azot balansi azotchi rashkchi.
Boshqa aminokislotalar hujayralarda oson sintezlanadi va ular o'rnini bosuvchi moddalar deb ataladi. Ularga glitsin, aspartik kislota, asparagin, glutamik kislota, glutamin, serin, prolin, alanin kiradi.
Prote bezbelkove eyish tananing o'limi bilan tugaydi. Ratsionga bitta muhim aminokislotani kiritish boshqa aminokislotalarning to'liq assimilyatsiya qilinmasligiga olib keladi va bu salbiy azot balansining rivojlanishi, kamayishi, o'sishning ko'payishi va funktsiyalarning buzilishi bilan birga keladi. asab tizimi.
Proteinsiz parhez bilan dobada 4 g azot ko'rinadi, bu esa 25 g proteinni tashkil qiladi (MAS'uliyat COEF-T).
Fiziologik oqsil hayvonlarda oqsillarning minimal-minimal miqdori, azot qo'shimchasiga bo'lgan ehtiyoj kuniga 30-50 g.
SHKTDA BILKIV HAZM QILISHI. PEPTIDAZALARNING XUSUSIYATLARI, YORITISH VA vodorod kislotasining roli.
DA oziq-ovqat mahsulotlari unda juda kam aminokislotalar mavjud. Ular oqsillar omboriga kirishi muhim, chunki ular proteaz fermentlari ta'sirida ichak traktida gidrolizlanadi). Ushbu fermentlarning substrat o'ziga xosligi shundaki, teri peptid aloqasining eng ko'p parchalanishi bo'lib, u aminokislotalar bilan hosil bo'ladi. Protein molekulasining o'rtasida joylashgan peptid bog'larini gidrolizlovchi proteazlarni endopeptidazalar deb tasniflash mumkin. Ekzopeptidazalar guruhiga kiruvchi fermentlar peptid bog'larini gidrolizlaydi, terminal aminokislotalar bilan eriydi. SHKT ning barcha proteazlari ta'sirida oqsillar aminokislotalarning deakonlarini ham parchalaydi, keyinchalik ular to'qimalarning hujayralarida paydo bo'ladi.
Xlorid kislotaning roli yo'q qilindi
O'simlik shlyuzining asosiy vazifasi oqsilning yangi usulda haddan tashqari o'yilganligidadir. Ushbu jarayonning asosiy roli xlorid kislotasidir. Naychalarda joylashgan oqsillar ko'rishni rag'batlantiradi gistamin oqsil gormonlari guruhi - gastriniv, yaki, o'z qo'llarida, HCI va proenzim - pepsinogenning sekretsiyasini chaqiradi. HCI lamellarni qoplagan klitinlarga joylashadi
Dzherelom H + ê H 2 CO 3, chunki u qondan tarqaladigan CO 2 dan naychaning obkladalnye klitinlarida joylashadi va H 2.
H 2 3 ning dissotsiatsiyasi eriguncha bikarbonat hosil qiladi, bu plazmada maxsus oqsillar ishtirokida ko'rinadi. Ioni C1 - xlorid kanali orqali drenajning lümeni yaqinida bo'lishi kerak.
pH 10-20 gacha kamayadi.
HCl ta'sirida oqsillarning denaturatsiyasi sodir bo'ladi, bu esa termal ishlov berishni tanimaydi, bu proteazlar uchun peptid aloqalarining mavjudligini oshiradi. HCl bakteritsid ta'sir ko'rsatishi va ichaklarda patogen bakteriyalarni yutishi mumkin. Bundan tashqari, xlorid kislotasi pepsinogenni faollashtiradi va dipepsin uchun optimal pH hosil qiladi.
Pepsinogen - bu bitta polipeptid nayzasidan tashkil topgan oqsil. HCl ta'sirida u faol pepsinga aylanadi.Aktivlanish jarayonida pepsinogen molekulasining N-terminalining qisman proteolizi natijasida aminokislotalarning ortiqcha miqdori qo'shiladi, bu esa barcha musbat zaryadlangan aminokislotalarni yo'qotishi mumkin. pepsinogen tarkibida mavjud. Shunday qilib, faol pepsinda aminokislotalar manfiy zaryadlanadi, chunki ular molekulaning konformatsion o'zgarishlarida va faol markazning shakllanishida ishtirok etadilar. HCl ta'sirida erigan pepsinning faol molekulalari pepsinogenning boshqa molekulalarini (avtokatalizlar) faollashtirishga qodir. Pepsin aromatik aminokislotalarni (fenilalanin, triptofan, tirozin) o'z ichiga olgan oqsillardagi peptid bog'larini gidrolizlaydi.
Ko'krakdagi bolalarda axlatda ferment mavjud rennin(ximozin), bu sutning tomog'ini chaqiradi. Yetuk odamlarning slugida rennin yo'q, ularning suti HCl va pepsin ta'sirida hosil bo'ladi.
yana bir proteaz gastriksin. Barcha 3 ferment (pepsin, renin va gastrixin) birlamchi tuzilishga o'xshaydi
KETOGEN VA GLİKOGEN aminokislotalar. ANAPLEROTIK REAKSIYALAR, ALBATTA ALMASH AMINOKISLATLAR SINTEZI (QO'LLANISH).
Aminokislotalarning katabolizmi - osvitigacha zvoditsya piruvat, atsetil-KoA, α -ketoglutarat, suksinil-KoA, fumarat, glikogen aminokislotalarning oksaloatsetati- TCA ning piruvat va oraliq mahsulotlariga aylanadi va oksaloatsetatga aylanadi, glyukoneogenez jarayonida vikoratsiya qilishi mumkin.
ketogenik katabolizm jarayonida aminokislotalar asetoatsetat (Líz, Leu) yoki atsetil-KoA (Leu) ga aylanadi va keton tanachalari sintezida vikoratsiya qilishi mumkin.
glikoketogen aminokislotalar glyukoza sintezi va keton tanalarini sintez qilish uchun vikoratsiyalanadi, shuning uchun katabolizm jarayonida 2 ta mahsulot hosil bo'ladi - sitrat tsiklining metaboliti va asetoatsetat (Tri, Phen, Tyr) yoki atsetil-KoA ( Ile).
Anaplerotik reaktsiyalar - vikariy aminokislotalarning azotsiz ortiqcha miqdori katabolizm yo'lidagi ko'p miqdordagi metabolitlarni to'ldirish uchun ishlatiladi, chunki ular biologik faol nutqlarni sintez qilish uchun ishlatiladi.
ferment piruvat karboksilaza (koferment - biotin), jigar va m'yazakh reaktsiya, namoyon katalizator.
2. Aminokislotalar → Glutamat → a-Ketoglutarat
glutamatdehidrogenaza yoki aminotransferaza ta'sirida.
3. 
Propionil-KoA, so'ngra suksinil-KoA juft bo'lmagan miqdordagi uglerod atomlari bilan yuqori yog' kislotalarining parchalanishida ham ishtirok etishi mumkin.
4. Aminokislotalar → Fumarat
5. Aminokislotalar → Oksaloatsetat
2, 3 reaksiyalar barcha to'qimalarda (jigar kremi va shilliq qavatida) va de novo piruvat karboksilazada uchraydi.
VII. Aminokislotalarning biosintezi
Odamlar sakkizta aminokislotalarni sintez qilishlari mumkin: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Ushbu aminokislotalarning uglerodli skeleti glyukozadan so'riladi. Transaminatsiya reaktsiyalari natijasida a-amino guruhi a-keto kislotaga kiritiladi. Universal donor α - Amino guruhlari glutamat vazifasini bajaradi.
Glyukoza tomonidan so'rilgan a-keto kislotalarning transaminatsiyasi yo'li orqali aminokislotalar sintezlanadi.
Glutamat shuningdek, amin a-ketoglutarat glutamatdehidrogenazning kiritilishi bilan utvoryuêtsya.
TRANSAMİNASYON: JARAYON SXEMASI, FERMENT, BIOROLE. BIOROL ALAT I ASAT I QON ETIM MAQSIZLIGINI KLINIK AHAMIYATI.
Transaminatsiya - a-amino guruhini ak-va dan a-keto kislotaga o'tkazish reaktsiyasi, shundan so'ng yangi keto kislotasi va yangi ak hosil bo'ladi. transaminatsiya jarayoni osongina shafqatsizdir
Reaktsiyalar koenzimi piridoksal fosfat (PP) bo'lgan aminotransferaza fermentlari tomonidan katalizlanadi.
Aminotransferazalar hujayrali eukariotlarning sitoplazmasida ham, mitoxondriyalarida ham aniqlanadi. Inson klitinlarida 10 dan ortiq aminotransferazalar topilgan, ular substratning o'ziga xosligi uchun so'roq qilinadi. Mayzhe barcha aminokislotalar transaminatsiya reaktsiyasiga kirishi mumkin, bir oz lizin, treonin va prolin uchun.
- Birinchi bosqichda fermentning faol markazidagi piridoksal fosfatga birinchi substratdan aminokislotalar, ak-i, aldimin bog'lanishiga yordam berish uchun keladi. Ferment-piridoksum-minfosfat kompleksi va reaksiyaning birinchi mahsuloti bo'lgan keto kislotasi eritiladi. Bu jarayon 2 ta Shiff bazasini oraliq qabul qilishni o'z ichiga oladi.
- Boshqa bosqichda, ferment-piridoksamin fosfat kompleksi keto kislotasi bilan birlashadi va 2 shifrli asosning oraliq eritmasi orqali aminokislotani keto kislotaga o'tkazadi. Natijada, ferment yana o'zining tabiiy holatiga qaytadi va reaksiyaning yana bir mahsuloti bo'lgan yangi aminokislota hosil bo'ladi. Piridoksal fosfatning aldegid guruhini substratning aminokislotalari egallamaganligi sababli, fermentning faol markazida lizin radikalining e-amino guruhi bilan Shiff asosini o'rnatadi.
Ko'pincha, transaminatsiya reaktsiyalarida aminokislotalarning bir qismi to'qimalarda o'rniga boshqa turlarning sezilarli darajada ko'payishi kuzatiladi - glutamat, alanin, aspartat va boshqa keto kislotalar - a -ketoglutarat, piruvat va oksaloatsetat. Aminoguruhning asosiy donori glutamatdir.
Ko'pgina to'qimalarda eng ko'p ishlatiladigan fermentlar: ALT (AlAT) alanin va a-ketoglutarat o'rtasidagi transaminatsiya reaktsiyasini katalizlaydi. Bu ferment turli organlar hujayralarining sitozolida lokalizatsiya qilingan va eng katta miqdori jigar va yurak go'shti hujayralarida topilgan. ACT (AST) aparat va a-ketoglutarat o'rtasidagi transaminatsiya reaktsiyasini katalizlaydi. oksaloatsetat va glutamat eritiladi. Eng ko'p yogo yurak go'shti va jigar hujayralarida aniqlangan. bu fermentlarning organ o'ziga xosligi.
Oddiy qonda bu fermentlarning faolligi 5-40 U / l bo'lishi kerak. Tanadagi surunkali klitin bo'lsa, qonda fermentlar paydo bo'ladi, bu erda ularning faolligi keskin ko'tariladi. Oscilki ACT va ALT jigar hujayralari, yurak va skelet yaralarida eng faol bo'lib, ular ushbu organlarning kasalliklarini tashxislash uchun ishlatiladi. Yurak go'shti hujayralarida ACT soni ALT sonidan sezilarli darajada oshadi, jigar esa boshqa tomondan. Buning uchun qon serozida ikkala fermentning faolligi haqida bir soatlik ma'lumot beruvchi tadqiqot. Spivvídnoshennia faoliyati ACT/ALT nomi "Ritis koeffitsienti". Oddiy koeffitsient sog'lom 1,33±0,42. Miokard infarktida qondagi ACT faolligi 8-10 marta, ALT esa 2,0 marta ortadi.
Gepatitda qon balg'amida ALT faolligi ~8-10 marta, ACT esa 2-4 marta ortadi.
Melanin sintezi.
Melaninga qarang
Metioninga faollashuv reaktsiyasi
Metioninning faol shakli S-adenosilmetionin (SAM) - adenozin molekulasiga metionin qo'shilishi natijasida erigan aminokislotalarning sulfonat shaklidir. Adenozin ATP gidrolizi bilan so'riladi.
Bu reaksiya barcha turdagi klitinlarda mavjud bo'lgan metionin adenoziltransferaza fermenti tomonidan katalizlanadi. SAMdagi struktura (-S + -CH 3) beqaror guruh bo'lib, bu metil guruhining yuqori faolligini ko'rsatadi ("faol metionin" atamasi nomi). Bu reaktsiya biologik tizimlar uchun noyobdir, ammo bu yagona yagona reaktsiya bo'lishi mumkin, buning natijasida barcha uchta ATP fosfat ortiqcha miqdori ortadi. SAMdagi metil guruhining parchalanishi va uni akseptorga yarmiga o'tishi metiltransferaza fermentini katalizlaydi. Reaksiya jarayonida SAM S-adenozilhomosisteinga (SAT) aylanadi.
Kreatin sintezi
Kreatin yuqori energiyali go'shtlarda - kreatin fosfatda so'rilishi uchun zarurdir. 3 aminokislota: arginin, glitsin va metionin ishtirokida 2 bosqichda kreatin sintezi. Nirakda guanidinoatsetat diglisineamidinotransferaza tomonidan metabollanadi. Potim guanidin atsetat tashiladi pechda yogo metilatsiyasi reaktsiyasi sodir bo'ladi.
Transmetillanish reaksiyalari quyidagilar uchun ham amalga oshiriladi:
- adrenalin va norepinefrin sintezi;
- karnozindan anserin sintezi;
- nukleotidlarda va inda azotli asoslarning metillanishi;
- metabolitlarning (gormonlar, mediatorlar va boshqalar) inaktivatsiyasi va begona kasalliklar, shu jumladan, ta'siri. dorivor preparatlar.
Biogen aminlarning inaktivatsiyasi ham ko'rsatiladi:
metiltransferazalarning degeneratsiyasi uchun SAM ishtiroki uchun metillanish. Shu tarzda turli xil biogen aminlarni inaktivatsiya qilish mumkin, va ko'pincha gastamin va adrenalinning inaktivatsiyasi kuzatilishi mumkin. Shunday qilib, adrenalinning inaktivatsiyasi ortopozitsiyadagi gidroksil guruhining metillanishi bilan bog'liq.
Ammiakning zaharliligi. YOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.
To'qimalarda aminokislotalarning katabolizmi doimiy ravishda kuniga 100 g dozada kuzatiladi. Aminokislotalarning har qanday keyingi dezaminatsiyasi bo'lsa, ko'p miqdorda ammiak hosil bo'ladi. Biogen aminlar va nukleotidlar dezaminlanganda sezilarli darajada kamroq yoga qo'llaniladi. Ammiakning bir qismi grub oqsillarida (ichakdagi chirigan oqsil) bakteriyalar mavjudligi sababli ichaklarda joylashadi va tomir qonida joylashgan. Portal venaning qonida ammiak kontsentratsiyasi sezilarli darajada yuqori, yuqori qon oqimida pastroq. Jigarda ko'p miqdorda ammiak mavjud bo'lib, bu qondagi past miqdorni oshiradi. Qondagi ammiak kontsentratsiyasi normada kamdan-kam hollarda 0,4-0,7 mg/l (yoki 25-40 mkmol/l) dan oshadi.
Ammiak zaharli hisoblanadi. Uning kontsentratsiyasining ozgina ortishi tanaga yoqimsiz, markaziy asab tizimiga yo'naltiriladi. Shunday qilib, miyada ammiak kontsentratsiyasining 0,6 mmolgacha oshishi sudomi uyg'otdi. Gipermoniemiya belgilaridan oldin tremor, noaniq harakat, zerikish, qusish, tartibsizlik, hukm hujumi, xotirani yo'qotish ko'rinishi mumkin. Muhim kayfiyatda koma halokatli kinetlar bilan rivojlanadi. Ammiakning miyaga va umuman organizmga toksik ta'sir qilish mexanizmi, shubhasiz, funktsional tizimlarning spratlarida yoga dietasi bilan bog'liq.
- Ammiak hujayralardagi membranalar orqali osongina kirib boradi va mitoxondriyalarda glutamat ishtirokida glutamat dehidrogenaza tomonidan katalizlanadigan reaktsiyaga sabab bo'ladi:
a-Ketoglutarat + NADH + H + + NH 3 → Glutamat + NAD +.
a-ketoglutarat kontsentratsiyasining o'zgarishiga quyidagilar sabab bo'ladi:
· aminokislotalar almashinuvini (transaminatsiya reaktsiyalari) va keyinchalik ularning neyrotransmitterlarini (asetilxolin, dofamin va boshqalar) sintezini inhibe qilish;
· TTC tezligining kamayishi hisobiga gipoenergetik tegirmon.
A-ketoglutaratning etishmasligi CTC metabolitlari kontsentratsiyasining pasayishiga olib keladi, bu piruvatdan oksaloatsetat sinteziga tezlashtirilgan reaktsiyani keltirib chiqaradi, bu CO 2 ning intensiv pasayishi bilan birga keladi. Gipermonemiya holatida karbonat angidridning rezolyutsiyasi va yengilligi ayniqsa miya hujayralariga xosdir. Qondagi ammiak kontsentratsiyasining oshishi ko'lmak tomonida pH ni oshiradi (alkaloz deb ataladi). Tse, o'z mohiyatiga ko'ra, gemoglobinning sporidligini nordongacha oshiradi, bu esa to'qimalarning gipoksiyasiga, CO 2 to'planishiga va gipoenergetik holatga olib keladi, bu holda bosh miya smut darajasidan aziyat chekadi. Ammiakning yuqori konsentratsiyasi asab to'qimalarida glutamatdan glutamin sintezini rag'batlantiradi (glutamin sintetaza ishtirokida):
Glutamat + NH 3 + ATP → Glutamin + ADP + H3 P0 4.
· Neyrogliya klitinlarida glyutaminning to'planishi ulardagi osmotik bosimning oshishiga, astrositlarning shishishiga olib keladi va yuqori konsentratsiyalarda miyaning shishishiga olib kelishi mumkin. GABA va boshqa vositachilarning etishmasligi uchun nerv impulsining o'tkazuvchanligi buziladi, sudomiya ayblanadi. NH 4+ ioni deyarli sitoplazmatik va mitoxondriyal membranalar orqali o'tmaydi. Qonda juda ko'p ammoniy ioni monovalent Na + va K + kationlarining transmembran o'tkazilishini buzishi mumkin, ular bilan ion kanallari uchun raqobatlashadi, bu ham nerv impulslarini o'tkazishga ta'sir qiladi.
To'qimalarda aminokislotalarning dezaminlanishi jarayonlarining yuqori intensivligi va qondagi ammiakning hatto past darajasi klitinlarda ammiakning toksik bo'lmagan kasalliklar ta'siridan chiqarib yuborilishiga faol reaktsiya mavjudligini ko'rsatadi. bo'lim orqali tanani. Bu reaksiyalarni ammiak reaksiyalari bilan hisobga olish mumkin. Turli to'qimalar va organlarda bunday reaktsiyalarning bir nechta turlari aniqlangan. Asosiy reaksiya organizmning barcha to‘qimalarida uchraydigan ammiakning bog‘lanishi, ê 1.) glutaminsintetaza ta’sirida glutaminning sintezi:
Glutamin sintetaza klitin mitoxondriyalarida lokalizatsiya qilingan, fermentning ishlashi uchun zarur bo'lgan kofaktor Mg 2+ ionlaridir. Glutaminsintetaza aminokislotalar almashinuvining asosiy tartibga soluvchi fermentlaridan biri bo'lib, AMP, glyukoza-6-fosfat, shuningdek, Gli, Ala va Hys tomonidan allosterik ravishda inhibe qilinadi.
Ichak klitinlarida glutaminaza fermenti ta'sirida ammiak ishtirokida amid azotning gidrolitik ta'siri mavjud:
Reaksiyaga tushgan glutamat piruvat bilan transaminatsiyaga uchraydi. Glutamik kislotaning os-aminoguruhi alanin omboriga o'tkaziladi:
Glutamin organizmdagi asosiy azot donori hisoblanadi. Glutaminning amid azoti purin va pirimidin nukleotidlarini, asparagin, aminokislotalar va boshqalarni sintez qilish uchun ishlatiladi.
KIL-V SECHEVINNI QONLI YETIMGA TA'LIM QILISH USULI.
Biologik rayonlarda M. yordamida gazometrik usullar, toʻgʻridan-toʻgʻri fotometrik usullar qoʻllaniladi, ular M.ning turli nutqlar bilan reaksiyaga kirishishi, zabarvlennyh produktyvning teng molekulyar miqdorlari eritmalari bilan, shuningdek, vikar fermenti smuthen bilan fermentativ usullar bilan qoʻllaniladi. . Gazometrik usullar NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O ko'lmak muhitida oksidlangan M. gipobromit natriyga asoslangan. Gazsimon azotning hajmi maxsus moslama yordamida boshqariladi. , ko'pincha Borodin qurilmasi. Biroq, bu usul past o'ziga xoslik va aniqlikka ega. M.ning diatsetil monooksim bilan reaksiyasiga asoslangan fotometrik eng keng usullardan (Feron reaksiyasi).
Qon syrovattsy va vikorist bo'limlarda sechovini maqsadida, birlashtirish usuli, kislotali muhitda tiosemikarbazid va so'lak tuzlari mavjudligi diatsetil monooksim bilan M. reaksiyaga asoslangan. Inshim uníf_kovanim belgilash usuli bilan M. ê ureaza usuli: NH2-CO-NH2 → urease NH3 + CO2. Men ko'rgan Ammia, ko'k rangga ega bo'lgan natriy gipoxlorit va indofenol fenol bilan eriydi. INFEKTSION intensivligi oxirgi namunadagi M.ning tumaniga mutanosib. Ureaz reaktsiyasi juda o'ziga xosdir, kuzatuv uchun 20 dan ortiq µl NaCI (0,154 M) bilan 1:9 nisbatda o'stirilgan qon zardobi. Natriy salitsilat fenol vikarini almashtirish sifatida ishlatilishi mumkin; qon zardobini quyidagicha suyultiring: 10 gacha µl qon sirovats 0,1 beradi ml qo'rg'oshin yoki NaCl (0,154 M). Ikkala vipaddagi fermentativ reaktsiya 15 va 3-3 1/2 tortishish bilan 37 ° da davom etadi. xv aniq.
Molekulalarida atomlari kislota radikallari bilan almashtirilgan Pokhídí M.ni ureidlar deb atash mumkin. Ko'pgina ureidivlar va diakonlar va halogen almashtirishlar tibbiyotda dorivor mahsulot sifatida g'alabaga o'xshaydi. Ureidivlardan oldin, masalan, barbiturik kislota tuzlari (malonil sexovin), alloksan (mezoksalil sexovin); heterotsiklik ureid ê sekik kislota .
HEMU ERITISHINING SHEMATIK SEXMASI. "TO'G'ROV" VA "BILIREKT" BILIRUBIN, YOGO TAYYONLANISHNING KLINIK AHMIYATI.
Gem(gemoksigenaza)-biliverdin(biliverdinreduktaza)-b_lirubin(UDP-glyukuraniltransferaza)-b_lirubinmonoglyukuronid(UD-glyukuroniltransferaza)-b_lirubindiglyukuronid
Oddiy holatda plazmadagi o'z-o'zidan paydo bo'ladigan bilirubin kontsentratsiyasi 0,3-1 mg / dl (1,7-17 mkmol / l) ni tashkil qiladi, bilirubinning umumiy miqdorining 75% konjuge bo'lmagan shaklda (bilvosita bilirubin) o'zgaradi. Klinikalarda bilirubinning konjugatsiyalari to'g'ridan-to'g'ri deyiladi, chunki sharob suvga chidamli va diazoreagent bilan osongina birlashtirilishi mumkin, qizilo'ngach rangini kamaytiradi - bu Van der Bergning bevosita reaktsiyasi. Konjuge bo'lmagan bilirubin hidrofobikdir, shuning uchun qon plazmasida u albumin bilan komplekslarda topiladi va ular pirolizlanmaguncha, organik chakana sotuvchi, masalan, etanol, masalan, albumin berilmaguncha, diazoreaktiv bilan reaksiyaga kirishmaydi. Konjuge bo'lmagan yoki rubin, azobarvnik bilan birgalikda, faqat oqsilning cho'kishidan so'ng, bilvosita bilirubin deb ataladi.
Konjugatsiyalangan bilirubin kontsentratsiyasining 3 baravar ortishi bilan kechadigan jigar-klitin patologiyasi bo'lgan bemorlarda qonda plazma bilirubinning uchinchi shakli aniqlanadi, bu bilan bilirubinga albumin kovalent ta'sir qiladi va hatto shu tarzda. . Ba'zi hollarda bu shaklda umumiy bilirubin qonining 90% gacha bo'lishi mumkin.
GEMOGLOBINNI TA'YoLASH USULI: Jismoniy (GEMOGLOBIN VA YOGO VIROBNIH SPEKTRAL TAHLILI); FIZIKK VA KIMYOVIY (GEMIN vodorodidagi OTRIMANNIY KRISTAL).
Gemoglobin va yoga spektral tahlili. Oksigemoglobinning farqini tekshirganda, eng ko'p qo'llaniladigan spektrografik usullar spektrning sariq-yashil qismida Fraungofer D va E chiziqlari orasidagi loydan ikkita tizimli smog'ini ko'rsatadi, spektrning bir xil qismida faqat bitta keng smuga mavjud. Vídmínností vídmínností yilda vídmíníni vípromínivanny gemogloínym í oksihemogloínom í oksihemogloínom usuli víchenníní staníniní síchennya kroí kisnem uchun asos bo'lib xizmat qildi. oksimetriya.
Karbgemoglobin o'z spektrida oksigemoglobinga yaqin, nutq qo'shilishi bilan prote, bu karbgemoglobinning ikki smog'i loyga ega ekanligini ko'rsatadi. Metgemoglobin spektri spektrning qizil va sariq qismlari chegarasida bitta tor smog, sariq va yashil zonalar chegarasida boshqa tor tuman, nareshti va spektrning yashil qismi yaqinida uchinchi keng smog bilan tavsiflanadi. .
Geminu kristallari yoki gematin xlorid kislotasi. Yamalar yuzasidan, u mavzu bo'yicha qirib tashlanadi va donalarning spratlari kesiladi. Ularga 1-2 dona qo'shiladi oshxona tuzi va 2-3 tomchi krizhanoy otstovoy to-ty. Mo'ylovi kavisli burma bilan kavisli bo'lib, u ehtiyotkorlik bilan, qaynatishga olib kelmaydi, isitiladi. Qonning mavjudligi rombsimon plitalar kabi jigarrang-sariq rangdagi mikrokristallarning paydo bo'lishi bilan bog'liq. Agar kristallar chirigan shaklga ega bo'lsa, ular kenevirga o'xshaydi. Geminga kristallarga ega bo'lish, aqldan ozgan holda, qon ob'ektining mavjudligini qon ob'ektiga olib keladi. Salbiy natija qiymatsiz harakat qiling. Yog ', irzha uyi hemindagi kristallarni kesishni osonlashtiradi
OIDNING FAOL SHAKLLARI: SUPEROKSİD ANION, vodorod peroksid, gidroksi radikal, PEROKSINITRIT. IX IZOH, ZAHARLILIK SABABLARI. ROS FIZIOLOGIK ROLI.
CPE-ga klitin Pro 2 ning 90% ga yaqini kiradi. Reshta O 2 boshqa OVRda g'alaba qozonadi. O2 konversiyasi bilan OVRda ishtirok etuvchi fermentlar 2 guruhga bo'linadi: oksidaza va oksigenaza.
Vikoroz oksidaza faqat elektron qabul qiluvchi bo'lib, H 2 Pro yoki H 2 Pro 2 ga olib keladi.
Oksigenazalar erigan reaksiya mahsulotida bir (monoksigenaza) yoki ikkita (dioksigenaza) kislota atomlarini o'z ichiga oladi.
Bu reaktsiyalar ATP sintezi bilan birga bo'lmasa-da, hidlar aminokislotalar almashinuvida o'ziga xos reaktsiyalar, yog' kislotalari va steroidlar sintezi), jigarda begona nutq reaktsiyalarida zarur.
Molekulyar kislotalik bilan bog'liq reaktsiyalarning ko'pchiligida yangilanish bir elektronni teri bosqichiga o'tkazish bilan bosqichma-bosqich amalga oshiriladi. Bir elektronli uzatish bilan nordonlikning oraliq yuqori reaktiv shakllarini qabul qilish sodir bo'ladi.
Uyg'onmagan holatda kisen zaharli emas. Nordonning toksik shakllarini qabul qilish uning molekulyar tuzilishining o'ziga xos xususiyatlari bilan bog'liq. Taxminan 2 ta qasos 2 juft bo'lmagan elektron, go'yo ular turli orbitallarda tarqalgan. Ushbu orbitallarning terisi bitta elektronni qabul qilishi mumkin.
Pro 2 ning yangilanishi 4 ta bir elektronli o'tish natijasida sodir bo'ladi:
Superoksid, peroksid va gidroksil radikallari hujayralarning boy tarkibiy qismlari uchun jiddiy muammolarni keltirib chiqaradigan faol oksidlardir.
Kislotalarning faol shakllari elektronlarni boy sporalarga aylantira oladi, ularni yangi erkin radikallarga aylantiradi va lanset oksidi reaktsiyalarini boshlaydi.
Poshkodzhuê diyu vílnyh radikív í komponenti kitini. 1 - oqlarning to'planishi; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - yadro membranasi va shikastlangan DNKning buzilishi; 4 - mitoxondriyal membranalarning qulashi; suv va ionlarning klitinasiga kirib borishi.
CPEda superoksidning erishi. CPEdagi elektronlarning "Vitik" koenzim Q ishtiroki tufayli elektron o'tkazilishiga bog'liq bo'lishi mumkin. To'ldirilganda ubiquinon anion-radikal semikinonga aylanadi. Cei radikali superoksid radikalining eritmalari bilan O 2 bilan fermentativ bo'lmagan o'zaro ta'sir qiladi. 
Kislota faol shakllarining aksariyati QH 2 -dehidrogenaza kompleksining ishlashi paytida nasamperlangan CPE dan elektronlarni uzatish jarayonida o'rnatiladi. Bu QH 2 dan kisenga elektronlarning fermentativ bo'lmagan o'tishi ("to'kilishi") natijasi bilan bog'liq.
sitoxrom oksidaza (IV kompleks) ishtirokida elektronlarning o'tish bosqichida, oraliq erkin ta'sirsiz Fe va Cu va 2 dan o'ch oladigan maxsus faol markazlarning fermentlarida elektronlarning "burilishlari" aniq ko'rinmaydi. radikallar.
Fagotsitar leykotsitlarda faol radikallarni kislotalash va yo'q qilish orqali fagotsitoz jarayoni kuchayadi. Nordonning faol shakllari NADPH-oksidazaning faollashishi natijasida eriydi, bu eng muhimi plazma membranasining tashqi tomonida joylashgan bo'lib, nordonning o'rnatilgan faol shakllari uchun "nafas olish tebranishlari" deb ataladi.
Organizmni nordonning toksik va faol shakllari ko'rinishida, barcha klitinlarda yuqori o'ziga xos fermentlarning namoyon bo'lishi bilan himoya qiladi: superoksid dismutaza, katalaza, glutation peroksidaza, shuningdek antioksidantlarning ta'siri.
ZNESHKOJNYA FAOL SHAKLLARI KISNYU. ENZİMATIK ANTIOKSIDANT TIZIMI (KATALAZA, SUPEROKSİD DISMUTAZA, GLUTATION PEROKSIDAZA, GLUTATION REDUKTAZA). JARAYONLAR Sxemasi, BIOROLE, MISCE KAYTALASH.
Superoksid dismutaza superoksid anion radikallarining dismutatsiya reaktsiyasini katalizlaydi:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
Reaktsiya jarayonida peroksid suvda eriydi, qurilish materiali SOD ni faolsizlantirdi, superoksid dismutaza zavzhd "pratsyuê" skatalaz bilan juft bo'lib, go'yo u suv peroksidini mutlaqo neytral plitalarga samarali ravishda ajratadi.
katalaza (CF 1.11.1.6)- superoksid radikalining dismutatsiyasi reaktsiyasidan keyin sodir bo'ladigan suv peroksid reaktsiyasini katalizlovchi gemoprotein:
2H2O2 = 2H2O + O2
Glutation peroksidaza reaktsiyalarni katalizlaydi, bunda ferment suv peroksidni suvga aylantiradi, shuningdek organik gidroperoksidlarni (ROOH) gidroksid gidroksidlariga aylantiradi va natijada oksidlangan disulfid GS-SG shakliga o'tadi:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O
Glutation peroksidaza zneshkodzhuê nafaqat H2O2, balki turli xil organik lipid peroksillarni ham POL faollashtirish vaqtida organizmda so'riladi.
Glutation reduktaza (CF 1.8.1.7)- ikkita bir xil subbirlikdan tashkil topgan flavinadenin dinukleotid protez guruhiga ega flavoprotein. Glutation reduktaza GS-SG ning oksidlangan shakliga glutation qo'shilishi va glutation sintetazasining barcha boshqa fermentlari g'alaba qozonish reaktsiyasini katalizlaydi:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH
Eukariotlarning klassik sitozolik fermenti. Glutation transferaza reaksiyani katalizlaydi:
RX+GSH=HX+GS-SG
ZAHARLI NUQT MUMKINLIGI TIZIMIDAGI KO`YUGATSIYA BOZQASI. CON'YUGATSIЇ (FAFS, UDFGK BILAN REAKSIYALARNI QO'LLASH)
Konjugatsiya nutq rivojlanishining yana bir bosqichi bo'lib, uning jarayonida birinchi bosqichda joylashgan funktsional guruhlarga, gidrofillikni oshiradigan va ksenobiotiklarning toksikligini kamaytiradigan boshqa molekulalar yoki endogen harakat guruhlariga qo'shilish kerak.
1. Konjugatsiya reaksiyalarida transferazalarning roli
UDP-glyukuroniltransferaza. Asosan ERda lokalizatsiya qilingan uridin difosfat (UDP)-glyukuroniltransferaza nutq molekulasiga ortiqcha glyukuron kislotasini qo'shib, mikrosomal oksidlanish jarayonida hazm qilinadi.
Zagal: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.
Sulfotransferaza. Sitoplazmatik sulfotransferazalar konjugatsiya reaksiyasini katalizlaydi, 3 "-fosfoadenozin-5"-fosfosulfat (FAPS) shaklida sulfat kislota (-SO3H) fenollar, spirtlar yoki aminokislotalarga ko'p bo'lganda.
Kuyish reaktsiyasi: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.
Sulfotransferaza va UDP-glyukuroniltransferaza fermentlari tashqi ksenobiotiklar, dori vositalarining inaktivatsiyasi va endogen biologik faol kasalliklarda ishtirok etadi.
Glutation transferaza. Ayniqsa, ksenobiotiklarda ishtirok etadigan fermentlar orasida normal metabolitlarning inaktivatsiyasi, glutation transferaza (GT) ishtirok etadi. Glutatyon transferaza barcha to'qimalarda ishlaydi va tana metabolitlari: steroid gormonlar, bilirubin va yog 'kislotalari inaktivatsiyasida muhim rol o'ynaydi.
Glutation - bu Glu-Cis-Gli tripeptidi (radikalning sistein karboksil guruhiga qo'shilgan glutamik kislotaning ortiqcha qismi). HT substratlarga nisbatan keng o'ziga xoslikka ega bo'lishi mumkin, ularning umumiy soni 3000 dan oshadi. HT hidrofobik nutqlarda yanada boyroq ko'rinadi va ularni inaktiv qiladi, ammo glugatsiyaning ishtiroki tufayli kimyoviy modifikatsiyalar faqat bir oz qizdiriladi. Tobto substratlar - nutq, yaky, bir tomondan, elektrofobik markazni (masalan, OH-guruhi), ikkinchi tomondan - hidrofobik zonani tashkil qilishi mumkin. Zneshkodzhennya, tobto. GT ishtirokida ksenobiotiklarning kimyoviy modifikatsiyasi uch xil usulda o'zgartirilishi mumkin:
R substratini glutation (GSH) bilan konjugatsiya qilish yo'li: R + GSH → GSRH,
nukleofil almashtirish natijasida: RX + GSH → GSR + HX,
organik peroksidlarni spirtga aylantirish: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O
Reaksiyada: UN - gidroperoksid guruhi, GSSG - glutationning oksidlanishi.
HT va glutationning ishtirokini tan olish tizimi organizmning turli efüzyonlarga chidamliligini shakllantirishda noyob rol o'ynaydi va immun javobning eng muhim mexanizmi hisoblanadi. GT ta'sirida ba'zi ksenobiotiklarning biotransformatsiyasi jarayonida tioefirlar (RSG konjugatlari) aylanadi, so'ngra ular merkaptanlarga aylanadi, ular orasida zaharli mahsulotlar aniqlangan. Ale konjugati GSH ko'proq ksenobiotiklar, kamroq reaktiv va ko'proq hidrofil, kamroq zaharli va shuning uchun kamroq zaharli va tanaga osonroq chiqariladi.
HT o'zining hidrofobik markazlari bilan ly-pofilnye spoluk (jismoniy tebranishlar) hajmini kovalent bo'lmagan tarzda oshirishi mumkin, bu ularning membranalarning lipid sferasiga kirib borishini va hujayralar funktsiyalarini buzishini oldini oladi. Shuning uchun GT ba'zan hujayra ichidagi albumin deb ataladi.
GT kuchli elektrolitlar bo'lgan ksenobiotiklarni kovalent bog'lashi mumkin. Bunday nutqlarning paydo bo'lishi GT uchun "o'zini-o'zi indulgensiya" dir, lekin klitiniya uchun qo'shimcha mexanizm.
Asetiltransferaza, metiltransferaza
Atsetiltransferazalar konjugatsiya reaksiyalarini katalizlaydi - atsetil-KoA dan ortiqcha atsetilni -SO2NH2 guruhining azotiga, masalan, sulfanilamidlar omboriga o'tkazish. Membran va sitoplazmatik metiltransferazalar SAM ishtirokida ksenobiotiklarning -P=O, -NH2 va SH-guruhlarini metillaydi.
Erigan diollarda epoksid gidrolazalarning roli
Boshqa fermentlar rivojlanishning boshqa bosqichida (konjugatsiya reaktsiyalari) ishtirok etadilar. Epoksid gidrolaza (epoksidgidrataz) kasallikning birinchi bosqichida erigan epoksid benzol, benzpiren va boshqa polisiklik uglevodlarga suv qo'shib, ularni diollarga aylantiradi (12-8-rasm). Mikrosomal oksidlanish bilan ifloslangan epoksidlar kanserogenlardir. Xushbo'y hid yuqori kimyoviy faollikka ega bo'lishi mumkin va DNK, RNK, oqsillarni fermentativ bo'lmagan alkillanish reaktsiyalarida qatnashishi mumkin. Ushbu molekulalarning kimyoviy modifikatsiyalari oddiy hujayraning puhlinnaga aylanishiga olib kelishi mumkin.
KARCHUVANNIDA BILKIVNING ROLI, NORMI, AZOT BALANSI, MUNOSABATLAR KOeffitsienti, FIZIOLOGIK BILKOVIY MINIMUM. BILKOVA EMASLIGI.
AK barcha azotning 95% ni olishi mumkin, xuddi shu hid tanadagi azot balansini yaxshilaydi. azot balansi- Farq u bilan birga bo'lishi kerak bo'lgan azot miqdori va ko'rinadigan azot miqdori o'rtasida. Keladigan azot miqdori kabi, eski miqdori ko'rinadi, keyin u keladi azotchi rashkchi. Bunday lager sog'lom odam tomonidan oddiy ovqatlanish uchun ishlatiladi. Bolalar va bemorlarda azot balansi ijobiy bo'lishi mumkin (azot ta'minoti ko'proq, kamroq chiqariladi). Azotning salbiy balansi (vizual azot zarur bo'lgandan ko'ra muhimroqdir) qarilik, ochlik va muhim kasalliklar soatlaridan himoyalangan. Proteinsiz diet bilan azot balansi salbiy bo'ladi. Jzhídagi oqlarning minimal miqdori, azotli suyuqlikka bo'lgan ehtiyoj 30-50 g / sit, o'rtacha jismoniy ehtiyoj uchun optimal miqdor ~ 100-120 g / kun.
aminokislotalar, organizm uchun iqtisodiy bo'lmagan ba'zi burmalarning sintezi, shubhasiz, ularni olib tashlash yaxshiroqdir. Bunday aminokislotalar muhim deyiladi. Ularga fenilalanin, metionin, treonin, triptofan, valin, lizin, leysin, izolösin kiradi.
Ikkita aminokislotalar - arginin va gistidin ko'pincha almashtirish deb ataladi. - tirozin va sistein - muhim muhim aminokislotalarni sintez qilish uchun aqliy o'rnini bosuvchi, tebranuvchi. Fenilalanindan tirozin sintezlanadi va sisteinga zarur bo'lgan metionin sirka atomi ochiladi.
Boshqa aminokislotalar hujayralarda oson sintezlanadi va ular o'rnini bosuvchi moddalar deb ataladi. Ularga glitsin, aspartik kislota, asparagin, glutamik kislota, glutamin, seriyalar,
Minimal protein organizmdagi azotli suyuqlikni saqlash uchun zarur bo'lgan zhzhídagi eng kichik protein miqdori. B. m.ning quyi qismidagi oqsilning oʻzgarishi. B. m. organizmning individual xususiyatlari, yoshi, jismoniy tayyorgarligi, shuningdek, boshqa oqsil boʻlmagan komponentlar (uglevodlar, yogʻlar, vitaminlar va boshqalar) sifati va miqdori boʻyicha yotqizish. Odamlar va mavjudotlar uchun zarur bo'lgan oqsil miqdori oziq-ovqat oqsillarining biologik qiymati bilan bog'liq holda o'zgaradi, bu ba'zi turli xil aminokislotalardan (Div. Aminokislotalar) farq qiladi. Oqsillar va oqsil miqdoriga boy, ularda qo'shiqchi aminokislotalarning mavjudligi sababli, chunki ular inson va jonzotlarning tanasida sintez qilinmaydi. Oziq-ovqat ratsionini saqlash uchun ular oqsilning optimal miqdorini boshqaradi, shuning uchun oqsil miqdori tananing ehtiyojlarini ta'minlash uchun zarurdir; etuk odam uchun teng, o'rtada 80-100 G sincap, muhim bilan jismoniy mashqlar - 150 R. Div Bilky, Bilkovy almashinuvi, nutq almashinuvi. G. N. Kassil.
Katta Radianska entsiklopediyasi. - M: Radianska entsiklopediyasi. 1969-1978 .
Boshqa lug'atlarda bir xil "Oqsil minimal"iga hayron bo'ling:
Minimal protein- - organizmdagi azot muvozanatini oshirish uchun protein, zdatne minimal miqdori; jonzotning 1 kg tirik massasiga hisoblash uchun: dam olish kuni 0,7 0,8, ish kuni 1,2 1,42; emizuvchi sigir 0,6 0,7; emizuvchi sigir 1,0; vivtsy, … Qishloq xo'jaligi jonzotlari fiziologiyasidan atamalar lug'ati
BILKOVIY OBMIN- BILKOVIY OBMINI, men tushunaman, men organizmga oqsil nutqining kelishi, ularning tanadagi o'zgarishlari (div. O'rtada nutq almashinuvi) va oqsilning yonish mahsulotlarini ko'rish bilan qasamyod qilaman. kochin, karbonat kislotasi, suv va boshqa nutq. z'ednan. B. almashish…
Olingan azot miqdori (kesma va najas bilan) kirpi egalik qilgan azot miqdoriga teng bo'lgan jonzot organizmining lageri. Normada etuk organizm A. r stantsiyasida qayta sotib olinadi. Yetuk odamning azotga o'rtacha talabi 16 ...
- (Izo... va yunoncha dynamis kuchi, zdatníst shaklida) izodinamííí qonuni, energiya hosil qiluvchi miqdorda ekvivalentda bir mealy nutqni boshqalar bilan ratsionda almashtirish imkoniyati. Men tushuning. nemis fiziologi M. Rubner tashabbusi bilan boshlangan. Katta Radianska entsiklopediyasi
Tirik teri hujayralari protoplazmasining eng muhim qismi bo'lgan oqsil nutqi, oqsillar, katlanmış organik qatlamlar. B. koʻmir (50—55%), suv (6,5—7,5%), azot (15—19%), nordon (20,0—23,5%), oltingugurt (0,3—2,5%) va boshqalardan iborat. Sílskogospodarskij slovik-dovídnik
BUDINOK VIDPOCHINKU- BUDINOK VIIDPOCHINKU, men ishchilar va xizmatchilarga qo'riqlanadigan qabul soati davomida o'z kuchlarini va bu energiyani eng do'stona va sog'lom ongida yangilash imkoniyatini berishim mumkinligini aniqladim. Sanatoriyni ko'rib, D. o. qo'ymang ... Ajoyib tibbiy ensiklopediya
YO'Q QILISh- (lot. obliteratio o'tkazib yuborish), bu bo'sh chuqurchaning devorlari tomondan ketadigan yopiq, o'sha chi ínshoí̈ bo'shliqni yoki matoning qo'shimcha o'sishi uchun ma'rifatni belgilash uchun ishlatiladigan atama. Tez-tez ko'rsatiladi. Ajoyib tibbiy ensiklopediya
TUBERKULYOZ- Med. Sil mikobakteriyalar deb ataladigan yuqumli kasallik emas, klitinal allergiya, turli a'zolar va to'qimalarda o'ziga xos granulomalarning rivojlanishi, polimorf klinik ko'rinish bilan tavsiflanadi. Xarakterli yarador afsona. Dovudnik íz kasallik
INFEKTSION kasallik- INFEKTSION kasallik. Rimliklar orasida "infektsiya" so'zi isitma bilan birga keladigan, ko'pincha kenglik bilan to'lib-toshgan va sarson-sargardon o'rtasida yotadigan yomon kasalliklar guruhini tushunishda ishlatilgan ... Ajoyib tibbiy ensiklopediya
YOSH- OVQAT. Zmist: I. Ijtimoiy ovqatlanish. gigiena muammosi. Kishilik jamiyatining tarixiy taraqqiyoti nuqtai nazaridan P. teshigi haqida....... . . 38 Kapitalistik jamiyatda P. muammosi 42 SRSRda chor Rossiyasida P. mahsulotlarining xilma-xilligi ... Ajoyib tibbiy ensiklopediya
Oqsillarning ovqatlanishdagi roli, normalari, azot balansi, iste'mol koeffitsienti, fiziologik oqsil minimumi. Protein etishmovchiligi.
azot balansi- Farq u bilan birga topilishi kerak bo'lgan azot miqdori va ko'rinadigan azot miqdori o'rtasidagi farq (sechovin va ammoniy tuzlari mavjudligida muhim). Keladigan azot miqdori kabi, eski miqdori ko'rinadi, keyin u keladi azotchi rashkchi. Bunday lager sog'lom odam tomonidan oddiy ovqatlanish uchun ishlatiladi. Bolalarda, shuningdek, og'ir kasalliklardan keyin uyg'ongan bemorlarda azot balansi ijobiy bo'lishi mumkin (azot ko'proq, kamroq bo'lishi kerak). Azotning salbiy balansi (vizual azot zarur bo'lgandan ko'ra muhimroq) qarilik, ochlik va muhim kasalliklar soatlaridan himoyalangan. Proteinsiz diet bilan azot balansi salbiy bo'ladi. Ko'rinadigan azot miqdori o'sishni to'xtatmaguncha va taxminan 4 g / dobu qiymatida barqarorlashguncha. Bunday miqdordagi azotni 25 g proteinda topish mumkin. Shuningdek, doba uchun protein ochligida tanaga taxminan 25 g protein to'qimalari infiltratsiya qilinadi. Jzhídagi oqlarning minimal miqdori, azotli suyuqlikka bo'lgan ehtiyoj 30-50 g / sit, o'rtacha jismoniy ehtiyoj bilan optimal miqdor ~ 100-120 g / kun.
Ovqatlanish joyidagi protein normalari.
Azotli suvni saqlash uchun har bir hosil uchun 30-50 g protein ekish kifoya. Prote bunday kílkíst emas zabezpečuê zberezhennya pratsezdatnosti va zdorov'ya odamlar. Kattalar va bolalar uchun aqliy iqlimni, kasbni va boshqa omillarni himoya qilish uchun protein iste'mol qilish me'yorlarini qabul qiling. O'rtacha jismoniy ehtiyojga ega bo'lgan kattalar hosil uchun 100-120 g protein olish uchun javobgardir. Og'ir jismoniy ish bilan norma 130-150 g gacha ko'tariladi. Shu bilan birga, men yoqasidaman, shuning uchun men jonzotning turli oqsillarini va shabnamli sayohatni yozaman.
Protein etishmovchiligi
Ko'rinishidan, yog'li yoki uglevodli odamlarning ratsionidan trivaly uzumlarni tomizish salomatlikdagi muhim o'zgarishlarga olib kelmaydi. Biroq, proteinsiz ovqatlanish (ayniqsa, trivale) almashinuvga jiddiy zarar etkazishni talab qiladi va muqarrar ravishda tananing o'limi bilan yakunlanadi. Grub dietasidan muhim aminokislotalardan birini kiritish boshqa aminokislotalarning to'liq assimilyatsiya qilinmasligiga olib keladi va salbiy azot balansining rivojlanishi, ko'payishi, ko'payishi va asab tizimining funktsiyalarining buzilishi bilan birga keladi. Ko'zlarning ko'zlarida aminokislotalardan birining etishmasligining o'ziga xos ko'rinishlari aniqlandi, bu oqsillar, qo'shiq aminokislotalarining qo'shilishi natijasida paydo bo'ldi. Shunday qilib, sistein (yoki sistin) mavjudligi sababli, jigarning dushman nekrozi, histidin - katarakt ayblanadi; metioninni kunlik iste'mol qilish anemiya, semirish va jigar sirrozi, nirklarda oblik va qon ketishiga olib keldi. Yosh ko'z yoshlari ratsionidagi lizin kamqonlik va tez o'lim bilan birga bo'lgan (bu sindrom keksa hayvonlarda keng tarqalgan).
Proteinni iste'mol qilishning etishmasligi kasallikka olib keladi - "kvashiorkor", tarjimada "oltin (yoki qizil) bola" degan ma'noni anglatadi. Bolalarda kasallik xuddi o'sha boshqa jonzotlarning sutini iste'mol qilgandek rivojlanadi va ular faqat shudringli urchin, jumladan banan, taro, tariq va ko'pincha makkajo'xori bilan oziqlanadi. Kvashiorkor o'sishning kechikishi, kamqonlik, gipoproteinemiya (ko'pincha shish bilan birga keladi) va yog'li jigar kasalligi bilan tavsiflanadi. Qora ranglarda sochlar qizil-jigarrang rangga ega. Ko'pincha kasallik subskapular follikul hujayralarining atrofiyasi bilan kechadi. Natijada, oshqozon osti bezi fermentlarining sekretsiyasi buziladi va topilganidek, oz miqdorda oqsillarni olish mumkin emas. Bo'limdan erkin aminokislotalarning chiqarilishining ortishi kuzatiladi. Xursandchiliksiz bolalar o'limi 50-90% ni tashkil qiladi. Bolalar omon qolsin, bu fiziologik funktsiyalarga ham, pushti hayotiylikka ham qaytarilmas zarar etkazish uchun protein etishmasligi edi. Kasallik kasal odam ko'p miqdorda go'sht va sut mahsulotlarini o'z ichiga olgan boy proteinli dietaga o'tkazilganda paydo bo'ladi. Muammoni hal qilish usullaridan biri - bir xil preparatlarni lizin bilan to'ldirishdir.
2. SKT dagi oqsillarni haddan tashqari qirqish. Drenaj peptidazalarining xususiyatlari, xlorid kislotaning rolini ochib beradi.
Oziq-ovqat mahsulotlarida aminokislotalarning miqdori undan ham kichikroq. Ular oqsillar omboriga kirishi muhim, chunki ular proteaz fermentlari (peptid skrolaza) ta'sirida shilliq ichakda gidrolizlanadi. Ushbu fermentlarning substrat o'ziga xosligi shundaki, teri peptid aloqasining eng ko'p parchalanishi bo'lib, u aminokislotalar bilan hosil bo'ladi. Protein molekulasining o'rtasida joylashgan peptid bog'larini gidrolizlovchi proteazlarni endopeptidazalar deb tasniflash mumkin. Ekzopeptidazalar guruhiga kiruvchi fermentlar peptid bog'larini gidrolizlaydi, terminal aminokislotalar bilan eriydi. SHKT ning barcha proteazlari ta'sirida oqsillar aminokislotalarning deakonlarini ham parchalaydi, keyinchalik ular to'qimalarning hujayralarida paydo bo'ladi.
Xlorid kislotaning roli yo'q qilindi
O'simlik shlyuzining asosiy vazifasi oqsilning yangi usulda haddan tashqari o'yilganligidadir. Ushbu jarayonning asosiy roli xlorid kislotasidir. Naychalarda joylashgan oqsillar ko'rishni rag'batlantiradi gistamin oqsil gormonlari guruhi - gastriniv, yaki, o'z qo'llarida, HCI va proenzim - pepsinogenning sekretsiyasini chaqiradi. HCI bir soatlik reaktsiyalar uchun shlunkovy shaftlarining qobiqlarining tirgaklarida joylashadi.
Dzherelom H + ê H 2 3, chunki u qonda tarqaladigan schule z 2 obkladalnye klitinlarida joylashadi va H 2.
H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +
H 2 3 ning dissotsiatsiyasi eriguncha bikarbonat hosil qiladi, bu maxsus oqsillarning ishtiroki tufayli plazmada C1 - va faol yo'l bilan kanalning lümeninde joylashgan H + ioni o'rniga ko'rinadi. H + / K + -ATP-aza membranasi tomonidan katalizlanadigan transport. Bu bilan trubaning lümenidagi protonlar konsentratsiyasi 10 6 marta ortadi. Ioni C1 - xlorid kanali orqali drenajning lümeni yaqinida bo'lishi kerak.
Shlunkovoy jamiyatida HCl konsentratsiyasi 0,16 M ga yetishi mumkin, uning pH 1,0-2,0 gacha kamayadi. Proteinni iste'mol qilish ko'pincha HCl ni qabul qilish jarayonida ko'p miqdordagi bikarbonat sekretsiyasi baliq ko'lmakini ko'rish bilan birga keladi.
HCl ta'sirida oqsillarning denaturatsiyasi sodir bo'ladi, bu esa termal ishlov berishni tanimaydi, bu proteazlar uchun peptid aloqalarining mavjudligini oshiradi. HCl bakteritsid ta'sir ko'rsatishi va ichaklarda patogen bakteriyalarni yutishi mumkin. Bundan tashqari, xlorid kislotasi pepsinogenni faollashtiradi va dipepsin uchun optimal pH hosil qiladi.
· Xlorid kislotasi bilan bog'langan- HCl, oqsillar va ularning ortiqcha ishlov berish mahsulotlari bilan bog'langan. Sog'lom odamlarda bog'langan HCl qiymati 20-30 TU ni tashkil qiladi.
· Vilna Hcl- Shlunkovogo sharbati tarkibiy qismlari bilan bog'liq bo'lmagan xlorid kislotasi. Normada erkin Hcl qiymati 20-40 TE ni tashkil qiladi. qobiq sharbati pH normal - 1,5-2,0.
Ingichka ichakning skapulyar bo'shlig'idagi peptidazalarning xususiyatlari. Peptidazalar shaklida zaxist klitin.
Guruch. 9-23. Aminokislotalarning biosintezi yo'llari.
Amidi glutamin va asparagin dikarboksilik aminokislotalar Glu va ASP dan sintez qilingan (bo'lim. A sxemasi).
- Serin glikolizning oraliq mahsuloti bo'lgan 3-fosfogliserat bilan hazm qilinadi, u 3-fosfopiruvatgacha oksidlanadi va keyin tasdiqlangan serin bilan transaminatsiyalanadi (div. Sxema B).
- Foydalanish Glitsin sintezining 2 yo'li:
1) diserin serinoksimetiltransferaza natijasida foliy kislotasining ishtiroki tufayli serin:
2) reaksiyada glitsinsintaza fermentining bo‘linishi natijasida:
- Prolin teskari reaksiyalarda glutamatdan sintezlanadi. To'kilishning katabolizmi jarayonida ham ko'plab reaktsiyalar kuzatiladi (494-betdagi bo'lim sxemasi).
Jami sakkizta haddan tashqari ekspluatatsiya qilingan aminokislotalar, 20 dan ortiq aminokislotalar odamlarda sintezlanishi mumkin.
Apr va Gic aminokislotalarini tez-tez almashtirish kichik bo'shliqlarda katlama yo'li bilan sintezlanadi. Ulardan ko'proq narsani orqada topish mumkin.
- Arginin sintezi ornitin siklining reaktsiyalariga bog'liq (yaqinda pdrozdil IV bo'limi);
- Histidin ATP va ribozadan sintezlanadi. Gistidinning imidazol siklining bir qismi - N=CH-NH- adeninning purin yadrosidan eriydi, uning yadrosi ATP bo'lib, molekulasi riboza atomlaridan hosil bo'ladi. Shu tarzda, gistidning sintezi uchun zarur bo'lgan 5-fosforibosilamin, purinlar sintezi uchun talab qilinadi.
Aqliy almashtirilgan aminokislotalar tirozin va sistein sintezi uchun o'z navbatida muhim aminokislotalar fenilalanin va metioninni iste'mol qiladi (VIII va IX bo'limlari hayvonlar).
Guruch. 9-22. Azotsiz ortiqcha aminokislotalarni katabolizmning to'liq yo'liga kiritish.
glyukoneogenez jarayoni. Bunday aminokislotalar guruhga qo'shilishi mumkin glikogen aminokislotalar.
Katabolizm jarayonida faol aminokislotalar asetoatsetat (Líz, Leu) yoki atsetil-KoA (Leu) ga aylanadi va keton tanachalari sintezida vikoratsiya qilishi mumkin. Bunday aminokislotalar deyiladi ketogenik.
Bir qator aminokislotalar glyukoza sintezi va keton tanalarini sintez qilish uchun vikoratsiyalanadi, shuning uchun katabolizm jarayonida 2 ta mahsulot hosil bo'ladi - sitrat tsiklining metaboliti va asetoatsetat (Tri, Phen, Tyr) yoki atsetil. -CoA (Ile). Bunday aminokislotalar noto'g'ri deb ataladi, aks holda glikoketogen(9-22-rasm, 9-5-jadval).
Anaplerotik reaktsiyalar
Vikariy aminokislotalarning azotsiz ortiqcha miqdori katabolizmning asosiy yo'lidagi metabolitlar sonini to'ldirish uchun ishlatiladi, chunki ular biologik faol nutqlarni sintez qilish uchun ishlatiladi. Bunday reaktsiyalar anaplerotik deb ataladi. 9-22 yoshdagi chaqaloqlarda beshta anaplerotik reaktsiyalar kuzatilgan:
ferment piruvat karboksilaza (koferment - biotin), jigar va m'yazakh reaktsiya, namoyon katalizator.
2. Aminokislotalar → Glutamat → a-Ketoglutarat
Transformatsiya glutamatdehidrogenaza yoki aminotransferaza ta'sirida boy to'qimalarda sodir bo'ladi.
3. 
Propionil-KoA, so'ngra suksinil-KoA ham juft bo'lmagan miqdordagi uglerod atomlari bo'lgan yuqori yog' kislotalarining parchalanishida ishtirok etishi mumkin (8-bo'lim).
4. Aminokislotalar → Fumarat
5. Aminokislotalar → Oksaloatsetat
2, 3 reaksiyalar hamma to‘qimalarda (jigar kremi va m'yazyv) uchraydi, pruvat karboksilaza sutkalik, 4 va 5 reaksiyalar esa asosan jigarda bo‘ladi. 1 va 3 reaksiyalar (9-22-rasm) - Asosiy anaplerotik reaktsiyalar
L-aminokislota oksidazasi
Jigarda va niraklarda ferment aniqlangan L-aminokislotalarning oksidazasi, L-aminokislotalarning qurilish dezaminatsiyasi (div. sxemasi misol uchun tomoni).
Bu reaksiyadagi koenzim FMN dir. L-aminokislota oksidazasining deaminatsiyaga qo'shgan hissasi aniq emas, lekin optimal ko'lmak muhitida (pH 10,0) yotadi. Klitinlarda muhitning pH qiymati neytralga yaqin, ferment faolligi hatto past bo'ladi.
D-aminokislota oksidazasi nirkah va novvoyxonada ham nozil qilingan. Ce FAD - o'z fermenti. cíêí oksidazning optimal pH qiymati neytral muhitda yotadi, shuning uchun ferment faol, L-aminokislotalarning oksidazasi past. D-aminokislota oksidazasining roli unchalik katta emas, chunki organizmdagi D-izomerlar soni nihoyatda kam, chunki inson to`qimalari va mavjudotlarining oqsillari va oqsillari tarkibida faqat tabiiy L-aminokislotalar mavjud. Aytgancha, D-aminokislota oksidaza ularni bir xil L-izomerga bog'laydi (9-8-rasm).
10. Transaminatsiya: jarayon sxemasi, fermentlar, biorol. AdAT va ASAT ning bioroli va ularning qon serozida namoyon bo'lishining klinik ahamiyati.
Transaminatsiya
Transaminatsiya - a-aminokislotalarni aminokislotadan a-keto kislotaga o'tkazish reaktsiyasi, shundan so'ng yangi keto kislotasi va yangi aminokislota hosil bo'ladi. Bunday reaktsiyalarning ko'p sonini tenglashtirish konstantasi bittaga yaqin (K p ~ 1,0), shuning uchun transaminatsiya jarayoni osongina teskari bo'ladi (bo'lim. A sxemasi).
Reaksiyalar aminotransferaza fermentlari tomonidan katalizlanadi, ularning koenzimi piridoksal fosfat (PF) - vitamin B 6 (piridoksin, 3-bo'lim) ga o'xshaydi (bo'lim. Sxema B).
Aminotransferazalar hujayrali eukariotlarning sitoplazmasida ham, mitoxondriyalarida ham aniqlanadi. Bundan tashqari, fermentlarning mitoxondrial va sitoplazmatik shakllari jismoniy va kimyoviy kuchlari bilan ajralib turadi. Inson klitinlarida 10 dan ortiq aminotransferazalar topilgan, ular substratning o'ziga xosligi uchun so'roq qilinadi. Mayzhe barcha aminokislotalar transaminatsiya reaktsiyasiga kirishi mumkin, bir oz lizin, treonin va prolin uchun.
A sxemasi
reaktsiya mexanizmi
Aminotransferazalar "pong-pong" tipidagi mexanizm orqali kechadigan reaktsiyalarni katalizlovchi fermentlarning klassik namunasidir (2-bo'lim). Bunday reaktsiyalarda birinchi mahsulot fermentning faol joyi uchun javobgardir;
Aminotransferazalarning faol shakli lizinning aminokislotasiga piridoksal fosfatning mistik aldiminli bogʻlanish bilan qoʻshilishi natijasida metabollanadi (9-6-rasm). 258-pozitsiyadagi lizin fermentning faol joyining omboriga kiradi. Bundan tashqari, ferment va piridoksal fosfat o'rtasida koenzimning piridin halqasida fosfat ortiqcha va azotning zaryadlovchi atomlarining ishtiroki tufayli ionli aloqalar eriydi.
Transaminatsiya reaktsiyalarining ketma-ketligi quyida ko'rsatilgan.
- Birinchi bosqichda, fermentning faol markazidagi piridoksal fosfatga, aldimin aloqasiga yordam berish uchun birinchi substratdan aminokislotalardan aminokislotalar keladi. Ferment-piridoksum-minfosfat kompleksi va reaksiyaning birinchi mahsuloti bo'lgan keto kislotasi eritiladi. Bu jarayon 2 ta Shiff bazasini oraliq qabul qilishni o'z ichiga oladi.
- Boshqa bosqichda ferment-piridoksamin fosfat kompleksi keto kislotasi (boshqa substrat) bilan birlashadi va yana 2 ta Shiff asoslari vositachiligida aminokislotani keto kislotasiga o'tkazadi. Natijada, ferment yana o'zining tabiiy holatiga qaytadi va reaksiyaning yana bir mahsuloti bo'lgan yangi aminokislota hosil bo'ladi. Piridoksal fosfatning aldegid guruhini substratning aminokislotalari egallamasa ham, u fermentning faol markazida lizin radikalining e-amino guruhi bilan Shiff asosini (aldimin) o'rnatadi (ilohiy sxema 471-betda). ).
Ornitin sikli
Sechovin azot almashinuvining asosiy yakuniy mahsulotidir, har qanday organizmning omborida umumiy azotning 90% gacha ishlab chiqarilganligi ko'rinadi (9-15-rasm). Sechovinning chiqarilishi normal hisoblanadi - kuniga 25 g gacha. Unga bo'ysunadigan oqsillar sonining ko'payishi bilan sechovinning chiqarilishi ortadi. Sechovin jigar tomonidan kamroq sintezlanadi, bu esa ko'proq doslida I.D.ga qo'shilgan. Pavlova. Jigarning shikastlanishi va sechovini sintezining buzilishi qon va to'qimalarda ammiak va aminokislotalarning (nasamped, glutamin va alanin) ko'payishiga olib keladi. 20-asrning 40-yillarida nemis biokimyogarlari G.Krebs va K.Ganseleytlar sexovin sintezi tsiklik jarayon boʻlib, bir qancha bosqichlardan iborat boʻlib, buning asosiy sababi ornitin siklining yopilishi ekanligini aniqladilar. . Nomini olgan sechovini sintezi jarayoniga "ornitin tsikli", yoki "Krebs-Henseleit tsikli".
Sechovin sinteziga reaktsiyalar
Sechovin (karbamid) - karbonat kislotasining so'nggi amidi - azotdan 2 atomdan o'ch oladi. Birining Jerelom shundan ê ammiak, jigarda karbonat angidrid bilan erigan karbamoil fosfat pid deiyu karbamoil fosfat sintetaza I bilan bog'lanadi (quyida bo'lim. A sxemasi).
Arginin süksinat sintetazasining boshlang'ich reaktsiyasida sitrulin aspartat bilan reaksiyaga kirishadi va arginin süksinatga (argininoburstin kislotasi) aylanadi. Bu ferment Mg 2+ ionlarini talab qiladi. Reaksiya uchun 1 mol ATP sarflanadi va ikkita makro-energetik aloqaning energiyasi tiklanadi. Aspartat - azot sexoviniga boshqa atom zherelo(483-betdagi A bo'limi sxemasi).
Arginin arginaza ta'sirida gidrolizga uchraydi, u bilan ornitin va sexovin eritiladi. Kofaktorlar arginaza ê ioni Ca2+ yoki Mn2+. Argininning tarkibiy analoglari bo'lgan ornitin va lizinning yuqori konsentratsiyasi ushbu fermentning faolligini buzadi:
Sechovin sinteziga to'liq teng:
CO 2 + NH 3 + Aspartat + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumarat + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.
Karbamoilfosfat sintetaza I bilan vikoratsiya qilingan ammiak jigarga vena qoni bilan ta'minlanadi. Jigarda glutamik kislotaning gnuchka dezaminatsiyasini o'z ichiga olgan boshqa gerellarning roli sezilarli darajada kamroq.
Arginin noksinat sintezi uchun zarur bo'lgan aspartat jigarda transaminatsiya yo'li bilan eritiladi.
oksaloatsetat bilan alanin. Alaniya m'yazyv va ichak klitinining bosh darajasi bo'lishi kerak. Reaksiya uchun zarur bo'lgan Jerel oksaloatsetat fumaratga aylanishi mumkin, u ornitin siklining reaktsiyalarida so'riladi. Sitrat siklining ikkita reaksiyasi natijasida fumarat oksaloatsetatga aylanadi, bunda aspartat eritiladi (9-17-rasm). Bunday martabada, bintlarning ornitin tsikli bilan fumaratdan aspartatning regeneratsiya sikli. Alanin uchun bu siklda o'rnatilgan pir vat glyukoneogenez uchun vikorizatsiya qiladi.
Ornitin sikli uchun aspartatning yana bir qo'llanilishi glutamatning oksaloatsetat bilan transaminatsiyasidir.
Albinizm
Metabolik shikastlanishning sababi tirozinazaning konjenital nuqsonidir. Bu ferment melanotsitlarda tirozinning DOPA ga aylanishini katalizlaydi. Tirozinazadagi nuqson natijasida melanin pigmentlarining sintezi buziladi.
Klinik ko'rinishda albinizm (lot. albus- oq) - teri va soch pigmentatsiyasining ko'rinishi. Kasal odamlar ko'pincha yorug'lik qo'rquvini ayblab, shoshilinch tuyg'usini kamaytiradi. Trivale perebuvannya bunday kasalliklar píd vydkritim quyosh saraton shkíri olib keladi. Kasallikning chastotasi 1: 20000.
Fenilketonuriya
Sog'lom odamlarning jigarida fenilalaninning kichik bir qismi (~ 10%) fenil-laktat va fenilatsetilglutaminga aylanadi (9-30-rasm).
Fenilalaninning katabolizmiga olib boradigan bu yo'l asosiy yo'l - fenil-alanin droksilaza tomonidan katalizlanadigan tirozinga konversiyaga zarar yetkazilganda asosiy yo'nalishga aylanadi. Ushbu buzuqlik giperfenilalanemiya va qon va qon aylanishining rivojlanishi bilan birga muqobil metabolitlar: fenilpiruvat, fenilasetat, fenilaktat va fenilatsetilglutamin bilan birga keladi. Fenilalanin droksilazadagi nuqson fenilketonuriya (PKU) infektsiyasiga olib kelishi mumkin. PKU ning 2 shakli mavjud:
· Klassik PKU- Fenilalanin droksilaza genidagi mutatsiyalar bilan bog'liq bo'lgan Spadkovy kasalligi, bu ferment faolligining pasayishiga yoki yangi inaktivatsiyaga olib kelishi mumkin. Ushbu konsentratsiyada fenilalanin qonda 20-30 marta (normada - 1,0-2,0 mg / dl), bo'limda - normada 100-300 marta (30 mg / dl) ko'tariladi. Bo'limda fenilpiruvat va fenillaktat konsentratsiyasi normal kunlik iste'mol bilan 300-600 mg / dl ga etadi.
· PKU ning eng og'ir ko'rinishlari - rozal va jismoniy rivojlanishning shikastlanishi, sudomaniya sindromi, pigmentatsiyaning shikastlanishi. Baxtning davomiyligi uchun kasalliklar 30 yilgacha yashamaydi. Kasallikning chastotasi 1:10 000 yangi tug'ilgan chaqaloqni tashkil qiladi. Kasallik autosomal retsessiv tarzda pasayadi.
· Fenilalanin, fenilpiruvat, fenillaktatning yuqori konsentratsiyali miya hujayralarida toksik kasallik bilan bog'liq PKU ning og'ir namoyon bo'lishi. Fenilalaninning yuqori konsentratsiyasi tirozin va triptofanni qon-miya to'sig'i orqali tashishni bloklaydi va neyrotransmitterlarning (dofamin, norepinefrin, serotonin) sintezini galvanizatsiya qiladi.
· FKU opsiyasi(koenzimga bog'liq giperfenilalanemiya) - H 4 BP metabolizmini boshqaradigan genlardagi so'nggi mutatsiyalar. Klinik ko'rinishlar yaqin, ammo klassik PKU namoyon bo'lishidan qochmang. Kasallikning chastotasi 1 million yangi tug'ilgan chaqaloqqa 1-2 grippni tashkil qiladi.
· H 4 BP gidroksidning nafaqat fenilalaninga, balki tirozin va triptofanga ham reaktsiyalari uchun zarurdir, agar koenzim mavjud bo'lmasa, barcha 3 aminokislotalarning metabolizmini, shu jumladan neyrotransmitterlarning sintezini buzadi. Kasallik og'ir nevrologik shikastlanish va erta o'lim ("zararli" PKU) bilan tavsiflanadi.
PKU bilan og'rigan bolalarda romatik va jismoniy rivojlanishning progressiv yomonlashuvi, hatto past dozada yoki fenilalaninning yuqori dozasi bilan dietada oldini olish mumkin. Xuddi shu quvnoqlik, yana bir bor bolaning xalqidan keyin, bechora miyani sevib qoladi. Tavernadagi sovuqni 10-asrdan keyin zaiflashishi mumkin (miyaning miyelinizatsiyasidagi jarayonlarning tugashi), Daniyada prote, byk "dovíchnoí̈ êti" da shilyayutsya boy pediatrlar soatida muhim ahamiyatga ega.
PKU diagnostikasi uchun vikoristlar bo'limdagi patologik metabolitlarni aniqlash, ushbu bo'limning qonida fenilalanin kontsentratsiyasini aniqlash uchun turli xil usullar va usullar yordamida qo'llaniladi. Fenilketonuriya bilan bog'liq nuqsonli gen fenotipik jihatdan normal heterozigot tashuvchilarda fenilalaninga tolerantlikni qo'shimcha tekshirish uchun aniqlanishi mumkin. Bu obstezhuvannoy uchun bir qarashda natche 10 g fenilalanin bering, keyin bir yil oralig'ida qon namunalarini oling, unda tirozin o'rniga buyuriladi. Normada fenilalaninga moyillikdan keyin qondagi tirozin kontsentratsiyasi sezilarli darajada yuqori, fezilketonuriya genining heterozigotli tashuvchilarida past bo'ladi. Ushbu test kasal bolasi bo'lgan odamlarning xavfini tashxislash uchun genetik maslahat berishda g'alaba qozonadi. PKU bilan yangi tug'ilgan bolalarni aniqlash uchun skrining sxemasi ishlab chiqilgan. Sinovga nisbatan sezgirlik deyarli 100% ni tashkil qiladi.
Budova marvarid
Gem ikki valentli ion va porfirindan hosil bo'ladi (13-1-rasm). Porfirinlar tuzilishining asosini porfin tashkil qiladi. Porphin ê chotiri pirrolnyh kiltsya, o'zaro methenovyh mystki bilan bog'langan (13-1-rasm). Pirogda, kiltsi pirolidagi o'rinbosarlarning tuzilishiga ko'ra, porfirinlarning sprat turlari: protoporfirinlar, etioporfirinlar, mezoporfirinlar va koproporfirinlar farqlanadi. Protoporfirinlar porfirinlarning reshti turlarining kashshoflaridir.
Hemi turli oqlar qasos olishlari mumkin turli xil turlari porfirinlar (6-bo'lim). Bu gemoglobinlar tarkibida 4 ta metall, 2 ta vinil radikal va 2 ta ortiqcha propion kislotaga ega boʻlgan protoporfirin IX mavjud. Zalizo o'sha znahoditsya da vydnovlemu staní (Fe+2) deb po'yazane ikki kovalent va azot atomlari bilan ikki muvofiqlashtirish pirrol halqalar. Oksidlanish jarayonida gem gematinga aylanadi (Fe 3+). Gemning eng ko'p miqdori gemoglobin bilan to'ldirilgan eritrotsitlarda, miyoglobin bo'lishi mumkin bo'lgan malign hujayralar va ulardagi P 450 sitoxromining yuqori miqdori orqali jigar hujayralarida topilishi mumkin.
Gem biosintezini tartibga solish
Gem sintezining tartibga soluvchi reaktsiyasi piridoksalni yo'qotgan aminolevulinat sintaza fermentini katalizlaydi. Reaksiya tezligi alosterik va fermentga teng tarjimada tartibga solinadi.
Alosterik inhibitor va aminolevulinat sintaza va gem sintezi uchun korepressor (13-5-rasm).
Retikulotsitlarda translatsiya bosqichida ushbu fermentning sintezi tartibga solinadi. Fermentni kodlaydigan mRNK boshlanishida, ê
Guruch. 13-5. Gem va gemoglobin sintezini tartibga solish. Salbiy printsipi ortidagi marvarid zvorotny zv'azku aminolevulinatsintaza va aminolevulinatdegidratazani inhibe qilish va a- va b-lansiugening gemoglobinga o'tishini induktsiya qilish orqali.
soch tolasi halqasini o'rnatadigan nukleotidlar ketma-ketligi, chunki u sezgir element deb ataladi (ingliz tilida, temirga sezgir element, IRE) (13-6-rasm).
Klitinlarda sho'r suvning yuqori konsentratsiyasida u tartibga soluvchi so'lak oqsilining ortiqcha sistein bilan kompleksini hosil qiladi. Pastki oqimning tartibga soluvchi quyi oqim oqsili bilan o'zaro ta'siri bu oqsilning aminolevulinat sintazasini kodlaydigan mRNKning IRE elementiga sporidligining pasayishiga va tarjimaning davom etishiga olib keladi (13-6-rasm, A). Tuprikning past konsentratsiyasida so'lak oqsili mRNKning 5'-translyatsiya qilinmagan uchida joylashgan so'lak elementiga qo'shiladi va aminolevulinat sintazaning tarjimasi gallyutsinatsiyalanadi (13-6-rasm, B).
Aminolevulinatdegidrataza ham gem tomonidan alosterik tarzda inhibe qilinadi, garchi bu fermentning faolligi aminolevulinatsintaza faolligidan 80 marta ko'p bo'lishi mumkin, garchi u katta fiziologik ahamiyatga ega bo'lmasa.
Piridoksal fosfat va dori preparatlari, shuningdek ularning tarkibiy analoglari etishmasligi aminolevulinat sintaza faolligini pasaytiradi.
Bilirubin sintezi
REM klitinlarida gemoglobin omboridagi gem molekulyar kislota bilan oksidlanadi. Reaktsiyalarda 1 va 2-pirolitik gem halqalari o'rtasida metin dog'ining rivojlanishi, ularning qo'shilishi bilan, ko'rfaz va oqsil qismi va oq rubinning apelsin pigmentining bo'linishi kuzatiladi.
Bilirubin- toksik, yog'li nutq, klitinlarda fosforlanish oksidini yo'q qilishga qodir. Ayniqsa sezgir asab to'qimalarining ba'zi hujayralari.
Bilirubínu ko'rish
Retikulo-endotelial tizimning Z klitinini bilirubin qon bilan iste'mol qiladi. Bu erda vino majmuada topilgan albumin plazma, ancha kichikroq miqdorda - metallar, aminokislotalar, peptidlar va boshqa kichik molekulalar bilan komplekslarda. Bunday komplekslarning o'rnatilishi oq yoqutni uchastkadan ko'rishga imkon bermaydi. Albumin bilan kompleksdagi bilirubin deyiladi vilny(konjugatsiyasiz) yoki bilvosita bilirubin.
To'g'ridan-to'g'ri va bilvosita bilirubin nima?
Qon zardobidagi bilirubin ikki qismga bo'linadi (turli xil): maxsus reagent (diazoreaktiv) bilan laboratoriya reaktsiyasi natijasiga bog'liq bo'lgan bevosita va bilvosita. Bilvosita bilirubin toksik bo'lmagan bilirubin bo'lib, u yaqinda gemoglobin bilan aralashgan, ammo hali jigar bilan aloqa qilmagan. To'g'ridan-to'g'ri bilirubin - bilirubin, jigarda neshkodjeniya va tanadan kiritish uchun preparatlar.
28. Jovtyanitsy
Bizning kayfiyatimizda bilirubin o'rniga qon harakat qiladi. Sharoblarning qo'shiq kontsentratsiyasiga erishilganda, matolar tarqalib, sariq rangga aylanadi. Ularda vydkladennya orqali Pozhovtinnya matolar bilirubin deyiladi Jovtyanitsa. Klinik, zhovtyanitsya qon plazmasidagi bilirubin kontsentratsiyasi me'yorning yuqori chegarasidan 2,5 baravar ko'proq, tobto oshmasligigacha soatgacha paydo bo'lishi mumkin. 50 mkmol/l uchun vichy bo'lmang.
Yangi tug'ilgan Jovtyanitsa
Gemolitik zhovtyanitsya yangi tug'ilgan chaqaloqlarning qisman turli xil turlari - bolaning hayotining birinchi kunlarida qo'riqlanadigan "fiziologik zhovtyanitsya". Qonda bilvosita bilirubin kontsentratsiyasining oshishi sababi gemolizning tezlashishi va jigarda to'g'ridan-to'g'ri bilirubinni yo'q qilish, konjugatsiya qilish va sekretsiyasi uchun mas'ul bo'lgan oqsillar va fermentlar funktsiyasining etishmasligi hisoblanadi. Yangi tug'ilgan chaqaloqlarda UDP-glyukuroniltransferaza faolligi kamaymaydi va, ehtimol, konjugatsiya reaktsiyasining boshqa substrati - UDP-glyukuronatning sintezi etarli darajada faol emas.
Ko'rinib turibdiki, UDP-glyukuroniltransferaza induktsiya qiluvchi fermentdir (12-bo'lim). 12-bo'limda ko'rsatilganidek, fenobarbital preparatini fiziologik zhovtyanitsa bilan yuborish kerak, bu esa bunday buloni keltirib chiqaradi.
"Fiziologik zhovtyanitsy" ning qabul qilinishi mumkin bo'lmagan shartlaridan biri bilirubinli ensefalopatiya hisoblanadi. Agar konjugatsiyalanmagan bilirubin kontsentratsiyasi 340 mkmol / l dan oshsa, tomirlar miyaning qon-miya to'sig'idan o'tib, shikastlanishga olib keladi.
Mikrosomal oksidlanish
Mikrosomal oksidazlar silliq ER membranalarida lokalizatsiya qilingan fermentlar bo'lib, ular ikkita post-mitoxondrial CPE bilan kompleksda ishlaydi. Oksidlangan nutqqa ikkinchi atomni kiritish bilan Pro 2 molekulasining bir atomining qo'shilishini katalizlovchi fermentlar mikrosomal monooksigenazalarning aralash funktsiyasi o'rniga mikrosomal oksidazlar nomini olib tashladilar. Monoksigenaza, vikariy preparatlar va mikrosomalarning ishtiroki uchun oksidlanish.
P 450 sitoxromining ishlashi Ko'rinib turibdiki, triplet tegirmonidagi molekulyar kislota inert bo'lib, organik materiallar bilan o'zaro ta'sirga ega emas. Kislota reaktsiyasini yaratish uchun uni bir yillik fermentatsiya tizimiga aylantirish kerak. Bunday sitoxrom P 450 uchun qasos oladigan monooksigenaza tizimi yotadi. Faol markazda lipofil nutq RH ning sitoxrom P 450 va ferment oksidi faolligini kislotalovchi molekulalar bilan bog'lanadi.
Bitta kislota atomi 2 e oladi va Pro 2- shakliga aylanadi. Elektron donor NADPH bo'lib, u NADPH-sitoxrom P 450 reduktaza bilan oksidlanadi. Taxminan 2- protonlar bilan o'zaro ta'sir: taxminan 2- + 2H + → H 2 O va suv eriydi. Kislota molekulasining yana bir atomi R-OH nutqining gidroksil guruhini qondiruvchi substrat RH dan oldin kiritilgan (12-3-rasm).
Mikrosomal oksidlanish fermentlari bilan nutq RH gidroksillanishining mutlaqo teng reaktsiyasi:
RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +.
P 450 substratlari ekzogen (dorilar, ksenobiotiklar) va endogen (steroidlar, yog 'kislotalari va boshqa) moddalarning hidrofobik nutqlariga boy bo'lishi mumkin.
Shunday qilib, birinchi bosqich natijasida, P 450 sitoxromining ishtiroki hidrofobik qismning xilma-xilligiga yordam beradigan belgilangan funktsional guruhlar bilan nutqni o'zgartirishga olib keladi. Modifikatsiya natijasida molekula biologik faollikni yo'qotishi yoki yo'qolib qolgandek ko'rinadigan faol qism, pastki nutqning shakllanishiga olib kelishi mumkin.
N-krezol va fenolning ajralib chiqishi
Tirozin aminokislotalaridan bakteriyalarda fermentlar ta'sirida, fenol krezol mikroblar tomonidan metabolizatsiya qilinishi mumkin (12-9-rasm).
Portal vena orqali namlangan mahsulotlar pechga tushadi, fenol va krezolning dekongessiyasi sulfat kislota ortiqcha (FAPS) yoki UDP-glyukuronat omborida glyukuron kislotasi bilan konjugatsiyalanishi mumkin. Fenol va krezolning FAPS bilan konjugatsiya reaktsiyasi sulfotransferaza fermenti tomonidan katalizlanadi (12-10-rasm).
Glyukuron kislotalarning fenol va krezol bilan konjugasiyasi UDP-glyukuroniltransferaza fermentida ishtirok etadi (12-11-rasm). Konjugatsiya mahsulotlari suvda yaxshi tarqaladi va nirklar orqali bo'limdan chiqariladi. Glyukuron kislotasining fenol va krezol bilan konjugatlari sonining ko'payishi ichaklarda oqsil chirishini ishlab chiqarishning ortishi bilan bo'limda ko'rsatilgan.
Guruch. 12-8. Zneshkodzhennya benzantrasen. E 1 - mikrosomal tizimning fermenti; E 2 - epoksid gidrat.
Utvorennya that zneshkodzhennya indolu ta skatolu
Ichaklarda mikroorganizmlar indol va skatolni aminokislotalar triptofan bilan metabollashadi. Bakteriyalar triptofanni yo'q qiladi va kam torkli halqa tuzilishini qoldiradi.
Indol ko'k lansetning bakteriyalari tomonidan bo'linishi natijasida eritiladi, uni serin yoki alanin shaklida ko'rish mumkin (12-12-rasm).
Skatol va indol 2-bosqichda jigar tomonidan iste'mol qilinadi. Hidning mikrosomal oksidlanishi natijasida gidroksil guruhi orqada to'planadi. Shunday qilib, indol indoksilga kiradi, so'ngra FAPS bilan konjugatsiya reaktsiyasiga kiradi, indoksisulfat kislotani, kaliyning kuchini osonlashtiradi, bu esa hayvonning indikan nomini olib tashladi (12-13-rasm).
E. Sovutish tizimlarining induksiyasi
Hayotning birinchi va boshqa fazalarida ishtirok etadigan ko'plab fermentlar induksiyalangan oqsillardir. Qadim zamonlarda ham Tsar Mithridates, kichik dozalarda spirtli ichimliklarni muntazam ravishda qabul qilish mumkinligini bilib, siz og'ir zaharlanishdan qutulishingiz mumkin. "Mitridata effekti" ashula tizimlarining induksiyasiga asoslangan (12-3-jadval).
Jigar EP membranalarida sitoxrom P 450 ko'proq (20%), pastki membranani bog'lovchi fermentlarga ega. Fenobarbital sitoxrom P 450, UDP-glyukuroniltransferaza va epoksid gidrolaza sintezini faollashtiradi. Masalan, fenobarbital induktori yuborilgan jonzotlarda EP membranalarining maydoni kattalashib, hujayralarning barcha membrana tuzilmalarining 90% ga etadi va buning natijasida fermentlar sonining ko'payishi kuzatiladi. ksenobiotiklar va zaharli endogen nutq.
Yomon jarayonlarning kemoterapiyasi vaqtida yuzning samaradorligi ko'pincha bosqichma-bosqich tushadi. Ulardan yuqorida ko'plab tibbiy chidamlilik rivojlanadi, tobto. barqarorlik nafaqat bir xil dori, balki boshqa dorilarning butun past darajasiga qadar. Antitumor yuzlar P-glikoprotein, glutation transferaza va glutation sintezini induktsiya qilishini hisobga olish kerak. Vykoristannya speakovin, scho ingibuyut yoki P-glikoprotein sintezini faollashtirish, shuningdek, kemoterapi samaradorligini targ'ib glutation ferment sintezi.
Metalllar glutation va past molekulyar og'irlikdagi oqsil - metallotionin sintezi uchun induktorlar bo'lib, ularda SH-guruhlari bo'lishi mumkin, bu ularga ta'sir qiladi. Natijada, hujayralarning tanaga qarshiligi jirkanch darajada yuqori.
Glutatyon transferazlar sonining ko'payishi tananing sog'lig'ini o'rtada sayr qilish holatining o'sishiga oshiradi. Fermentning induktsiyasi kam dorivor nutqlarning tiqilishi soatiga antikanserogen ta'sirning ta'sirini tushuntiradi. Bundan tashqari, glutation transferaz sintezining induktorlari - normal metabolizm - davlat gormonlari, iyodotironin va kortizol. Katexolaminlar adenililatsiklaza tizimi orqali glutation transferazni fosforilatlaydi va uning faoliyatini rag'batlantiradi.
Bir qator nutqiy birikmalar, shu jumladan, (masalan, muhim metallar, polifenollar, S-alkildan glutationga, kislotasiz gerbitsidlar) glutation transferazani inhibe qiladi.
37. Konjugatsiya - nutq rivojlanishining yana bir bosqichi
Nutqni o'zgartirishning yana bir bosqichi konjugatsiya reaktsiyasi bo'lib, uning jarayonida u birinchi bosqichda erigan funktsional guruhlarga, gidrofillikni oshiradigan va toksiklikni o'zgartiradigan boshqa molekulalar yoki endogen ta'sir guruhlariga qo'shiladi (2-jadval).
UDP-glyukuroniltransferaza
Uridin difosfat (UDP)-glyukuroniltransferaza asosan ERda lokalize qilinadi, nutq molekulasiga ortiqcha glyukuron kislotasi qo'shiladi, mikrosomal oksidlanish jarayonida hazm qilinadi (12-4-rasm).
Yovvoyi ko'rinishda UDP-glyukuroniltransferaza ishtirok etish reaktsiyasi quyidagicha yoziladi:
ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.
Sulfotransferaza
Mavzularni o'zgartirish "Nutq almashinuvi va energiya. Ovqatlanish. Asosiy almashinuv.":1. Nutq va energiya almashinuvi. Ovqatlanish. anabolizm. Katabolizm.
2. Oqsillar va organizmning yogo roli. Rubner uchun reyting koeffitsienti. Ijobiy azot balansi. Salbiy azot balansi.
3. Organizmning lipid va yoga roli. Jiri. Klitinni lipidlar. Fosfolipidlar. xolesterin.
4. Jigarrang yog '. Boraks yog 'to'qimasi. Plazma lipidlari. Lipoproteinlar. LPNG. LPVSH. LPDNSCH.
5. Uglevodlardagi organizmning roli. Glyukoza. Glikogen.
8. Organizmning energiyaga bo'lgan ehtiyojini ta'minlashda nutq almashinuvining o'rni. Fosforlanish koeffitsienti. Nordonning kaloriya ekvivalenti.
9. Organizmning energiya vitratini baholash usullari. To'g'ridan-to'g'ri kalorimetriya. Bilvosita kalorimetriya.
10. Asosiy almashinuv. Asosiy birja qiymatining rozrahunkagacha Rivnyannya. Tananing sirt qonuni.
Proteinlar va organizmning yogo roli. Rubner uchun reyting koeffitsienti. Ijobiy azot balansi. Salbiy azot balansi.
Oqsillar, yog'lar, uglevodlar, minerallar va vitaminlarning metabolizmdagi roli
Plastik nutqda tanaga kerak Siz tizimli oqsillarni, lipidlarni va uglevodlarni sarflashga imkon beradigan ushbu minimal iste'mol darajasidan mamnun bo'lishingiz mumkin. Qi iste'moli odamlarning yoshi, sog'lig'i, intensivligi va ish turi kabi omillarga bog'liq holda individualdir.
Odamlarni grub mahsulotlari omboridan olib ketishadi va ulardan olib ketishadi plastik nutqlar, mineral nutq va vitaminlar.
Proteinlar va ularning organizmdagi roli
Tanadagi oqsillar yangilanishni to'xtatmasdan stantsiyada qayta sotib oling. Sog'lom etuk odamda oziq-ovqat uchun parchalangan protein miqdori, sog'lom miqdorda yangi sintez qilingan protein mavjud. Jonivorlar azotni aminokislotalar omboridan organizmdagi oqsillarga qaraganda kamroq olishi mumkin. 20 ta aminokislotadan o'ntasi (valin, leysin, izolösin, lizin, metionin, triptofan, treonin, fenilalanin, arginin va histidin) organizmda oziqlanish etishmovchiligi bilan sintez qilinmaydi. Qi aminokislotalar muhim deb ataladi. Qolgan o'nta aminokislotalar (o'rnini bosuvchi moddalar) hayot uchun kam ahamiyatga ega emas, pastki qismi almashtirib bo'lmaydigan va boshqa aminokislotalarni etarli darajada iste'mol qilmasa, organizmda hidlar sintezlanishi mumkin. Tanadagi oqsillar almashinuvining muhim rasmiysi - bu ba'zi oqsil molekulalarining parchalanishi paytida boshqalarini sintez qilish uchun yaratilgan aminokislotalarni takroriy qayta ishlash (qayta foydalanish).
Shvidkíst razpadu deb novlennya bylkyv tana bunga arziydi. Peptid tabiatli gormonlar parchalanishining boshida u engil yoki o'rtacha darajada bo'ladi, qon plazmasi oqlari - taxminan 10 deb, oq m'yaziv - taxminan 180 deb. O'rtacha odam uchun inson tanasidagi barcha oqsillar 80 desibel uchun yangilanadi. Proteinning umumiy miqdori to'g'risida, u yaxshi parchalanishni tan olgan holda, inson tanasidan olingan azot miqdori bilan baholanadi. Oqsil tarkibida 16% ga yaqin azot bor (100 g oqsilda tobto-16 g azot). Shu tarzda, organizm 1 g azotni ko'rganda, 625 g oqsilni parchalaydi. Yaxshiyamki, kattalar tanasida 3,7 g azotga yaqin ko'rinadi. Ushbu ma'lumotlardan ko'rinib turibdiki, ishlab chiqarish uchun yangi xarobani tan olgan oqsilning og'irligi 3,7 x 6,25 \u003d 23 g yoki 1 kg tana yog'iga 0,028-0,075 g azotga aylanadi. ishlab chiqarish uchun ( Rubner uchun koeffitsient).
Kirpi bilan tanaga kiradigan azot miqdori, tanaga kiritilgan azot miqdori sifatida, tananing lagerda ekanligini hisobga olish odatiy holdir. azot tarkibi. Dalgalanishlarda, agar organizmda ko'proq azot bo'lsa, u pastroq bo'lib ko'rinadi, haqida gapirish. ijobiy azot balansi(Zatrimka, azotni ushlab turish). Shunday qilib, m'yazovoi to'qimalarining massasi ko'paygan odamga aylanib, tananing o'sishi davrida, vaginess, chiqadigan muhim kasallikdan keyin kiyinish.
Lager, tanaga kiritilgan ma'lum miqdorda azot bilan, uning iste'molini tanaga o'tkazadi, deyiladi. salbiy azot balansi. Agar tanada hech qanday s bo'lmasa, qobiliyatsiz oqsillar bilan ovqatlanishda noto'g'ri joylashishi mumkin muhim aminokislotalar oqsil ochligi yoki umumiy ochlik bilan.
Proteinlar, ular plastik nutq kabi fors qorasidagi organizmlarda vicarious bo'lib, ularni yo'q qilish jarayonida klitinlarda ATP sintezi va issiqlikni chiqarish uchun energiya beradi.
METABOLIZMA BILKIV
Proteinlar kirpi ajralmas qismidir. Vídmínu víd bíkív kuni - uglevodlar va yog'lar yog'ning muhim tarkibiy qismlari emas. Shchodobovo sprozhivatsya etuk sog'lom odamning 100 g ga yaqin. Kharchoví oqsillari - organizm uchun azotning asosiy manbai. Iqtisodiy jihatdan protein eng qimmat oziq-ovqat komponentidir. Shu sababli, biokimyo va tibbiyot tarixida ovqatlanishdagi protein normalari o'rnatilganligi ham muhimdir.
Karl Voitning tadqiqotlarida grub oqsilini kamaytirish normalari 118 g / dobu, uglevodlar - 500 g / dobu, yog '56 g / dobu sifatida belgilangan. M.Rubner birinchi bo'lib organizmdagi azotning 75% oqsillar omborida ekanligini ta'kidladi. Vín sklav azot balansi (odamning oziq-ovqat uchun qancha azot sarflashiga va qancha azot qo'shilganiga qarab).
Yetuk sog'lom odam qo'rqadi azot balansi - "nol azot balansi"(Organizmga kiritilgan azot miqdori yutilgan azot miqdorini tasdiqlaydi).
ijobiy azot balansi(tanaga kiritilgan qo'shimcha azot miqdori kamroq bo'lsa, olingan miqdori kamroq). Faqat organizmda, o'sish davrida yoki oqsil tuzilmalarining rivojlanishi bilan (masalan, og'ir kasalliklar bilan qarish davrida yoki m'yazovoi masi o'sishi bilan).
Salbiy azot balansi(tanaga azot bilan kiritilgan hayvonning qo'shimcha miqdori, olingan miqdori kamroq). Tanadagi protein etishmasligidan ehtiyot bo'ling. Sabablari: í̈zhí da oqlar soni etarli emas; oq tanlilarning qulashi ko'tarilishi bilan birga keladigan kasallik.
Biokimyo tarixida tajribalar odamni kamroq uglevodlar va yog'lar bilan oziqlanganda ("oqsilsiz dieta") o'tkazilgan. Aql azot muvozanati bilan tebrandi. Bir necha kundan keyin tanadagi azot bir xil qiymatga o'zgardi va shundan so'ng u ro'za kunida uch marta ko'tarildi: odam har bir doba suviga 53 mg azot (taxminan 4 g azot) yutdi. har bir doba). Tsya kílkíst azot vídpovídaê taxminan Doba uchun 23-25 g protein. Qiu qiymati "MAS'uliyat KOEFICENTI" deb nomlangan. Keyin ertasi kuni dietaga 10 g protein qo'shildi va o'sha paytda azotning kiritilishi oshirildi. Ale barcha bir xil posterygavsya azot salbiy balansi. Zhudagi Todi ishlab chiqarish uchun 40-45-50 g protein qo'sha boshladi. Kirpi tarkibida proteinning bunday miqdori bilan nol azot balansi (azot balansi teng). qiu qiymati (Har bir dobuga 40-50 g protein) SITRINING FIZIOLOGIK MINIMUMI deb atalgan.
1951 yilda ovqatda protein ulushi taklif qilindi: ovqat uchun 110-120 g protein.
Belgilangan soatda 8 ta aminokislota muhim ekanligi aniqlandi. Muhim aminokislotalarning terisi uchun oxirgi talab 1-1,5 g ni tashkil qiladi va butun organizm ishlab chiqarish uchun 6-9 gramm muhim aminokislotalarga muhtoj. Turli xil oziq-ovqat mahsulotlarida muhim aminokislotalarni olib tashlash ko'rib chiqiladi. Shuning uchun oqsilning fiziologik minimumi turli mahsulotlar uchun har xil bo'lishi mumkin.
Azotni ko'paytirish uchun qancha protein olish kerak? 20 gr. tuxum oqi yoki 26-27 UAH. bylkív m'yasa chi suti yoki 30 gr. oq kartoshka yoki 67 UAH. bug'doy oqlari boroshn. Tuxum oqida aminokislotalarning yangi to'plami mavjud. Qalin oqsillarni iste'mol qilganda, fiziologik minimumni to'ldirish uchun ko'proq protein kerak bo'ladi. Ayol uchun kamroq iste'mol qiling (har bir doba uchun 58 gramm), odam uchun kamroq (bir doba uchun 70 g protein) - AQSh standartlari bilan berilgan.
O'SHI OQ BILKIVNING GI TRAKTIDA HAZM QILISHI
Metabolizm jarayonlaridan oldin dozani oshirib yuborishga yo'l qo'yilmaydi, parchalar tana tomonidan hisobga olinadi (to'qimalarni tozalash miqdori bo'yicha). kanal-ichak traktiê dovkíllam). Zavdannya perezravlennya - mazali nutqlarning katta molekulalarini mayda standart monomerlarga maydalash (parchalash), uyingizda namlash kabi. Nutqning rangi, ortiqcha ishlov berish natijasida, allaqachon turning o'ziga xosligini yaxshilagan. Qovurilgan bo'shliqlarda saqlanadigan ale energiya zahiralari, keyin esa organizm tomonidan vicarious.
Barcha o'simlik jarayonlari gidrolitikdir, shuning uchun ular energiyaning katta isrof qilinishiga olib kelmaydi - hid oksidlanmaydi. Taxminan 100 g aminokislotalar inson tanasiga so'riladi, ular qonda mavjud. Yana 400 g aminokislotalarni tana oqsillari parchalanishi tufayli qonga olish kerak. Barcha qi aminokislotalarning metabolik hovuzi bilan 500 g aminokislotalar. Inson tanasida oqsillarni sintez qilish uchun 400 gramm vikor ishlatiladi va 100 g grit oxirgi mahsulotlarga qadar parchalanadi: sechovin, CO 2. Parchalanish jarayonida gormonlar, turli jarayonlardagi vositachilar va boshqa nutqlar (masalan: melanin, adrenalin va tiroksin gormonlari) funktsiyalarini yaxshilash usuli sifatida organizm uchun zarur bo'lgan metabolitlar ham o'rnatiladi.
Jigar oqlari uchun relaps davri 10 kun bo'lishi kerak. M'azovih oqlari uchun bu muddat 80 kunga aylanadi. Qon plazmasi oqsillari uchun - 14 kun, jigar - 10 kun. Ale ê sincaplar, yaky tez rozdayutsya (a 2 -makroglobulin va ynsulínu davri napyvrozpadu uchun - 5 min).
Taxminan 400 g oqsil qayta sintezlanadi.
Oqsillarning aminokislotalarga parchalanishi gidroliz yo'li bilan boradi - H 2 O proteolitik fermentlar ta'sirida peptid bog'lari parchalanganidan keyin keladi. Proteolitik fermentlar PROTEINAZALAR yoki PROTEAZALAR deb ataladi. Ísnuê turli xil proteinazlarga boy. Katalitik markazning tuzilishidan keyin barcha proteinazlar 4 sinfga bo'linadi:
1. SERINA OQILLARI - ularning katalitik markazida serin va gistid aminokislotalar mavjud.
2. SISTEIN PROTEINAZA - katalitik markazda, sistein va histidin.
3. KARBOKSIL PROTEINAZA (ASPARTY) katalitik markazda 2 aspartik kislota radikali. Ularga pepsin ko'rsatiladi.
4. METALOPROTEINAZA. Bu fermentlarning katalitik markazida gistidin, glutamik kislota va metall ioni (karboksipeptidaza "A", kollagenaza retard Zn 2+) mavjud.
Barcha proteinazlar kataliz mexanizmi va o'rtadagi ong uchun ajralib turadi, unda hid ishlaydi. Teri oqsili molekulasida o'nlab, yuzlab va minglab peptid aloqalari mavjud. Proteinaz qandaydir peptid aloqalarini emas, balki suvoro topshiriqlarini yo'q qiladi.
"O'z" qo'ng'irog'ini qanday aniqlash mumkin? Bu proteinazalarning adsorbsion markazining tuzilishiga bog'liq. Aminokislotalar kabi peptid aloqalari ularning rivojlanishida kamroq ishtirok etadi.
Adsorbsion markazning tuzilishi shundayki, u aminokislotalarning radikalini, bog'lanishlarni hosil qiluvchi COOH guruhini tanib olish imkonini beradi. Ba'zi hollarda, substratning o'ziga xosligi uchun aminokislotalar, gidrolizlanadigan bog'larni hosil qiluvchi aminokislotalar muhim bo'lishi mumkin. Va ba'zida aminokislotalarning buzilishi fermentga substrat o'ziga xosligini belgilash uchun muhim bo'lishi mumkin.
Amaliy nuqtai nazardan, barcha proteinazlarni substrat o'ziga xosligi bo'yicha 2 guruhga bo'lish mumkin:
1. OZ MAXSUS PROTEINLAR
2. YUQORI SPESİFİK PROTEINLAR
OZ-OZ MAXSUS PROTEINLAR:
Ular ferment tomonidan gidrolizlanadigan peptid aloqalarini hosil qiluvchi ushbu aminokislotalarning faqat bir nechtasini yotqizish uchun osongina ishlatilishi mumkin bo'lgan adsorbsion markazga ega.
Pepsin
Qobiq sharbatining Tse fermenti. Suyuq shilliq qavatning klitinlarida faol bo'lmagan tepalik - pepsinogen shaklida sintezlanadi. Faol bo'lmagan pepsinogenning faol pepsinga aylanishi bo'sh naychada sodir bo'ladi. Faollashgandan so'ng, fermentning faol markazini yopadigan peptid parchalanadi. Pepsin faollashuvi ikki omilga bog'liq:
a) xlorid kislotasi (HCl)
b) allaqachon erigan faol pepsin avtokataliz deyiladi.
Pepsin ê karboksil proteinaz va R 2 holatida fenilalanin (Fen) yoki tirozin (Tyr) aminokislotalari bilan biriktirilgan bog'lanishlarning gidrolizlanishini katalizlaydi (oldingi chaqaloqqa hayratlanarli), shuningdek, Ley-Glu aloqasi. Pepsin uchun pH-optimum 1,0-2,0 pH ni tashkil qiladi, bu qobiq sharbatining pH qiymatiga to'g'ri keladi.
Rennin
Qobiq sharbatida oqsil sut oqsili kazeinini parchalaydigan RENNIN fermenti tomonidan ortiqcha ishlamaydi. Rennin pepsinga o'xshaydi va bu pH-optimal shilliq qavatning o'rta qismining pH qiymatini aks ettiradi (pH = 4,5). Rennin ta'sir mexanizmi va o'ziga xosligi bilan ham pepsin bilan bog'liq.
Ximotripsin.
U subslugda faol bo'lmagan kashshof - ximotripsinogen shaklida sintezlanadi. Ximotripsin faol tripsin va avtokataliz orqali faollashadi. Tirozin (Tir), fenilalanin (Fen) yoki triptofan (uch) karboksil guruhi bilan R 1 holatida yoki katta hidrofobik radikallar leysin (leysin), izolösin (mul) va valin (val) bilan o'rnatiladigan buzuvchi bog'lanishlar. R 1 pozitsiyasi (kichkintoylarga hayron bo'ling).
Ximotripsinning faol markazida hidrofobik ichak, yakuda qi aminokislotalar mavjud.
tripsin
U subslugda faol bo'lmagan abutment - tripsinogen shaklida sintezlanadi. Kaltsiy ionlarining ishtiroki uchun enteropeptidaza fermenti tomonidan bo'sh ichaklarda faollashadi, shuningdek, avtokatalizga qadar hosil bo'ladi. R 1 pozitsiyasida musbat zaryadlangan aminokislotalar arginin (Arg) va lizin (Liz) tomonidan hosil qilingan gidrolizlovchi aloqalar. Uning adsorbsion markazi ximotripsinning adsorbsion markaziga o'xshaydi, ammo gidrofob ichak glibini manfiy zaryadlangan karboksil guruhiga ega.
Elastaz.
U subshlunkovy tizmasida harakatsiz ko'rinadigan front - proelastazda sintezlanadi. Bo'sh ichakda tripsin bilan faollashadi. Glitsin, alanin va serin bilan eriydigan R 1 holatida peptid bog'larini gidrolizlaydi..
Barcha sanab o'tilgan past o'ziga xos proteinazalar endopeptidazalar deb tasniflanadi, shuning uchun ular polipeptid nayzalarining uchlarida emas, balki oqsil molekulasining o'rtasida joylashgan bo'g'inlarni gidrolizlaydi. Cich proteinazlarning bo'linishi ostida oqsilning polipeptid nayzasi katta bo'laklarga bo'linadi. Keyin qi-da ekzopeptidazalarning katta bo'laklari topiladi, ularning terisi polipeptid nayzasining terminallaridan bitta aminokislotani yo'q qiladi.
EKZOPEPTIDAZA.
Karboksipeptidaza.
Ular subshlunkovy ko'rfazida sintezlanadi. Ichakdagi tripsin tomonidan faollashtirilgan. Ê metalloproteinlar. Oqsil molekulasining "C"-terminalidagi peptid bog'larini gidrolizlang. 2 turi mavjud: karboksipeptidaza "A" va karboksipeptidaza "B".
Karboksipeptidaza "A" aminokislotalarni aromatik (tsiklik) radikallar bilan, karboksipeptidaza "B" esa lizin va argininni ajratadi.
Aminopeptidaza.
Ichak shilliq qavatida sintezlanadi, ichakdagi tripsin bilan faollashadi. Protein molekulasining "N" terminalidagi peptid bog'larini gidrolizlang. 2 ta shunday fermentlar mavjud: alanin aminokeptidaza va leysin aminopeptidaza.
Alanin aminopeptidaza faqat alaninni, leysin aminopeptidaza esa “N” terminali aminokislotalarni parchalaydi.
DIPEPTIDASI
Dipeptidlarda peptid bog'lari kamroq bo'linadi.
Fermentlarning barcha ta'riflari PAY SPESİFİK PROTEINAZALAR deb tasniflanadi. Xushbo'y hid shlunkovo-ichak traktiga xosdir.
Birgalikda hid oqsil molekulasining o'nta aminokislotagacha to'liq proteolizini talab qiladi, keyinchalik ular ichakdan qonga singib ketadi.
Smoktuvannya aminokislotalar Na + (glyukozaga o'xshash) bilan birga ikkilamchi faol transport yo'lida.
Aminokislotalarning bir qismi namlanmaydi va yo'g'on ichakdagi mikrofloraning ishtiroki tufayli parchalanish jarayonlariga duchor bo'ladi. Aminokislotalarning parchalanish mahsulotlari jigar tomonidan so'rilishi va iste'mol qilinishi mumkin, bu esa atrof-muhitning reaktsiyasini sezmaydi. Narx haqida hisobot - Korovkinning yordamchisiga hayron bo'ling, p. 333-335.
Lizosomalarda past o'ziga xos proteinazalar ham to'plangan.
LIZOMAL KICHIK MAXSUS PROTEINAZALARNING FUNKSIYALARI:
1. Klitin kabi begona oqsillarning bo'linishini himoya qiling.
2. Hujayralaringiz oqsillarining umumiy proteolizini himoya qiling (ayniqsa hujayralar nobud bo'lganda).
Shunday qilib, umumiy proteoliz eng muhim biologik jarayonlardan biri bo'lib, u nafaqat hujayra ichidagi qirqish, balki qarigan hujayralar va umuman tanadagi oqsillarni yangilash uchun ham zarurdir. Butun jarayon qattiq nazorat ostida amalga oshiriladi, bu oqsillarni dunyodan yuqori proteazdan himoya qiluvchi maxsus mexanizmlarni ta'minlaydi.
PROTEINAZLARNI HIMOYA QILGAN MEXANIZMLAR:
1. Zakhist tipidagi "klitini"- Prostorova proteinazlarni tinch oqsillardan ajratib olish, ularga hidlar kirib borishi mumkin. Hujayra ichidagi proteinazalar lizosomalarning o'rtasida va oqsillardagi loyda joylashgan bo'lib, hidlar gidrolizlanishi mumkin.
2. Zakhist tipidagi "og'iz". Proteinazlar ko'rinishidan faol bo'lmagan prekursorlarda (profermentlarda) topiladi, deb ishoniladi: masalan, pepsinogen (kanalda) tripsinogen va ximotripsinogen (oshqozon osti bezida). Qo'shiq aloqasi gidrolizlangandan so'ng, lanselet qayta faollashadi va ferment faollashadi.
3. Zahist turi "zanjirli pochta". Protein-substratning har qanday kimyoviy tuzilmalarning birinchi molekulasiga qo'shilish yo'li bilan qo'llab-quvvatlanishi (peptid aloqalarini qoplaydigan guruhlarni aniqlang). Trooma quyidagi yo'llar bilan oqadi:
a) Proteinning glikozillanishi. Karbongidrat tarkibiy qismlarida oqsillarni kiritish. Glikoproteinlar eritiladi. Uglevod tarkibiy qismidagi qi va faol funktsiyaning funktsiyasi (masalan, retseptorlar funktsiyasi). Barcha glikoproteinlarda uglevod qismining yordami uchun diproteinazalardan himoya himoyalangan.
b) Asetiluvannya aminoguruhi. Protein molekulasidagi erkin aminokislotalarga ortiqcha oktovoik kislota qo'shilishi.
Agar proteinazaning o'z faoliyatining tabiati aminokislotalarning mavjudligi tufayli ma'lum bo'lsa, u holda atsetilning ortiqcha paydo bo'lishi proteinazni proteinazaga o'tkazadi.
DA) Karboksil guruhining amidlanishi. Keyingi ta'sir shunga o'xshash.
D) Serin yoki tirozin tarkibidagi radikallarning fosforlanishi
4. Zaxist tipidagi qorovul. Tse zahist bilkiv endogen proteinaz ingibitorlari yordami uchun.
Endogen proteinaz inhibitörleri- ayniqsa, oqsillar yoki peptidlar, hujayralarda maxsus tebranadi va proteinaz bilan o'zaro ta'sir qilishi va uni blokirovka qilishi mumkin. Proteinazni endogen mitsin inhibitori bilan bog'laydigan zaif turdagi bog'lanishning taqdirini olishni xohlash. Tsíêí potenazy uchun sporadnistyu darajasi yuqori bo'lgan substratlar íngíbítor zígo kompleks z proteinazini ushlab turishi mumkin va íyati boshlamaydi. Plazmada bunday inhibitorlar juda ko'p va agar proteinazalar mavjud bo'lsa, unda ularning inhibitorlari faoldir.
Proteinazlarning ingibitorlari shunday tovush chiqaradiki, ular proteinazlarning birinchi sinfiga bo'linish nuqtai nazaridan o'ziga xosdir.
