. Fenol ve kresolün FAPS ile konjugasyonunun reaksiyonu, sülfotransferaz enzimi tarafından katalize edilir (Şekil 12-10).

Glukronik asitlerin fenol ve kresol ile konjugasyonu, UDP-glukuroniltransferaz enziminde rol oynar (Şekil 12-11). Konjugasyon ürünleri suda iyi dağılır ve kıskaçlar yoluyla bölümden uzaklaştırılır. Glukuronik asidin fenol ve kresol ile konjugatlarının sayısındaki artış, bağırsaklarda protein çürümesi üretiminin arttığı bölümde gösterilmektedir.

Pirinç. 12-8. Zneshkodzhennya benzantrasen. E 1 - mikrozomal sistemin enzimi; E 2 - epoksit hidrat.

Utvorennya o zneshkodzhennya іndolu ta skatolu

Bağırsaklarda, mikroorganizmalar indol ve skatol amino asit triptofan ile metabolize eder. Bakteriler triptofanı yok eder ve geride torklu bir halka yapısı bırakır.

Mavi neşterin bakterileri tarafından bölünme sonucu indol çözülür, serin veya alaninde görülebilir (Şekil 12-12).

Skatol ve indol karaciğer tarafından 2. aşamada tüketilir. Kokunun mikrozomal oksidasyonu sonucunda sırtta hidroksil grubu birikir. Böylece, indol indoksile girer ve daha sonra FAPS ile konjugasyonun reaksiyonuna girerek, indoksilsülfürik asidi kolaylaştıran, hayvan indikanının adını alan potasyum kuvveti (Şekil 12-13).

E. Soğutma sistemlerinin indüksiyonu

Yaşamın ilk ve diğer evrelerinde yer alan birçok enzim, uyarılmış proteinlerdir. Antik çağda bile, Çar Mithridates, sistematik olarak küçük dozlarda alkol almanın mümkün olduğunu bilerek, şiddetli zehirlenmelerden kurtulabilirsiniz. "Mitridata'nın Etkisi" şarkı söyleme sistemlerinin uyarılmasına dayanır (Tablo 12-3).

Karaciğer EP zarlarında, sitokrom P 450 daha fazla (%20), daha düşük zar bağlayıcı enzimlere sahiptir. Fenobarbital, sitokrom P 450, UDP-glukuroniltransferaz ve epoksit hidrolaz sentezini aktive eder. Örneğin, indüktör fenobarbital enjekte edilmiş canlılarda, EP zarlarının alanı artar, hücrelerin tüm zar yapılarının% 90'ına ulaşır ve bunun sonucunda yer alan enzimlerin sayısında bir artış olur. ksenobiyotikler ve toksik endojen konuşma.

Kötü süreçlerin kemoterapisi sırasında, yüzün etkinliği genellikle adım adım düşer. Bunların üzerinde, çok sayıda tıbbi dayanıklılık gelişir, tobto. stabilite sadece aynı ilaca değil, diğer ilaçların tüm düşük seviyelerine bağlıdır. Antitümör yüzlerin P-glikoprotein, glutatyon transferaz ve glutatyon sentezini indüklediğini düşünmeye değer. Vykoristannya talkovin, scho ingibuyut veya P-glikoprotein sentezini ve ayrıca glutatyonun enzim sentezini aktive ederek kemoterapinin etkinliğini arttırır.

Metaller, glutatyon ve üzerlerinde etkisi olan SH gruplarını içerebilen düşük moleküler ağırlıklı bir protein olan metalotiyonin sentezi için indükleyicilerdir. Sonuç olarak, hücrelerin vücuda direnci iğrenç derecede yüksektir.

Glutatyon transferazların sayısındaki artış, ortalarda dolaşıp büyüme durumuna vücudun sağlığını arttırır. Enzimin uyarılması, düşük tıbbi konuşmaların tıkanıklık saatinde anti-kanserojen etkinin etkisini açıklar. Ek olarak, glutatyon transferaz sentezinin indükleyicileri - normal metabolizma - hormonları, iyodotironin ve kortizol durumu. Katekolaminler, adenilil siklaz sistemi yoluyla glutatyon transferazı fosforile eder ve aktivitesini arttırır.

Bunlar (örneğin, önemli metaller, polifenoller, S-alkil ila glutatyon, deasit herbisitler) dahil olmak üzere bir dizi konuşma bileşiği, glutatyon transferazı inhibe eder.

37. Konjugasyon - konuşma gelişiminin başka bir aşaması

Konuşma dönüşümünün bir başka aşaması, ilk aşamada çözülen fonksiyonel gruplara, hidrofilisiteyi artıran ve toksisiteyi değiştiren daha küçük moleküllere veya endojen etki gruplarına eklendiği konjugasyon reaksiyonudur (tablo 2).

UDP-glukuroniltransferaz

Üridin difosfat (UDP)-glukuroniltransferaz, konuşma molekülüne mikrozomal oksidasyon sırasında sindirilen fazla glukuronik asit eklemek için esas olarak ER'de lokalizedir (Şekil 12-4).

Vahşi bir görünümde, UDP-glukuroniltransferazın katılımı için reaksiyon aşağıdaki gibi yazılmıştır:

ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

sülfotransferaz

Konuları değiştir "Konuşma alışverişi ve enerji. Yemek yeme. Ana alışveriş.":
1. Konuşma ve enerji alışverişi. Yemek yiyor. anabolizma. katabolizma.
2. Proteinler ve organizmanın yogo rolü. Rubner için derecelendirme katsayısı. Pozitif nitrojen dengesi. Negatif nitrojen dengesi.
3. Organizmanın lipid ve yoga rolü. Zhiri. Klitinni lipidi. fosfolipitler. kolesterol.
4. Kahverengi yağ. Boraks yağ dokusu. Plazma lipidleri. Lipoproteinler. LPG. LPVSH. LPDNSCH.
5. Organizmanın karbonhidratlardaki rolü. Glikoz. glikojen.


8. Vücudun enerji ihtiyacının sağlanmasında konuşma alışverişinin rolü. Fosforilasyon katsayısı. Ekşinin kalori eşdeğeri.
9. Vücudun enerji vitratını değerlendirme yöntemleri. Doğrudan kalorimetri. Dolaylı kalorimetri.
10. Ana değişim. Ana borsa değerinin rozrahunka'sına kadar Rivnyannya. Vücudun yüzeyinin yasası.

Proteinler ve organizmanın yoga rolü. Rubner için derecelendirme katsayısı. Pozitif nitrojen dengesi. Negatif nitrojen dengesi.

Proteinlerin, yağların, karbonhidratların, minerallerin ve vitaminlerin metabolizmadaki rolü

Plastik konuşmada vücudun ihtiyaç duyduğu Yapısal proteinleri, lipidleri ve karbonhidratları harcamanıza izin verecek olan bu minimum alım seviyesinden memnun olabilirsiniz. Qi tüketimi, kişinin yaşı, sağlık durumu, yoğunluğu ve işin türü gibi faktörler nedeniyle bireysel olarak düşmektedir.

İnsanlar grub ürünlerin deposundan alınır ve onlardan alınır. plastik konuşmalar, mineral konuşma ve vitaminler.

Proteinler ve vücuttaki rolleri

Vücuttaki proteinler Bu güncellemeyi kesintiye uğratmadan istasyonda yeniden satın alın. Sağlıklı, olgun bir insan, yiyecek için parçalanmış, sağlıklı bir miktarda yeni sentezlenmiş bir protein miktarına sahiptir. Yaratıklar, amino asit deposundan vücudun proteinlerle olandan daha az nitrojen alabilirler. Yetersiz beslenme durumunda vücutta 20 amino asitten (valin, lösin, izolösin, lizin, metionin, triptofan, treonin, fenilalanin, arginin ve histidin) on tanesi sentezlenemez. Qi amino asitlerine esansiyel denir. Diğer on amino asit (ikame) yaşam için daha az önemli değildir, daha düşük olanlar yeri doldurulamaz ve diğer amino asitlerin yetersiz alımı durumunda vücutta koku sentezlenebilir. Vücuttaki protein değişiminin önemli bir yetkilisi, bazı protein moleküllerinin diğerlerinin sentezi için parçalanması sırasında oluşturulan amino asitlerin tekrar tekrar geri dönüştürülmesidir (yeniden kullanılması).

Shvidkіst razpadu bu novlennya bіlkіv vücut buna değer. Peptid yapısındaki hormonların parçalanmasının başlangıcında, hastalanmak kolaylaşır, beyaz kan plazması ve karaciğer - yaklaşık 10 deb, beyaz m'yaziv - yaklaşık 180 deb. Ortalama bir insan için, bir kişinin vücudundaki tüm proteinler 80 desibel için yükseltilir. Çürümeyi iyi olarak kabul eden toplam protein miktarı, bir kişinin vücudundan elde edilen nitrojen miktarı ile değerlendirilir. Protein %16'ya yakın nitrojene sahiptir (100 g proteinde tobto-16 g nitrojen). Bu şekilde vücut 1 gr nitrojen gördüğünde 625 gr proteini ayrıştırır. Tanrı aşkına, yetişkin insanların vücudunda 3,7 g nitrojene yakın görülüyor. Bu verilerden, üretim için yeni yıkımı tanıyan protein kütlesinin, üretim için 1 kg vücut kütlesi başına 3.7 x 6.25 \u003d 23 g veya 0.028-0.075 g azot olduğu açıktır. ( Rubner katsayısı).

Bir kirpi ile vücuda giren azot miktarı, vücuda verilen azot miktarı olarak, vücudun kampta olduğunun dikkate alınması adettendir. azot içeriği. Dalgalanmalarda vücutta daha fazla nitrojen varsa daha düşük olduğu görülür. pozitif nitrojen dengesi(Zatrimka, azot tutma). Yani vücudun büyüme döneminde m'yazovoi dokusu kütlesinde artış olan bir kişi olun, vagoness, ortaya çıkan önemli bir hastalıktan sonra giyinme.

Vücuda verilen belirli bir miktar azot ile alımını vücuda aktaran kampa denir. negatif nitrojen dengesi. Vücutta herhangi bir s içermiyorsa, yetersiz proteinlerle yemek yerken yanlış yerleştirilebilir. gerekli amino asitler protein açlığı veya toplam açlık ile.

proteinler Farsça siyah gibi organizmalarda canlı olan plastik konuşma gibi, yok edilme sürecinde klitinlerde ATP sentezi ve ısının serbest bırakılması için enerji sağlarlar.

METABOLİZMA BİLKİV

Proteinler, kirpinin vazgeçilmez bir bileşenidir. Vіdmіnu vіd vіkіv - karbonhidratlar ve yağlar, yağın temel bileşenleri değildir. Shchodobovo sprozhivatsya, 100 g olgun sağlıklı bir kişiye yakın. Kharchovі proteinleri - vücut için ana azot kaynağı. Sensi ekonomik protein en pahalı gıda bileşenidir. Bu nedenle, biyokimya ve tıp tarihinde, yemede protein normlarının oluşturulmuş olması da önemlidir.

Karl Voit'in çalışmalarında, grub proteininin indirgenmesi için normlar 118g/dobu, karbonhidratlar - 500g/dobu, yağ 56g/dobu olarak belirlendi. M. Rubner, vücuttaki nitrojenin %75'inin protein deposunda olduğunu belirten ilk kişiydi. Vіn sklav nitrojen dengesi (bir kişinin yemek için ne kadar nitrojen harcadığına ve ne kadar nitrojen eklendiğine bağlı olarak).

Olgun sağlıklı bir insan korkar nitrojen dengesi - "sıfır nitrojen dengesi"(Vücuda verilen nitrojen miktarı, alınan nitrojen miktarını doğrular).

pozitif nitrojen dengesi(vücuda verilen ek nitrojen miktarı daha azdır, benimsenen nitrojen miktarı daha düşüktür). Sadece vücutta, büyüme sırasında veya protein yapılarının gelişmesiyle (örneğin, ciddi hastalıklarla veya m'yazovoi masi'nin büyümesiyle yaşlanma döneminde).

Negatif nitrojen dengesi(Azot ile vücuda verilen hayvanın ilave miktarı, edinilenin daha az miktarı). Vücuttaki protein eksikliğine dikkat edin. Sebepler: їzhі'da yetersiz sayıda beyaz; beyazların çöküşünün yükselişinin eşlik ettiği hastalık.

Biyokimya tarihinde, bir kişi daha az karbonhidrat ve yağ beslendiğinde ("proteinsiz diyet") deneyler yapıldı. Zihinler nitrojen dengesi ile titreşti. Birkaç günlük atılımdan sonra vücuttaki nitrojen aynı değere döndü ve bundan sonra oruçlu bir günde üç kez yükseltildi: kişi doba başına 53 mg nitrojen aldı (yaklaşık 4 gr nitrojen) doba başına). Tsya yaklaşık olarak nitrojeni öldürür Doba için 23-25g protein. Qiu değerine "SORUMLULUK KATSAYISI" adı verildi. Daha sonra ertesi gün diyete 10 gr protein eklendi ve o sırada azot girişi artırıldı. Ale hepsi aynı posterіgavsya negatif nitrojen dengesi. Zhu'daki Todi, üretim için 40-45-50 g protein eklemeye başladı. Kirpide böyle bir protein içeriği ile sıfır nitrojen dengesi (azot dengesi eşittir). qiu değeri (dobu başına 40-50 g protein) BİLK'İN FİZYOLOJİK MİNİMUMU olarak adlandırıldı.

1951'de yemekte protein oranı öne sürüldü: öğün başına 110-120 g protein.

Verilen saatte 8 amino asidin esansiyel olduğu belirlendi. Cildin esansiyel amino asitler için son gereksinimi 1-1.5 g'dır ve tüm vücudun üretim için 6-9 gram esansiyel amino asitlere ihtiyacı vardır. Çeşitli gıda ürünlerinde esansiyel amino asitlerin uzaklaştırılması gözden geçirilir. Bu nedenle, fizyolojik minimum protein farklı ürünler için farklı olabilir.

Azot takviyesi için ne kadar protein almanız gerekir? 20 gr. yumurta akı veya 26-27 UAH. bіlkіv m'yasa chi sütü veya 30 gr. beyaz patates veya 67 UAH. buğday boroshn beyazları. Yumurta akı yeni bir amino asit grubuna sahiptir. Kalın proteinleri yerken, fizyolojik minimumu doldurmak için daha fazla protein gerekir. Bir kadın için daha az tüketin (doba başına 58 gram), bir kişi için daha düşük (doba başına 70 g protein) - ABD standartlarına göre verilir.

BEYAZ BİLKİV'İN Sindirim Yolundaki Sindirimi

Metabolizma süreçlerinden önce doz aşımına izin verilmez, kırıklar vücut tarafından dikkate alınır (doku temizleme miktarına göre) kanal-bağırsak yoluє dovkіllam). Zavdannya perezravlennya - büyük lezzetli konuşma moleküllerini çatıda ıslanmak gibi küçük standart monomerlere kırma (bölme). Fazla dağlamanın bir sonucu olarak konuşmanın rengi, tür özgüllüğünü zaten iyileştirdi. Kızartma boşluklarında depolanan ve daha sonra vücut tarafından temsil edilen Ale enerji rezervleri.

Tüm bitkisel işlemler hidrolitiktir, böylece büyük bir enerji israfına yol açmazlar - koku oksitleyici değildir. Kanda bulunan insan vücuduna yaklaşık 100 g amino asit emilir. Vücut proteinlerinin parçalanması nedeniyle 400 g amino asit daha kan dolaşımına alınmalıdır. Metabolik bir amino asit havuzuna sahip tüm qi 500 g amino asitler. Bir kişinin vücudundaki proteinlerin sentezi için 400 gram vicor kullanılır ve son ürünlere kadar 100 gram kum kırılır: secovin, CO2. Çürüme sürecinde, hormonların, çeşitli süreçlerdeki aracıların ve diğer konuşmaların (örneğin: melanin, adrenalin ve tiroksin hormonları) işlevlerini iyileştirmenin bir yolu olarak vücut için gerekli metabolitler de oluşturulur.

Karaciğer beyazları için relaps süresi 10 gün olmalıdır. M'azovih beyazları için bu süre 80 gündür. Kan plazma proteinleri için - 14 gün, karaciğer - 10 gün. Ale є sincap, yakі hızlı bir şekilde rozdayutsya (2 -makroglobulin ve іnsulіnu dönemi için napіvrozpadu - 5 dakika).

Yaklaşık 400 g protein yeniden sentezlenir.

Proteinlerin amino asitlere parçalanması hidrolize yol açar - H20, proteolitik enzimlerin etkisi altında peptit bağlarının bölünmesinden sonra gelir. Proteolitik enzimlere PROTEİNAZLAR veya PROTEAZLAR denir. Іsnuє çeşitli proteinazlardan zengindir. Katalitik merkezin yapısından sonra, tüm proteinazlar 4 sınıfa ayrılır:

1. SERİN PROTEİNLERİ - katalitik merkezinde serin ve histidin amino asitleri vardır.

2. SİSTEİN PROTEİNAZ - katalitik merkezde sistein ve histidin.

3. KARBOKSİL PROTEİNAZ (ASPARTY) katalitik merkezde 2 aspartik asit radikali. Pepsin onlara yetiştirilir.

4. METALOPROTEİNAZ. Bu enzimlerin katalitik merkezi, histidin, glutamik asit ve metal iyonu (karboksipeptidaz "A", kollajenaz geciktirici Zn 2+) içerir.

Tüm proteinazlar, kataliz mekanizması ve kokunun çalıştığı ortadaki zihinler için ayırt edilir. Deri protein molekülü düzinelerce, yüzlerce ve binlerce peptit bağına sahiptir. Proteinaz, bir tür peptit bağını değil, suvoro atamalarını yok eder.

"Kişinin kendi" çağrısını nasıl tanıyabilirim? Proteinazların adsorpsiyon merkezinin yapısına bağlıdır. Peptit bağlarının, amino asitler gibi gelişimlerinde yer almaları daha az olasıdır.

Adsorpsiyon merkezinin yapısı, bağlantıyı yapan COOH grubu olan amino asit radikalinin tanınmasına izin verecek şekildedir. Bazı durumlarda, substrat spesifikliği için bir amino asit, hidrolize olan bağlar yapan bir amino grubu önemli olabilir. Ve bazen rahatsız edici amino asitler, enzime substrat özgüllüğünün atanması için önemli olabilir.

Pratik bir bakış açısından, tüm proteinazlar, substrat spesifikliklerine göre 2 gruba ayrılabilir:

1. KÜÇÜK ÖZEL PROTEİNLER

2. YÜKSEK ÖZEL PROTEİNLER

KÜÇÜK ÖZEL PROTEİNLER:

Enzim tarafından hidrolize edilen peptit bağları oluşturan bu amino asitlerden yalnızca birkaçını biriktirmek için kolayca kullanılabilen bir adsorpsiyon merkezine sahiptirler.

Pepsin

Kabuk suyunun Tse enzimi. Aktif olmayan bir abutment - pepsinojen şeklinde, kabuğun mukoza zarının klitinlerinde sentezlenir. Aktif olmayan pepsinojenin aktif pepsine dönüşümü boş tüpte gerçekleşir. Aktivasyon üzerine, enzimin aktif merkezini kapatan bir peptit parçalanır. Pepsin aktivasyonu iki faktöre bağlıdır:

a) hidroklorik asit (HCl)

b) halihazırda çözülmüş olan aktif pepsine otokataliz denir.

Pepsin є karboksil proteinaz ve R2 pozisyonunda (ön bebekte harika) amino asitler fenilalanin (Phen) veya tirozin (Tyr) ile uçlu bağlantıların hidrolizini ve ayrıca Ley-Glu bağlantısını katalize eder. Pepsin için optimum pH, kabuk suyunun pH'ına karşılık gelen 1.0-2.0 pH'dır.

Rennin

Kabuk suyunda protein, süt proteini kazeini parçalayan RENNIN enzimi tarafından aşındırılmaz. Rennin, pepsine benzer ve bu optimum pH, mukus zarının ortasının pH'ını yansıtır (pH=4.5). Rennіn, eylem mekanizması ve özgüllüğü ile de pepsin ile ilgilidir.

Kimotripsin.

Subslug içinde aktif olmayan bir öncü - kimotripsinojen şeklinde sentezlenir. Kimotripsin, aktif tripsin tarafından ve otokataliz yoluyla aktive edilir. Tirozin (Tir), fenilalanin (Phen) veya triptofanın (Üç) karboksil grubu tarafından - R1 pozisyonunda veya büyük hidrofobik radikaller lösin (leu), izolösin (mul) ve valin (val) tarafından sabitlenen yıkıcı bağlantılar pozisyon R 1 (küçük olanlara hayret edin).

Kimotripsinin aktif merkezinde hidrofobik bir bağırsak vardır, yaku'da qi amino asitleri vardır.

tripsin

Subslug'da aktif olmayan bir abutment - tripsinojen şeklinde sentezlenir. Kalsiyum iyonlarının katılımı ve otokataliz oluşumu için enteropeptidaz enzimi tarafından boş bağırsaklarda aktive edilir. R1 konumunda pozitif yüklü amino asitler arginin (Arg) ve lizin (Liz) tarafından oluşturulan hidrolize edici bağlar. Adsorpsiyon merkezi, kimotripsinin adsorpsiyon merkezine benzer, ancak hidrofobik bağırsak glibini, negatif yüklü bir karboksil grubuna sahiptir.

Elastaz.

Görünüşe göre aktif olmayan bir ön proelastazda subshlunkovy sırtında sentezlenir. Tripsin tarafından boş bağırsakta aktive edilir. R1 pozisyonundaki peptit bağlarını hidrolize eder, glisin, alanin ve serin ile çözünür.

Listelenen tüm düşük spesifik proteinazlar, endopeptidazlar olarak sınıflandırılır, bu nedenle bağlantılar, polipeptit mızrağının uçlarında değil, protein molekülünün ortasında hidrolize edilir. Cich proteinazların bölünmesi altında, proteinin polipeptit mızrağı büyük parçalara bölünür. Daha sonra, qi'de, derisi polipeptit mızrağının terminallerinden bir amino asidi tüketen büyük ekzopeptidaz parçaları bulunur.

EXOPEPTIDAZ.

Karboksipeptidaz.

Subshlunkovy koyunda sentezlenirler. Bağırsakta tripsin tarafından aktive edilir. Є metalloproteinler. Protein molekülünün "C" terminalindeki peptit bağlarını hidrolize edin. 2 tür vardır: karboksipeptidaz "A" ve karboksipeptidaz "B".

Karboksipeptidaz "A", amino asitleri aromatik (siklik) radikallerle böler ve karboksipeptidaz "B", lizin ve arginin'i böler.

Aminopeptidaz.

Bağırsak mukozasında sentezlenir, bağırsakta tripsin tarafından aktive edilir. Protein molekülünün “N” terminalindeki peptit bağlarını hidrolize edin. Bu tür 2 enzim vardır: alanin amino peptidaz ve lösin amino peptidaz.

Alanin amino peptidaz, yalnızca alanini ayrıştırır ve lösin aminopeptidaz, ya "N"-terminal amino asitleri ayrıştırır.

DİPEPTİDASI

Bölünmüş peptit bağları, dipeptitlerde daha az.

Enzimlerin tüm tanımları DÜŞÜK ÖZEL PROTEİNAZLAR olarak sınıflandırılır. Koku, shlunkovo-bağırsak yolunun karakteristiğidir.

Koku birlikte, protein molekülünün on amino aside toplam proteolizini gerektirir ve bu da daha sonra bağırsaklardan kana geçer.

Na + (glikoza benzer) ile birlikte ikincil aktif taşıma yolunda Smoktuvannya amino asitleri.

Amino asitlerin bir kısmı ıslanmaz ve kalın bağırsakta mikrofloranın katılımı nedeniyle bozulma süreçlerine maruz kalır. Amino asitlerin bozunma ürünleri, çevrenin tepkisini tanımadan karaciğer tarafından emilebilir ve tüketilebilir. Fiyat hakkında rapor verin - Korovkin'in asistanına hayret edin, s. 333-335.

Düşük spesifik proteinazlar da lizozomlarda kümelenir.

LİZOMAL KÜÇÜK ÖZEL PROTEİNAZLARIN FONKSİYONLARI:

1. Klitin gibi yabancı proteinlerin parçalanmasını koruyun.

2. Hücrelerinizin proteinlerinin toplam proteolizini koruyun (özellikle hücreler öldüğünde).

Bu şekilde toplam proteoliz, yalnızca hücre içi aşındırma için değil, aynı zamanda yaşlanan hücrelerdeki ve bir bütün olarak vücuttaki proteinlerin yenilenmesi için de gerekli olan en önemli biyolojik süreçlerden biridir. Tüm süreç, proteinleri dünya üstü proteazdan koruyan özel mekanizmalar sağlayan sıkı kontrol altında gerçekleştirilir.

PROTEİNAZ BİLKSLERİ KORUYAN MEKANİZMALAR:

1. Zakhist tipi "klitini"- Sessiz proteinlerden proteinazların prostorova izolasyonu, kokuları içlerine alabilir. Hücre içi proteinazlar, lizozomların ortasında ve proteinlerdeki siltlerde bulunur, tıpkı kokuların hidrolize edilebilmesi gibi.

2. Zakhist tipi "namlu". Proteinazların, görünüşte aktif olmayan öncülerde (proenzimler) bulunduğuna inanılmaktadır: örneğin, pepsinojen (kanalda), tripsinojen ve kimotripsinojen (pankreasta). Şarkı bağlantısının hidrolizinden sonra, neşter yeniden aktif hale gelir ve enzim aktif hale gelir.

3. Zahist tipi "zincir posta". Herhangi bir kimyasal yapının ilk molekülüne dahil etme yoluyla protein substratının desteklenmesi (peptid bağlarını kapsayan grupları tanımlayın). Trooma şu şekillerde sızdırıyor:

a) proteinin glikozilasyonu. Karbonhidrat bileşenlerinde proteinlere dahil olma. Glikoproteinler çözülür. Karbonhidrat bileşenindeki qi ve aktif işlevin işlevi (örneğin, alıcı işlevi). Tüm glikoproteinlerde, karbonhidrat kısmı yardımıyla diproteinazlardan korunma sağlanır.

B) Asetilluvannya amino grubu. Protein molekülündeki serbest amino gruplarına fazla oktovoik asit eklenmesi.

Proteinaz, bir amino grubunun varlığından dolayı kendi aktivitesinin doğası hakkında biliniyorsa, o zaman bir asetil fazlasının ortaya çıkması, proteinazı proteinaza aktarır.

V) Karboksil grubunun amidasyonu. Sonrası etki benzerdir.

D) Serin veya tirozinde radikallerin fosforilasyonu

4. Zakhist tipi bekçi. Endojen proteinaz inhibitörlerinin yardımı için Tse zahist bilkiv.

Endojen proteinaz inhibitörleri- özellikle hücrelerde özel olarak titreşen ve proteinaz ile etkileşime girip onu bloke edebilen proteinler veya peptidler. Proteinazı endojen bir misin inhibitörü ile bağlayan zayıf bir bağlantı tipinin kaderini almak istemek. Potenaziye karşı yüksek derecede sporadnistyu içeren substratlar, zіgo kompleksi z proteinazını engelleyebilir ve başlamaz. Plazmada bu tür inhibitörler çoktur ve eğer proteinazlar varsa bunların inhibitörleri kullanılabilir.

Birinci sınıf proteinazlara derecelendirme açısından spesifik olan proteinaz inhibitörleri sağlamdır.