Oqsillarning birlamchi tuzilishi peptid bog'lari bilan bog'langan aminokislotalarning chiziqli polipeptid nayzasi deb ataladi. Birlamchi struktura oqsil molekulasining strukturaviy tashkil etilishining eng oddiy o'lchovidir. Yuqori barqarorlik bir aminokislotaning a-amino guruhi va boshqa aminokislotaning a-karboksil guruhi o'rtasidagi kovalent peptid bog'lari bilan ta'minlanadi.
O'rnatilgan peptid bog'lanishida prolin yoki gidroksiprolin imino guruhining roli ishtirok etsa ham, u kamroq bo'ladi.
Hujayralarda peptid aloqalari o'rnatilganda, bitta aminokislotaning karboksil guruhi kobda faollashadi, keyin u ikkinchisining aminokislotalariga qo'shiladi. Taxminan polipeptidlarning laboratoriya sintezi xuddi shu tarzda amalga oshiriladi.
Peptid aloqasi polipeptid lansetining bir bo'lagi bo'lib, u takrorlanadi. Bir nechta xususiyatlar mavjud, shuning uchun ular nafaqat asosiy tuzilish shakliga, balki polipeptid nayzasining haqiqiy tashkil etilishiga ham qo'shiladi:
· Koplanarlik - peptidlar guruhiga kiradigan barcha atomlar bir tekislikda bo'ladi;
· Zdatnyst ísnuvati ikkita rezonansli shaklda (keto-yoki enol formí);
· yuz-sovno C-N-bog'lanishda shafoatchilarning trans-pozitsiyasi;
· Suv aloqalari o'rnatilishidan oldin salomatlik, bundan tashqari, teri peptid guruhlari kichikroq guruhlar, shu jumladan peptid guruhlari bilan ikkita suv aloqasini o'rnatishi mumkin.
Vignatok prolin yoki gidroksiprolinning amino guruhining ishtiroki uchun peptid guruhlarini hosil qiladi. Binoning hidlari faqat bitta suv qo'ng'irog'ini tashkil qiladi (ajoyib). Proteinning ikkilamchi tuzilishini shakllantirish bo'yicha Tse vplivaê. Prolin yoki gidroksiprolin topilgan masofada joylashgan polipeptid nayzasi osongina buklanadi, u boshqa suvli tovush bilan yo'qolmaydi.
tripeptidni tasdiqlash sxemasi:
Oqsillarning teng fazoda tashkil etilishi: oqsillarning ikkilamchi tuzilishi: a-spiral va b-katlama shari haqida tushuncha. Proteinlarning tretinli tuzilishi: mahalliy protein va oqsil denaturatsiyasi haqida tushuncha. Gemoglobin ko'tarilgan oqsillarning to'rtlamchi tuzilishi.
Proteinning ikkilamchi tuzilishi. Oqsilning ikkilamchi strukturasi ostida polipeptid lansetini tartiblangan tuzilishda yotqizish usuli tushuniladi. Konfiguratsiyaga ko'ra, ikkilamchi strukturaning quyidagi elementlari ko'rinadi: α - spiral β - Katlangan to'p.
Budovi modeli a-spirallar, schovouê peptid aloqaning barcha kuchini L. Pauling va R. Kori (1949 - 1951 pp.) tomonidan buzildi.
Chaqaloq uchun 3 a diagrammasi ko'rsatilgan α -asosiy parametrlar haqida ma'lumot beruvchi spirallar α -spiralni shunday qilingki, spiralning burilishlari muntazam bo'ladi, shuning uchun spiral konfiguratsiyasi vint simmetriyasiga ega (3-rasm, b). charm lasan ustida α -spirallar 3,6 aminokislota qoldiqlarini qo'shadi. Vídstan mízh rulonlari yoki timsoh spirallari 0,54 nm ga aylanadi, bobinning kesilishi 26 ° ga ko'tariladi. Shakllantirish va astarlash α -terining peptid guruhlari orasida joylashgan suv ligamentlarining rachunoklarida spiral konfiguratsiya kuzatiladi. n th ta ( P+ 3)-chi aminokislotalar ortiqcha. Suv aloqalarining energiyasi kichik bo'lsa-da, ularning soni sezilarli energiya ta'sirini yaratish uchun juda katta, shundan keyin α - Chiziqni tugatish uchun spiral konfiguratsiya. Aminokislota qoldiqlarining Bichni radikallari pidtrimtsí taqdirini olmaydi α -spiral konfiguratsiya, shuning uchun barcha aminokislotalar qoldiqlari α - Spirallar teng.
Tabiiy oqsillarda ular o'ng qo'l bo'lish ehtimoli kamroq α - Spirallar.
b-katlama to'p- Ikkilamchi strukturaning yana bir elementi. Vídmínu víd ustida α - spirallar β - Buklanadigan to'p chiziqli, kesish shaklida emas (4-rasm). Polipeptid nayzasining turli uchastkalarida turadigan peptid guruhlari o'rtasida suv aloqalarining shakllanishi tufayli chiziqli struktura kamayadi. Plotlarning Qi C = O va HN - guruhlar (0,272 nm) o'rtasidagi suv chizig'iga yaqin.
Guruch. 4. Sxematik tasvir β
- katlanmış to'p (strelkalar ko'rsatadi
to'g'ridan-to'g'ri lansiug polipeptidlari haqida)
Guruch. 3. Sxema ( a) bu model ( b) α - spirallar
Proteinning ikkilamchi tuzilishi birlamchi hisoblanadi. Aminokislotalar suv rishtalari qabul qilinishigacha binoning turli dunyosi qoldiqlari, ce va rezolyutsiyaga quyiladi. α -spiral yoki β - Shari. Alanin, glutamik kislota, glutamin, leysin, lizin, metionin va histidin spiral aminokislotalardan oldin sanab o'tilgan. Agar oqsil bo'lagi asosiy darajaga ko'ra ko'proq aminokislota konlari bilan to'ldirilgan bo'lsa, u ushbu bo'linmada hosil bo'ladi. α - Spiral. Valin, izolösin, treonin, tirozin va fenilalanin β - Lanciug polipeptid to'plari. Tartibsiz tuzilmalar polipeptid nayzalari, glitsin, serin, aspartik kislota, asparagin, prolin kabi aminokislotalar qoldiqlarining kontsentratsiyasida ayblanadi.
Boy oqsillarda bir soat ê i α - spiral, bu β - Shari. Turli oqsillardagi spiral konfiguratsiyaning bir qismi boshqacha. Demak, m'yazovy oqsil paramiozin 100% spirallashgan; miyoglobin va gemoglobindagi spiral konfiguratsiyaning yuqori qismi (75%). Navpak, tripsin va ribonukleazada, polipeptid lansetining muhim qismi sferulaga mos keladi. β - tuzilmalar. Qo'llab-quvvatlovchi to'qimalarning oqsillari - keratin (soch oqsili), kollagen (teri va tendon oqsili) - mumkin. β - Polipeptid nayzalarining konfiguratsiyasi.
Proteinning tretin tuzilishi. Proteinning tretinli tuzilishi ochiq maydonda polipeptid lansetini yotqizish usulidir. Proteinning ushbu funktsional quvvatga kuch qo'shishi uchun polipeptid lansetasi funktsional faol tuzilmani hosil qilib, ochiq bo'shliqni aylanib o'tishda qo'shiqchi darajasida aybdor. Bunday tuzilma deyiladi onalik. Kosmik tuzilmalarning hoshiyali polipeptid lansetlari uchun nazariy jihatdan mumkin bo'lgan sonining kattaligidan qat'i nazar, oqsilni iste'mol qilish yagona mahalliy konfiguratsiyani o'rnatishgacha kamayishi mumkin.
Proteinning tretin tuzilishini intermodal tarzda barqarorlashtiring, bu turli xil polipeptid lanceolatlarida aminokislota qoldiqlarining intervalgacha radikallari bilan bog'liq. Qi vzaêmodíí kuchli va kuchsizga bo'linishi mumkin.
Polipeptid lansetining turli joylarida joylashgan katta miqdordagi sistein atomlari orasidagi kovalent bog'lanishlar kuchli o'zaro bog'liqlik sifatida ko'rinadi. Aks holda, bunday bog'lanishlar disulfid ko'priklar deb ataladi; Disulfid ko'prigining o'rnatilishi quyidagicha ifodalanishi mumkin:
Kovalent bog'lanishlar kremi oqsil molekulasining tretin tuzilishi bo'lib, zaif o'zaro ta'sirlar bilan ta'minlanadi, ular o'ziga xos tarzda qutbli va qutbsizlarga bo'linadi.
Qutbli o'zaro ta'sirlardan oldin ion va suv aloqalarini ko'rish mumkin. Zaharli radikallarning musbat zaryadlangan guruhlari lizin, arginin, gistidin va aspartik va glutamik kislotalarning manfiy zaryadlangan COOH guruhlari bilan aloqa qilganda o'zaro ta'sirlar eriydi. Zaharli radikallarning funktsional guruhlari va aminokislotalar qoldiqlari o'rtasidagi suv aloqalari oqlanadi.
Aminokislotalar qoldiqlarining uglevod radikallari orasidagi qutbsiz yoki van der Vaals o'zaro ta'siri mog'or hosil qiladi. hidrofobik yadro (qalin tomchilar) oqsil globulasining o'rtasida, chunki suvda yo'qolib ketish uchun uglevod radikallari. Proteinni saqlashda qutbsiz aminokislotalar qanchalik ko'p bo'lsa, van der Waals bo'g'inlarining uchinchi darajali tuzilishini shakllantirishda shunchalik ko'p rol o'ynaydi.
Aminokislotalarning ortiqcha radikallari orasidagi sonli aloqalar oqsil molekulasining fazoviy konfiguratsiyasini aniqlaydi (5-rasm).
Guruch. 5. Tipi zv'yazkív, oqsilning scho pídtrimuyut tretinnuyu tuzilishi:
a- disulfid tuman; b - ionny zv'azok; c, g - suv aloqalari;
d - van der Waals havolalari
Tretinna tuzilishi okremo olingan oqsil o'ziga xos, o'ziga xos bo'lganidek, birlamchi struktura. Proteinni faollashtirish uchun faqat yotqizish uchun to'g'ri joy. Uchinchi darajali tuzilishga turli xil zarar etkazish oqsilning kuchining o'zgarishiga va biologik faollikning yo'qolishiga olib keladi.
Oqsilning to'rtlamchi tuzilishi. Molekulyar og'irligi 100 kDa 1 dan ortiq bo'lgan oqsillar, qoida tariqasida, kichik molekulyar og'irlikdagi bir qator polipeptid nayzalaridan hosil bo'ladi. Oqsil bir xil faollikka ega bo'lgan, birma-bir qat'iy qo'zg'almas pozitsiyani egallagan bir nechta polipeptid nayzalaridan tashkil topgan struktura oqsilning chorak tuzilishi deb ataladi. To'rtdan bir tuzilishga ega bo'lgan oqsil deyiladi epimolekula yoki multimer , va yogo polipeptid lanciugs omborlari - vodpovidno kichik birliklar yoki protomirlar . Chorak tuzilishga ega oqlarning xarakterli kuchi biologik faollikka ega bo'lmaganlardir.
Proteinning to'rtlamchi strukturasining barqarorlashuvi subbirliklarning yuzasida lokalizatsiya qilingan aminokislotalar qoldiqlarining bichny radikallari orasidagi qutbli o'zaro ta'sirlar tufayli kuzatiladi. Bunday o'zaro modallik uyushgan kompleks sifatida kichik birlik uchun juda muhimdir. Ular o'zaro aloqada bo'lgan subbirliklarning dilerlari kontakt maydanlari deb ataladi.
To'rtdan bir tuzilishga ega bo'lgan oqsilning klassik dumbasi gemoglobindir. Molekulyar massasi 68 000 bo'lgan gemoglobin molekulasi Bu ikki xil turdagi to'rtta kichik birlikning yig'indisidir. α і β / α - Subbirlik 141 aminokislotadan iborat ortiqcha, a β - iz 146. Tretin tuzilishi α - І β -kichik birlik uning molekulyar og'irligiga o'xshaydi (17000 So). Protez guruhidan qasos olish uchun teri subunit marvarid . Boshqa oqsillardagi gem parchalari (sitoxrom, miyoglobin) uzoqroqda paydo bo'ladi, ammo biz bu oqsillarning tuzilishini qisqacha muhokama qilishimiz mumkin (6-rasm). Gem markaziy atomdan hosil bo'lgan, metan dog'laridan olingan ortiqcha pirol bilan (= CH -) koordinatsion aloqalarni o'rnatadigan, yig'iladigan koplanar siklik tizimda guruhlangan. Gemoglobinda ovoz oksidlanish stantsiyasida o'zgaradi (2+).
Chotiri kichik birligi - ikkita α va ikkita β - shunday darajadagi yagona tuzilmaga birlashish α -kichik birlik bilan faqat aloqa β -kichik birliklar i navpaki (7-rasm).
Guruch. 6. Gemoglobinning tuzilishi
Guruch. 7. Gemoglobinning chorak tuzilishining sxematik tasviri:
Gemoglobinga Fe - gem
Kichkina 7 dan ko'rinib turibdiki, bitta gemoglobin molekulasi 4 ta kislota molekulasini olib yurishi mumkin. I bog'lanish va nordonlik erkinligi tuzilishdagi konformatsion o'zgarishlar bilan birga keladi α - І β - gemoglobinning bo'linmalari va ularning epimolekulalarda o'zaro kengayishi Bu haqiqatni ta'kidlash kerakki, oqsilning chorak tuzilishi mutlaqo qattiq emas.
Shunga o'xshash ma'lumotlar.
suvli qo'ng'iroqlar va hushtaklar
Alohida a-spiral, b-tuzilma (changlash).
Tuzilishi a-spirallar bula taklif qilingan Paulingі Kori
kollagen
b-Tuzilishi
Guruch. 2.3. b-Tuzilishi
May tuzilishi tekis shakl parallel b-tuzilmasi; yakscho, aksincha - antiparallel b-tuzilmasi
supercoil. protofibril mikrofibrillalar diametri 10 nm.
bombyx mori fibroin
Buzilgan konformatsiya.
Ikkilamchi tuzilma.
OLDINGA QARAMOQ:
Strukturaviy tashkilot BILKIV
Oqsil molekulasining strukturaviy tashkil etilishining 4 ta asosi keltirildi.
Proteinning birlamchi tuzilishi- polipeptid lanceusdagi aminokislotalarning ko'payishi ketma-ketligi. Okremi aminokislotalarining oqsillari birma-bir bog'lanadi peptid aloqalari, bu aminokislotalarning a-karboksilik va a-aminokislotalarning oʻzaro taʼsiridan kelib chiqadi.
Butun soat davomida o'nlab minglab turli xil oqsillarning birlamchi tuzilishi deşifrlangan. Oqsilning birlamchi tuzilishini aniqlash uchun aminokislotalar ombori gidroliz usullari bilan aniqlanadi. Keyin terminal aminokislotalarning kimyoviy tabiatini aniqlaymiz. Keyingi qadam polipeptid nayzasidagi aminokislotalarning ketma-ketligini aniqlashdir. Bu vikorist uchun, selektiv chastkovy (kimyoviy va fermentativ) gidroliz. X-nurlarining difraksion tahlilini, shuningdek, DNKning komplementar nukleotidlar ketma-ketligi haqidagi ma'lumotlarni o'rganish mumkin.
Proteinning ikkilamchi tuzilishi- polipeptid lansetning konfiguratsiyasi, tobto. bir konformatsiyada polipeptid lansetining qadoqlash usuli. Jarayon xaotik tarzda emas, balki asta-sekin birlamchi tuzilmada belgilangan dasturlarga o'tadi.
Ikkilamchi strukturaning barqarorligi asosan suv rishtalari bilan ta'minlanadi;
Globulyar oqsillarning eng muhim turi hisoblanadi a-spiral. Polipeptid lansetining buralishi yil o'qidan keyin keladi. Teri oqsili uchun spiralizatsiyaning xarakterli qo'shiq bosqichi. Misol uchun, lanserlar gemoglobin 75% ga spirallangan, keyin pepsin 30% ga.
Soch, tikuv, m'yazyv oqsillarida aniqlangan polipeptid nayzalarining konfiguratsiyasi turi, nomini qoldirmasdan. b-tuzilmalar.
Peptid lansetining segmentlari akkordeonga o'ralgan varaqga o'xshash shaklni tashkil etuvchi bitta to'pga o'raladi. To'p ikki yoki ikkita yoki ko'p sonli peptid nayzalari bo'lishi mumkin.
Tabiatda b- yoki a-tuzilmalarini ko'rsatmaydigan oqsillar qo'llaniladi, masalan, kollagen fibrillyar oqsil bo'lib, odamlar va mavjudotlar tanasida sog'lom to'qimalarning asosiy massasiga aylanadi.
Proteinning tretin tuzilishi- Polipeptid spiralining kengaygan yo'nalishi yoki qo'shiq obsesyonida polipeptid lansetini yotqizish usuli. Birinchi oqsil, uchinchi tuzilishi rentgen diffraktsiya tahlili bilan aniqlangan - spermatozoid kit miyoglobin (2-rasm).
Oqsillarning fazoviy tuzilishini barqarorlashtirishda, kovalent bog'larning kremi, asosiy rolni kovalent bo'lmagan bog'lar (suv, zaryadlovchi guruhlarning elektrostatik o'zaro ta'siri, molekulalararo Van der Vaals kuchlari, hidrofobik o'zaro ta'sirlar) o'ynaydi.
So'nggi ma'lumotlarga ko'ra, oqsilning sintezi tugagandan so'ng, uning tretinli tuzilishi o'z-o'zidan hosil bo'ladi. Asosiy vayron qiluvchi kuch - aminokislotalar tarkibidagi radikallarning suv molekulalari bilan o'zaro ta'siri. Aminokislotalarning qutbsiz hidrofobik radikallari oqsil molekulasining o'rtasida, qutbli radikallar esa suv tubiga yo'naltirilgan bo'lsa. Polipeptid lansetining mahalliy fazoviy strukturasini shakllantirish jarayoni deyiladi katlama. Klitindan oqsillar ko'rindi, nomlandi boshliqlar. Pong buklanish taqdirini o'z zimmasiga oladi. Insonning bir qator zaiflashtiruvchi kasalliklari tasvirlangan, ularning rivojlanishi katlama jarayonidagi mutatsiyalar (pigmentoz, fibroz va boshqalar) tufayli zararlanish bilan bog'liq.
Rentgen nurlari difraksion tahlil usullaridan foydalanib, ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalar o'rtasida vositachi bo'lgan oqsil molekulasining strukturaviy tashkil etilishining asoslari yoritilgan. Domen- Polipeptid nayzasining o'rtasida Ce kompakt globulyar strukturaviy birlik (3-rasm). Turli xil genlar tomonidan kodlangan domenlarning turli tuzilmalari va funktsiyalari natijasida hosil bo'lgan juda ko'p oqsillar (masalan, immunoglobulinlar) mavjud.
Oqlarning barcha biologik kuchlari, ular chaqirganidek, ularning uchinchi darajali tuzilishini tejash bilan bog'liq onalik. Protein globulasi mutlaqo qattiq tuzilma emas: peptid payining qismlari harakatini teskari aylantirish mumkin. Bu o'zgarishlar molekulaning umumiy konformatsiyasini buzmaydi. Protein molekulasining konformatsiyasi bo'yicha, muhitning pH qiymatini, farqning ion kuchi va boshqa bo'shliqlar bilan o'zaro ta'sirini qo'shing. Be-yakí dííí, scho molekulasining mahalliy konformatsiyasini yo'q qilishga olib keladi, yogo biologik hokimiyat oqsilining qisman yoki yangi qo'shilishi bilan birga keladi.
Oqsilning to'rtlamchi tuzilishi- bir xil asosiy, ikkilamchi yoki uchinchi darajali tuzilishga ega bo'lgan bir nechta polipeptid nayzalarini bo'shliqqa joylashtirish usuli, makromolekulyar yorug'likning yagona strukturaviy va funktsional birikmasini shakllantirish.
Bir qancha polipeptid nayzalaridan tashkil topgan oqsil molekulasi deyiladi oligomer, va teri nayzasi, yangidan oldin kirish uchun. protomir. Oligomerik oqsillar ko'pincha juftlashgan protomerlardan hosil bo'ladi, masalan, gemoglobin molekulasi ikkita a- va ikkita b-polipeptid nayzalaridan iborat (4-rasm).
To'rtlamchi struktura gemoglobin, immunoglobulinlarni o'z ichiga olgan oqsillarning 5% ga yaqin bo'lishi mumkin. Boy fermentlarda subunit budov kuchi.
Oqsillar omboriga chorak tuzilishga ega bo'lgan oqsil molekulalari sintez tugagandan keyingina ribosomalarga joylashib, to'liq supramolekulyar tuzilmani o'rnatadi. Oqsillarning biologik faolligi faqat birinchi omborga kiradigan birlashgan protomerlar bilan ortadi. Chorak strukturasini barqarorlashtirishda, uchinchi darajali barqarorlashtirishda bo'lgani kabi, bir xil turdagi o'zaro ta'sirlarning taqdirini oling.
Deyakí doslidniki oqsillarni strukturaviy tashkil etishning beshinchi darajasining asosini tan oladi. Tse metabolizm substratga aylanishning butun yo'lini katalizlovchi turli fermentlarning ko'p funksiyali makromolekulyar komplekslari (yuqori yog' kislotalarining sintetazasi, piruvat dehidrogenaza kompleksi, dikalniy lansiug).
Proteinning ikkilamchi tuzilishi
Ikkilamchi struktura tartiblangan strukturada polipeptid lansetni yotqizish usulidir. Ikkilamchi tuzilma birlamchi tuzilishga aylanadi. Birlamchi struktura genetik jihatdan aniqlanganligi sababli, ikkilamchi strukturaning shakllanishi ribosomaning polipeptid lansetining chiqishi bilan aniqlanishi mumkin. Ikkilamchi struktura barqarorlashmoqda suvli qo'ng'iroqlar va hushtaklar, peptid bog'lanishning NH- va CO-guruhlari o'rtasida yaky utvoryuyutsya.
Alohida a-spiral, b-tuzilma bu tartibsiz konformatsiya (changlash).
Tuzilishi a-spirallar bula taklif qilingan Paulingі Kori(1951). Muntazam spiral kabi ko'rinishi mumkin bo'lgan oqsilning ikkilamchi tuzilishining xilma-xilligi (2.2-rasm). a-spiral zanjirsimon tuzilish bo'lib, peptid bog'lari spiralning o'rtasida o'zaro bog'langan va aminokislotalar zanjiri radikallari deyiladi. a-Spiral spiralning o'qiga parallel bo'lgan va birinchi va beshinchi aminokislota qoldiqlari o'rtasida oqlangan suv rishtalari bilan barqarorlashadi. Shunday qilib, uzun spiral terilarda aminokislotalarning ortiqcha qismi ikkita suv aloqasini shakllantirishda ishtirok etadi.
Guruch. 2.2. Strukturasi spiraldir.
Spiralning bir burilishiga 3,6 aminokislota ortiqcha, spiralning 0,54 nm, bitta aminokislota ortiqcha qismiga 0,15 nm tushadi. Spiralni 26 ° ga kuting. A-spiralning muntazamlik davri 5 burilishgacha yoki 18 aminokislota qoldig'ini tashkil qiladi. Eng keng o'ng a-spirallar, ya'ni. yil o'qi bo'ylab spiralni burish. a-spiral prolin, aminokislotalarni zaryaddan va ommaviy radikallardan konvertatsiya qilish (elektrostatik va mexanik o'tish).
Spiralning yana bir shakli mavjud kollagen . Organizmlarda kollagen organizmdagi eng muhim oqsil hisoblanadi: u umumiy oqsilning 25% ni tashkil qiladi. Kollagen turli shakllarda, nasamperli, muvaffaqiyatli to'qimalarda mavjud. 0,96 nm lasan va teri sargisida 3,3 ortiqcha bo'lgan butun spiral, a-spiral bilan qoplangan soyabondan ko'proq. Vídmínu víd a-spirali ustida, bu erda suv joylarini o'rnatish mumkin emas. Kollagen kichik amino kislotalar omboriga ega: 1/3 qismi glitsin, taxminan 10% prolin, shuningdek gidroksiprolin va gidroksilizinga aylanadi. Qolgan ikkita aminokislotalar kollagen biosintezidan so'ng translatsiyadan keyingi modifikatsiya orqali so'riladi. Kollagen tuzilishida gli-X-Y uchligi doimiy ravishda takrorlanib turadi va X pozitsiyasini ko'pincha prolin, Y esa ko'pincha gidroksilizin egallaydi. Tasavvur qilaylikki, kollagen hamma joyda o'ng uchburchak spiral, o'ralgan uchta asosiy chap spiral ko'rinishida mavjud. Terining uchinchi spiralida uchinchi ortiqcha markazda paydo bo'ladi, bu erda glitsin sterik sabablardan qochish ehtimoli kamroq. Kollagen molekulasining uzunligi taxminan 300 nm.
b-Tuzilishi(b-buklangan to'p). Zustrichaetsya globulyar oqsillarda, shuningdek, ba'zi fibrillyar oqsillarda, masalan, fibroin tikuv (2.3-rasm).
Guruch. 2.3. b-Tuzilishi
May tuzilishi tekis shakl. Polipeptid lansetlari a-spiraldagi kabi qattiqroq burilmagan va jingalak bo'lishi mumkin. Peptid bog'lanish joylari arkush qog'ozining teng burmalariga o'xshash bo'shliqda buklanadi.
Polipeptidlar va oqsillarning ikkilamchi tuzilishi
Qon tomir polipeptid nayzalaridagi peptid aloqalarining CO va NH-guruhlari o'rtasidagi suv aloqalari bilan barqarorlashtirilgan. B-tuzilmasini o'rnatadigan polipeptid nayzalari qanday qilib bir to'g'ri chiziqda boradi (C va N-terminallardan qochish uchun) - parallel b-tuzilmasi; yakscho, aksincha - antiparallel b-tuzilmasi. Bir to'pning zanjir radikallari ikkinchi to'pning zanjir radikallari orasida joylashgan. Agar bitta polipeptid nayzasi buklanib, o'ziga parallel bo'lsa, u holda antiparallel b-o'zaro faoliyat tuzilishi. Polipeptid lansetasi halqalarining peptid guruhlari o'rtasida b-o'zaro faoliyat strukturasidagi suv bog'lari birlashadi.
Sincaplarda a-spirallarni almashtirish, butun soat davomida o'ralgan, mintaqada o'zgaruvchan. Ba'zi oqsillarda, masalan, miyoglobin va gemoglobin, a-spiral strukturaning asosini tashkil qiladi va 75%, lizozimda - 42%, pepsinda - 30% dan kamroq bo'ladi. Boshqa oqsillar, masalan, o'simlik fermenti ximotripsin, amalda a-spiral tuzilmani qo'shadi va sferik b-tuzilmaga polipeptid lansetining muhim qismi mos keladi. Qo'llab-quvvatlovchi to'qima oqsillari kollagen (tendon oqsili, shkiri), fibroin (tabiiy tikuv oqsili) polipeptid nayzalarining b-konfiguratsiyasini o'zgartiradi.
a-spirallar glu, ala, ley va b-tuzilmalar - met, val, mul tomonidan so'rilishi mumkinligi ko'rsatilgan; polipeptid lansiug parik sohalarida - gly, pro, asn. Spiralizatsiya markazi sifatida ishlatilishi mumkin bo'lgan oltita guruh ortiqcha ekanligini hisobga olish muhimdir. Markazning o'rtasida, uchastkaga har ikki yo'nalishda spirallarning ko'payishi kuzatiladi - bu spirallarning o'rnatilishini o'zgartiradigan ortiqcha narsalardan tashkil topgan tetrapeptid. B-tuzilmani shakllantirishda urug'larning rolini beshta uchta aminokislota qoldig'i o'ynaydi, ular b-tuzilmani hosil qilish uchun ishlatiladi.
Strukturaviy oqsillarning ko'pchiligi ikkilamchi tuzilmalardan biriga ega, bu ularning aminokislotalar ombori bilan tavsiflanadi. Strukturaviy oqsil, eng muhimi, a-spirallar kabi qo'zg'atuvchi a-keratin. Sochlar (jun), pir'ya, boshlar, kigtí va mavjudotlarning to'plari keratinning bosh darajasidan hosil bo'ladi. Oraliq filamentlarning tarkibiy qismi sifatida keratin (sitokeratin) eng muhim saqlash sitoskeletidir. Keratinlarda peptid lansetining ko'p qismi o'ng a-spiralga buklangan. Ikki peptid nayzasi bitta sherni hosil qiladi supercoil. Supercoiled keratin dimerlari tetramerlarga birlashadi va eritmalar bilan birlashadi protofibril diametri 3 nm. Nareshti, vysym protofibril ma'qullaydi mikrofibrillalar diametri 10 nm.
Sochlar shunday fibrillalarning o'zidan paydo bo'lgan. Shunday qilib, diametri 20 mikron bo'lgan okrema tolasida millionlab tolalar to'qiladi. Keratin nayzalari ko'p sonli disulfid birikmalari bilan o'ralgan bo'lib, bu ularga qo'shimcha minerallikni beradi. Kimyoviy kıvırma paytida quyidagi jarayonlar amalga oshiriladi: kobda disulfid yamoqlari tiollar bilan ishqalanadi, so'ngra sochni qo'llash uchun qizdirilganda kerakli shakl osiladi. Havo nordon bilan oksidlanganda, yana yangi disulfid dog'lari paydo bo'ladi va ular chiziq shaklida bo'ladi.
Shovk tut kuya tırtıllarının pillasidan olinadi ( bombyx mori) va bahsli turlar. Chokning asosiy oqsili, fibroin anti-parallel katlanmış to'pning tuzilishi, bundan tashqari, to'plarning o'zi bir-biriga parallel ravishda katlanmış bo'lib, sonli qatlamlarni qondiradi. Shunday qilib, katlama tuzilmalarida bo'lgani kabi, aminokislota shimlarining bíchny nayzalari vertikal ravishda tepaga va pastga yo'naltiriladi, okremimi sharlar orasidagi bo'shliqlarda ularni yanada ixchamroq guruhlash mumkin. Aslida fibroin 80% glitsin, alanin va serin, tobtodan iborat. yovvoyi nayzalarning minimal hajmi bilan tavsiflangan uchta aminokislotalar. Fibroin molekulasida odatiy takroriy fragment (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n mavjud.
Buzilgan konformatsiya. Oqsil molekulasining spiral burma tuzilishi bilan bir-biriga mos tushmaydigan bo‘linishlari tartibsiz deyiladi.
Ikkilamchi tuzilma. Oqsillardagi alfa-spiral va beta-strukturaviy bo'linishlar birma-bir va o'zaro ta'sirlashib, ansambllarni hosil qilishi mumkin. Mahalliy oqsillarga singib ketgan ikkinchi darajali tuzilmalar energiya jihatidan eng muhim hisoblanadi. Ulardan oldin ikkita a-spiral birma-bir buralib, chap superoilni (bakteriorhodopsin, gemeritrin) o'rnatadigan o'ta o'ralgan a-spiralni qo'shing; Chizilgan polipeptid nayzasining a-spiral va b-struktura qismlari (masalan, dehidrogenaza fermenti molekulalarining NAD+ bogʻlanish boʻlimida topilgan Rossmanning beta-lank); Antiparallel trilanzug b-tuzilmasi (bb) b-zigzag deb ataladi va mikroorganizmlarning bir qator fermentlarida, eng oddiy va magistralda topiladi.
Oldindan 234567891011121314151617 Avans
OLDINGA QARAMOQ:
Oqsillarning ikkilamchi tuzilishi
Peptid nayzalari ikkilamchi tuzilishda oq rangga ega bo'lib, suv bog'lari bilan barqarorlashadi. Teri peptid guruhining kislota atomi NH-guruhi bilan bir xil suv aloqasini, bir xil peptid aloqasini qondiradi. Bu bilan quyidagi tuzilmalar hosil bo'ladi: a-spiral, b-tuzilma va b-vigin. a-spiral. Termodinamik jihatdan eng qulay tuzilmalardan biri to'g'ri aspiraldir. Barqaror strukturani ifodalovchi a-spiral teri karbonil guruhida nayza boʻylab toʻrtinchi NH-guruh bilan suv aloqasini oʻrnatadi.
Proteinlar: oqsillarning ikkilamchi tuzilishi
A-spiralda 3,6 aminokislota ortiqcha bir burilishda tushadi, spiral uzunligi taxminan 0,54 nm ni tashkil qiladi va ortiqcha orasidagi masofa 0,15 nm ni tashkil qiladi. L-aminokislotalar faqat to'g'ri a-spiraldan foydalanishi mumkin, bundan tashqari, yon radikallar o'qning yon tomonlarida siljiydi va nomlar teskari bo'ladi. Aspiralda suv aloqalarini o'rnatish imkoniyati mavjud, shuning uchun b-tuzilmaning ikkilamchi strukturaning boshqa elementlari bilan suv aloqalarini o'rnatishi mumkin emas. A-spiral o'rnatilganda, aminokislotalarning nayzalari bir-biriga yaqinlashib, hidrofobik yoki hidrofil ixcham joylarni o'rnatishi mumkin. Sitozitlar oqsil makromolekulasining o'rnatilgan trivimer konformatsiyasida o'zlarining asl rolini o'ynaydi, parchalar oqsilning keng tuzilishida a-spirallarni o'rashda g'alaba qozonadi. Spiral to'p. Oqsillardagi aspiratlar soni bir xil emas va teri oqsili makromolekulasining individual xususiyatlari. Ba'zi oqsillar uchun, masalan, miyoglobin uchun, a-spiral strukturaning asosi hisoblanadi va masalan, ximotripsin hujayralarning a-spirallashuviga olib kelmaydi. O'rtacha globulyar oqsilda spirallanish darajasi 60-70% ga yaqin. Spiralízovaní dylyanki cherguyutsya xaotik chigallar bilan, bundan tashqari, denatürasyon natijasida spiral-tangle o'tish ortadi. Polipeptid lanceletining spiralizatsiyasi aminokislota konlari shaklida cho'kish uchun zarurdir. Shunday qilib, bir-biriga uzluksiz yaqinlikda tarqalgan salbiy zaryadlangan glutamik kislota guruhi o'zaro kuchliroq ta'sir qiladi, bu esa aspiratda suvli birikmalarning o'rnatilishiga olib keladi. Xuddi shu sababga ko'ra, lizin yoki argininning musbat zaryadlangan kimyoviy guruhlarini yaqin aralashtirish natijasida lansolatning spiralizatsiyasi murakkablashadi. Aminokislotalar radikallarining juda xilma-xilligi ham sababdir, chunki polipeptid lansetining spralizatsiyasi qiyin (serin, treonin, leysin). A-spiral mavjudligida eng keng tarqalgan aralashuvchi omil prolin aminokislotadir. Bundan tashqari, prolin azot atomida suv mavjudligi orqali fonar ichidagi suv aloqalarini yaratmaydi. Shu tariqa, barcha hollarda prolin polipeptid nayzasiga o‘ralashib qolsa, a-spiral tuzilishi buziladi va abo (b-wigin) chigalligi o‘rnatiladi. b-Tuzilishi. A-spiral yuzasida b-tuzilmasi rahunok orqasida o'rnatiladi xalqaro polipeptid lansetaning barqaror nayzalari orasidagi suv aloqalari, shuningdek, lansetsimon lansetaning ichki kontaktlari. Agar qatorlar bir yo'nalishda yo'naltirilgan bo'lsa, unda bunday tuzilma parallel deb ataladi, agar teskari yo'nalishda bo'lsa, u holda antiparallel. b-tuzilmasidagi polipeptid lanset kuchli burama bo'lib, spiral emas, balki ko'proq zigzag shaklida bo'lishi mumkin. o'qi bo'ylab sucidic aminokislotalar ortiqcha o'rtasidagi farq 0,35 nm bo'lishi kerak, shunday qilib, uch kattaroq, a-spiralda pastroq bo'ladi, burilish boshiga ortiqcha soni ko'proq 2. aminokislotalar qoldiqlarini distillash. Suvli bog'lar bilan to'yingan a-spiral yuzasida, qo'shimcha suvli bog'lanishlarni qo'llash uchun gidrokritning b-strukturasida polipeptid lansetining teri yamog'i. Aytishlaricha, u ham parallel, ham antiparallel b-tuzilmaga olib boriladi, antiparallel strukturadagi bog'lanish barqarorroqdir. Polipeptid nayzasining b-tuzilmasini tashkil etuvchi shoxchasida uchdan yettitagacha aminokislota qoldig‘i bo‘ladi, b-tuzilmaning o‘zi esa 2-6 ta nayzadan iborat, garchi ularning soni ko‘p bo‘lishi mumkin. b-Tuzilish buklangan shaklga ega bo'lishi mumkin, u qo'sh a-uglerod atomlarida yotqizilishi mumkin. čisning yuzasi tekis va levo-burmalangan bo'lishi mumkin, shunda u lansyug chegaralari orasidan kesilib, 20-25o ga aylanadi. b-vigin. Globulyar oqsillar kulyastu boy hosil qilishi mumkin, shuning uchun ilmoqlar ilmoqlar, zigzaglar, soch iplari mavjudligiga xosdir va to'g'ridan-to'g'ri lanset 180 ° gacha o'zgarishi mumkin. Kunning qolgan qismida b-vigin bo'lishi mumkin. Bu vigin sochlar uchun soch turmagini hosil qiladi va bitta suvli tovush bilan barqarorlashadi. Yogoni kesib o'tgan chinnik, buyuk bichni radikallari bo'lishi mumkin va bu ko'pincha eng kichik aminokislota ortiqcha - glisinni kiritish uchun sababdir. Ushbu konfiguratsiya har doim protein globulasi yuzasida paydo bo'ladi, unda B-wigin boshqa polipeptid nayzalari bilan o'zaro ta'sir qilishda ishtirok etadi. Super ikkilamchi tuzilmalar. Ilgari supersekondar protein tuzilmalari taxmin qilingan va keyin L. Pauling va R. Kori tomonidan aniqlangan. Bir dumba kabi, siz superspiral a-spiralni qo'yishingiz mumkin, leva superspiraliga o'ralgan ikki tomonlama spiralda. Biroq, o'ta o'ralgan tuzilmalar ko'pincha barglarning a-spirallari va b-burmalarini o'z ichiga oladi. Їx ombori keyingi tartibda taqdim etilishi mumkin: (aa), (ab), (ba) va (bXb). Qolgan variant barglarning ikkita parallel katlama qismi bo'lib, ular orasida statistik to'p (byb) mavjud. Ikkilamchi va supersekondar tuzilmalar o'rtasidagi spivvidnoshenniya yuqori darajadagi o'zgaruvchanlikka ega bo'lishi mumkin va bu va boshqa protein makromolekulyarlarining individual xususiyatlarida yotadi. Domenlar ikkilamchi tuzilmaning teng tashkil etilishi hisoblanadi. Hidi globulyar bo'shliqlardan iborat bo'lib, polipeptid lansetining qisqa bo'g'imli oraliqlari bilan birma-bir bog'langan. D.Birktoft birinchilardan bo'lib ximotripsinning domen tashkilotini tavsiflab, bu oqsilda ikkita domen mavjudligini aytdi.
Proteinning ikkilamchi tuzilishi
Ikkilamchi struktura tartiblangan strukturada polipeptid lansetni yotqizish usulidir. Ikkilamchi tuzilma birlamchi tuzilishga aylanadi. Birlamchi struktura genetik jihatdan aniqlanganligi sababli, ikkilamchi strukturaning shakllanishi ribosomaning polipeptid lansetining chiqishi bilan aniqlanishi mumkin. Ikkilamchi struktura barqarorlashmoqda suvli qo'ng'iroqlar va hushtaklar, peptid bog'lanishning NH- va CO-guruhlari o'rtasida yaky utvoryuyutsya.
Alohida a-spiral, b-tuzilma bu tartibsiz konformatsiya (changlash).
Tuzilishi a-spirallar bula taklif qilingan Paulingі Kori(1951). Bu oddiy spiral kabi ko'rinishi mumkin bo'lgan oqsilning ikkilamchi tuzilishining boshqa turi.
Polipeptid kolining konformatsiyasi. Lansiug polipeptidining ikkilamchi tuzilishi
2.2). a-spiral zanjirsimon tuzilish bo'lib, peptid bog'lari spiralning o'rtasida o'zaro bog'langan va aminokislotalar zanjiri radikallari deyiladi. a-Spiral spiralning o'qiga parallel bo'lgan va birinchi va beshinchi aminokislota qoldiqlari o'rtasida oqlangan suv rishtalari bilan barqarorlashadi. Shunday qilib, uzun spiral terilarda aminokislotalarning ortiqcha qismi ikkita suv aloqasini shakllantirishda ishtirok etadi.
Guruch. 2.2. Strukturasi spiraldir.
Spiralning bir burilishiga 3,6 aminokislota ortiqcha, spiralning 0,54 nm, bitta aminokislota ortiqcha qismiga 0,15 nm tushadi. Spiralni 26 ° ga kuting. A-spiralning muntazamlik davri 5 burilishgacha yoki 18 aminokislota qoldig'ini tashkil qiladi. Eng keng o'ng a-spirallar, ya'ni. yil o'qi bo'ylab spiralni burish. a-spiral prolin, aminokislotalarni zaryaddan va ommaviy radikallardan konvertatsiya qilish (elektrostatik va mexanik o'tish).
Spiralning yana bir shakli mavjud kollagen . Organizmlarda kollagen organizmdagi eng muhim oqsil hisoblanadi: u umumiy oqsilning 25% ni tashkil qiladi. Kollagen turli shakllarda, nasamperli, muvaffaqiyatli to'qimalarda mavjud. 0,96 nm lasan va teri sargisida 3,3 ortiqcha bo'lgan butun spiral, a-spiral bilan qoplangan soyabondan ko'proq. Vídmínu víd a-spirali ustida, bu erda suv joylarini o'rnatish mumkin emas. Kollagen kichik amino kislotalar omboriga ega: 1/3 qismi glitsin, taxminan 10% prolin, shuningdek gidroksiprolin va gidroksilizinga aylanadi. Qolgan ikkita aminokislotalar kollagen biosintezidan so'ng translatsiyadan keyingi modifikatsiya orqali so'riladi. Kollagen tuzilishida gli-X-Y uchligi doimiy ravishda takrorlanib turadi va X pozitsiyasini ko'pincha prolin, Y esa ko'pincha gidroksilizin egallaydi. Tasavvur qilaylikki, kollagen hamma joyda o'ng uchburchak spiral, o'ralgan uchta asosiy chap spiral ko'rinishida mavjud. Terining uchinchi spiralida uchinchi ortiqcha markazda paydo bo'ladi, bu erda glitsin sterik sabablardan qochish ehtimoli kamroq. Kollagen molekulasining uzunligi taxminan 300 nm.
b-Tuzilishi(b-buklangan to'p). Zustrichaetsya globulyar oqsillarda, shuningdek, ba'zi fibrillyar oqsillarda, masalan, fibroin tikuv (2.3-rasm).
Guruch. 2.3. b-Tuzilishi
May tuzilishi tekis shakl. Polipeptid lansetlari a-spiraldagi kabi qattiqroq burilmagan va jingalak bo'lishi mumkin. Peptid bog'lanish joylari arkush qog'ozining teng burmalariga o'xshash bo'shliqda buklanadi. Qon tomir polipeptid nayzalaridagi peptid aloqalarining CO va NH-guruhlari o'rtasidagi suv aloqalari bilan barqarorlashtirilgan. B-tuzilmasini o'rnatadigan polipeptid nayzalari qanday qilib bir to'g'ri chiziqda boradi (C va N-terminallardan qochish uchun) - parallel b-tuzilmasi; yakscho, aksincha - antiparallel b-tuzilmasi. Bir to'pning zanjir radikallari ikkinchi to'pning zanjir radikallari orasida joylashgan. Agar bitta polipeptid nayzasi buklanib, o'ziga parallel bo'lsa, u holda antiparallel b-o'zaro faoliyat tuzilishi. Polipeptid lansetasi halqalarining peptid guruhlari o'rtasida b-o'zaro faoliyat strukturasidagi suv bog'lari birlashadi.
Sincaplarda a-spirallarni almashtirish, butun soat davomida o'ralgan, mintaqada o'zgaruvchan. Ba'zi oqsillarda, masalan, miyoglobin va gemoglobin, a-spiral strukturaning asosini tashkil qiladi va 75%, lizozimda - 42%, pepsinda - 30% dan kamroq bo'ladi. Boshqa oqsillar, masalan, o'simlik fermenti ximotripsin, amalda a-spiral tuzilmani qo'shadi va sferik b-tuzilmaga polipeptid lansetining muhim qismi mos keladi. Qo'llab-quvvatlovchi to'qima oqsillari kollagen (tendon oqsili, shkiri), fibroin (tabiiy tikuv oqsili) polipeptid nayzalarining b-konfiguratsiyasini o'zgartiradi.
a-spirallar glu, ala, ley va b-tuzilmalar - met, val, mul tomonidan so'rilishi mumkinligi ko'rsatilgan; polipeptid lansiug parik sohalarida - gly, pro, asn. Spiralizatsiya markazi sifatida ishlatilishi mumkin bo'lgan oltita guruh ortiqcha ekanligini hisobga olish muhimdir. Markazning o'rtasida, uchastkaga har ikki yo'nalishda spirallarning ko'payishi kuzatiladi - bu spirallarning o'rnatilishini o'zgartiradigan ortiqcha narsalardan tashkil topgan tetrapeptid. B-tuzilmani shakllantirishda urug'larning rolini beshta uchta aminokislota qoldig'i o'ynaydi, ular b-tuzilmani hosil qilish uchun ishlatiladi.
Strukturaviy oqsillarning ko'pchiligi ikkilamchi tuzilmalardan biriga ega, bu ularning aminokislotalar ombori bilan tavsiflanadi. Strukturaviy oqsil, eng muhimi, a-spirallar kabi qo'zg'atuvchi a-keratin. Sochlar (jun), pir'ya, boshlar, kigtí va mavjudotlarning to'plari keratinning bosh darajasidan hosil bo'ladi. Oraliq filamentlarning tarkibiy qismi sifatida keratin (sitokeratin) eng muhim saqlash sitoskeletidir. Keratinlarda peptid lansetining ko'p qismi o'ng a-spiralga buklangan. Ikki peptid nayzasi bitta sherni hosil qiladi supercoil. Supercoiled keratin dimerlari tetramerlarga birlashadi va eritmalar bilan birlashadi protofibril diametri 3 nm. Nareshti, vysym protofibril ma'qullaydi mikrofibrillalar diametri 10 nm.
Sochlar shunday fibrillalarning o'zidan paydo bo'lgan. Shunday qilib, diametri 20 mikron bo'lgan okrema tolasida millionlab tolalar to'qiladi. Keratin nayzalari ko'p sonli disulfid birikmalari bilan o'ralgan bo'lib, bu ularga qo'shimcha minerallikni beradi. Kimyoviy kıvırma paytida quyidagi jarayonlar amalga oshiriladi: kobda disulfid yamoqlari tiollar bilan ishqalanadi, so'ngra sochni qo'llash uchun qizdirilganda kerakli shakl osiladi. Havo nordon bilan oksidlanganda, yana yangi disulfid dog'lari paydo bo'ladi va ular chiziq shaklida bo'ladi.
Shovk tut kuya tırtıllarının pillasidan olinadi ( bombyx mori) va bahsli turlar. Chokning asosiy oqsili, fibroin anti-parallel katlanmış to'pning tuzilishi, bundan tashqari, to'plarning o'zi bir-biriga parallel ravishda katlanmış bo'lib, sonli qatlamlarni qondiradi. Shunday qilib, katlama tuzilmalarida bo'lgani kabi, aminokislota shimlarining bíchny nayzalari vertikal ravishda tepaga va pastga yo'naltiriladi, okremimi sharlar orasidagi bo'shliqlarda ularni yanada ixchamroq guruhlash mumkin. Aslida fibroin 80% glitsin, alanin va serin, tobtodan iborat. yovvoyi nayzalarning minimal hajmi bilan tavsiflangan uchta aminokislotalar. Fibroin molekulasida odatiy takroriy fragment (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n mavjud.
Buzilgan konformatsiya. Oqsil molekulasining spiral burma tuzilishi bilan bir-biriga mos tushmaydigan bo‘linishlari tartibsiz deyiladi.
Ikkilamchi tuzilma. Oqsillardagi alfa-spiral va beta-strukturaviy bo'linishlar birma-bir va o'zaro ta'sirlashib, ansambllarni hosil qilishi mumkin. Mahalliy oqsillarga singib ketgan ikkinchi darajali tuzilmalar energiya jihatidan eng muhim hisoblanadi. Ulardan oldin ikkita a-spiral birma-bir buralib, chap superoilni (bakteriorhodopsin, gemeritrin) o'rnatadigan o'ta o'ralgan a-spiralni qo'shing; Chizilgan polipeptid nayzasining a-spiral va b-struktura qismlari (masalan, dehidrogenaza fermenti molekulalarining NAD+ bogʻlanish boʻlimida topilgan Rossmanning beta-lank); Antiparallel trilanzug b-tuzilmasi (bb) b-zigzag deb ataladi va mikroorganizmlarning bir qator fermentlarida, eng oddiy va magistralda topiladi.
Oldindan 234567891011121314151617 Avans
OLDINGA QARAMOQ:
BILKI Variant 1 A1. Oqlarning tarkibiy chizig'i ê: ...
5-9 sinf
BILKI
Variant 1
A1
LEKIN)
Amenie
DA)
Aminokislotalar
B)
Glyukoza
G)
Nukleotidlar
A2. Spiralning yoritilishi quyidagilar bilan tavsiflanadi:
LEKIN)
Proteinning birlamchi tuzilishi
DA)
Proteinning tretin tuzilishi
B)
Proteinning ikkilamchi tuzilishi
G)
Oqsilning to'rtlamchi tuzilishi
A3. Bunday omillarning ahamiyati oqsilning qaytarilmas denatüratsiyasiga olib keladi?
LEKIN)
Qo'rg'oshin, tuz, simob tuzlari bilan o'zaro ta'siri
B)
Konsentrlangan nitrat kislota bilan oqsilga in'ektsiya
DA)
Kuchli isitish
G)
Usí qayta sanab o'tilgan omillar vírí
A4. Konsentrlangan nitrat kislotasini in'ektsiya qilishda bir soat davomida nimaga e'tibor berish kerakligini ayting:
LEKIN)
Vipadannya oq qamal
DA)
Qizil-binafsha rang farbuvannya
B)
Vipadannya qora qamal
G)
Jovte farbuvannya
A5. Katalitik funktsiyani bajaradigan oqsillar deyiladi:
LEKIN)
Gormonlar
DA)
Fermentlar
B)
Vitaminlar
G)
oqsillar
A6. Gemoglobin oqsili quyidagi funktsiyalarni bajaradi:
LEKIN)
Katalitik
DA)
Budivelna
B)
zahisnu
G)
transport
B qismi
B1. Spivvidnesit:
Protein molekulasining turi
kuch
1)
Globulyar oqsillar
LEKIN)
Molekula to'pga o'ralgan
2)
fibrillyar oqsillar
B)
Suv yaqinida tarqalmang
DA)
Suvda ular bo'linadi yoki ular farqlar ustunlarini o'rnatadilar
G)
Ipga o'xshash tuzilish
ikkilamchi tuzilma
Proteinlar:
LEKIN)
Ortiqcha aminokislotalardan uyg'onadi
B)
Omboringizdan faqat ko'mir, suv va nordon olib boring
DA)
Kislotali taverna muhitida gidrolizlanadi
G)
Denatürasyondan oldin salomatlik
D)
Ê polisaxaridlar
E)
Ê tabiiy polimerlar
C qismi
Z 1. Teng reaksiyalarni yozing, bunday etanol va noorganik nutqlarning yordami uchun glitsinni olib tashlash mumkin.
Ikkilamchi struktura tartiblangan strukturada polipeptid lansetni yotqizish usulidir. Ikkilamchi tuzilma birlamchi tuzilishga aylanadi. Birlamchi struktura genetik jihatdan aniqlanganligi sababli, ikkilamchi strukturaning shakllanishi ribosomaning polipeptid lansetining chiqishi bilan aniqlanishi mumkin. Ikkilamchi struktura barqarorlashmoqda suvli qo'ng'iroqlar va hushtaklar, peptid bog'lanishning NH- va CO-guruhlari o'rtasida yaky utvoryuyutsya.
Alohida a-spiral, b-tuzilma bu tartibsiz konformatsiya (changlash).
Tuzilishi a-spirallar bula taklif qilingan Paulingі Kori(1951). Muntazam spiral kabi ko'rinishi mumkin bo'lgan oqsilning ikkilamchi tuzilishining xilma-xilligi (2.2-rasm). a-spiral zanjirsimon tuzilish bo'lib, peptid bog'lari spiralning o'rtasida o'zaro bog'langan va aminokislotalar zanjiri radikallari deyiladi. a-Spiral spiralning o'qiga parallel bo'lgan va birinchi va beshinchi aminokislota qoldiqlari o'rtasida oqlangan suv rishtalari bilan barqarorlashadi. Shunday qilib, uzun spiral terilarda aminokislotalarning ortiqcha qismi ikkita suv aloqasini shakllantirishda ishtirok etadi.
Guruch. 2.2. Strukturasi spiraldir.
Spiralning bir burilishiga 3,6 aminokislota ortiqcha, spiralning 0,54 nm, bitta aminokislota ortiqcha qismiga 0,15 nm tushadi. Spiralni 26 ° ga kuting. A-spiralning muntazamlik davri 5 burilishgacha yoki 18 aminokislota qoldig'ini tashkil qiladi. Eng keng o'ng a-spirallar, ya'ni. yil o'qi bo'ylab spiralni burish. a-spiral prolin, aminokislotalarni zaryaddan va ommaviy radikallardan konvertatsiya qilish (elektrostatik va mexanik o'tish).
Spiralning yana bir shakli mavjud kollagen . Organizmlarda kollagen organizmdagi eng muhim oqsil hisoblanadi: u umumiy oqsilning 25% ni tashkil qiladi. Kollagen turli shakllarda, nasamperli, muvaffaqiyatli to'qimalarda mavjud. 0,96 nm lasan va teri sargisida 3,3 ortiqcha bo'lgan butun spiral, a-spiral bilan qoplangan soyabondan ko'proq. Vídmínu víd a-spirali ustida, bu erda suv joylarini o'rnatish mumkin emas. Kollagen kichik amino kislotalar omboriga ega: 1/3 qismi glitsin, taxminan 10% prolin, shuningdek gidroksiprolin va gidroksilizinga aylanadi. Qolgan ikkita aminokislotalar kollagen biosintezidan so'ng translatsiyadan keyingi modifikatsiya orqali so'riladi. Kollagen tuzilishida gli-X-Y uchligi doimiy ravishda takrorlanib turadi va X pozitsiyasini ko'pincha prolin, Y esa ko'pincha gidroksilizin egallaydi. Tasavvur qilaylikki, kollagen hamma joyda o'ng uchburchak spiral, o'ralgan uchta asosiy chap spiral ko'rinishida mavjud. Terining uchinchi spiralida uchinchi ortiqcha markazda paydo bo'ladi, bu erda glitsin sterik sabablardan qochish ehtimoli kamroq. Kollagen molekulasining uzunligi taxminan 300 nm.
b-Tuzilishi(b-buklangan to'p). Zustrichaetsya globulyar oqsillarda, shuningdek, ba'zi fibrillyar oqsillarda, masalan, fibroin tikuv (2.3-rasm).
Guruch. 2.3. b-Tuzilishi
May tuzilishi tekis shakl. Polipeptid lansetlari a-spiraldagi kabi qattiqroq burilmagan va jingalak bo'lishi mumkin. Peptid bog'lanish joylari arkush qog'ozining teng burmalariga o'xshash bo'shliqda buklanadi. Qon tomir polipeptid nayzalaridagi peptid aloqalarining CO va NH-guruhlari o'rtasidagi suv aloqalari bilan barqarorlashtirilgan. B-tuzilmasini o'rnatadigan polipeptid nayzalari qanday qilib bir to'g'ri chiziqda boradi (C va N-terminallardan qochish uchun) - parallel b-tuzilmasi; yakscho, aksincha - antiparallel b-tuzilmasi. Bir to'pning zanjir radikallari ikkinchi to'pning zanjir radikallari orasida joylashgan. Agar bitta polipeptid nayzasi buklanib, o'ziga parallel bo'lsa, u holda antiparallel b-o'zaro faoliyat tuzilishi. Polipeptid lansetasi halqalarining peptid guruhlari o'rtasida b-o'zaro faoliyat strukturasidagi suv bog'lari birlashadi.
Sincaplarda a-spirallarni almashtirish, butun soat davomida o'ralgan, mintaqada o'zgaruvchan. Ba'zi oqsillarda, masalan, miyoglobin va gemoglobin, a-spiral strukturaning asosini tashkil qiladi va 75%, lizozimda - 42%, pepsinda - 30% dan kamroq bo'ladi. Boshqa oqsillar, masalan, o'simlik fermenti ximotripsin, amalda a-spiral tuzilmani qo'shadi va sferik b-tuzilmaga polipeptid lansetining muhim qismi mos keladi. Qo'llab-quvvatlovchi to'qima oqsillari kollagen (tendon oqsili, shkiri), fibroin (tabiiy tikuv oqsili) polipeptid nayzalarining b-konfiguratsiyasini o'zgartiradi.
a-spirallar glu, ala, ley va b-tuzilmalar - met, val, mul tomonidan so'rilishi mumkinligi ko'rsatilgan; polipeptid lansiug parik sohalarida - gly, pro, asn. Spiralizatsiya markazi sifatida ishlatilishi mumkin bo'lgan oltita guruh ortiqcha ekanligini hisobga olish muhimdir. Markazning o'rtasida, uchastkaga har ikki yo'nalishda spirallarning ko'payishi kuzatiladi - bu spirallarning o'rnatilishini o'zgartiradigan ortiqcha narsalardan tashkil topgan tetrapeptid. B-tuzilmani shakllantirishda urug'larning rolini beshta uchta aminokislota qoldig'i o'ynaydi, ular b-tuzilmani hosil qilish uchun ishlatiladi.
Strukturaviy oqsillarning ko'pchiligi ikkilamchi tuzilmalardan biriga ega, bu ularning aminokislotalar ombori bilan tavsiflanadi. Strukturaviy oqsil, eng muhimi, a-spirallar kabi qo'zg'atuvchi a-keratin. Sochlar (jun), pir'ya, boshlar, kigtí va mavjudotlarning to'plari keratinning bosh darajasidan hosil bo'ladi. Oraliq filamentlarning tarkibiy qismi sifatida keratin (sitokeratin) eng muhim saqlash sitoskeletidir. Keratinlarda peptid lansetining ko'p qismi o'ng a-spiralga buklangan. Ikki peptid nayzasi bitta sherni hosil qiladi supercoil. Supercoiled keratin dimerlari tetramerlarga birlashadi va eritmalar bilan birlashadi protofibril diametri 3 nm. Nareshti, vysym protofibril ma'qullaydi mikrofibrillalar diametri 10 nm.
Sochlar shunday fibrillalarning o'zidan paydo bo'lgan. Shunday qilib, diametri 20 mikron bo'lgan okrema tolasida millionlab tolalar to'qiladi. Keratin nayzalari ko'p sonli disulfid birikmalari bilan o'ralgan bo'lib, bu ularga qo'shimcha minerallikni beradi. Kimyoviy kıvırma paytida quyidagi jarayonlar amalga oshiriladi: kobda disulfid yamoqlari tiollar bilan ishqalanadi, so'ngra sochni qo'llash uchun qizdirilganda kerakli shakl osiladi. Havo nordon bilan oksidlanganda, yana yangi disulfid dog'lari paydo bo'ladi va ular chiziq shaklida bo'ladi.
Shovk tut kuya tırtıllarının pillasidan olinadi ( bombyx mori) va bahsli turlar. Chokning asosiy oqsili, fibroin anti-parallel katlanmış to'pning tuzilishi, bundan tashqari, to'plarning o'zi bir-biriga parallel ravishda katlanmış bo'lib, sonli qatlamlarni qondiradi. Shunday qilib, katlama tuzilmalarida bo'lgani kabi, aminokislota shimlarining bíchny nayzalari vertikal ravishda tepaga va pastga yo'naltiriladi, okremimi sharlar orasidagi bo'shliqlarda ularni yanada ixchamroq guruhlash mumkin. Aslida fibroin 80% glitsin, alanin va serin, tobtodan iborat. yovvoyi nayzalarning minimal hajmi bilan tavsiflangan uchta aminokislotalar. Fibroin molekulasi o'zini takrorlaydigan odatiy fragmentni almashtirishi kerak (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n.
Buzilgan konformatsiya. Oqsil molekulasining spiral burma tuzilishi bilan bir-biriga mos tushmaydigan bo‘linishlari tartibsiz deyiladi.
Ikkilamchi tuzilma. Oqsillardagi alfa-spiral va beta-strukturaviy bo'linishlar birma-bir va o'zaro ta'sirlashib, ansambllarni hosil qilishi mumkin. Mahalliy oqsillarga singib ketgan ikkinchi darajali tuzilmalar energiya jihatidan eng muhim hisoblanadi. Ulardan oldin ikkita a-spiral birma-bir buralib, chap superoilni (bakteriorhodopsin, gemeritrin) o'rnatadigan o'ta o'ralgan a-spiralni qo'shing; Chizilgan polipeptid nayzasining a-spiral va b-struktura qismlari (masalan, dehidrogenaza fermenti molekulalarining NAD + - bog'lovchi bo'linmasida topilgan Rossmanning beta-lank); Antiparallel trilanzug b-tuzilmasi (bb) b-zigzag deb ataladi va mikroorganizmlarning bir qator fermentlarida, eng oddiy va magistralda topiladi.
§ 8. BILK MOLEKULASINING KAZON TASHKILISHI
Birlamchi tuzilma
Proteinning birlamchi tuzilishi ostida peptid zvenolari bilan birma-bir bog'langan aminokislotalar qoldiqlarining soni va yuklanish tartibi, polipeptid lanset tushuniladi.
Bir uchidagi polipeptid nayzasi juda kuchli, u o'rnatilgan peptid bog'lanishida qatnashmaydi, NH 2 -guruh, N-kinets. Proliferativ bocilarda u erkin o'sadi, o'rnatilgan peptid bog'lanishida ishtirok etmaydi, HOOS-guruh, ce - S-kinets. N-kinets lanceuge uchun olinadi, aminokislotalar qoldiqlarini raqamlashning o'zi yangisidan boshlanadi:
Insulinning aminokislotalar ketma-ketligi F. Senger (Kembrij universiteti) tomonidan o'rnatildi. Bu oqsil ikkita polipeptid nayzasidan iborat. Bir lanset 21 ta aminokislota qoldig'idan, ikkinchisi 30 tadan iborat. Lansetkalar ikkita disulfid dog' bilan bog'langan (6-rasm).
Guruch. 6. Odam insulinining birlamchi tuzilishi
O'n yil (1944 - 1954) qiêíí tuzilmasini ochishga sarflandi. Bu soatda asosiy tuzilma boy oqlarga tayinlandi, avtomatlashtirish jarayoni belgilandi va oldingilar uchun jiddiy muammo emas edi.
Teri oqsilining birlamchi tuzilishi haqidagi ma'lumotlar genda (DNK molekulasining o'lchamlari) kodlangan va transkripsiya (mRNK haqida ma'lumotni qayta yozish) va tarjima (polipeptid lansetining sintezi) paytida amalga oshiriladi. Cym bilan bog'langanda, oqsilning birlamchi tuzilishi ham genning boshqa tuzilishi orqasiga joylashtirilishi mumkin.
Gomologik oqsillarning birlamchi tuzilishiga asoslanib, turlarning taksonomik sporidligi haqida xulosa chiqarish mumkin. Gomologik oqsillardan oldin har xil turlarda bir xil funktsiyalarga ega bo'lgan oqsillar mavjud. Bunday oqsillar o'xshash aminokislotalar ketma-ketligiga ega bo'lishi mumkin. Misol uchun, sitoxrom 3 oqsili 12500 ga yaqin mavjud bo'lgan eng yuqori molekulyar og'irlikka ega va 100 ga yaqin aminokislotalar qoldiqlarini o'z ichiga oladi. Ikki turning H sitoxromining birlamchi tuzilishidagi farqlar turlar orasidagi filogenetik farqlarga mutanosibdir. Shunday qilib, 48 ta aminokislotalar qoldiqlarida otlar va drizzlelarning 3-sitokromlari topiladi;
ikkilamchi tuzilma
Proteinning ikkilamchi tuzilishi peptid guruhlari o'rtasida suv aloqalarini o'rnatish orqali hosil bo'ladi. Ikkilamchi tuzilmaning ikki turi mavjud: a-spiral va b-tuzilmasi (yoki yig'ma shar). Oqsillarda ikkilamchi strukturani o'rnatmaydigan polipeptid lanset hujayralari ham bo'lishi mumkin.
a-spiral buloqni hosil qiladi. a-spiralni shakllantirishda teri peptid guruhining kislota atomi nayza bo'ylab to'rtinchi NH-guruhning suv atomi bilan suv aloqasini hosil qiladi:
Muhim mentalitetning tuzilishini beruvchi suvli rishtalarga ega bo'lgan dekilkoma spiralining oldinga siljishidan spiral qoplamali teri shpal. a-spiral quyidagi xususiyatlarga ega: spiralning diametri 0,5 nm, spiralning uzunligi 0,54 nm va har bir burilishda 3,6 aminokislota ortiqcha bo'ladi (7-rasm).
Guruch. 7. Xususiyatlarni aks ettiruvchi a-spiral modeli
Aminokislotalarning zanjir radikallari to'g'ridan-to'g'ri spiralda nomlanadi (8-rasm).
Guruch. 8. Model -spiral, u biologik radikallarning tarqalish kengligini aks ettiradi
Tabiiy L-aminokislotalardan u ham o'ng, ham chap spiralni keltirib chiqarishi mumkin. Tabiiy oqsillarning aksariyati o'ng spiral bilan tavsiflanadi. Uchta D-aminokislotalarni chap va o'ng spiral deb ham atash mumkin. D-va L-aminokislotalar yig'indisidan hosil bo'lgan polipeptid lanset spiral o'rnatishga qodir emas.
Deyaky amino kislotalar ortiqcha pereshkodzhayut a-spiral. Masalan, o'tmishdan keyin lansiugeda sprat aminokislota konlari bilan ijobiy yoki manfiy zaryadlangan bo'lsa ham, bunday plastinka bir vaqtning o'zida zaryadlangan radikallarning o'zaro chiqishi orqali a-spiral tuzilishini qabul qilmaydi. Aminokislota qoldiqlarining spirallarini osongina eritib yuboring, bu esa katta farqlarni keltirib chiqarishi mumkin. a-spiral qo'shilishi uchun o'tish, shuningdek, ortiqcha prolin bilan polipeptid lanceletida namoyon bo'ladi (9-rasm). Azot atomlarida prolin ko'p bo'lib, u bitta suv atomi emas, balki boshqa aminokislota bilan peptid aloqasini hosil qiladi.
Guruch. 9. Ortiqcha prolin pereshkodzha utvennu-spirali
Polipeptid lansetining omboriga kiradigan prolinning ortiqcha miqdori uchun nayzaning ichki suv ligamentini o'rnatish mumkin emas. Bundan tashqari, prolindagi azot atomi qalin halqaning omboriga kiradi, bu esa bu spiralning N-C bog'lanishini o'rashni imkonsiz qiladi.
Crim a-spirallar spirallarning boshqa turlarini tavsiflaydi. Biroq, hid kamdan-kam hollarda, eng muhimi, qisqa masofalarda.
Naychalardagi o'z joniga qasd qiluvchi polipeptid fragmentlarining peptid guruhlari o'rtasida suv aloqalarini o'rnatish kalıplamadan oldin amalga oshiriladi. b-tuzilmalar yoki buklangan to'p:
a-spiral yuzasida katlanmış to'p zigzagga o'xshash shaklga ega, men akkordeonga o'xshayman (10-rasm).
Guruch. 10. b-Oqsilning tuzilishi
To'plarning parallel va anti-parallel katlama qismlarini ajrating. Polipeptid lansetining bo'linmalari o'rtasida parallel b-tuzilmalar o'rnatiladi, ular to'g'ridan-to'g'ri oldini oladi:
Antiparallel b-tuzilmalar polipeptid lansetining protistal to'g'ri chiziqlari orasida o'rnatiladi:
b-tuzilmalar ikki polipeptid lanset o'rtasida ko'proq yoki kamroq hosil bo'lishi mumkin:
Ba'zi oqsillarning omborlarida ikkilamchi tuzilma faqat a-spiral bilan, boshqalarda - faqat b-tuzilmalar (parallel yoki antiparallel yoki boshqa, boshqalar) bilan ifodalanishi mumkin, boshqalarida a-spirallanish tartibi bo'lishi mumkin. mavjud bo'lishi va b -tuzilmalari.
Tretinna tuzilishi
Boy oqsillarda ikkilamchi tashkil etilgan tuzilmalar (a-spirallar, - tuzilmalar) ixcham globulani kuylash tartibida yoqib yuboradi. Globulyar oqsillarning keng tashkil etilishi uchinchi darajali tuzilish bilan bog'liq. Shunday qilib, tretinli tuzilma yovvoyi tabiatda polipeptid lansetining axlatining arzimas o'sishini tavsiflaydi. Shakllangan uchinchi darajali tuzilmalar ion va suv bog'lanishlarida, hidrofobik o'zaro ta'sirlarda, van der Vaals kuchlarida ishtirok etadi. Disulfid yamoqlarining uchinchi darajali tuzilishini barqarorlashtirish.
Oqsillarning tretinna tuzilishi ularning aminokislotalar ketma-ketligi bilan bog'liq. Kalıplama bo'lsa, aloqa aminokislotalar bilan birlashtirilishi mumkin, polipeptid nayzaga sezilarli masofada aralashtiriladi. Chakana oqsillarda aminokislotalarning qutbli radikallari, qoida tariqasida, oqsil molekulalari yuzasida joylashgan bo'lib, keyinchalik molekulaning o'rtasida gidrofobik radikallar globulaning o'rtasida ixcham tarzda to'plangan ko'rinadi. hidrofobik bo'shliqlar.
Nini tretinna tuzilishi bagatioh blílkív kiritilgan. Keling, ikkita misolni ko'rib chiqaylik.
miyoglobin
Miyoglobin - yordamchi moddaning massasi 16700. Uning vazifasi nordonni m'yazahda saqlashdir. Bu molekulada 153 ta aminokislota qoldig'idan iborat bitta polipeptid nayzasi va kislota bog'lanishida muhim rol o'ynaydigan gemogruppa mavjud.
Mioglobinning katta tashkiloti Jon Kendrew va uning hamkasblari robotlari tomonidan to'xtatildi (11-rasm). Ushbu oqsilning molekulasida 8 ta a-spiral hujayralar mavjud bo'lib, ular ko'pincha barcha aminokislotalar qoldiqlarining 80% ni tashkil qiladi. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
11-rasm. Mioglobinning tretin tuzilishi
Ribonukleaza
Ribonukleaza globulyar oqsildir. U teri osti qatlamining klitinlari, RNKning parchalanishini katalizlovchi ferment tomonidan chiqariladi. Mioglobin yuzasida ribonukleaza molekulasi juda kam a-spiral hujayralarga ega bo'lishi mumkin va b-konformatsiyada bo'lgan ko'p sonli segmentlarni o'z ichiga olishi mumkin. Oqsilning uchinchi darajali tuzilishining mineralligi 4 ta disulfid bog'i bilan beriladi.
To'rtlamchi tuzilish
Ko'pgina oqsillar ikki yoki undan ko'p oqsil bo'linmalari yoki molekulalardan iborat bo'lib, ular bir vaqtning o'zida suv va ion aloqalari, hidrofobik o'zaro ta'sirlar yordamida bir-biriga bog'langan ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalar tomonidan boshqariladi. Van der Vaals kuchlari. Protein molekulalarining bunday tashkiloti chorak tuzilishi, va oqsillarning o'zi deyiladi oligomirnimi. Okrema bo'linmasi yoki oqsil molekulasi oligomerik oqsilning omborida deyiladi. protomir.
Oligomerik oqsillardagi protomerlar soni juda katta farq qilishi mumkin. Masalan, kreatinkinaz 2 ta protomerdan, gemoglobin 4 protomerdan, E.coli RNK polimerazadan RNK sintezi uchun mas'ul bo'lgan fermentdan 5 ta protomerdan, piruvatdehidrogenaza kompleksi 72 ta protomerdan iborat. Bitta oqsil va ikkita protomer, biri dimer, biri tetramer va oltitasi geksamer deb ataladi (12-rasm). Ko'pincha oligomerik oqsil molekulasida 2 yoki 4 protomer mavjud. Oligomerik oqsilning ombori bir xil yoki turli protomerlarni o'z ichiga olishi mumkin. Agar ikkita bir xil prototiplar oqsil omboriga kirsa, u holda - homodimer, farq kabi - heterodimer.
Guruch. 12. Oligomer oqsillar
Keling, gemoglobin molekulasining tashkil etilishini ko'rib chiqaylik. Gemoglobinning asosiy vazifasi kislotani o'pkadan to'qimalarga va karbonat angidridni qon oqimidan tashishdir. Ushbu molekula (13-rasm) ikki xil turdagi to'rtta polipeptid nayzasidan iborat - ikkita a-nayza va ikkita b-nayza va gemdan. Gemoglobin oqsil bo'lib, miyoglobin bilan bahslashadi. Mioglobinning ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalari va gemoglobin protomerlari o'xshashdir. Teri protomeri gemoglobin, yak va miyoglobin, polipeptid lanceugning 8-spirallangan qo'zilari. Bunday holda shuni ta'kidlash kerakki, miyoglobin va gemoglobin protomerining birlamchi tuzilmalarida 24 dan kam aminokislota qoldiqlari bir xil bo'ladi. Bundan buyon birlamchi tuzilmaning orqasida turgan oqsillar keng tashkilotga o'xshash va g'alaba qozongan shunga o'xshash funktsiyalarni bajarishi mumkin.
Guruch. 13. Gemoglobinning tuzilishi
Pid ikkilamchi tuzilma oqsilga polipeptid lanset, tobto konfiguratsiyasi ta'sir qilishi mumkin. polipeptidli lansetni spiralga bukish, burish (katlama, qadoqlash) usuli yoki boshqa konformatsiya bo'lishi. Bu jarayon xaotik tarzda emas, balki asta-sekin davom etadi oqsilning asosiy tuzilishida belgilangan dastur. Strukturaviy o'zgarishlar va eksperimental ma'lumotlardan dalolat beruvchi polipeptid nayzalarining ikkita asosiy konfiguratsiyasining batafsil tavsifi:
- a-spirallar,
- b tuzilmalar.
Globulyar oqsillarning eng muhim turi hisobga olinadi a- Spiral. Polipeptid lansetining buralishi tabiiy oqsillarning L-aminokislotalar ombori tomonidan belgilanadigan yil o'qi (o'ng qo'l spiral) bo'ylab boradi.
Shoshilinch kuch vinil a-spirallarda (kabi va b-tuzilmalar) ê zdatníst aminokislotalarning suv rishtalarining eruvchanligiga.
A-spirallarning tuzilishi aniq past muntazamlik:
- Spiralning teri spiralida (krok) 3,6 aminokislota qoldiqlari tushadi.
- Croc spirali (vydstan vzdovzh osí) har bir burilish uchun 0,54 nm ga etadi, lekin bitta amino kislotada ortiqcha 0,15 nm ga tushadi.
- Spiralning burilishi 26 °, spiralning 5 burilishidan keyin (18 ta aminokislota konlari) polipeptid lansetining strukturaviy konfiguratsiyasi takrorlanadi. Tse a-spiral strukturaning takrorlanish davri (yoki o'ziga xosligi) 2,7 nm ga teng bo'lishini anglatadi.
Polipeptid nayzalari konfiguratsiyasining ikkinchi turi, sochli sincaplarda, tikuvlarda, m'yazyvlarda va boshqa fibrillar sincaplarda namoyon bo'lishi, nomini o'chirish. b tuzilmalar. Bunday holda, ikki yoki undan ortiq chiziqli polipeptid lansetlar, parallel yoki ko'pincha antiparallel, aqliy ravishda, suvli lansetlarning -NH- va -CO-guruhlari o'rtasidagi halqalararo suv aloqalari bilan bog'lanadi, bu tuzilishni qondiradi. ombor turi.
Polipeptid nayzalarining b-tuzilmalarining sxematik tasviri.
Tabiatda oqsillar, budova yakikh, prote, vidpovida n_ b-, n_ a-tuzilmalar mavjud. Bunday oqsillarning o'ziga xos qismi hisoblanadi kollagen- odamlar va jonzotlarning tanasida muvaffaqiyatli to'qimalarning asosiy massasiga aylanadigan fibrillar oqsili.
Rentgen nurlanishini tahlil qilish usullaridan foydalangan holda mualliflar ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalar o'rtasida oraliq bo'lib ko'rinadigan oqsil molekulasining yana ikkita teng strukturaviy tashkiloti haqida xulosaga kelishdi. Tse shunday deb ataladi ikkinchi darajali tuzilmalar va strukturaviy sohalar.
Ikkilamchi tuzilmalar polipeptid nayzalarining agregatlari bo'lib, ular o'zlarining ikkilamchi tuzilishini tashkil qiladi va termodinamik yoki kinetik barqarorlik natijasida faol oqsillarga so'riladi. Demak, globulyar oqsillarda qo‘sh (bxb)-element (ikkita parallel b-naycha bilan ifodalangan, x segment bilan bog‘langan), bab-elementlar (a-spiralning ikkita segmenti bilan ifodalangan, triplet orasiga parallel b orqali kiritilgan) -nayzalar) va ichida.
Budov globulyar oqsil (flavodoksin) domeni (A. A. Boldirevim uchun)
Domen- Bu polipeptid nayzasining o'rtasida joylashgan ixcham globulyar strukturaviy birlik. Domenlar oqsil molekulasining o'rtasida qorinchalar orqali o'zaro bog'langan mustaqil ixcham globulyar strukturaviy birliklarda funktsiyalari va katlamalari (tashlanishi) bo'yicha farq qilishi mumkin.
