Ikkilamchi struktura - bu polipeptid lansetini zavdyakaning tartiblangan tuzilishiga yotqizish usuli, bitta lansetning peptid guruhlari yoki polipeptid lansetlari yig'indisi o'rtasidagi o'rnatilgan suv aloqalari. Ikkilamchi strukturaning konfiguratsiyasiga ko'ra, ular spiral (a-spiral) va sharsimon buklangan qismlarga (b-tuzilma va ko'ndalang b-shakl) bo'linadi.
a-spiral. Bu oqsilning ikkilamchi tuzilishining boshqa turi bo'lib, u oddiy spiralga o'xshab ko'rinishi mumkin, u bitta polipeptid lansetining chegaralarida interpeptid suv aloqalarining ligamentlari tomonidan o'rnatiladi. Peptid bog'lanishning barcha kuchini boshqaradigan a-spiralning mavjudligi modeli (2-rasm) Poling va Kori tomonidan taklif qilingan. a-spiralning asosiy xususiyatlari:
· vintli simmetriyaga ega bo'lgan polipeptid lansetining spiral konfiguratsiyasi;
· teri birinchi va to'rtinchi aminokislotalar qoldiqlari peptid guruhlari o'rtasida Utvorennya suv ishoratlar;
spiraldagi burilishlarning muntazamligi;
· a-spiraldagi barcha aminokislotalar qoldiqlarining kurtaklar va ularning zaharli radikallaridan mustaqil ravishda tengligi;
· O'rnatilgan a-spiralda aminokislotalarning Bichny radikallari ishtirok etmaydi.
a-spiralning ovozi elektr pechkaning cho'zilgan spiraliga o'xshaydi. Birinchi va to'rtinchi peptid guruhlari orasidagi suv bog'lanishlarining muntazamligi polipeptid nayzalarining aylanish muntazamligini belgilaydi. a-spiralning bir burilish balandligi 0,54 nm gacha; 3,6 gacha aminokislota ortiqcha, shuning uchun teridagi aminokislotalarning ortiqcha miqdori o'q bo'ylab (bitta aminokislota ortiqcha balandligi) 0,15 nm (0,54:3,6 \u003d 0,15 nm) ga yuqoriga ko'tariladi, bu sizga barcha aminokislotalarning tengligi haqida gapirishga imkon beradi. a-spiralda ortiqcha kislotalar. Muntazamlik davri - 5 burilishgacha bo'lgan spirallar yoki 18 aminokislota qoldiqlari; Bir davrning uzunligi 2,7 nm ga aylanadi. Guruch. 3. Pauling-Kory a-spiral modeli
b-tuzilmasi. Bu ikkilamchi tuzilmaning boshqa turi bo'lib, u polipeptid nayzasining konfiguratsiyasini biroz egib qo'yishi mumkin va bir xil polipeptid nayzasining uchta daraxti chegarasida yoki polipeptid nayzalarining yig'indisida interpeptid suv aloqalari yordamida hosil bo'ladi. Її, shuningdek, sharsimon bukilgan tuzilish deb ataladi. Ê turli xil b-tuzilmalar. Oqsilning bitta polipeptid nayzasi bilan o'rnashgan ko'chatlar sharchalarining almashinishi o'zaro faoliyat b-shakl (qisqa b-tuzilma) deb ataladi. O'zaro b-shakldagi suv bog'lari lansiug polipeptidining halqalarining peptid guruhlari o'rtasida birlashadi. Ikkinchi tur - umumiy b-tuzilma bo'lib, u butun polipeptid lansetasiga xos bo'lib, shakli egilishi mumkin va yig'indisi parallel polipeptid lansetlari orasidagi peptidlararo suv aloqalari bilan kamayadi (3-rasm). Ushbu tuzilma akkordeon uchun juda qiyin. Bundan tashqari, b-tuzilmalarning variantlari mumkin: hidlar parallel lansetlar (bir yo'nalishda to'g'rilangan N-kintsi polipeptid lansetlari) va antiparallel (turli tomonlarga tekislangan N-kintsi) bilan amalga oshirilishi mumkin. Bir to'pning zanjir radikallari ikkinchi to'pning zanjir radikallari orasida joylashgan.
Oqsillarda a-tuzilmalardan b-tuzilmalarga o'tish va suv rishtalari o'tgandan keyin orqaga qaytish mumkin. Lansetli jilovning muntazam interpeptidli suv bo'g'inlarini almashtirish (polipeptid lansetining fermuarı spiralga aylanadi) polipeptid nayzalarining o'ralgan bo'laklari orasidagi bo'laklarning burilishini va suv aloqalarining burilishini rivojlantiradi. Keratindagi namoyonlarning bunday o'tishi tukli sincap hisoblanadi. Soch mitti bo'lsa, b-keratinning spiral tuzilishini sindirish va a-keratinga o'tish uchun vin oson (jingalak sochlar to'g'rilanadi).
Oqsillarning muntazam ikkilamchi tuzilmalarini (a-spirallar va b-tuzilmalar) kristalning erishiga o'xshash tarzda buzilishi polipeptidlarning "erishi" deb ataladi. Bu suv bilan bog'lanishlar uziladi va polipeptid nayzalari shishib, to'psiz to'p shaklida bo'ladi. Shuningdek, ikkilamchi tuzilmalarning barqarorligi interpeptidli suv aloqalari bilan belgilanadi. Ortiqcha sisteinning erishi joylarida polipeptid lanceolatening oz miqdordagi disulfid bog'lanishlari uchun boshqa turdagi bog'lanishlarni ushbu saytdan olish mumkin emas. Disulfid bog'lari bilan bog'langan qisqa peptidlar tsiklda miltillaydi. Boy oqsillarda bir soat a-spiral hujayralar va b-tuzilmalar mavjud. 100% a-spiralli bo'lgan tabiiy oqsillarni ishlatib bo'lmaydi (paramiozin zararli oqsil bo'lib, 96-100% a-spiral), ammo sintetik polipeptidlar 100% spirallashgan.
Boshqa oqsillar turli darajadagi shilinishlarga olib kelishi mumkin. Paramiozin, miyoglobin va gemoglobinda a-spiral tuzilmalarning yuqori chastotasi kuzatiladi. Boshqa tomondan, tripsin, ribonukleazada polipeptid lansetining katta qismi sharsimon b-tuzilmaga mos keladi. Qo'llab-quvvatlovchi to'qimalarning oqsillari: keratin (soch oqsili, jun), kollagen (tendon oqsili, teri), fibroin (tabiiy tikuv oqsili) polipeptid nayzalarining b-konfiguratsiyasini o'zgartirishi mumkin. Oqsillardagi polipeptid lansetlarning spiralizatsiyasi dunyosidagi farq, shubhasiz, spiralizatsiyani tez-tez buzish yoki polipeptid nayzalarining muntazam yotqizilishini "buzish" uchun kuchga ega bo'lganlar haqida gapirishdir. Buning sababi oqsilning polipeptid lansetining qo'shiqchi obsesyonda, ya'ni tretin tuzilishida yanada ixcham joylashishidir.
§ 8. BILK MOLEKULASINING KAZON TASHKILISHI
Birlamchi tuzilma
Proteinning birlamchi tuzilishi ostida peptid zvenolari bilan birma-bir bog'langan aminokislotalar qoldiqlarining soni va yuklanish tartibi, polipeptid lanset tushuniladi.
Bir uchidagi polipeptid nayzasi juda kuchli, u o'rnatilgan peptid bog'lanishida qatnashmaydi, NH 2 -guruh, N-kinets. Proliferativ bocilarda u erkin o'sadi, o'rnatilgan peptid bog'lanishida ishtirok etmaydi, HOOS-guruh, ce - S-kinets. N-kinets lanceuge uchun olinadi, aminokislotalar qoldiqlarini raqamlashning o'zi yangisidan boshlanadi:
Insulinning aminokislotalar ketma-ketligi F. Senger (Kembrij universiteti) tomonidan o'rnatildi. Bu oqsil ikkita polipeptid nayzasidan iborat. Bir lanset 21 ta aminokislota qoldig'idan, ikkinchisi 30 tadan iborat. Lansetkalar ikkita disulfid dog' bilan bog'langan (6-rasm).
Guruch. 6. Odam insulinining birlamchi tuzilishi
O'n yil (1944 - 1954) qiêíí tuzilmasini ochishga sarflandi. Bu soatda asosiy tuzilma boy oqlarga tayinlandi, avtomatlashtirish jarayoni belgilandi va oldingilar uchun jiddiy muammo emas edi.
Teri oqsilining birlamchi tuzilishi haqidagi ma'lumotlar genda (DNK molekulasining o'lchamlari) kodlangan va transkripsiya (mRNK haqida ma'lumotni qayta yozish) va tarjima (polipeptid lansetining sintezi) paytida amalga oshiriladi. Cym bilan bog'langanda, oqsilning birlamchi tuzilishi ham genning boshqa tuzilishi orqasiga joylashtirilishi mumkin.
Gomologik oqsillarning birlamchi tuzilishiga asoslanib, turlarning taksonomik sporidligi haqida xulosa chiqarish mumkin. Gomologik oqsillardan oldin har xil turlarda bir xil funktsiyalarga ega bo'lgan oqsillar mavjud. Bunday oqsillar o'xshash aminokislotalar ketma-ketligiga ega bo'lishi mumkin. Misol uchun, sitoxrom 3 oqsili 12500 ga yaqin mavjud bo'lgan eng yuqori molekulyar og'irlikka ega va 100 ga yaqin aminokislotalar qoldiqlarini o'z ichiga oladi. Ikki turning H sitoxromining birlamchi tuzilishidagi farqlar turlar orasidagi filogenetik farqlarga mutanosibdir. Shunday qilib, 48 ta aminokislotalar qoldiqlarida otlar va drizzlelarning 3-sitokromlari topiladi;
ikkilamchi tuzilma
Proteinning ikkilamchi tuzilishi peptid guruhlari o'rtasida suv aloqalarini o'rnatish orqali hosil bo'ladi. Ikkilamchi tuzilmaning ikki turi mavjud: a-spiral va b-tuzilmasi (yoki yig'ma shar). Oqsillarda ikkilamchi strukturani o'rnatmaydigan polipeptid lanset hujayralari ham bo'lishi mumkin.
a-spiral buloqni hosil qiladi. a-spiralni shakllantirishda teri peptid guruhining kislota atomi nayza bo'ylab to'rtinchi NH-guruhning suv atomi bilan suv aloqasini hosil qiladi:
Muhim mentalitetning tuzilishini beruvchi suvli rishtalarga ega bo'lgan dekilkoma spiralining oldinga siljishidan spiral qoplamali teri shpal. a-spiral quyidagi xususiyatlarga ega: spiralning diametri 0,5 nm, spiralning uzunligi 0,54 nm va har bir burilishda 3,6 aminokislota ortiqcha bo'ladi (7-rasm).
Guruch. 7. Xususiyatlarni aks ettiruvchi a-spiral modeli
Aminokislotalarning zanjir radikallari to'g'ridan-to'g'ri spiralda nomlanadi (8-rasm).
Guruch. 8. Model -spiral, u biologik radikallarning tarqalish kengligini aks ettiradi
Tabiiy L-aminokislotalardan u ham o'ng, ham chap spiralni keltirib chiqarishi mumkin. Tabiiy oqsillarning aksariyati o'ng spiral bilan tavsiflanadi. Uchta D-aminokislotalarni chap va o'ng spiral deb ham atash mumkin. D-va L-aminokislotalar yig'indisidan hosil bo'lgan polipeptid lanset spiral o'rnatishga qodir emas.
Deyaky amino kislotalar ortiqcha pereshkodzhayut a-spiral. Masalan, o'tmishdan keyin lansiugeda sprat aminokislota konlari bilan ijobiy yoki manfiy zaryadlangan bo'lsa ham, bunday plastinka bir vaqtning o'zida zaryadlangan radikallarning o'zaro chiqishi orqali a-spiral tuzilishini qabul qilmaydi. Aminokislota qoldiqlarining spirallarini osongina eritib yuboring, bu esa katta farqlarni keltirib chiqarishi mumkin. a-spiral qo'shilishi uchun o'tish, shuningdek, ortiqcha prolin bilan polipeptid lanceletida namoyon bo'ladi (9-rasm). Azot atomlarida prolin ko'p bo'lib, u bitta suv atomi emas, balki boshqa aminokislota bilan peptid aloqasini hosil qiladi.
Guruch. 9. Ortiqcha prolin pereshkodzha utvennu-spirali
Polipeptid lansetining omboriga kiradigan prolinning ortiqcha miqdori bilan ichki lanceolat suv aloqasini o'rnatish mumkin emas. Bundan tashqari, prolindagi azot atomi qalin halqaning omboriga kirishi mumkin, bu N-C bog'lanishini o'rash va spiralni tashkil etishni imkonsiz qiladi.
Crim a-spirallar spirallarning boshqa turlarini tavsiflaydi. Biroq, hid kamdan-kam hollarda, eng muhimi, qisqa masofalarda.
Naychalardagi o'z joniga qasd qiluvchi polipeptid fragmentlarining peptid guruhlari o'rtasida suv aloqalarini o'rnatish kalıplamadan oldin amalga oshiriladi. b-tuzilmalar yoki buklangan to'p:
a-spiral yuzasida katlanmış to'p zigzagga o'xshash shaklga ega, men akkordeonga o'xshayman (10-rasm).
Guruch. 10. b-Oqsilning tuzilishi
To'plarning parallel va anti-parallel katlama qismlarini ajrating. Polipeptid lansetining bo'linmalari o'rtasida parallel b-tuzilmalar o'rnatiladi, ular to'g'ridan-to'g'ri oldini oladi:
Antiparallel b-tuzilmalar polipeptid lansetining protistal to'g'ri chiziqlari orasida o'rnatiladi:
b-tuzilmalar ikki polipeptid lanset o'rtasida ko'proq yoki kamroq hosil bo'lishi mumkin:
Ba'zi oqsillarning omborlarida ikkilamchi tuzilma faqat a-spiral bilan, boshqalarda - faqat b-tuzilmalar (parallel yoki antiparallel yoki boshqa, boshqalar) bilan ifodalanishi mumkin, boshqalarida a-spirallanish tartibi bo'lishi mumkin. mavjud bo'lishi va b -tuzilmalari.
Tretinna tuzilishi
Boy oqsillarda ikkilamchi tashkil etilgan tuzilmalar (a-spirallar, - tuzilmalar) ixcham globulani kuylash tartibida yoqib yuboradi. Globulyar oqsillarning keng tashkil etilishi uchinchi darajali tuzilish bilan bog'liq. Shunday qilib, tretinli tuzilma yovvoyi tabiatda polipeptid lansetining axlatining arzimas o'sishini tavsiflaydi. Shakllangan uchinchi darajali tuzilmalar ion va suv bog'lanishlarida, hidrofobik o'zaro ta'sirlarda, van der Vaals kuchlarida ishtirok etadi. Disulfid yamoqlarining uchinchi darajali tuzilishini barqarorlashtirish.
Oqsillarning tretinna tuzilishi ularning aminokislotalar ketma-ketligi bilan bog'liq. Kalıplanmış bo'lsa, bog'lanish aminokislotalar bilan birlashtirilishi mumkin, polipeptid lansetkaga sezilarli masofada aralashtiriladi. Chakana oqsillarda aminokislotalarning qutbli radikallari, qoida tariqasida, oqsil molekulalari yuzasida joylashgan bo'lib, keyinchalik molekulaning o'rtasida gidrofobik radikallar globulaning o'rtasida ixcham tarzda to'plangan ko'rinadi. hidrofobik bo'shliqlar.
Nini tretinna tuzilishi bagatioh blílkív kiritilgan. Keling, ikkita misolni ko'rib chiqaylik.
miyoglobin
Miyoglobin - yordamchi moddaning massasi 16700. Uning vazifasi nordonni m'yazahda saqlashdir. Bu molekulada 153 ta aminokislota qoldig'idan iborat bitta polipeptid nayzasi va kislota bog'lanishida muhim rol o'ynaydigan gemogruppa mavjud.
Mioglobinning katta tashkiloti Jon Kendrew va uning hamkasblari robotlari tomonidan to'xtatildi (11-rasm). Ushbu oqsilning molekulasida 8 ta a-spiral hujayralar mavjud bo'lib, ular ko'pincha barcha aminokislotalar qoldiqlarining 80% ni tashkil qiladi. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
11-rasm. Mioglobinning tretin tuzilishi
Ribonukleaza
Ribonukleaza globulyar oqsildir. U teri osti qatlamining klitinlari, RNKning parchalanishini katalizlovchi ferment tomonidan chiqariladi. Mioglobin yuzasida ribonukleaza molekulasi juda kam a-spiral hujayralarga ega bo'lishi mumkin va b-konformatsiyada bo'lgan ko'p sonli segmentlarni o'z ichiga olishi mumkin. Oqsilning uchinchi darajali tuzilishining mineralligi 4 ta disulfid bog'i bilan beriladi.
To'rtlamchi tuzilish
Ko'pgina oqsillar ikki yoki undan ko'p oqsil bo'linmalari yoki molekulalardan iborat bo'lib, ular bir vaqtning o'zida suv va ion aloqalari, hidrofobik o'zaro ta'sirlar yordamida bir-biriga bog'langan ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalar tomonidan boshqariladi. Van der Vaals kuchlari. Protein molekulalarining bunday tashkiloti chorak tuzilishi, va oqsillarning o'zi deyiladi oligomirnimi. Okrema bo'linmasi yoki oqsil molekulasi oligomerik oqsilning omborida deyiladi. protomir.
Oligomerik oqsillardagi protomerlar soni juda katta farq qilishi mumkin. Masalan, kreatinkinaz 2 ta protomerdan, gemoglobin 4 protomerdan, E.coli RNK polimerazadan RNK sintezi uchun mas'ul bo'lgan fermentdan 5 ta protomerdan, piruvatdehidrogenaza kompleksi 72 ta protomerdan iborat. Bitta oqsil va ikkita protomer, biri dimer, biri tetramer va oltitasi geksamer deb ataladi (12-rasm). Ko'pincha oligomerik oqsil molekulasida 2 yoki 4 protomer mavjud. Oligomerik oqsilning ombori bir xil yoki turli protomerlarni o'z ichiga olishi mumkin. Agar ikkita bir xil prototiplar oqsil omboriga kirsa, u holda - homodimer, farq kabi - heterodimer.
Guruch. 12. Oligomer oqsillar
Keling, gemoglobin molekulasining tashkil etilishini ko'rib chiqaylik. Gemoglobinning asosiy vazifasi kislotani o'pkadan to'qimalarga va karbonat angidridni qon oqimidan tashishdir. Ushbu molekula (13-rasm) ikki xil turdagi to'rtta polipeptid nayzasidan iborat - ikkita a-nayza va ikkita b-nayza va gemdan. Gemoglobin oqsil bo'lib, miyoglobin bilan bahslashadi. Mioglobinning ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalari va gemoglobin protomerlari o'xshashdir. Teri protomeri gemoglobin, yak va miyoglobin, polipeptid lanceugning 8-spirallangan qo'zilari. Bunday holda shuni ta'kidlash kerakki, miyoglobin va gemoglobin protomerining birlamchi tuzilmalarida 24 dan kam aminokislota qoldiqlari bir xil bo'ladi. Bundan buyon birlamchi tuzilmaning orqasida turgan oqsillar keng tashkilotga o'xshash va g'alaba qozongan shunga o'xshash funktsiyalarni bajarishi mumkin.
Guruch. 13. Gemoglobinning tuzilishi
Pid ikkilamchi tuzilma oqsilga polipeptid lanset, tobto konfiguratsiyasi ta'sir qilishi mumkin. polipeptidli lansetni spiralga bukish, burish (katlama, qadoqlash) usuli yoki boshqa konformatsiya bo'lishi. Bu jarayon xaotik tarzda emas, balki asta-sekin davom etadi oqsilning asosiy tuzilishida belgilangan dastur. Strukturaviy o'zgarishlar va eksperimental ma'lumotlardan dalolat beruvchi polipeptid nayzalarining ikkita asosiy konfiguratsiyasining batafsil tavsifi:
- a-spirallar,
- b tuzilmalar.
Globulyar oqsillarning eng muhim turi hisobga olinadi a- Spiral. Polipeptid lansetining buralishi tabiiy oqsillarning L-aminokislotalar ombori tomonidan belgilanadigan yil o'qi (o'ng qo'l spiral) bo'ylab boradi.
Shoshilinch kuch vinil a-spirallarda (kabi va b-tuzilmalar) ê zdatníst aminokislotalarning suv rishtalarining eruvchanligiga.
A-spirallarning tuzilishi aniq past muntazamlik:
- Spiralning teri spiralida (krok) 3,6 aminokislota qoldiqlari tushadi.
- Croc spirali (vydstan vzdovzh osí) har bir burilish uchun 0,54 nm ga etadi, lekin bitta amino kislotada ortiqcha 0,15 nm ga tushadi.
- Spiralning burilishi 26 °, spiralning 5 burilishidan keyin (18 ta aminokislota konlari) polipeptid lansetining strukturaviy konfiguratsiyasi takrorlanadi. Tse a-spiral strukturaning takrorlanish davri (yoki o'ziga xosligi) 2,7 nm ga teng bo'lishini anglatadi.
Polipeptid nayzalari konfiguratsiyasining ikkinchi turi, sochli sincaplarda, tikuvlarda, m'yazyvlarda va boshqa fibrillar sincaplarda namoyon bo'lishi, nomini o'chirish. b tuzilmalar. Bunday holda, ikki yoki undan ortiq chiziqli polipeptid lansetlar, parallel yoki ko'pincha antiparallel, aqliy ravishda, suvli lansetlarning -NH- va -CO-guruhlari o'rtasidagi halqalararo suv aloqalari bilan bog'lanadi, bu tuzilishni qondiradi. ombor turi.
Polipeptid nayzalarining b-tuzilmasining sxematik tasviri.
Tabiatda oqsillar, budova yakikh, prote, vidpovida n_ b-, n_ a-tuzilmalar mavjud. Bunday oqsillarning o'ziga xos qismi hisoblanadi kollagen- fibrillyar oqsil, u inson va mavjudotlar tanasida sog'lom to'qimalarning asosiy massasiga aylanadi.
Rentgen nurlanishini tahlil qilish usullaridan foydalangan holda mualliflar ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalar o'rtasida oraliq bo'lib ko'rinadigan oqsil molekulasining yana ikkita teng strukturaviy tashkiloti haqida xulosaga kelishdi. Tse shunday deb ataladi ikkinchi darajali tuzilmalar va strukturaviy sohalar.
Ikkilamchi tuzilmalar polipeptid nayzalarining agregatlari bo'lib, ular o'zlarining ikkilamchi tuzilishini tashkil qiladi va termodinamik yoki kinetik barqarorlik natijasida faol oqsillarga so'riladi. Demak, globulyar oqsillarda qo‘sh (bxb)-element (ikkita parallel b-naycha bilan ifodalangan, x segment bilan bog‘langan), bab-elementlar (a-spiralning ikkita segmenti bilan ifodalangan, triplet orasiga parallel b orqali kiritilgan) -nayzalar) va ichida.
Budov globulyar oqsil (flavodoksin) domeni (A. A. Boldirevim uchun)
Domen- Bu polipeptid nayzasining o'rtasida joylashgan ixcham globulyar strukturaviy birlik. Domenlar funktsiyalari bo'yicha har xil bo'lishi mumkin va oqsil molekulasining o'rtasida joylashgan gnuchnye bo'shliqlar bilan bir-biriga bog'langan mustaqil ixcham globulyar strukturaviy birliklarga (zsidannya) katlanishi mumkin.
Proteinning ikkilamchi tuzilishi- polipeptid lansetni ixcham tuzilishga yotqizish usuli, bu holda peptid guruhlarining ular orasidagi o'rnatilgan suv aloqalari bilan o'zaro ta'siri.
Peptidlar guruhlari orasidagi eng ko'p sonli bog'lanishlar bilan konformatsiyani qabul qilish uchun viklikan peptidining ikkilamchi tuzilishini shakllantirish. Ikkilamchi strukturaning turi peptid bog'ining barqarorligi, markaziy uglerod atomi va peptid guruhining uglerod atomi orasidagi bog'lanishning mo'rtligi, aminokislotalar radikalining kattaligi bilan belgilanadi. Har bir narsa bir vaqtning o'zida yilning aminokislotalar ketma-ketligi bilan belgilandi, oqsilning singal konfiguratsiyasiga keltirildi.
Ikkilamchi strukturaning ikkita mumkin bo'lgan variantini ko'ramiz: "arqon" ko'rinishida - a-spiral(a-tuzilma) va "akkordeon" kabi ko'rinadi - b-katlama to'p(b-tuzilma). Bitta sincapda, qoida tariqasida, bir soatlik hujumkor tuzilmalar mavjud, ammo boshqa ulushli birikmada. Globulyar oqsillarda a-spiral, fibrillyar oqsillarda b-tuzilish ustunlik qiladi.
Ikkilamchi struktura joylashadi faqat suv kontaktlarining ishtiroki uchun peptid guruhlari o'rtasida: bir guruhning kislota atomi ikkinchisining suv atomi bilan reaksiyaga kirishadi, bir vaqtning o'zida boshqa peptid guruhining kislotasi uchinchi guruhning suvi bilan bog'lanadi.
a-spiral
Struktura yordam so'ragan o'ng qo'li spiralga beriladi vodnevih zv'yazkív mizh peptid guruhlari 1 va 4, 4 va 7, 7 va 10 va shunga o'xshash aminokislotalarning ortiqcha miqdori.
Kalıplama spirallari o'zgaradi prolin va gidroksiprolin, o'zining siklik tuzilishi orqali, masalan, kollagendagi kabi, lanceug, y primus viginning "sinishi" ni anglatadi.
Spiral burilish balandligi 0,54 nm ga aylanadi va 3,6 aminokislotalarning ortiqcha miqdorini ko'rsatadi, oxirgi 5 burilishda 18 ta aminokislotalar qo'shiladi va 2,7 nm ni egallaydi.
b-katlama to'p
Protein molekulasini yotqizishning bu usulida "ilon" kabi yotadi, masofada lanseletning shoxlari u yoki buning yonida paydo bo'ladi. Natijada, oqsilli lansetning uzoq aminokislotalariga qaraganda peptid guruhlari suv bog'lari yordamida o'zaro aloqada bo'lgan.
Birlamchi tuzilishga, peptid guruhlarining har qanday o'zaro ta'siri bilan ular o'rtasida o'rnatilgan suv aloqalari bilan yanada ixcham tarzda mos keladi.
Qaragan arqon va akkordeonda sincapni yotqizish
Bunday tuzilmalarning ikki turi mavjud arqonni ko'rishda sincap yotqizishі akkordeon ko'rinishida.
Peptidlar guruhlari orasidagi eng ko'p sonli bog'lanishlar bilan konformatsiyani qabul qilish uchun viklikan peptidining ikkilamchi tuzilishini shakllantirish. Ikkilamchi strukturaning turi peptid bog'ining barqarorligi, markaziy uglerod atomi va peptid guruhining uglerod atomi orasidagi bog'lanishning mo'rtligi, aminokislotalar radikalining kattaligi bilan belgilanadi.
Har bir narsa bir vaqtning o'zida yilning aminokislotalar ketma-ketligi bilan belgilandi, oqsilning singal konfiguratsiyasiga keltirildi.
Ikkilamchi strukturaning ikkita mumkin bo'lgan variantini ko'rishingiz mumkin: a-spiral (a-tuzilma) va b-buklangan shar (b-tuzilma). Bir oqsilda, qoida tariqasida, haqoratli tuzilmalar mavjud, ammo qo'shilishning boshqa ulushida. Globulyar oqsillarda a-spiral, fibrillyar oqsillarda b-tuzilish ustunlik qiladi.
Kalıplanmış ikkilamchi tuzilmalarda suv rishtalarining taqdiri.
Ikkilamchi tuzilish faqat peptid guruhlari orasidagi suv aloqalari ishtirokida o'rnatiladi: bir guruhning kislota atomi boshqasining suv atomi bilan reaksiyaga kirishadi, bir vaqtning o'zida boshqa peptid guruhining kislotasi uchinchisining suvi bilan bog'lanadi.
a-spiral
Ko'rinadigan a-spiralda oqsilning yotqizilishi.
Struktura 1 va 4, 4 va 7, 7 va 10 peptid guruhlari va shunga o'xshash aminokislotalarning ortiqcha miqdori o'rtasidagi qo'shimcha suv aloqalari uchun o'rnatiladigan o'ng qo'lli spiralda berilgan.
Spiralning shakllanishi prolin va gidroksiprolin bilan o'zgaradi, ular o'z tuzilishi orqali lansetning "sinishi" ni, uning o'tkir vijinasini hosil qiladi.
Spiral burilish balandligi 0,54 nm ga aylanadi va 3,6 aminokislotalarning ortiqcha miqdorini ko'rsatadi, oxirgi 5 burilishda 18 ta aminokislotalar qo'shiladi va 2,7 nm ni egallaydi.
b-katlama to'p
Proteinni b-katlamali to'pning yonida yotqizish.
Ushbu usulda oqsil molekulasining yotqizilishi "ilon" kabi yotadi, masofada lanceletning shoxlari bir-biriga yaqin ko'rinadi. Natijada, oqsilli lansetning uzoq aminokislotalariga qaraganda peptid guruhlari suv bog'lari yordamida o'zaro aloqada bo'lgan.
