Zülalların qidalanmada rolu, normaları, azot balansı, istehlak əmsalı, fizioloji protein minimumu. protein çatışmazlığı. Zülallar və orqanizmin yoqo rolu. Rubner üçün reytinq əmsalı. Müsbət azot balansı. Mənfi azot tərkibi ba

azot balansı azotçu qısqanc.

Digər amin turşuları hüceyrələrdə asanlıqla sintez olunur və əvəzedici adlanır. Bunlara qlisin, aspartik turşu, asparagin, qlutamik turşu, qlutamin, serin, prolin, alanin daxildir.

Prote bezbelkove yemək bədənin ölümü ilə başa çatacaq. Digər amin turşularının natamam assimilyasiyasına səbəb olan və mənfi azot balansının inkişafı, tükənmə, böyümənin artması və funksiyaların pozulması ilə müşayiət olunan bir vacib amin turşusunu pəhrizə daxil etmək. sinir sistemi.

Proteinsiz pəhriz ilə dobada 4 q azot görülür ki, bu da 25 q zülal təşkil edir (MƏSULİYYƏT COEF-T).

Heyvanlarda fizioloji protein minimum-minimum zülal miqdarı, azot əlavəsinə ehtiyac 30-50 q / gündür.

SHKT-də BİLKİV HƏZMİ. PEPTIDAZ KÜÇÜKLƏRİNİN XÜSUSİYYƏTLƏRİ, İŞIQLAMA VƏ HİDROGEN TURŞUSUNUN ROLU.

AT qida məhsulları tərkibində çox az amin turşusu var. Onların zülalların anbarına daxil olması vacibdir, çünki onlar proteaz fermentlərinin təsiri altında bağırsaq traktında hidroliz olunur). Bu fermentlərin substrat spesifikliyi, dərinin oxuyan amin turşuları ilə edilən peptid bağının ən çox parçalanmasıdır. Zülal molekulunun ortasında peptid bağlarını hidroliz edən proteazlar endopeptidazalar kimi təsnif edilə bilər. Ekzopeptidazalar qrupuna aid olan fermentlər peptid bağlarını hidroliz edir, terminal amin turşuları ilə həll olunur. SHKT-nin bütün proteazlarının təsiri altında, zülallar da sonra toxumaların hüceyrələrində meydana gələn amin turşularının deaconlarını parçalayır.

Xlorid turşusunun rolu aradan qaldırıldı

Bitki mənşəli şlüzün əsas funksiyası zülalın yeni bir şəkildə həddən artıq həddən artıq həkk olmasıdır. Bu prosesin əsas rolu xlorid turşusudur. Borularda olan zülallar görmə qabiliyyətini stimullaşdırır histamin bu qrup protein hormonları - qastriniv, yakі, öz əllərində, HCI və proenzyme - pepsinogen ifraz çağırırıq. HCI lamellərin astarlı klitinlərində yerləşir

Dzherelom H + є H 2 CO 3, qandan yayılan CO 2-dən borunun obkladalnye klitinlərində yerləşdiyi üçün və H 2

Xüsusi zülalların iştirakı ilə plazmada görünən həll olunana qədər bikarbonat istehsal etmək üçün H 2 3-ün dissosiasiyası. Ioni C1 - xlorid kanalı vasitəsilə drenajın lümeninin yaxınlığında olmalıdır.

pH 10-20-ə endirilir.

HCl-nin təsiri altında, proteazlar üçün peptid bağlarının mövcudluğunu artıran istilik emalını tanımayan zülalların denatürasiyası baş verir. HCl bakterisid təsir göstərə bilər və bağırsaqlarda patogen bakteriyaların qəbulu ilə pereskodzha. Bundan əlavə, xlorid turşusu pepsinogeni aktivləşdirir və dipepsin üçün optimal pH yaradır.

Pepsinogen bir polipeptid nizəsindən ibarət zülaldır. HCl-nin təsiri altında aktiv pepsinə çevrilir Aktivləşmə prosesi zamanı pepsinogenin N-terminal molekulunun qismən proteolizi nəticəsində amin turşusu qalıqları əlavə olunur ki, bu da tərkibində olan bütün müsbət yüklü amin turşularını aradan qaldıra bilər. pepsinogen. Beləliklə, aktiv pepsin tərkibində amin turşuları mənfi yüklənir, çünki onlar molekulun konformasiya dəyişikliklərində və aktiv mərkəzin formalaşmasında iştirak edirlər. HCl-nin təsiri altında həll olunan pepsinin aktiv molekulları digər pepsinogen molekullarını (avtokatalizlər) aktivləşdirməyə qadirdir. Pepsin aromatik amin turşuları (fenilalanin, triptofan, tirozin) olan zülallarda peptid bağlarını hidroliz edir.

Döş uşaqlarında nəcisin tərkibində bir ferment var rennin(kimozin), südün boğazını çağırır. Yetkin insanların şlakında rennin yoxdur, onların südü HCl və pepsinin təsiri altında yaranır.

daha bir proteaz qastriksin. Bütün 3 ferment (pepsin, renin və qastriksin) ilkin quruluşa bənzəyir

KETOGEN VƏ QLİKOGEN AMİN TURŞULARI. ANAPLEROTİK REAKSİYALAR, ƏVVƏZ AMİN TURŞULARININ SİNTEZİ (TƏTBİQ).

Amin turşularının katabolizmi - osvitiyə zvoditsya piruvat, asetil-KoA, α -ketoqlutarat, suksinil-KoA, fumarat, qlikogen amin turşularının oksaloasetatı- TCA-nın piruvat və ara məhsullarına çevrilir və oksaloasetata çevrilir, qlükoneogenez prosesində vikorasiya edə bilir.

ketogenik katabolizm prosesində amin turşuları asetoasetata (Lіz, Leu) və ya asetil-KoA (Leu) çevrilir və keton cisimlərinin sintezində vikorasiya edə bilir.

qlikoketogen amin turşuları qlükoza sintezi və keton cisimlərinin sintezi üçün vikorasiya edir ki, katabolizm prosesində 2 məhsul istehsal olunur - sitrat dövrünün metaboliti və asetoasetat (Tri, Phen, Tyr) və ya asetil-KoA ( Ilə).

Anaplerotik reaksiyalar - bioloji aktiv nitqlərin sintezi üçün istifadə edildiyi üçün katabolizm yolunda metabolitlərin sayını artırmaq üçün azotsuz vikar amin turşularından istifadə olunur.

qaraciyər və m'yazakh reaksiya, təzahürləri kataliz edən ferment piruvat karboksilaza (koenzim - biotin).

2. Amin turşuları → Qlutamat → α-Ketoqlutarat

glutamat dehidrogenaz və ya aminotransferazaların təsiri altında.

3.

Propionil-CoA, sonra isə suksinil-KoA, cütləşməmiş sayda karbon atomu olan yüksək yağ turşularının parçalanmasında da iştirak edə bilər.

4. Amin turşuları → Fumarat

5. Amin turşuları → Oksaloasetat

Reaksiyalar 2, 3 bütün toxumalarda (qaraciyər kremi və selikli qişada) və de novo piruvat karboksilazasında olur.

VII. Amin turşularının biosintezi

İnsanlar səkkiz amin turşusunu sintez edə bilirlər: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Bu amin turşularının karbonlu skeleti qlükozadan sorulur. α-amin qrupu transaminasiya reaksiyaları nəticəsində α-keto turşusuna daxil olur. Universal donor α -Amin qrupları glutamat rolunu oynayır.

Qlükoza tərəfindən udulan α-keto turşularının transaminasiyası yolu ilə amin turşuları sintez olunur.

Qlutamat həmçinin amin α-ketoglutarate glutamat dehidrogenazın tətbiqi ilə utvoryuєtsya.

TRANSAMİNASYON: PROSESİN SXEMİ, FERMENT, BİOROL. BIOROL ALAT I ASAT I QAN YETİM MƏQSƏDİNİN KLİNİKİ ƏHƏMİYYƏTİ.

Transaminasiya - α-amin qrupunun bir ak-və α-keto turşusuna köçürülməsi reaksiyası, bundan sonra yeni bir keto turşusu və yeni bir ak qurulur. transaminasiya prosesi asanlıqla qəddardır

Reaksiyalar kofermenti piridoksal fosfat (PP) olan aminotransferaza fermentləri tərəfindən kataliz edilir.

Aminotransferazlar həm sitoplazmada, həm də hüceyrə eukariotlarının mitoxondrilərində aşkar edilir. İnsan klitinlərində substratın spesifikliyi sorğulanan 10-dan çox aminotransferaza aşkar edilmişdir. Mayzhe bütün amin turşuları transaminasiya reaksiyasına girə bilər, bir az lizin, treonin və prolin üçün.

• Birinci mərhələdə, fermentin aktiv mərkəzindəki piridoksal fosfata, birinci substratdan olan ak-i bir amin qrupu aldimin əlaqəsinə kömək etmək üçün gəlir. Reaksiyanın ilk məhsulu olan ferment-piridoksum-minfosfat kompleksi və ketoturşu həll olunur. Bu prosesə 2 Şiff əsasının aralıq qəbulu daxildir.
• Digər mərhələdə, ferment-piridoksamin fosfat kompleksi keto turşusu ilə birləşir və amin qrupunu 2 şifrə əsasının aralıq məhlulu vasitəsilə keto turşusuna köçürür. Nəticədə ferment öz doğma formasına qayıdır və reaksiyanın digər məhsulu olan yeni amin turşusu əmələ gəlir. Piridoksal fosfatın aldehid qrupu substratın amin qrupu tərəfindən tutulmadığından, fermentin aktiv mərkəzində lizin radikalının ε-amino qrupu ilə Şiff əsasını yaradır.

Çox vaxt, transaminasiya reaksiyalarında, toxumalarda olanların əvəzinə amin turşularının bir hissəsini götürün, digər növlərdə əhəmiyyətli bir artım var - glutamat, alanin, aspartat və digər ketoturşular - α -ketoglutarat, piruvat və oksaloasetat. Amin qrupunun əsas donoru glutamatdır.

Əksər toxumalarda ən çox istifadə olunan fermentlər bunlardır: ALT (AlAT) alanin və α-ketoqlutarat arasında transaminasiya reaksiyasını katalizləyir. Bu ferment müxtəlif orqanların hüceyrələrinin sitozolunda lokallaşdırılmış, ən çoxu isə qaraciyər və ürək ətinin hüceyrələrində aşkar edilmişdir. ACT (AST) aparat və α-ketoglutarat arasında transaminasiya reaksiyasını katalizləyir. oksaloasetat və qlutamat həll olunur. Ən çox yoqo ürək əti və qaraciyər hüceyrələrində aşkar edilmişdir. bu fermentlərin orqan spesifikliyi.

Normal qanda bu fermentlərin aktivliyi 5-40 U/l olmalıdır. Bədəndə xroniki klitin halında, fermentlər qanda görünür, burada onların fəaliyyəti kəskin şəkildə yüksəlir. Oscilki ACT və ALT ən çox qaraciyər hüceyrələrində, ürək və skelet xoralarında aktivdir və bu orqanların xəstəliklərinin diaqnostikasında istifadə olunur. Ürək ətinin hüceyrələrində ACT sayı ALT, qaraciyər isə digər tərəfdən əhəmiyyətli dərəcədə çoxdur. Bunun üçün qan serozunda hər iki fermentin fəaliyyətinin xüsusilə informativ bir saatlıq sorğusu. Spivvіdnoshennia fəaliyyəti ACT/ALT adı "Ritis əmsalı". Normal əmsal sağlam 1,33±0,42-dir. Miokard infarktı zamanı qanda ACT aktivliyi 8-10 dəfə, ALT isə 2,0 dəfə artır.

Hepatit zamanı qanda bəlğəmdə ALT-nin aktivliyi ~8-10 dəfə, ACT isə 2-4 dəfə artır.

Melaninin sintezi.

melaninə baxın

Metioninə aktivləşmə reaksiyası

Metioninin aktiv forması S-adenosilmetionindir (SAM) - adenozin molekuluna metioninin əlavə edilməsi nəticəsində həll olunan amin turşusunun sulfonat forması. Adenozin ATP hidrolizi ilə udulur.

Bu reaksiya bütün növ klitində mövcud olan metionin adenoziltransferaza fermenti tərəfindən kataliz edilir. SAM-da struktur (-S + -CH 3) qeyri-sabit qruplaşmadır ki, bu da metil qrupunun yüksək aktivliyini göstərir ("aktiv metionin" termininin adı). Bu reaksiya bioloji sistemlər üçün unikaldır, lakin yeganə tək reaksiya ola bilər ki, bunun nəticəsində hər üç ATP fosfat artıqlığı artır. SAM-da metil qrupunun parçalanması və onun qəbuledici yarıya ötürülməsi metiltransferaza fermentini kataliz edir. Reaksiya zamanı SAM S-adenozilhomosisteinə (SAT) çevrilir.

Kreatinin sintezi

Kreatin yüksək enerjili ətlərdə - kreatin fosfatda udulmaq üçün lazımdır. 3 amin turşusunun iştirak etdiyi 2 mərhələdə kreatinin sintezi: arginin, qlisin və metionin. Nirkədə guanidinoasetat diglisineamidinotransferaza tərəfindən metabolizə olunur. Potim guanidin asetat nəql olunur sobada yoqo metilasiya reaksiyası baş verir.

Transmetilləşmə reaksiyaları həmçinin aşağıdakılar üçün aparılır:

• adrenalin və norepinefrin sintezi;
• karnozindən anserinin sintezi;
• nukleotidlərdə və tərkibində azotlu əsasların metilasiyası;
• metabolitlərin (hormonlar, mediatorlar və s.) inaktivasiyası və xarici amillərin, o cümlədən dərman preparatları.

Biogen aminlərin inaktivasiyası da göstərilir:

metiltransferazaların degenerasiyası üçün SAM-ın iştirakı üçün metilləşmə. Bu yolla müxtəlif biogen aminlər təsirsiz hala gətirilə bilər və əksər hallarda qastamin və adrenalin inaktivasiyası müşahidə edilə bilər. Beləliklə, adrenalinin inaktivasiyası ortopoziyada hidroksil qrupunun metilasiyası ilə əlaqədardır.

AMMONİK Zəhərliliyi. YOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.

100 q/gün dozada amin turşularının toxumalarda katabolizmi daim müşahidə olunur. Amin turşularının hər hansı sonrakı deaminasiyası zamanı çox miqdarda ammonyak əmələ gəlir. Biogen aminlər və nukleotidlər deaminasiya edildikdə əhəmiyyətli dərəcədə az miqdarda yoqa istifadə olunur. Qida zülallarında (bağırsaqlarda çürük zülallar) bakteriyaların olması səbəbindən ammonyakın bir hissəsi bağırsaqlarda sorulur və vena qanında yerləşir. Portal venasının qanında ammonyakın konsentrasiyası əhəmiyyətli dərəcədə yüksəkdir, yuxarı qan axınında aşağıdır. Qaraciyərdə çox miqdarda ammonyak var, bu da qanda aşağı miqdarı artırır. Normada qanda ammonyakın konsentrasiyası nadir hallarda 0,4-0,7 mq/l-dən (və ya 25-40 µmol/l) keçir.

Ammiak zəhərlidir. Onun konsentrasiyasında kiçik bir artımla bədən üçün xoşagəlməz və mərkəzi sinir sisteminə irəliləyin. Beləliklə, beyində ammonyak konsentrasiyasının 0,6 mmol-ə qədər artması sudomiyə səbəb oldu. Hipermonemiya əlamətlərindən əvvəl tremor, qeyri-müəyyən hərəkət, yorğunluq, qusma, qarışıqlıq, mühakimə hücumu, yaddaş itkisi görünə bilər. Əhəmiyyətli əhval-ruhiyyədə ölümcül kinets ilə koma inkişaf edir. Ammiakın beyinə və ümumiyyətlə orqanizmə toksik təsir mexanizmi, açıq-aydın, funksional sistemlərin spratları üzərində yoqa pəhrizi ilə bağlıdır.

• Ammonyak hüceyrələrdə və mitoxondrilərdə membranlardan asanlıqla nüfuz edərək, qlutamat şəklində qlutamat dehidrogenaz tərəfindən kataliz olunan reaksiyaya səbəb olur:

α-Ketoglutarate + NADH + H + + NH 3 → Qlutamat + NAD +.

α-ketoglutaratın konsentrasiyasında dəyişiklik aşağıdakı səbəblərə görə baş verir:

· amin turşularının mübadiləsinin (transaminasiya reaksiyaları) və daha sonra onların neyrotransmitterlərinin sintezinin (asetilxolin, dopamin və s.)

· TTC sürətinin azalması səbəbindən hipoenergetik dəyirman.

α-ketoglutaratın olmaması CTC metabolitlərinin konsentrasiyasının azalmasına səbəb olur ki, bu da CO 2-nin intensiv azalması ilə müşayiət olunan piruvatdan oksaloasetatın sintezinə sürətlənmiş reaksiyaya səbəb olur. Hipermonemiya zamanı karbon qazının həlli və relyefinin gücü xüsusilə beyin hüceyrələri üçün xarakterikdir. Qanda ammonyak konsentrasiyasının artması gölməçə tərəfində pH-ı artırır (alkaloz adlanır). Tse, əsas olaraq, hemoglobinin sporidliyini turşluğa qədər artırır, bu da toxuma hipoksiyasına, CO 2 yığılmasına və hipoenergetik vəziyyətə gətirib çıxarır, bu halda baş beyni rütubətdən əziyyət çəkir. Yüksək ammiak konsentrasiyası sinir toxumasında qlutamatdan qlutaminin sintezini stimullaşdırır (qlutamin sintetazasının iştirakı ilə):

Qlutamat + NH 3 + ATP → Qlutamin + ADP + H3 P0 4.

· Neyroqliyaların klitinlərində qlutaminin toplanması onlarda osmotik təzyiqin artmasına, astrositlərin şişməsinə səbəb olur və yüksək konsentrasiyalarda beyinin şişməsinə səbəb ola bilər. GABA və digər vasitəçilərin olmaması üçün sinir impulsunun keçirilməsi pozulur, sudomiya günahlandırılır. NH 4+ ionu praktiki olaraq sitoplazmik və mitoxondrial membranlardan keçmir. Qanda çoxlu ammonium ionu monovalent Na + və K + kationlarının transmembran ötürülməsini poza bilər, ion kanalları üçün onlarla rəqabət aparır, bu da sinir impulslarının keçirilməsinə təsir göstərir.

Dokularda amin turşularının dezaminasiya proseslərinin yüksək intensivliyi və qanda ammonyakın hətta aşağı səviyyədə olması, klitinlərdə ammiakın qeyri-toksik xəstəliklərin təsirindən xaric edilməsinə aktiv reaksiya olduğunu göstərir. bölmə vasitəsilə bədən. Bu reaksiyalar ammonyak reaksiyaları ilə nəzərə alına bilər. Müxtəlif toxuma və orqanlarda belə reaksiyaların bir neçə növü aşkar edilmişdir. Əsas reaksiya orqanizmin bütün toxumalarında baş verən ammonyakın bağlanmasıdır є 1.) qlutamin sintetazasının təsiri altında qlutaminin sintezi:

Qlutamin sintetaza klitinin mitoxondriyasında lokallaşdırılmışdır, fermentin işləməsi üçün lazım olan kofaktor Mg 2+ ionlarıdır. Qlutamin sintetaza amin turşularının mübadiləsi üçün əsas tənzimləyici fermentlərdən biridir və AMP, qlükoza-6-fosfat, həmçinin Gli, Ala və Hys tərəfindən allosterik olaraq inhibə edilir.

Bağırsaq klitinlərində qlutaminaz fermentinin təsiri altında ammonyak varlığında amid azotunun hidrolitik təsiri var:

Reaksiyaya daxil olan qlutamat piruvatla transaminasiyaya məruz qalır. Qlutamik turşunun os-aminoqrupu alanin anbarına köçürülür:

Glutamin bədəndə əsas azot donorudur. Qlutaminin amid azotu purin və pirimidin nukleotidlərinin, asparagin, amin şəkərlərinin və başqalarının sintezi üçün işləyir.

KIL-V SEÇEVİNİN QANLI YETİM OLMAĞI METODU

Bioloji rayonlarda M.-nin müxtəlif nitqləri ilə M.-nin reaksiyasına əsaslanan, zabarvlennыh produktіv ekvimolekulyar kəmiyyətlərin məhlulları ilə, eləcə də vicarious ferment smuthen ilə fermentativ üsulları ilə əsaslanan qazometrik üsulların, birbaşa fotometrik üsulların köməyi üçün istifadə olunur. . Qazometrik üsullar NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O gölməçə mühitində oksidləşmiş M. hipobromit natriumuna əsaslanır. Qaz halında olan azotun həcmi xüsusi cihazın köməyi ilə idarə olunur. , ən çox Borodin cihazı. Lakin bu metod aşağı spesifikliyə və dəqiqliyə malikdir. M.-nin diasetil monooksimlə reaksiyasına əsaslanan fotometrik ən geniş üsullardan (Feronun reaksiyası).

qan syrovattsы və vikorist bölmələr sechovini məqsədi ilə, metodu, turşu mühitdə tiosemicarbazide və tüpürcək duzlarının iştirakı ilə diasetil monooksim ilə M. reaksiya əsasında unifikasiya. Іnshim unіf_kovanim təyin üsulu ilə M. є urease üsulu: NH2-CO-NH2 → urease NH3 + CO2. Gördüyüm Ammia, natrium hipoxlorit və mavi rəngə malik olan indofenol fenol ilə həll olunur. İnfeksiyanın intensivliyi son nümunədə M. dumanı ilə mütənasibdir. Ureaz reaksiyası olduqca spesifikdir, təqib üçün 20-dən çox vaxt lazımdır µl NaCI (0,154 M) ilə 1:9 nisbətində yetişdirilmiş qan seraları. Natrium salisilat fenol vicarious üçün əvəz kimi istifadə edilə bilər; qan serumunu aşağıdakı kimi seyreltin: 10-a qədər µl qan sirovats 0,1 verir ml qurğuşun və ya NaCl (0,154 M). Hər iki vipadda enzimatik reaksiya 15 və 3-3 1/2 bərabərliklə 37 ° -də davam edir. xv açıq-aydın.

Molekullarında atomları turşu radikalları ilə əvəz olunan Pokhіdnі M. ureidlər adlandırıla bilər. Bir çox ureidives və diacons və halogen əvəzediciləri tibbdə bir dərman kimi qələbəyə bənzəyir. Üreidivlərdən əvvəl, məsələn, barbiturik turşunun duzları (malonil sexovin), alloksan (mezoksalil sexovin); heterosiklik ureid є secik turşusu .

HEMU HÖZLƏNMƏSİNİN SEMATİK SXEMİ. "BİRBAŞA" VƏ "DOLAYI" BİLİRUBİN, YOQO TƏYİNİNİN KLİNİK ƏHƏMİYYƏTİ.

Heme(hemoksigenaza)-biliverdin(biliverdin reduktaza)-b_lirubin(UDP-qlükuraniltransferaza)-b_lirubinmonoqlukuronid(UD-qlükuroniltransferaza)-b_lirubindiqlukuronid

Normal vəziyyətdə, plazmada kortəbii bilirubinin konsentrasiyası 0,3-1 mq / dl (1,7-17 μmol / l) olur, bilirubinin ümumi miqdarının 75% -i konjuge olmayan formada dəyişir (dolayı bilirubin). Klinikalarda bilirubinin konjugasiyaları birbaşa adlanır, çünki şərab suya davamlıdır və diazoreagent ilə asanlıqla birləşdirilə bilər, erysipelas rəngini azaldır - bu Van der Berqin birbaşa reaksiyasıdır. Qeyri-konjuge bilirubin hidrofobikdir, buna görə də qan plazmasında albuminlə komplekslərdə tapıla bilər və piroliz olunana qədər diazoreaktivlə reaksiya vermir, üzvi pərakəndə satışa, məsələn, albumin kimi etanol verilənə qədər. Azobarvnik ilə birlikdə, yalnız zülalın çökməsindən sonra, dolayı bilirubin adlanan qeyri-konjuge və ya rubin.

Birləşmiş bilirubinin konsentrasiyasının 3 dəfə artması ilə müşayiət olunan qaraciyər-klitin patologiyası olan xəstələrdə qanda plazma bilirubinin üçüncü forması aşkar edilir, bununla bilirubin albumin tərəfindən kovalent şəkildə təsirlənir və hətta bu şəkildə. . Bəzi hallarda ümumi bilirubin qanın 90%-ə qədəri bu formada tapıla bilər.

HEMOQLOBİNİN TAYINLANMASI ÜSULU: FİZİKİ (HEMOQLOBİNİN VƏ YOQO VİROBNİHİN SPEKTRAL ANALİZİ); FİZİKİ VƏ KİMYƏSİ (HEMİN HİDROGENİNDƏ OTRIMANNY KRİSTAL).

Hemoqlobinin və yoqanın spektral təhlili. Oksihemoqlobinin fərqinə baxarkən spektroqrafik üsulların müxtəlifliyi spektrin sarı-yaşıl hissəsində iki sistemli gil ləkəsinin D və E Fraunhofer xətləri arasında spektrin eyni hissəsində yalnız bir olduğunu göstərir. spektrin eyni hissəsində geniş smuga. Vіdmіnostі vіdmіnnostі in vіdmіnіnі vіpromіnіvannі hemoglobіnіmі oksihemogloіnom vіchennіnі stаnіnіnі sіchennya krovі sіsnіm metodu üçün əsas kimi xidmət etdi. oksimetriya.

Karbhemoqlobin öz spektrində oksihemoqlobinə yaxındır, nitqin əlavə edilməsi ilə prote edir ki, bu da karbhemoqlobinin iki dumanlı gil olduğunu göstərir. Methemoqlobinin spektri spektrin qırmızı və sarı hissələrinin sərhədində bir dar duman, sarı və yaşıl zonaların sərhədində digər dar duman, nareşti, spektrin yaşıl hissəsinə yaxın üçüncü geniş duman ilə xarakterizə olunur. .

Heminu kristalları və ya hematin hidroklor turşusu. Yamaların səthindən, mövzuya sıyrılır və taxılların spratı kəsilir. Onlara 1-2 taxıl əlavə edilir mətbəx duzu və 2-3 damcı krizhanoy otstovoy to-ty. Bığ əyri bir bükülmə ilə əyilmişdir və diqqətlə, qaynamağa aparan deyil, qızdırılır. Qanın olması rombvari plitələrə bənzəyən qəhvəyi-sarı rəngli mikrokristalların görünüşü ilə baş verir. Kristallar çürük şəkildə qəliblənibsə, çətənə kimi görünürlər. Geminə kristallara sahib olmaq, dəlicəsinə, qan obyektinin varlığını qan obyektinə gətirir. Mənfi nəticə heç bir dəyər verməyə çalışın. Yağın evi, irzha hemin kristalların kəsilməsini asanlaşdırır

OİDİN AKTİV FORMALARI: SUPEROKSİD ANİON, HİDROGEN PEROKSİD, HİDROKSİ RADİKAL, PEROKSİNİTRİT. IX İZAHI, ZƏHƏRLİLİKİN SƏBƏBLƏRİ. ROS-un FİZİOLOJİ ROLU.

CPE-də clitin Pro 2-nin 90%-ə yaxını daxil olur. Reshta O 2 digər OVR-də qalib gəlir. O2 çevrilməsi ilə OVR-də iştirak edən fermentlər 2 qrupa bölünür: oksidaza və oksigenaza.

Vikoroz oksidaz yalnız elektron qəbuledicidir və H 2 Pro və ya H 2 Pro 2-yə səbəb olur.

Oksigenazlara həll olunan reaksiya məhsulunda bir (monoksigenaza) və ya iki (dioksigenaza) turşu atomu daxildir.

Bu reaksiyalar ATP sintezi ilə müşayiət olunmasa da, iylər amin turşularının mübadiləsində spesifik reaksiyalar üçün lazımdır), yağ turşularının və steroidlərin sintezi), qaraciyərdə xarici danışma reaksiyalarında.

Molekulyar turşuluqla əlaqəli reaksiyaların əksəriyyətində yenilənmə bir elektronun dəri mərhələsinə köçürülməsi ilə addım-addım həyata keçirilir. Bir elektron ötürülməsi ilə turşluğun aralıq yüksək reaktiv formalarının qəbulu baş verir.

Oyanmamış vəziyyətdə kisen zəhərli deyil. Turşun zəhərli formalarının qəbulu onun molekulyar quruluşunun xüsusiyyətləri ilə bağlıdır. Təxminən 2 qisas 2 qoşalaşmamış elektron, sanki müxtəlif orbitallara səpələnmişdir. Bu orbitalların dərisi bir elektron qəbul edə bilər.

Pro 2-nin yenilənməsi 4 bir elektron keçid nəticəsində baş verir:

Superoksid, peroksid və hidroksil radikal hüceyrələrin zəngin struktur komponentləri üçün ciddi problemlər yaradan aktiv oksidlərdir.

Turşunun aktiv formaları elektronları zəngin sporlara çevirərək, onları yeni sərbəst radikallara çevirərək, lanset oksid reaksiyalarını başlada bilər.

Poshkodzhuє diyu vіlnyh radikіv іn komponenti kitini. 1 – ağların çırpılması; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - nüvə membranının və zədələnmiş DNT-nin pozulması; 4 - mitoxondrial membranların çökməsi; su və ionların klitinaya nüfuz etməsi.

CPE-də superoksidin həlli. CPE-də elektronların "Vitik" koenzim Q-nun iştirakı ilə elektron ötürülməsi ilə bağlı ola bilər. Əlavə edildikdə, ubiquinone anion-radikal semiquinona çevrilir. Cei radikalı superoksid radikalının məhlulları ilə O 2 ilə qeyri-enzimatik qarşılıqlı təsir göstərir.

Turşunun aktiv formalarının çoxu QH 2-dehidrogenaz kompleksinin fəaliyyəti zamanı nasamperləşdirilmiş CPE-dən elektronların ötürülməsi zamanı qurulur. Bu, elektronların QH 2-dən kisənə ("tökülməsi") qeyri-fermental ötürülməsinin nəticəsidir.

sitoxrom oksidazanın (kompleks IV) iştirakı ilə əlaqədar elektron ötürülməsi mərhələsində, aralıq sərbəst təsiri olmadan Fe və Cu və 2-nin qisasını alan xüsusi aktiv mərkəzlərin fermentlərində elektronların "dönmələri" aydın görünmür. radikallar.

Faqositik leykositlərdə aktiv radikalların turşulaşması və aradan qaldırılması ilə faqositoz prosesi güclənir. Turşun aktiv formaları, ən əsası plazma membranının xarici tərəfində lokallaşdırılmış NADPH-oksidazanın aktivləşməsi nəticəsində həll olunur və turşun müəyyən edilmiş aktiv formaları üçün "tənəffüs vibes" adlanır.

Bədəni turşuluğun toksik və aktiv formaları şəklində qoruyur, bu, bütün klitinlərdə yüksək spesifik fermentlərin varlığını göstərir: superoksid dismutaza, katalaza, glutatyon peroksidaza, həmçinin antioksidantların təsiri.

ZNESHKOJNYA AKTİV FORMALAR KISNYU. ENZİMATİK ANTİOKSİDANT SİSTEMİ (KATALAZA, SUPEROKSİD DISMUTAZA, QLUTATİON PEROKSİDAZA, ​​QLUTATİON REDUKTAZA). PROSESLƏRİN SƏMƏLƏRİ, BIOROLE, MISCE EMAL.

Superoksid dismutaza superoksid anion radikallarının dismutasiya reaksiyasını katalizləyir:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
Reaksiya zamanı peroksid suda həll edildi, tikinti materialı SOD-u təsirsiz hala gətirdi, superoksid dismutaz zavzhd "pratsyuє" skatalaza ilə cüt-cüt, sanki su peroksidini tamamilə neytral plitələrə effektiv şəkildə parçalayır.

katalaza (CF 1.11.1.6)- superoksid radikalının dismutasiya reaksiyasından sonra baş verən su peroksid reaksiyasını kataliz edən hemoprotein:
2H2O2 = 2H2O + O2

Qlutatyon peroksidaza fermentin su peroksidi suya çevirdiyi reaksiyaları kataliz edir, həmçinin üzvi hidroperoksidləri (ROOH) hidroksid hidroksidlərə çevirir və nəticədə oksidləşmiş disulfid formasına GS-SG keçir:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

Qlutatyon peroksidaza zneshkodzhuє yalnız H2O2, həm də müxtəlif üzvi lipid peroxyls, onlar POL aktivləşdirilməsi zamanı bədəndə udulmuş kimi.

Glutatyon reduktaza (CF 1.8.1.7)- iki eyni subunitdən ibarət protez qrup flavinadenin dinukleotidli flavoprotein. Glutatyon reduktaza GS-SG-nin oksidləşmiş formasına və glutatyon sintetaza vikoristinin bütün digər fermentlərinə glutatyonun əlavə edilməsi reaksiyasını katalizləyir:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH

Eukariotların klassik sitozolik fermenti. Glutatyon transferaz reaksiyanı kataliz edir:
RX+GSH=HX+GS-SG

Zəhərli nitqin MÜKƏLLİYYƏ SİSTEMİNDƏ KÖQQASİYA MƏRHƏLƏSİ. CON'YUGATSІЇ BAXIN (FAFS, UDFGK İLƏ REAKSİYALAR TƏTBİQ EDİN)

Konjugasiya nitqin inkişafının başqa bir mərhələsidir, onun gedişində birinci mərhələdə məskunlaşan funksional qruplara, hidrofilliyi artıran və ksenobiotiklərin toksikliyini azaldan digər molekullara və ya endogen hərəkət qruplarına qoşulmaq lazımdır.

1. Konyuqasiya reaksiyalarında transferazaların rolu

UDP-qlükuroniltransferaza.Əsasən ER-də lokallaşdırılmış uridin difosfat (UDP)-qlükuroniltransferaza mikrosomal oksidləşmə zamanı həzm olunan nitq molekuluna artıq qlükuron turşusu əlavə edir.

Zagal: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransferaza. Sitoplazmik sulfotransferazalar fenollara, spirtlərə və ya amin turşularına 3 "-fosfoadenozin-5"-fosfosulfat (FAPS) şəklində sulfat turşusunun (-SO3H) artıqlığı olduqda birləşmə reaksiyasını katalizləyir.

Yanma reaksiyası: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

Sulfotransferaza və UDP-qlükuroniltransferaza fermentləri xarici ksenobiotiklərdə, dərmanların təsirsizləşdirilməsində və endogen bioloji aktiv xəstəliklərdə iştirak edir.

Glutatyon transferaz. Xüsusilə ksenobiotiklərdə iştirak edən fermentlər arasında normal metabolitlərin inaktivasiyası, glutatyon transferaz (GT) iştirak edir. Qlutatyon transferaza bütün toxumalarda fəaliyyət göstərir və bədən metabolitlərinin: steroid hormonların, bilirubin və yağ turşularının inaktivləşməsində mühüm rol oynayır.

Glutatyon bir tripeptid Glu-Cis-Gli (radikalın sistein karboksil qrupuna əlavə edilmiş qlutamik turşunun artıqlığı). HT, ümumi sayı 3000-dən çox olan substratlar üçün geniş spesifikliyə malik ola bilər. HT hidrofobik nitqlərdə daha da zəngin görünür və onları təsirsiz hala gətirir, lakin qlükasiyanın iştirakı ilə əlaqədar kimyəvi modifikasiyalar yalnız bir qədər qızdırılır. Tobto substratları є nitq, yakі, bir tərəfdən elektrofil mərkəzi (məsələn, OH qrupu), digər tərəfdən isə hidrofobik zonadır. Zneshkodzhennya, tobto. GT-nin iştirakı üçün ksenobiotiklərin kimyəvi modifikasiyası üç müxtəlif yolla dəyişdirilə bilər:

R substratının glutation (GSH) ilə konjuqasiyası üçün yol: R + GSH → GSRH,

nukleofil əvəzetmə nəticəsində: RX + GSH → GSR + HX,

üzvi peroksidlərin spirtlərə çevrilməsi: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

Reaksiyada: UN - hidroperoksid qrupu, GSSG - glutatyonun oksidləşməsi.

HT və glutatyonun iştirakının tanınması sistemi orqanizmdə müxtəlif efüzyonlara qarşı müqavimətin formalaşmasında unikal rol oynayır və immun cavabın ən mühüm mexanizmidir. GT-nin təsiri altında bəzi ksenobiotiklərin biotransformasiyası zamanı tioefirlər (RSG konjuqatları) çevrilir, sonra isə onlar merkaptana çevrilir, onların arasında zəhərli məhsullar aşkar edilmişdir. Ale konjugatı GSH daha çox ksenobiotik, daha az reaktiv və daha hidrofilik, daha az zəhərli və buna görə də daha az zəhərli və bədənə daha asan xaric olunur.

Hidrofobik mərkəzləri ilə HT, lі-pofilnye spolukun (fiziki dalğalanmalar) miqyasını kovalent olmayan şəkildə artıra bilər, onların membranların lipid sferasına nüfuz etməsinə və hüceyrələrin funksiyalarının pozulmasına mane olur. Buna görə də GT bəzən hüceyrədaxili albumin adlanır.

GT güclü elektrolitlər olan ksenobiotikləri kovalent şəkildə bağlaya bilir. Bu cür çıxışların meydana gəlməsi GT üçün "özünü indulgensiya"dır, lakin klitiniya üçün əlavə mexanizmdir.

Asetiltransferaza, metiltransferaza

Asetiltransferazlar birləşmə reaksiyalarını katalizləyir - asetil artıqlığının asetil-CoA-dan -SO2NH2 qrupunun azotuna ötürülməsi, məsələn, sulfanilamidlərin anbarında. Membran və sitoplazmik metiltransferaza metilat qrupları -P=O, -NH2 və SAM-ın iştirakı ilə ksenobiotiklərin SH-qrupları.

Həll edilmiş diollarda epoksid hidrolazaların rolu

Digər fermentlər inkişafın digər mərhələsində (konjuqasiya reaksiyaları) iştirak edirlər. Epoksid hidrolaza (epoksid hidrataz) xəstəliyin birinci mərhələsində həll olunan epoksid benzol, benzpiren və digər polisiklik karbohidratlara su əlavə edir və onları diollara çevirir (şək. 12-8). Mikrosomal oksidləşmə ilə ləkələnmiş epoksidlər kanserogendir. Qoxu yüksək kimyəvi aktivliyə malik ola bilər və DNT, RNT, zülalların fermentsiz alkilləşməsi reaksiyalarında iştirak edə bilər. Bu molekulların kimyəvi modifikasiyası normal hüceyrənin puhlinnaya çevrilməsinə səbəb ola bilər.

KARÇUVANNIDA BİLKİVİN ROLU, NORMI, AZOT BALANSINDA, MÜNASİBƏT KOMİFİENTİ, FİZİOLOJİ BİLKOVIY MİNİMUM. BİLKOVA QEYSİZLİĞİ.

AK bütün azotun 95% -ni ala bilər, eyni qoxu bədəndə azot balansını yaxşılaşdıracaq. azot balansı- Fərq onunla birlikdə olması lazım olan azotun miqdarı ilə görünən azotun miqdarı arasındadır. Gələn azot miqdarı kimi köhnə miqdar görünür, sonra gəlir azotçu qısqanc. Belə bir düşərgə sağlam bir insan tərəfindən normal yemək üçün istifadə olunur. Uşaqlarda və xəstələrdə azot balansı müsbət ola bilər (azot tədarükü daha çox, daha az xaric olunur). Azotun mənfi balansı (vizual azot lazım olduğundan daha vacibdir) qocalıqdan, aclıqdan və vacib xəstəliklərin saatlarından qorunur. Proteinsiz pəhriz ilə azot balansı mənfi olur. Zhzhі-də ağların minimum miqdarı, azotlu maye ehtiyacı 30-50 q / sit, orta fiziki ehtiyac üçün optimal miqdar ~ 100-120 q / gündür.

amin turşuları, bədən üçün iqtisadi olmayan bəzi qıvrımların sintezi, açıq-aydın, onları çıxarmaq daha yaxşıdır. Belə amin turşuları əsas adlanır. Bunlara fenilalanin, metionin, treonin, triptofan, valin, lizin, lösin, izolösin daxildir.

İki amin turşusu - arginin və histidin çox vaxt əvəzedici adlanır. - tirozin və sistein - əsas əvəzolunmaz amin turşularının sintezi üçün zehni olaraq əvəzedici, salınan. Fenilalanindən tirozin sintez edilir və sisteinə lazım olan metionin sirka atomu aşkar edilir.

Digər amin turşuları hüceyrələrdə asanlıqla sintez olunur və əvəzedici adlanır. Bunlara qlisin, aspartik turşu, asparagin, qlutamik turşu, qlutamin, seriyalar,

Minimum protein

bədəndə azotlu mayenin qorunması üçün zəruri olan zhzhі-də ən az miqdarda protein. B. m.-nin aşağı hissəsində zülalın dəyişməsi. B. m. orqanizmin fərdi xüsusiyyətlərinə, yaşına, fiziki hazırlığına, habelə digər qeyri-zülal komponentlərinin (karbohidratlar, yağlar, vitaminlər və s.) keyfiyyət və kəmiyyət baxımından depozit etmək. İnsanlar və məxluqlar üçün zəruri olan zülalın miqdarı bəzi müxtəlif amin turşularından (Div. Amin turşuları) fərqlənən qida zülallarının bioloji dəyəri ilə əlaqədar olaraq dəyişir. İnsan və canlıların orqanizmində sintez oluna bilmədiyi üçün onların tərkibində oxuyan amin turşularının olması səbəbindən zülal və zülal miqdarı ilə zəngindir. Qida rasionlarının saxlanması üçün onlar protein optimalını rəhbər tuturlar ki, zülalın miqdarı orqanizmin ehtiyaclarını təmin etmək üçün lazımdır; yetkin adam üçün bərabərdir, ortada 80-100 G dələ, mühüm ilə fiziki məşq - 150 R. Div Bilky, Bilkovy mübadiləsi, Çıxışların mübadiləsi.

G. N. Kassil.

Böyük Radianska Ensiklopediyası. - M: Radianska Ensiklopediyası. 1969-1978 .

Digər lüğətlərdə eyni "Protein minimumu"na heyran olun:

Minimum protein- - protein minimum məbləği, orqanizmdə azot balansını artırmaq üçün zdatne; məxluqun 1 kq canlı kütləsinə hesablanmalıdır: istirahət günü 0,7 0,8, iş günü 1,2 1,42; süd verən inək 0,6 0,7; süd verən inək 1,0; vivtsі, … Kənd təsərrüfatı canlılarının fiziologiyasından terminlər lüğəti

BİLKOVIY OBMIN- BILKOVIY OBMINI, başa düşürəm, and içirəm ki, zülal nitqinin orqanizmə gəlməsi, onların orqanizmdə dəyişməsi (div. Ortada nitq mübadiləsi) və zülalın yanması məhsullarının gözü qarşısında görünməsi. kochin, karbon turşusu, su və digər nitq. z'ednan. B. mübadilə...

Gətirilən azotun miqdarı (kesiti və nəcisi ilə) kirpi sahib olduğu azot miqdarına bərabər olan canlı orqanizmin düşərgəsi. Normada yetkin orqanizm A. r stansiyasında yenidən satın alınır. Yetkin bir insanın azota olan tələbatı orta hesabla 16 ...

- (İzo... və Yunan dinamis gücü, zdatnіst şəklində) izodinamії qanunu, bəzi qida rechovinlərinin pəhrizdə enerjiyə bərabər miqdarda başqaları ilə əvəz edilməsi imkanı. Anla I. alman fizioloqu M. Rubner tərəfindən başlanmışdır. Böyük Radianska Ensiklopediyası

Canlı dəri hüceyrələrinin protoplazmasının ən vacib hissəsi olan zülal nitqi, zülallar, qatlanmış üzvi təbəqələr. B. kömür (50-55%), su (6,5-7,5%), azot (15-19%), turş (20,0-23,5%), kükürd (0,3-2,5%) və s. Sіlskogospodarskij slovik-dovіdnik

BUDINOK VIDPOCHINKU- BUDINOK VІDPOCHINKU, fəhlə və hərbçilərə öz güclərini və bu enerjini ən mehriban və sağlam zehinlərdə mühafizə olunan qəbul saatı ərzində yeniləmək imkanı verə biləcəyimi müəyyən edərək. Sanatoriyanı görəndə D. o. qoyma... Böyük tibb ensiklopediyası

YOX- (lat. obliteratio buraxılış), qapalı, həmin chi іnshої boşluğunun buraxılması və ya bu boş yuvanın divarlarının kənarından gedən parçanın əlavə böyüməsi üçün işıqlandırma üçün istifadə olunan termin. Daha tez-tez göstərilir. Böyük tibb ensiklopediyası

VƏRİM- Med. Vərəm mikobakteriyalar adlanan və klitinal allergiyanın inkişafı, müxtəlif orqan və toxumalarda spesifik qranulomalar və polimorfik klinik mənzərə ilə xarakterizə olunan yoluxucu xəstəlik deyil. Xarakterik olaraq yaralanmış əfsanə. Dovіdnik iz xəstəlik

INFEKTSION XƏSTƏLİK- Yoluxucu Xəstəlik. Romalılar arasında "infeksiya" sözü qızdırma ilə müşayiət olunan, tez-tez tam genişliklə dolu olan və gəzintilərin ortasında uzanan bir qrup pis xəstəlikləri başa düşmək üçün istifadə edilmişdir ... Böyük tibb ensiklopediyası

YEMƏK- Qida. Zmist: I. Sosial olaraq yemək. gigiyena problemi. P.-nin insan cəmiyyətinin tarixi inkişafı işığında dəliyi haqqında....... . . 38 Kapitalist cəmiyyətində P. problemi 42 SRSR-də Çar Rusiyasında P. məhsullarının müxtəlifliyi ... Böyük tibb ensiklopediyası

Zülalların qidalanmada rolu, normaları, azot balansı, istehlak əmsalı, fizioloji protein minimumu. Protein çatışmazlığı.

azot balansı- Fərq onunla birlikdə tapılmalı olan azotun miqdarı ilə görünən azotun miqdarı arasındadır (sexovin və ammonium duzlarının olması vacibdir). Gələn azot miqdarı kimi köhnə miqdar görünür, sonra gəlir azotçu qısqanc. Belə bir düşərgə sağlam bir insan tərəfindən normal yemək üçün istifadə olunur. Uşaqlarda, eləcə də ağır xəstəliklərdən sonra oyandıqları üçün azot balansı müsbət ola bilər (azot daha çox, daha az xaric olmalıdır). Azotun mənfi balansı (vizual azot lazım olduğundan daha vacibdir) qocalıqdan, aclıqdan və vacib xəstəliklərin saatlarından qorunur. Proteinsiz pəhriz ilə azot balansı mənfi olur. Görünən azotun miqdarı artmağı dayandırana və təxminən 4 q/dobu sabitləşənə qədər oxşar miqdarda azot istehsal etməyə davam edin. Belə bir azot miqdarı 25 q proteində tapıla bilər. Həmçinin, doba üçün protein aclığı halında, bədənə təxminən 25 q protein toxuması sızır. Zhzhі-də ağların minimum miqdarı, azotlu maye ehtiyacı 30-50 q / sit, orta fiziki ehtiyacla optimal miqdar ~ 100-120 q / gündür.

Yeməkxanada protein normaları.

Azotlu suyun saxlanması üçün məhsul başına 30-50 q protein əkmək kifayətdir. Prote belə bir kіlkіst deyil zabezpečuє zberezhennya pratsezdatnosti və zdorov'ya insanlar. Zehni iqlimi, peşəni və digər amilləri qorumaq üçün böyüklər və uşaqlar üçün protein yemək normalarını qəbul edin. Orta fiziki ehtiyacı olan böyüklər məhsul başına 100-120 q protein qəbul etməkdən məsuldur. Ağır fiziki iş ilə norma 130-150 q-a qədər artır. Eyni zamanda, mən astanasındayam, ona görə də məxluqun müxtəlif zülallarını və şehli səyahəti yazıram.

Protein çatışmazlığı

Görünür ki, yağlı və ya karbohidratlı insanların pəhrizindən trivaly üzümlər aşılamaq sağlamlıqda əhəmiyyətli dəyişikliklərə səbəb olmur. Bununla belə, proteinsiz yemək (xüsusilə trivale) mübadilə üçün ciddi zərər tələb edir və qaçılmaz olaraq bədənin ölümü ilə başa çatır. Əsas amin turşularından birinin grub pəhrizindən daxil olması digər amin turşularının natamam assimilyasiyasına gətirib çıxarır və mənfi azot balansının inkişafı, artım, qabarıqlıq və sinir sisteminin funksiyalarının pozulması ilə müşayiət olunur. Zülalların, oxuyan amin turşusunun əlavə edilməsinin nəticəsi olan gözlərdə amin turşularından birinin çatışmazlığının spesifik təzahürləri aşkar edilmişdir. Beləliklə, sistein (və ya sistin) olması səbəbindən qaraciyərin düşmən nekrozu, histidin - katarakta günahlandırılır; metioninin gündəlik qəbulu anemiyaya, piylənməyə və qaraciyər sirrozuna, nirklərdə əyilmə və qanaxmaya səbəb olur. Gənc göz qapaqlarının pəhrizindəki lizin anemiya və ölümcül ölümlə müşayiət olunurdu (bu sindrom yaşlı heyvanlarda yaygındır).

Protein qəbulunun çatışmazlığı xəstəliyə gətirib çıxarır - tərcümədə "qızıl (və ya qırmızı) oğlan" mənasını verən "kvashiorkor". Uşaqlarda xəstəlik inkişaf edir, sanki o digər canlıların südü yeyilir və onlar yalnız banan, taro, darı və ən çox qarğıdalı olan şehli kirpi ilə qidalanırlar. Kwashiorkor inkişafın geriləməsi, anemiya, hipoproteinemiya (tez-tez şişkinlik ilə müşayiət olunur) və yağlı qaraciyər xəstəliyi ilə xarakterizə olunur. Qaralarda saçlar qırmızı-qəhvəyi rəngdədir. Tez-tez xəstəlik subskapular follikulun hüceyrələrinin atrofiyası ilə müşayiət olunur. Nəticədə, pankreas fermentlərinin ifrazı pozulur və tapıldığı kimi az miqdarda zülal əldə etmək mümkün deyil. Bölmədən sərbəst amin turşularının ifrazının artması müşahidə olunur. Sevinc olmasa, uşaqların ölüm nisbəti 50-90% olacaq. Uşaqlar sağ qalsın, həm fizioloji funksiyalara, həm də çəhrayı canlılığa dönməz ziyan vurmaq üçün protein çatışmazlığı idi. Xəstəlik, xəstənin çox sayda ət və süd məhsullarını ehtiva edən zəngin bir protein pəhrizinə köçürüldüyü zaman baş verir. Problemi həll etməyin yollarından biri də eyni preparatları lizinlə əlavə etməkdir.

2. SKT-də zülalların həddindən artıq aşındırılması. Xlorid turşusunun rolunu izah edən drenaj peptidazalarının xüsusiyyətləri.

Qida məhsullarında amin turşularının miqdarı daha da azdır. Onların zülalların anbarına daxil olması vacibdir, çünki onlar proteaz fermentlərinin (peptid skrolaza) təsiri altında selikli qişada bağırsaq traktında hidroliz olunur. Bu fermentlərin substrat spesifikliyi, dərinin oxuyan amin turşuları ilə edilən peptid bağının ən çox parçalanmasıdır. Zülal molekulunun ortasında peptid bağlarını hidroliz edən proteazlar endopeptidazalar kimi təsnif edilə bilər. Ekzopeptidazalar qrupuna aid olan fermentlər peptid bağlarını hidroliz edir, terminal amin turşuları ilə həll olunur. SHKT-nin bütün proteazlarının təsiri altında, zülallar da sonra toxumaların hüceyrələrində meydana gələn amin turşularının deaconlarını parçalayır.

Xlorid turşusunun rolu aradan qaldırıldı

Bitki mənşəli şlüzün əsas funksiyası zülalın yeni bir şəkildə həddən artıq həddən artıq həkk olmasıdır. Bu prosesin əsas rolu xlorid turşusudur. Borularda olan zülallar görmə qabiliyyətini stimullaşdırır histamin bu qrup protein hormonları - qastriniv, yakі, öz əllərində, HCI və proenzyme - pepsinogen ifraz çağırırıq. HCI, bir saatlıq reaksiyalar üçün shlunkovy şaftlarının qabıqlarının qıvrımlarında yerləşir.

Dzherelom H + є H 2 3, qanda diffuz olan schule z 2-nin obkladalnye klitinlərində yerləşdiyi üçün və H 2.

H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +

H 2 3-ün həll olunana qədər bikarbonat əmələ gətirmək üçün dissosiasiyası, xüsusi zülalların iştirakı ilə plazmada C1 - və ion H + əvəzində görünür, kanalın lümenində aktiv bir yol ilə yerləşir. H + / K + -ATP-ase membranı ilə kataliz olunan nəqliyyat. Bununla da borunun lümenində protonların konsentrasiyası 10 6 dəfə artır. Ioni C1 - xlorid kanalı vasitəsilə drenajın lümeninin yaxınlığında olmalıdır.

shlunkovoy soci HCl konsentrasiyası pH 1,0-2,0 azalır 0,16 M çata bilər. Zülal qəbulu tez-tez HCl qəbulu prosesində çox miqdarda bikarbonat ifraz edən balıq gölməçəsinin görüntüləri ilə müşayiət olunur.

HCl-nin təsiri altında, proteazlar üçün peptid bağlarının mövcudluğunu artıran istilik emalını tanımayan zülalların denatürasiyası baş verir. HCl bakterisid təsir göstərə bilər və bağırsaqlarda patogen bakteriyaların qəbulu ilə pereskodzha. Bundan əlavə, xlorid turşusu pepsinogeni aktivləşdirir və dipepsin üçün optimal pH yaradır.

· Xlorid turşusu ilə bağlanır- HCl, zülallarla və onların həddindən artıq aşındırma məhsulları ilə bağlıdır. Sağlam insanlarda əlaqəli HCl-nin dəyəri 20-30 TU təşkil edir.

· Vilna HCl- shlunkovogo şirəsinin komponentləri ilə əlaqəli olmayan hidroklor turşusu. Sərbəst Hcl-nin normada dəyəri 20-40 TE-dir. qabıq suyunun pH normaldır - 1,5-2,0.

Nazik bağırsağın kürəkaltı boşluğunda peptidazaların xüsusiyyətləri. peptidazlar şəklində zaxist klitin.

düyü. 9-23. Amin turşularının biosintezi yolları.

Amidi glutamin və asparagin dikarboksilik amin turşuları Glu və ASP-dən sintez edilmişdir (div. Sxem A).

• Serin qlikolizin ara məhsulu olan 3-fosfogliserat ilə həzm olunur, o, 3-fosfopiruvata oksidləşir və sonra təsdiq edilmiş serinlə transaminasiya olunur (div. Sxem B).
• istifadə edin Glisinin sintezi üçün 2 yol:

1) diserin serinoksimetiltransferaza nəticəsində fol turşusunun iştirakı ilə serindən:

2) reaksiyada qlisinsintaza fermentinin bölünməsi nəticəsində:

• Prolinəks reaksiyalarda glutamatdan sintez edilir. Dağılmanın katabolizmi zamanı da çoxsaylı reaksiyalar müşahidə olunur (bölmə sxemi səh. 494).

Cəmi səkkiz həddindən artıq istismar edilmiş amin turşusu, 20-dən çox amin turşusu insanlarda sintez edilə bilər.

Apr və Gic amin turşularının tez-tez dəyişdirilməsi kiçik məkanlarda qatlama yolu ilə sintez edilir. Onların daha çoxunu arxada tapmaq olar.

• Argininin sintezi ornitin dövrünün reaksiyalarından asılıdır (div. daha yaxınlarda pdrozdil IV);
• Histidin ATP və ribozadan sintez olunur. Histidinin imidazol dövrünün bir hissəsi - N=CH-NH- nüvəsi ATP olan adeninin purin nüvəsindən həll olunur, molekulu riboza atomlarından əmələ gəlir. Bu yolla, histidinin sintezi üçün vacib olan 5-fosforibosilamin, purinlərin sintezi üçün tələb olunur.

Zehni olaraq əvəz edilmiş amin turşularının tirozin və sisteinin sintezi üçün müvafiq olaraq əsas amin turşuları fenilalanin və metionini istehlak edin (Bölüm VIII və IX Heyvanlar).

düyü. 9-22. Amin turşularının azotsuz artıqlığının katabolizmin tam yoluna daxil edilməsi.

qlükoneogenez prosesi. Belə amin turşuları qrupa əlavə edilə bilər glikogen amin turşuları.

Katabolizm prosesində aktiv amin turşuları asetoasetata (Lіz, Leu) və ya asetil-KoA (Leu) çevrilir və keton cisimlərinin sintezində vikorasiya edə bilir. Belə amin turşuları adlanır ketogenik.

Bir sıra amin turşuları qlükoza sintezi və keton cisimlərinin sintezi üçün vikorasiya edir ki, katabolizm prosesində 2 məhsul yaranır - sitrat dövrünün metaboliti və asetoasetat (Tri, Phen, Tyr) və ya asetil. -CoA (Ile). Belə amin turşularına fitnə deyilir, əks halda qlikoketogen(Şəkil 9-22, Cədvəl 9-5).

Anaplerotik reaksiyalar

Vicarious amin turşularının azotsuz artıqlığı, bioloji aktiv çıxışların sintezi üçün istifadə edildiyi üçün katabolizmin əsas yolunda metabolitlərin sayını artırmaq üçün istifadə olunur. Belə reaksiyalara anaplerotik deyilir. 9-22 yaşlı körpədə beş anaplerotik reaksiya müşahidə edildi:

qaraciyər və m'yazakh reaksiya, təzahürləri kataliz edən ferment piruvat karboksilaza (koenzim - biotin).

2. Amin turşuları → Qlutamat → α-Ketoqlutarat

Transformasiya qlutamat dehidrogenaz və ya aminotransferazaların təsiri altında zəngin toxumalarda baş verir.

3.

Propionil-KoA, sonra isə suksinil-KoA, qoşalaşmamış sayda karbon atomu olan yüksək yağ turşularının parçalanmasında da iştirak edə bilər (bölmə 8).

4. Amin turşuları → Fumarat

5. Amin turşuları → Oksaloasetat

2, 3 reaksiyalar bütün toxumalarda (qaraciyər kremi və m'yazыv) rast gəlinir, pruvat karboksilaza gündəlik, 4 və 5 reaksiyalar isə əsasən qaraciyərdə olur. Reaksiyalar 1 və 3 (Şəkil 9-22) - əsas anaplerotik reaksiyalar

L-amin turşusu oksidazı

Qaraciyərlərdə və nirklərdə bir ferment aşkar edilmişdir L-amin turşularının oksidazı, L-amin turşularının bina dezaminasiyası (div. sxem, məsələn, yan).

Bu reaksiyadakı koenzim FMN-dir. L-amin turşusu oksidazının deaminasiyaya töhfəsi açıq-aydın əhəmiyyətli deyil, lakin optimalın gölməçə mühitində (pH 10.0) olduğu görünür. Klitinlərdə mühitin pH-ı neytrala yaxındır, fermentin aktivliyi hətta aşağıdır.

D-amin turşusu oksidazı nirka və çörəkçilikdə də aşkar edilmişdir. Ce FAD aşağı enzimdir. Cієї oksidazının optimal pH-sı neytral mühitdə yerləşir, buna görə də ferment aktivdir, L-amin turşularının oksidazı aşağıdır. İnsan toxumalarının və canlıların zülal və zülallarında yalnız təbii L-aminturşuları olduğu üçün D-amin turşusu oksidazanın rolu azdır, çünki orqanizmdə D-izomerlərin sayı son dərəcə azdır. Yeri gəlmişkən, D-amin turşusu oksidaz onları eyni L-izomerinə bağlayır (Şəkil 9-8).

10. Transaminasiya: prosesin sxemi, fermentlər, biorol. AdAT və AsAT-ın biorolü və onların qan serozunda təzahürlərinin klinik əhəmiyyəti.

Transaminasiya

Transaminasiya - α-amin qrupunun bir amin turşusundan α-keto turşusuna köçürülməsi reaksiyası, bundan sonra yeni bir keto turşusu və yeni bir amin turşusu qurulur. Belə reaksiyaların daha çoxunun bərabərləşdirmə sabiti birinə yaxındır (K p ~ 1.0), buna görə də transaminasiya prosesi asanlıqla tərsinə çevrilir (div. Sxem A).

Reaksiyalar, koenzimi piridoksal fosfat (PF) olan aminotransferaza fermentləri ilə katalizlənir - vitamin B 6 (piridoksin, div. bölmə 3) (div. sxem B) kimi.

Aminotransferazlar həm sitoplazmada, həm də hüceyrə eukariotlarının mitoxondrilərində aşkar edilir. Bundan əlavə, fermentlərin mitoxondrial və sitoplazmik formaları fiziki və kimyəvi gücləri ilə fərqlənir. İnsan klitinlərində substratın spesifikliyi sorğulanan 10-dan çox aminotransferaza aşkar edilmişdir. Mayzhe bütün amin turşuları transaminasiya reaksiyasına girə bilər, bir az lizin, treonin və prolin üçün.

Sxem A

reaksiya mexanizmi

Aminotransferazlar "ponq-ponq" tipli mexanizm vasitəsilə gedən reaksiyaları kataliz edən fermentlərin klassik nümunəsidir (bölmə 2). Belə reaksiyalarda birinci məhsul fermentin aktiv yerindən məsuldur;

Aminotransferazaların aktiv forması lizin amin qrupuna piridoksal fosfatın mistik aldimin əlaqəsi ilə əlavə olunması nəticəsində metabolizə olunur (şək. 9-6). 258-ci mövqedə olan lizin fermentin aktiv sahəsinin anbarına daxil olur. Bundan əlavə, ferment və piridoksal fosfat arasında koenzimin piridin halqasında fosfat artıqlığının və azotun yükləyici atomlarının iştirakı səbəbindən ion bağları həll olunur.

Transaminasiya reaksiyalarının ardıcıllığı aşağıda göstərilmişdir.

• Birinci mərhələdə, fermentin aktiv mərkəzindəki piridoksal fosfata, aldimin əlaqəsinə kömək etmək üçün ilk substratdan, amin turşularından bir amin qrupu gəlir. Reaksiyanın ilk məhsulu olan ferment-piridoksum-minfosfat kompleksi və ketoturşu həll olunur. Bu prosesə 2 Şiff əsasının aralıq qəbulu daxildir.
• Başqa bir mərhələdə ferment-piridoksamin fosfat kompleksi keto turşusu (başqa bir substrat) ilə birləşir və yenidən aralıq 2 Şiff əsasları vasitəsilə amin qrupunu keto turşusuna köçürür. Nəticədə ferment öz doğma formasına qayıdır və reaksiyanın digər məhsulu olan yeni amin turşusu əmələ gəlir. Piridoksal fosfatın aldehid qrupu substratın amin qrupu tərəfindən tutulmasa da, fermentin aktiv mərkəzində lizin radikalının ε-amino qrupu ilə Şiff əsasını (aldimin) yaradır (ilahi sxem, səh. 471-də). ).

Ornitin dövrü

Seçovin azot mübadiləsinin əsas son məhsuludur, hər hansı bir orqanizmin anbarında ümumi azotun 90%-ə qədərinin istehsal olunduğu görülür (şək. 9-15). Sechovin ifrazı gündə 25 q-a qədər normaldır. Buna tab gətirən ağların sayının artması ilə sehovinin ifrazı artır. Sechovin daha çox doslidah I.D əlavə edilmişdir qaraciyər, az sintez olunur. Pavlova. Qaraciyərin zədələnməsi və sechovini sintezinin pozulması qanda və toxumalarda ammonyak və amin turşularının (nasamped, glutamin və alanin) artmasına səbəb olur. 20-ci əsrin 40-cı illərində alman biokimyaçıları G. Krebs və K. Hanzeleit müəyyən etdilər ki, sexovinin sintezi bir sıra mərhələlərdən ibarət tsiklik bir prosesdir, bunun əsas səbəbi ornitin dövrünün bağlanmasıdır. . Adını alaraq sechovini sintezi prosesinə "ornitin dövrü", və ya "Krebs-Henseleit dövrü".

Seçovinin sintezinə reaksiyalar

Sechovin (karbamid) - karbon turşusunun ən son amidi - 2 atomu azotdan intiqam alır. Birinin Jerelom onlardan є ammonyak, qaraciyərdə karbon qazı ilə karbamoil fosfat pid deiyu karbamoil fosfat sintetaza I məhlullarına bağlanır (aşağıda bölmə A sxemi).

Başlanğıc reaksiyada argininosuksinat sintetaza sitrulini aspartata bağlayır və argininosuksinatı (argininoburstin turşusu) çevirir. Bu ferment Mg 2+ ionlarına ehtiyac duyacaq. Reaksiya 1 mol ATP istifadə edir və iki makro-enerji bağının enerjisi bərpa olunur. Aspartat - azot sechovin üçün başqa bir atom zherelo(Səh. 483-də bölmə A sxemi).

Arginine, ornitin və sexovinin həll edildiyi arginazın təsiri altında hidrolizə məruz qalır. Kofaktorlar arginaza є ioni Ca2+ və ya Mn2+. Argininin struktur analoqları olan ornitin və lizinin yüksək konsentrasiyası bu fermentin fəaliyyətini pozur:

Sechovin sintezinə tamamilə bərabərdir:

CO 2 + NH 3 + Aspartat + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumarat + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.

Karbamoil fosfat sintetaza I tərəfindən vikorasiya edilən ammonyak vena qanı ilə qaraciyərə verilir. Qaraciyərdə qlutamik turşunun gnuchka deaminasiyası da daxil olmaqla digər gerellərin rolu əhəmiyyətli dərəcədə azdır.

Arginin noksinatın sintezi üçün lazım olan aspartat qaraciyərdə transaminasiya yolu ilə həll olunur.

oksaloasetat ilə alanin. Alania m'yazіv və bağırsaq klitininin baş rütbəsi olmalıdır. Reaksiya üçün zəruri olan Jerel oksaloasetat, ornitin dövrünün reaksiyalarında udulan fumarata çevrilə bilər. Sitrat dövrünün iki reaksiyası nəticəsində fumarat oksaloasetata çevrilir və bu yolla aspartat həll olunur (şək. 9-17). Belə bir rütbədə, bandajların ornitin dövrü ilə fumaratdan aspartatın regenerasiya dövrü. Alanin üçün bu dövrədə qurulan pir vat qlükoneogenez üçün vikorizasiya edir.

Ornitin dövrü üçün aspartatın başqa bir istifadəsi glutamatın oksaloasetatla transaminasiyasıdır.

Albinizm

Metabolik zədələnmənin səbəbi tirozinazın anadangəlmə qüsurudur. Bu ferment melanositlərdə tirozinin DOPA-ya çevrilməsini kataliz edir. Tirozinazanın qüsuru nəticəsində melanin piqmentlərinin sintezi pozulur.

Klinik olaraq albinizm (lat. albus- ağ) - dərinin və saçın piqmentasiyasının görünüşü. Xəstə insanlar tez-tez işıq qorxusunu günahlandıraraq, tələskənlik hissini azaldırlar. Trivale perebuvannya belə xəstəliklər pіd vіdkritim günəş xərçəng shkіri gətirib çıxarır. Xəstəliyin tezliyi 1:20000-dir.

Fenilketonuriya

Sağlam insanların qaraciyərində fenilalaninin kiçik bir hissəsi (~10%) fenil-laktata və fenilasetilqlutaminə çevrilir (Şəkil 9-30).

Fenilalaninin katabolizminə gedən bu yol, əsas marşrutun zədələnməsi - fenil-alanin droksilaza ilə kataliz olunan tirozinə çevrilməsi halında əsas yol olur. Bu pozğunluq hiperfenilalanemiya və alternativ metabolitlərlə birlikdə qan və qan dövranının inkişafı ilə müşayiət olunur: fenilpiruvat, fenilasetat, fenillaktat və fenilasetilqlutamin. Fenilalanin droksilaza çatışmazlığı fenilketonuriya (PKU) ilə infeksiyaya səbəb ola bilər. PKU-nun 2 forması var:

· Klassik PKU- Fermentin aktivliyinin azalmasına və ya yeni inaktivasiyaya səbəb ola bilən fenilalanin droksilaza genindəki mutasiyalarla əlaqəli Spadkovy xəstəliyi. Bu konsentrasiyada fenilalanin qanda 20-30 dəfə (normada - 1,0-2,0 mq / dl), bölmədə - normada 100-300 dəfə (30 mq / dl) yüksəlir. Bölmədə fenilpiruvat və fenillaktat konsentrasiyası normal gündəlik qəbul ilə 300-600 mq / dl-ə çatır.

· PKU-nun ən ağır təzahürləri - rozal və fiziki inkişafın zədələnməsi, sudomaniya sindromu, piqmentasiyanın zədələnməsi. Xoşbəxtlik müddətində xəstəliklər 30 ilə qədər yaşamır. Xəstəliyin tezliyi 1:10.000 yeni doğulmuş körpədir. Xəstəlik otosomal resessiv şəkildə azalır.

· Fenilalanin, fenilpiruvat, fenillaktatın yüksək konsentrasiyalı beyin hüceyrələrində toksik xəstəliklə əlaqəli PKU-nun ağır təzahürləri. Fenilalaninin yüksək konsentrasiyası tirozin və triptofanın qan-beyin baryeri vasitəsilə daşınmasını maneə törədir və neyrotransmitterlərin (dopamin, norepinefrin, serotonin) sintezini galvanizasiya edir.

· FKU seçimi(koenzimdən asılı hiperfenilalanemiya) - H 4 BP metabolizmini idarə edən genlərdə son mutasiyalar. Klinik təzahürlər yaxındır, lakin klassik PKU təzahürlərindən qaçınmır. Xəstəliyin tezliyi 1 milyon yeni doğulmuş körpəyə 1-2 qripdir.

· H 4 BP hidroksidin təkcə fenilalaninə deyil, həm də tirozin və triptofana reaksiyaları üçün lazımdır ki, bu da koenzim olmadıqda bütün 3 amin turşusunun, o cümlədən neyrotransmitterlərin sintezini pozacaq. Xəstəlik ağır nevroloji zədələnmə və erkən ölüm ("zərərli" PKU) ilə xarakterizə olunur.

PKU-dan əziyyət çəkən uşaqlarda romatik və fiziki inkişafın proqressiv pisləşməsi, hətta aşağı dozada və ya yüksək dozada fenilalanin olan bir pəhrizdə qarşısını almaq olar. Bu coşqunluq kimidir, bir daha uşağın xalqından sonra, yazıq beyin seviləcək. Bu meyxana soyuq 10-cu əsrdən sonra zəiflədi bilər ki, vacibdir (beynin myelinization proseslərin başa), bіk "dovіchnoї єti" da zəngin pediatrlar shilyayutsya saat Danimarkada prote.

PKU diaqnozu üçün vikoristlər bölmədə patoloji metabolitləri aşkar etmək, həmin bölmənin qanında fenilalaninin konsentrasiyasını təyin etmək üçün müxtəlif üsul və üsullardan istifadə olunur. Fenilalaninə qarşı dözümlülüyün əlavə testi üçün fenotipik olaraq normal heterozigot daşıyıcılarda fenilketonuriya ilə əlaqəli qüsurlu gen aşkar edilə bilər. Bu obstezhuvannoy üçün bir baxışda natche 10 g fenilalanin vermək, sonra əvəzinə tirozin təyin olunan bir il fasilələrlə qan nümunələri götürün. Normada, fenilalanin induksiyasından sonra qanda tirozinin konsentrasiyası əhəmiyyətli dərəcədə yüksəkdir, fezilketonuriya geninin heterozigot daşıyıcılarında aşağıdır. Bu test, xəstə uşağı olan insanların riskinin diaqnozu üçün genetik məsləhətləşmədə qalib gəlir. PKU olan yeni doğulmuş uşaqların aşkarlanması üçün skrininq sxemi hazırlanmışdır. Testə həssaslıq praktiki olaraq 100% təşkil edir.

Budova incisi

Heme bivalent ion və porfirindən əmələ gəlir (şək. 13-1). Porfirinlərin quruluşunun əsasını porfin təşkil edir. Porphin є chotiri pirrolnyh kіltsya, methenovyh mystki ilə öz aralarında bağlandı (Şəkil 13-1). Payızda, kiltsy pirolidəki əvəzedicilərin quruluşuna görə, porfirinlərin sprat növləri fərqlənir: protoporfirinlər, etioporfirinlər, mezoporfirinlər və koproporfirinlər. Protoporfirinlər porfirinlərin reshti növlərinin prekursorlarıdır.

Hemi fərqli ağlar qisas ala bilər fərqli növlər porfirinlər (bölmə 6). Həmin hemoglobinlərdə 4 metal, 2 vinil radikal və 2 artıq propion turşusu olan protoporfirin IX var. Zalіzo o znahoditsya da vіdnovlemu stanі (Fe+2) ki, po'yazane iki kovalent və pirol halqalarının azot atomları ilə iki koordinasiya əlaqələri. Oksidləşmə zamanı heme hematinə (Fe 3+) çevrilir. Heme ən çox sayda hemoglobin ilə dolu eritrositlərdə, miyoqlobin ola bilən bədxassəli hüceyrələrdə və onlarda yüksək həcmli sitoxrom P 450 vasitəsilə qaraciyər hüceyrələrində tapıla bilər.

Hemin biosintezinin tənzimlənməsi

Heme sintezinin tənzimləyici reaksiyası piridoksalla tükənmiş aminolevulinat sintaza fermentini kataliz edir. Reaksiya sürəti alosterik və fermentə bərabər tərcümə ilə tənzimlənir.

aminolevulinat sintaza və heme sintezi üçün alosterik inhibitor və corepressor (Şəkil. 13-5).

Retikulositlərdə tərcümə mərhələsində bu fermentin sintezi tənzimlənir. Fermenti kodlayan mRNT-nin başlanğıcında є

düyü. 13-5. Hem və hemoglobinin sintezinin tənzimlənməsi. Mənfi prinsipinin arxasında gem zvorotny zv'azku aminolevulinat sintaza və aminolevulinat dehidratazanın inhibəsi və α- və β-lansiuge-nin hemoglobinə çevrilməsi induktoru kimi.

Həssas element adlandığı üçün saç sancağı döngəsini yaradan nukleotidlərin ardıcıllığı (ingilis dilində, dəmirə cavab verən element, IRE) (Şəkil 13-6).

Klitinlərdə tüpürcəyin yüksək konsentrasiyası ilə kompleks tənzimləyici tüpürcək zülalının artıq sistein ilə formalaşır. Aşağı axının tənzimləyici aşağı axın zülalı ilə qarşılıqlı əlaqəsi bu zülalın aminolevulinat sintazasını kodlayan mRNT-nin IRE elementinə sporidliyinin azalmasına və tərcümənin davam etdirilməsinə gətirib çıxarır (Şəkil 13-6, A). Tüpürcəyin aşağı konsentrasiyalarında tüpürcək zülalı mRNT-nin 5'-translatasiya olunmamış terminalında yerləşən tüpürcək elementinə birləşir və aminolevulinat sintazanın tərcüməsi halüsinasiyalarla müşahidə olunur (Şəkil 13-6, B).

Aminolevulinatdehidratazanı həm də alosterik şəkildə inhibə edir, baxmayaraq ki, bu fermentin fəaliyyəti aminolevulinat sintazanın aktivliyindən 80 dəfə çox ola bilər, baxmayaraq ki, onun böyük fizioloji əhəmiyyəti yoxdur.

Piridoksal fosfat və dərman preparatlarının, eləcə də onların struktur analoqlarının çatışmazlığı aminolevulinat sintazanın fəaliyyətini azaldır.

Bilirubinin sintezi

REM klitinlərində hemoglobin anbarında olan hem molekulyar turşu ilə oksidləşir. Reaksiyalarda onların əlavələri ilə 1-ci və 2-ci pirolitik heme halqaları arasında metin ləkəsinin inkişafı, ağ rubin və zülal hissəsinin və narıncı piqmentin parçalanması nəticədə müşahidə olunur.

Bіlіrubіn- zəhərli, yağlı nitq, klitinlərdə fosforlaşma oksidini məhv etməyə qadirdir. Xüsusilə həssas sinir toxumasının bəzi hüceyrələridir.

Bіlіrubіnu görən

Retikulo-endotel sisteminin Z klitin bilirubini qanla istehlak olunur. Burada kompleksdə şərab tapılır albumin plazma, zəngin şəkildə daha az miqdarda - metallar, amin turşuları, peptidlər və digər kiçik molekullarla komplekslərdə. Bu cür komplekslərin yaradılması ağ yaqutun bölmədən görünməsinə imkan vermir. Albumin ilə kompleksdə bilirubin adlanır vilni(qeyri-konjuqasiyalar) və ya dolayı bilirubin.

Birbaşa və dolayı bilirubin nədir?

Qan zərdabında bilirubin iki fraksiyaya bölünür (müxtəlif): birbaşa və dolayı, xüsusi bir reagent (diazoreaktiv) ilə laboratoriya reaksiyasının nəticəsindən asılıdır. Dolayı bilirubin qeyri-toksik bilirubindir, bu yaxınlarda hemoglobinlə qarışmış, lakin hələ də qaraciyərlə təmasda olmamışdır. Birbaşa bilirubin - ce bilirubin, qaraciyərdə neshkodzheniya və bədəndən daxil olmaq üçün hazırlıqlar.

28. Jovtyanitsy

Bizim əhvalımızda bilirubin yerinə qan hərəkət edir. Şərabların əlçatan konsentrasiyasında parçalar yayılaraq sarı rəngə çevrilir. Onlarda vіdkladennya vasitəsilə Pozhovtіnnya parçalar bilirubin adlanır Zhovtyanitsa. Klinik olaraq, zhovtyanitsya qan plazmasında bilirubinin konsentrasiyası normanın yuxarı həddini 2,5 dəfədən çox keçməyincə saata qədər görünə bilər, tobto. 50 µmol/l üçün vichyə çevrilməyin.

Zhovtyanitsa yeni doğulmuş

Qismən müxtəlif növ hemolitik zhovtyanitsya yeni doğulmuşlar - uşağın həyatının ilk günlərində qorunan "fizioloji zhovtyanitsya". Qanda dolayı bilirubinin konsentrasiyasının artmasının səbəbi hemoliz prosesinin sürətlənməsi və qaraciyərdə birbaşa bilirubinin məhv edilməsi, konyuqasiyası və ifraz olunmasına cavabdeh olan zülal və fermentlərin funksiyasının olmamasıdır. Yenidoğulmuşlarda UDP-qlükuroniltransferazanın aktivliyi daha az azalmır və ola bilsin ki, konjugasiya reaksiyasının başqa bir substratı olan UDP-qlükuronat sintezi kifayət qədər aktiv deyil.

Göründüyü kimi, UDP-qlükuroniltransferaza induksiya edən fermentdir (bölmə 12). Bölmə 12-də təsvir edildiyi kimi, belə bir buloya səbəb olan fizioloji zhovtyanitsa ilə dərman fenobarbitalını idarə etmək lazımdır.

"Fizioloji zhovtyanitsy" nin qəbuledilməz şərtlərindən biri bilirubin ensefalopatiyasıdır. Əgər konyuqasiya olunmamış bilirubinin konsentrasiyası 340 µmol/l-dən çox olarsa, damarlar beynin qan-beyin baryerindən keçir və zədələnir.

Mikrosomal oksidləşmə

Mikrosomal oksidazlar iki post-mitoxondrial CPE ilə kompleksdə fəaliyyət göstərən hamar ER membranlarında lokallaşdırılmış fermentlərdir. Pro 2 molekulunun bir atomunun oksidləşmiş nitqə ikinci atomun daxil edilməsi ilə əlavə edilməsini kataliz edən fermentlər, hər iki mikrosomal monooksigenazın qarışıq funksiyası əvəzinə mikrosomal oksidazların adını götürdülər. Monoxygenase sings, vicarious preparatlar və mikrosomların iştirakı üçün oksidləşmə.

Sitokrom P 450-nin işləməsi Göründüyü kimi, üçlü dəyirmandakı molekulyar turşu təsirsizdir və üzvi materiallarla qarşılıqlı əlaqədə yığılmır. Turşu reaksiyasının qurulmasını inkişaf etdirmək üçün onu bir illik, vicarious ferment yeniləmə sisteminə çevirmək lazımdır. Bunun üçün sitoxrom P 450-dən qisas alan monooksigenaza sistemi yatır. Aktiv mərkəzdə lipofilik nitq RH-nin P 450 sitoxromuna və fermentin oksid aktivliyini turşulaşdıran molekullara bağlanır.

Bir turşu atomu 2 e alır və Pro 2- formasına çevrilir. Elektron donoru NADPH-sitoxrom P 450 reduktaza ilə oksidləşən NADPH-dir. Təxminən 2- protonlarla qarşılıqlı təsir: Təxminən 2- + 2H + → H 2 O və su həll olunur. turşu molekulunun başqa atom nitq R-OH (Şəkil. 12-3) hidroksil qrupu təmin, substrat RH əvvəl daxil edilir.

Mikrosomal oksidləşmə fermentləri ilə nitq RH-nin hidroksilləşməsinə tamamilə bərabər reaksiya:

RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +.

P 450 substratları həm ekzogen (dərmanlar, ksenobiotiklər), həm də endogen (steroidlər, yağ turşuları və digər) maddələrin hidrofobik çıxışları ilə zəngin ola bilər.

Beləliklə, birinci mərhələnin nəticəsi olaraq, sitoxrom P 450-nin iştirakı hidrofobik hissənin müxtəlifliyini təşviq edən qurulmuş funksional qruplarla nitqin modifikasiyasına gətirib çıxarır. Modifikasiya nəticəsində molekul bioloji aktivliyi itirə bilər və ya yoxa çıxmış kimi görünən aktiv hissənin, aşağı nitqin formalaşmasına səbəb ola bilər.

N-kresol və fenolun sərbəst buraxılması

Amin turşuları tirozin olan bakteriyalarda fermentlərin təsiri altında, fenol kresol mikroblar tərəfindən metabolizə edilə bilər (Şəkil 12-9).

Portal damar vasitəsilə isladılmış məhsullar sobaya gedir, fenol və krezolun dekongesiyası sulfat turşusu artıqlığı (FAPS) və ya UDP-qlükuronat anbarında qlükuron turşusu ilə birləşdirilə bilər. Fenol və krezolun FAPS ilə birləşmə reaksiyası sulfotransferaza fermenti tərəfindən katalizlənir (şəkil 12-10).

Qlükuron turşularının fenol və krezol ilə konjuqasiyası UDP-qlükuroniltransferaza fermentində iştirak edir (Şəkil 12-11). Konjuqasiya məhsulları suda yaxşı dağılır və nirklər vasitəsilə bölmədən çıxarılır. Qlükuron turşusunun fenol və krezol ilə konjugatlarının sayının artması bağırsaqlarda zülal çürüməsi istehsalının artması ilə bölmədə göstərilir.

düyü. 12-8. Zneshkodzhennya benzantrasen. E 1 - mikrosomal sistemin fermenti; E 2 - epoksid hidrat.

Utvorennya ki, zneshkodzhennya іndolu ta skatolu

Bağırsaqlarda mikroorqanizmlər indol və skatolu amin turşusu triptofanla metabolizə edir. Bakteriyalar triptofanı məhv edərək, zəif fırlanma halqası quruluşunu buraxır.

İndol mavi lansetin bakteriyaları tərəfindən parçalanması nəticəsində həll olunur, onu serin və ya alanində görmək olar (şək. 12-12).

Skatol və indol 2-ci mərhələdə qaraciyər tərəfindən istehlak edilir. Qoxunun mikrosomal oksidləşməsi nəticəsində kürəkdə hidroksil qrupu toplanır. Belə ki, indol indoxyl daxil olur, və sonra heyvan indican adını götürdü (Şəkil. 12-13) indoxylsulfatric turşusu, kalium gücü asanlaşdıran FAPS ilə konjugasiya reaksiyasına daxil olur.

E. Soyutma sistemlərinin induksiyası

Həyatın ilk və digər mərhələlərində iştirak edən bir çox ferment induksiya olunan zülallardır. Hətta qədim zamanlarda, çar Mithridates, sistematik olaraq kiçik dozalarda spirt qəbul etməyin mümkün olduğunu bilərək, ağır zəhərlənmədən xilas ola bilərsiniz. “Mitridata effekti” oxuma sistemlərinin induksiyasına əsaslanır (Cədvəl 12-3).

Qaraciyərin EP membranlarında sitoxrom P 450 daha çox (20%), aşağı membran bağlayan fermentlərə malikdir. Fenobarbital sitoxrom P 450, UDP-qlükuroniltransferaza və epoksid hidrolaza sintezini aktivləşdirir. Məsələn, fenobarbital induktoru yeridilmiş canlılarda EP membranlarının sahəsi artır, hüceyrələrin bütün membran strukturlarının 90% -nə çatır və nəticədə, fermentlərin tərkibində iştirak edən fermentlərin sayı artır. ksenobiotiklər və zəhərli endogen nitq.

Pis proseslərin kemoterapiyası zamanı üzün effektivliyi tez-tez addım-addım düşür. Bunlardan yuxarı, bir çox tibbi dözümlülük inkişaf edir, tobto. sabitlik yalnız eyni dərmana deyil, digər dərmanların bütün aşağı səviyyəsinə qədərdir. Antitümör üzlərin P-qlikoprotein, glutatyon transferaz və glutatyonun sintezini induksiya etdiyini nəzərə almağa dəyər. Vykoristannya speakovin, scho ingibuyut və ya P-qlikoproteinin sintezini, eləcə də kemoterapinin effektivliyini təşviq edən glutatyonun ferment sintezini aktivləşdirir.

Metallar glutatyonun və onlara təsir göstərən SH-qruplarını ehtiva edə bilən aşağı molekulyar ağırlıqlı bir protein olan metalotioninin sintezi üçün induktorlardır. Nəticədə, hüceyrələrin bədənə qarşı müqaviməti iyrənc dərəcədə yüksəkdir.

Glutatyon transferazlarının sayının artması bədənin sağlamlığını ortada gəzən vəziyyətin böyüməsinə qədər artırır. Fermentin induksiyası anti-kanserogen təsirin aşağı dərman nitqlərinin tıxanma saatına təsirini izah edir. Bundan əlavə, glutatyon transferazın sintezinin induktorları - normal metabolizm - dövlət hormonları, iyodotironin və kortizol. Katekolaminlər adenilil siklaz sistemi vasitəsilə glutatyon transferazanı fosforilləşdirir və onun fəaliyyətini təşviq edir.

Bir sıra nitq birləşmələri, o cümlədən (məsələn, mühüm metallar, polifenollar, S-alkildən qlutatyona, turşusuz herbisidlər) glutatyon transferazanı maneə törədir.

37. Konjugasiya - nitqin inkişafının başqa bir mərhələsi

Nitqin çevrilməsinin başqa bir mərhələsi konyuqasiya reaksiyasıdır, onun gedişində birinci mərhələdə həll olunan funksional qruplara, hidrofilliyi artıran və toksikliyi dəyişən digər molekullara və ya endogen təsir qruplarına əlavə olunur (cədvəl 2).

UDP-qlükuroniltransferaza

Uridin difosfat (UDP)-qlükuroniltransferaza mikrosomal oksidləşmə zamanı həzm olunan nitq molekuluna artıq qlükuron turşusu əlavə etmək üçün əsasən ER-də lokallaşdırılır (Şəkil 12-4).

Vəhşi görünüşdə UDP-qlükuroniltransferazanın iştirakı üçün reaksiya aşağıdakı kimi yazılır:

ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransferaza

Mövzuları dəyişdirin "Nitq mübadiləsi və enerji. Yemək. Əsas mübadilə.":
1. Nitq və enerji mübadiləsi. Yemək. anabolizm. Katabolizm.
2. Zülallar və orqanizmin yoqo rolu. Rubner üçün reytinq əmsalı. Müsbət azot balansı. Mənfi azot balansı.
3. Orqanizmin lipid və yoqa rolu. Jiri. Klitin lipidləri. Fosfolipidlər. xolesterin.
4. Qəhvəyi yağ. Borax yağ toxuması. Plazma lipidləri. Lipoproteinlər. LPNG. LPVSH. LPDNSCH.
5. Karbohidratlarda orqanizmin rolu. qlükoza. qlikogen.


8. Orqanizmin enerji tələbatının təmin edilməsində nitq mübadiləsinin rolu. Fosforlaşma əmsalı. Turşun kalorili ekvivalenti.
9. Bədənin enerji vitratının qiymətləndirilməsi üsulları. Birbaşa kalorimetriya. Dolayı kalorimetriya.
10. Əsas mübadilə. Əsas birjanın dəyərinin rozrahunka qədər Rivnyannya. Bədənin səthinin qanunu.

Zülallar və orqanizmin yoqo rolu. Rubner üçün reytinq əmsalı. Müsbət azot balansı. Mənfi azot balansı.

Zülalların, yağların, karbohidratların, mineralların və vitaminlərin maddələr mübadiləsində rolu

Plastik nitqdə bədənə lazımdır Struktur zülalları, lipidləri və karbohidratları sərf etməyə imkan verəcək qəbulunuzun bu minimal səviyyəsi sizi qane edə bilər. Qi istehlakı, insanların yaşı, sağlamlıq vəziyyəti, intensivliyi və iş növü kimi amillərə görə fərdi olur.

İnsanları grub məhsullarının anbarından çıxarıb oradan da götürürlər plastik çıxışlar, mineral danışma və vitaminlər.

Zülallar və onların orqanizmdə rolu

Bədəndəki zülallar bu yeniləməni dayandırmadan stansiyada yenidən satın alın. Sağlam bir yetkin insanda qida üçün parçalanmış bir miqdar protein, sağlam bir miqdarda yeni sintez edilmiş protein var. Canlılar amin turşuları anbarından azotu orqanizmin zülallarla əldə etdiyindən daha az qəbul edə bilirlər. 20 amin turşusundan 10 amin turşusu (valin, lösin, izolösin, lizin, metionin, triptofan, treonin, fenilalanin, arginin və histidin) qidalanma çatışmazlığı zamanı orqanizmdə sintez oluna bilmir. Qi amin turşuları əsas adlanır. Digər on amin turşusu (əvəzedicilər) həyat üçün az əhəmiyyət kəsb etmir, aşağı olanlar əvəzolunmazdır və digər amin turşuları kifayət qədər qəbul edilmədikdə, orqanizmdə qoxular sintez oluna bilər. Bədəndəki zülalların mübadiləsinin vacib bir rəsmisi, bəzi protein molekullarının digərlərinin sintezi üçün parçalanması zamanı yaranan amin turşularının təkrar istifadəsidir (yenidən istifadə edilməsi).

Shvidkіst razpadu ki, novlennya bіlkіv bədən buna dəyər. Peptid təbiətli hormonların parçalanmasının başlanğıcında, yüngül və ya orta dərəcədə olur, qan plazmasının ağları - təxminən 10 deb, ağ m'yaziv - təxminən 180 deb. Orta bir insan üçün bir insanın bədənindəki bütün zülallar 80 desibel üçün yenilənir. Çürüməni yaxşı tanıyan zülalın ümumi miqdarı haqqında, insan bədənindən alınan azotun miqdarı ilə mühakimə olunur. Zülalın tərkibində 16%-ə yaxın azot var (100 q zülalda tobto-16 q azot). Bu yolla orqanizm 1 q azot görəndə 625 q zülal parçalayır. Nə yaxşı ki, yetkin insanların orqanizmində 3,7 q-a yaxın azot görünür. Bu məlumatlardan aydın olur ki, istehsal üçün yeni xarabalığı tanıyan zülalın çəkisi 1 kq bədən yağı üçün 3,7 x 6,25 \u003d 23 q və ya 0,028-0,075 q azot olur. istehsalı üçün ( Rubner üçün əmsal).

Kirpi ilə bədənə daxil olan azot miqdarı, bədənə daxil olan azot miqdarı kimi, bədənin düşərgədə olduğunu nəzərə almaq adətdir. azot tərkibi. Dəyişmələrdə bədəndə daha çox azot varsa, onun daha aşağı olduğu, danışmaq üçün müsbət azot balansı(Zatrimka, azot tutma). Beləliklə, m'yazovoi toxumasının kütləsinin artması ilə, bədənin böyüməsi dövründə, boşalma, ortaya çıxan vacib bir xəstəlikdən sonra bəzədilmiş bir insana çevrilir.

Düşərgə, bədənə daxil edilən müəyyən miqdarda azotla, qəbulunu bədənə köçürür. mənfi azot balansı. Bədəndə heç bir s yoxdursa, bacarıqsız zülallarla yemək zamanı səhv ola bilər əsas amin turşuları protein aclığı və ya tam aclıq ilə.

Zülallar, onlar plastik nitq kimi fars qara orqanizmlərdə qalib gəlir, onların məhv edilməsi prosesində klitinlərdə ATP sintezi və istilik ayrılması üçün enerji verir.

METABOLİZMA BİLKIV

Zülallar kirpinin əvəzsiz komponentidir. Vіdmіnu vіd blіkіv haqqında - karbohidratlar və yağlar yağın vacib komponentləri deyil. Shchodobovo sprozhivatsya yetkin sağlam insanın 100 q-a yaxındır. Kharchovі zülalları - bədən üçün azotun əsas mənbəyi. İqtisadi cəhətdən zülal ən bahalı qida komponentidir. Buna görə də qidalanmada zülal normalarının müəyyən edilməsi biokimya və tibb tarixində mühüm əhəmiyyət kəsb edir.

Karl Voitin tədqiqatlarında grub proteininin azaldılması normaları 118 q/dobu, karbohidratlar - 500 q/dobu, yağ 56 q/dobu səviyyəsində müəyyən edilmişdir. M.Rubner orqanizmdəki azotun 75%-nin zülalların anbarında olduğunu ilk dəfə qeyd etmişdir. Vіn sklav azot balansı (bir insanın qida üçün nə qədər azot xərclədiyi və nə qədər azot əlavə edildiyindən asılı olaraq).

Yetkin sağlam insan qorxur azot balansı - "sıfır azot balansı"(Orqanizmə daxil olan azotun miqdarı qəbul edilən azotun miqdarını təsdiqləyir).

müsbət azot balansı(bədənə daxil olan azotun əlavə miqdarı daha azdır, qəbul edilənin daha az miqdarı). Yalnız bədəndə, böyümə zamanı və ya protein strukturlarının inkişafı ilə (məsələn, ağır xəstəliklərlə qocalma dövründə və ya m'yazovoi masi artımı ilə).

Mənfi azot balansı(azotla bədənə daxil edilən heyvanın əlavə miqdarı, əldə edilənlərin daha az miqdarı). Orqanizmdə protein çatışmazlığından çəkinin. Səbəblər: їzhі-də ağların qeyri-kafi sayı; ağların çökməsinin yüksəlməsi ilə müşayiət olunan xəstəlik.

Biokimya tarixində bir insan daha az karbohidrat və yağlarla qidalandıqda (“proteinsiz pəhriz”) təcrübələr aparıldı. Ağıllar azot balansı ilə titrəyirdi. Bir neçə gün ifraz edildikdən sonra bədəndəki azot eyni dəyərə dəyişdi və bundan sonra oruc gündə üç dəfə artırıldı: insan doba başına kq su üçün 53 mq azot qəbul etdi (təxminən 4 q azot). hər doba). Tsya kіlkіst azot vіdpovіdaє təqribən Dobu üçün 23-25 ​​q protein. Qiu dəyəri "MƏSULİYYƏT KOEFİSENTİ" adlanırdı. Sonra ertəsi gün pəhrizə 10 q protein əlavə edildi və o zaman azotun tətbiqi artırıldı. Ale bütün eyni posterіgavsya azot mənfi balansı. Zhu-da Todi istehsal üçün 40-45-50 q protein əlavə etməyə başladı. Kirpidə belə bir protein tərkibi ilə sıfır azot balansı (azot balansı bərabərdir). qiu dəyəri (Hər dobuda 40-50 q zülal) ÖDÜZÜN FİZİOLOJİ MİNUMUMU adlanırdı.

1951-ci ildə yeməkdə zülalın nisbəti irəli sürüldü: yemək başına 110-120 q protein.

Göstərilən saatda 8 amin turşusunun vacib olduğu müəyyən edilmişdir. Əsas amin turşularının dəri üçün son tələbi 1-1,5 q, bütün orqanizmin istehsalı üçün 6-9 qram əsas amin turşusu lazımdır. Müxtəlif qida məhsullarında əsas amin turşularının çıxarılması nəzərdən keçirilir. Buna görə də, zülalın fizioloji minimumu müxtəlif məhsullar üçün fərqli ola bilər.

Azot artırmaq üçün nə qədər protein almaq lazımdır? 20 qr. yumurta ağı və ya 26-27 UAH. bіlkіv m'yasa chi süd, və ya 30 qr. ağ kartof və ya 67 UAH. buğdanın ağları boroshn. Yumurta ağında yeni amin turşuları dəsti var. Qalın zülallar yeyərkən fizioloji minimumu doldurmaq üçün daha çox protein lazımdır. Bir qadın üçün daha az istehlak edin (bir doba üçün 58 qram), bir insan üçün daha az (bir doba üçün 70 q protein) - ABŞ standartları ilə verilir.

O AĞ BİLKİVİN mədə-bağırsaq traktında həzm edilməsi

Maddələr mübadiləsi proseslərindən əvvəl həddindən artıq dozaya icazə verilmir, qırıqlar bədən tərəfindən nəzərə alınır (toxumaların təmizlənməsinin miqdarına görə) kanal-bağırsaq traktınınє dovkіllam). Zavdannya perezravlennya - ləzzətli nitqlərin böyük molekullarını damda islatmaq kimi kiçik standart monomerlərə əzmək (parçalamaq). Çıxışın rəngi, həddindən artıq aşındırma nəticəsində, artıq növ spesifikliyini yaxşılaşdırdı. Ale enerji ehtiyatları, qızartma boşluqlarında saxlanılır və sonra bədən tərəfindən vicarious.

Bütün bitki mənşəli proseslər hidrolitikdir, buna görə də böyük enerji itkisinə səbəb olmur - üfunət iy oksidləşdirici deyil. Təxminən 100 q amin turşusu insan orqanizminə sorulur, qanda olur. Onların bədən zülallarının parçalanması səbəbindən daha 400 q amin turşusu qan dövranına daxil edilməlidir. Bütün qi amin turşularının metabolik hovuzu ilə 500 q amin turşuları. İnsan bədənində zülalların sintezi üçün 400 qram vikor istifadə olunur və 100 q qum son məhsula qədər parçalanır: sechovin, CO 2. Çürümə prosesində hormonların, müxtəlif proseslərdə vasitəçilərin və digər nitqlərin (məsələn: melanin, hormonlar adrenalin və tiroksin) funksiyalarını yaxşılaşdırmaq üçün bədən üçün lazımi metabolitlər də qurulur.

Qaraciyər ağları üçün relaps müddəti 10 gün olmalıdır. M'azovih ağlar üçün bu müddət 80 gün olur. Qan plazma zülalları üçün - 14 gün, qaraciyər - 10 gün. Ale є dələ, yakі tez rozdayutsya (bir 2 -makroglobulin və іnsulіnu dövr napіvrozpadu üçün - 5 dəq).

Təxminən 400 q zülal yenidən sintez olunur.

Zülalların amin turşularına parçalanması hidroliz yolu ilə gedir - H 2 O proteolitik fermentlərin təsiri altında peptid bağlarının parçalanmasından sonra gəlir. Proteolitik fermentlərə PROTEİNAZLAR və ya PROTEAZLAR deyilir. Іsnuє müxtəlif proteinazlarla zəngindir. Katalitik mərkəzin quruluşundan sonra bütün proteinazlar 4 sinfə bölünür:

1. SERİN ZÜLALLARI - onların katalitik mərkəzində serin və histidin amin turşuları var.

2. SİSTİN PROTEİNAZI - katalitik mərkəzdə, sistein və histidin.

3. KARBOKSİL PROTEİNAZI (ASPARTY) katalitik mərkəzdə 2 aspartik turşu radikalı. Pepsin onlara yetişdirilir.

4. METALOPROTEINAZA. Bu fermentlərin katalitik mərkəzində histidin, qlutamin turşusu və metal ionu (karboksipeptidaza "A", kollagenaz gecikdirici Zn 2+) var.

Bütün proteinazlar kataliz mexanizmi və üfunətin işlədiyi orta beyinlər üçün fərqlənir. Dəri zülal molekulunda onlarla, yüzlərlə və minlərlə peptid bağları var. Proteinaz bir növ peptid bağını deyil, suvoro təyinatını məhv edir.

"Özünün" zəngini necə tanımaq olar? Bu, proteinazların adsorbsiya mərkəzinin strukturundan asılıdır. Peptid bağlarının amin turşuları kimi onların inkişafında iştirak etmə ehtimalı azdır.

Adsorbsiya mərkəzinin strukturu elədir ki, o, amin turşusu radikalını, əlaqəni yaradan COOH qrupunu tanımağa imkan verir. Bəzi hallarda, substratın spesifikliyi üçün bir amin turşusu, hidrolizləşən bağlar yaradan bir amin qrupu vacib ola bilər. Bəzən zərərli amin turşuları fermentə substratın spesifikliyinin təyin edilməsi üçün vacib ola bilər.

Praktik nöqteyi-nəzərdən bütün proteinazları substratın spesifikliyinə görə 2 qrupa bölmək olar:

1. AZ XÜSUSİ ZÜLALLAR

2. YÜKSƏK XÜSUSİ ZÜLALLAR

AZ XÜSUSİ ZÜLALLAR:

Onların adsorbsiya mərkəzi var ki, bu amin turşularından yalnız bir neçəsini yatırmaq üçün asanlıqla istifadə oluna bilər, bu da ferment tərəfindən hidrolizə edilən peptid bağları yaradır.

Pepsin

Qabıq suyunun Tse fermenti. O, selikli qişanın klitinlərində qeyri-aktiv dayaq - pepsinogen şəklində sintez olunur. Aktiv olmayan pepsinogenin aktiv pepsinə çevrilməsi boş boruda baş verir. Aktivləşdirildikdən sonra fermentin aktiv mərkəzini bağlayan bir peptid parçalanır. Pepsinin aktivləşməsi iki amildən asılıdır:

a) xlorid turşusu (HCl)

b) artıq həll olunmuş aktiv pepsinə avtokataliz deyilir.

Pepsin є karboksil proteinaz və R 2 mövqeyində fenilalanin (Fen) və ya tirozin (Tyr) amin turşuları (ön körpəyə heyran), həmçinin Ley-Glu bağı ilə bağlanmış əlaqələrin hidrolizini katalizləyir.. Pepsin üçün optimal pH 1,0-2,0 pH təşkil edir ki, bu da qabıq suyunun pH-ına uyğundur.

Rennin

Qabıq şirəsində zülal, süd proteini kazeini parçalayan RENNIN fermenti tərəfindən həddən artıq həddən artıq həkk olunmur. Rennin pepsinə bənzəyir və bu pH-optimal selikli qişanın orta hissəsinin pH-ını əks etdirir (pH=4,5). Rennіn pepsinə təsir mexanizmi və spesifikliyi ilə də bağlıdır.

Ximotripsin.

Subslugda qeyri-aktiv bir prekursor - kimotripsinogen şəklində sintez olunur. Ximotripsin aktiv tripsin və avtokataliz yolu ilə aktivləşdirilir. Tirozin (Tir), fenilalanin (Fen) və ya triptofan (Üç) karboksil qrupu ilə - R 1 mövqeyində və ya böyük hidrofobik radikallar lösin (leu), izolösin (mul) və valin (val) ilə sabitlənmiş pozucu əlaqələr mövqe R 1 (kiçiklərə heyran olun).

Ximotripsinin aktiv mərkəzində hidrofobik bağırsaq, yakuda qi amin turşuları var.

tripsin

O, subslugda qeyri-aktiv dayaq - tripsinogen şəklində sintez olunur. Boş bağırsaqlarda kalsium ionlarının iştirakı üçün enteropeptidaza fermenti tərəfindən aktivləşdirilir, həmçinin avtokataliz üçün qurulur. R 1 mövqeyində müsbət yüklü amin turşuları arginin (Arg) və lizin (Liz) tərəfindən əmələ gələn hidrolizləşdirici əlaqələr. Onun adsorbsiya mərkəzi ximotripsinin adsorbsiya mərkəzinə bənzəyir, lakin hidrofobik bağırsaq qlibinin mənfi yüklü karboksil qrupuna malikdir.

Elastaz.

Zahirən qeyri-aktiv cəbhədə - proelastazda subshlunkovy silsiləsində sintez olunur. Boş bağırsaqda tripsin tərəfindən aktivləşdirilir. R 1 mövqeyində peptid bağlarını hidroliz edir, qlisin, alanin və serin ilə həll olunur..

Bütün sadalanan aşağı spesifik proteinazlar endopeptidazalar kimi təsnif edilir, buna görə də polipeptid nizəsinin uclarında deyil, zülal molekulunun ortasındakı əlaqələri hidroliz edirlər. Cich proteinazlarının bölünməsi altında zülalın polipeptid lansası böyük fraqmentlərə bölünür. Sonra qi-də, dərisi polipeptid nizəsinin terminallarından bir amin turşusunu tükəndirən böyük ekzopeptidaza parçaları tapılır.

EKZOPEPTİDAZA.

Karboksipeptidaza.

Onlar subshlunkovy buxtasında sintez olunur. Bağırsaqda tripsin tərəfindən aktivləşdirilir. Є metalloproteinlər. Zülal molekulunun "C" terminalında peptid bağlarını hidroliz edin. 2 növ var: karboksipeptidaza “A” və karboksipeptidaza “B”.

Karboksipeptidaza "A" amin turşularını aromatik (tsiklik) radikallarla, karboksipeptidaza "B" isə lizin və arginini parçalayır.

Aminopeptidaza.

Onlar bağırsaqların selikli qişalarında sintez olunur, bağırsaqlarda tripsin tərəfindən aktivləşdirilir. Zülal molekulunun “N” terminalında peptid bağlarını hidroliz edin. 2 belə ferment var: alanin amin peptidaza və leysin amin peptidaza.

Alanin aminpeptidaza yalnız alanini, leysin aminopeptidaza isə ya “N”-terminal amin turşularını parçalayır.

DIPEPTIDASI

Dipeptidlərdə peptid bağlarını daha az parçalayın.

Fermentlərin bütün təsvirləri AŞAĞI XÜSUSİ PROTEİNAZLAR kimi təsnif edilir. Qoxusu shlunkovo-bağırsaq traktına xasdır.

Birlikdə üfunət qoxusu zülal molekulunun on amin turşusuna qədər tam proteolizini tələb edir, sonra isə bağırsaqlardan qana hopdurulur.

Smoktuvannya amin turşuları Na + (qlükoza oxşar) ilə birlikdə orta-aktiv nəqliyyat vіdbuvaєtsya.

Amin turşularının bəziləri islanmır və yoğun bağırsaqda mikrofloranın iştirakı ilə parçalanma proseslərinə məruz qalır. Amin turşularının parçalanma məhsulları ətraf mühitin reaksiyasını ifadə edən qaraciyər tərəfindən udula və istehlak edilə bilər. Qiymət haqqında hesabat - Korovkinin köməkçisinə heyran olun, s. 333-335.

Aşağı spesifik proteinazlar da lizosomlarda toplanır.

LİZOMAL KİÇƏK XÜSUSİ PROTEİNAZLARIN FUNKSİYASI:

1. Klitin kimi yad zülalların parçalanmasını qoruyun.

2. Hüceyrələrinizin zülallarının ümumi proteolizini qoruyun (xüsusilə hüceyrələr öləndə).

Bu yolla, total proteoliz ən vacib bioloji proseslərdən biridir ki, bu da təkcə hüceyrədaxili aşındırma üçün deyil, həm də qocalmaqda olan hüceyrələrdə və bütövlükdə orqanizmdə zülalların yenilənməsi üçün lazımdır. Bütün proses ciddi nəzarət altında həyata keçirilir ki, bu da zülalları supra-dünya proteazından qoruyan xüsusi mexanizmləri təmin edir.

PROTEİNAZ SÜDLƏRİNİ QORUYAN MEXANİZMƏLƏR:

1. Zakhist növü "klitini"- Sakit zülallardan proteinazların Prostorova təcrid edilməsi, onlara daxil ola bilər. Hüceyrədaxili proteinazlar lizosomların ortasında və zülallardakı lildə yerləşir, iylər hidroliz edə bilir.

2. Zakhist tipli "ağız". Proteinazların aktiv olmayan prekursorlarda (profermentlərdə) tapıldığına inanılır: məsələn, pepsinogen (kanalda) tripsinogen və kimotripsinogen (mədəaltı vəzidə). Mahnı bağlantısının hidrolizindən sonra lancelet rehidratlanır və ferment aktivləşir.

3. Zahist tipli "zəncir poçtu". Hər hansı bir kimyəvi strukturun birinci molekuluna daxil olmaq yolu ilə zülal-substratın dəstəklənməsi (peptid bağlarını əhatə edən qrupları müəyyənləşdirin). Trooma yollarla sızır:

a) Proteinin qlikozilləşməsi. Karbohidrat komponentlərinə zülalların daxil edilməsi. Qlikoproteinlər həll olunur. Karbohidrat komponentindəki qi və aktiv funksiyanın funksiyası (məsələn, reseptor funksiyası). Bütün glikoproteinlərdə, karbohidrat hissəsinin köməyi üçün diproteinazlardan qorunma qorunur.

b) Acetyluvannya aminqrupu. Zülal molekulunda sərbəst amin qruplarına artıq oktovoik turşunun əlavə edilməsi.

Bir amin qrupunun olması səbəbindən proteinazın öz fəaliyyətinin təbiəti məlumdursa, asetil artıqlığının görünüşü proteinazı proteinazaya köçürür.

AT) Karboksil qrupunun amidasiyası. Sonrakı təsir analojidir.

D) Serin və ya tirozində radikalların fosforlaşması

4. Zaxist tipli gözətçi. Endojen proteinaz inhibitorlarının köməyi üçün Tse zahist bilkiv.

Endogen proteinaz inhibitorları- xüsusilə hüceyrələrdə xüsusi olaraq titrəyən və proteinaz ilə qarşılıqlı əlaqədə olan və onu blok edə bilən zülallar və ya peptidlər. Proteinazanı endogen misin inhibitoru ilə birləşdirən zəif bir növ əlaqənin taleyini almaq istəyən. Tsієї potenaziya üçün yüksək dərəcədə sporadnistyu olan substratlar іngіbіtor zіgo kompleks z proteinazını kəsə bilər və іyati başlamayacaq. Plazmada belə inhibitorlar çoxdur və əgər proteinazlar varsa, onların inhibitorlarından istifadə etmək olar.

Proteinazların birinci sinfinə təsnifat baxımından spesifik olan proteinazların inhibitorları səslənir.