Roli i proteinave në të ngrënë, normat, ekuilibri i azotit, koeficienti i konsumit, minimumi fiziologjik i proteinave. mungesa e proteinave. Proteinat dhe roli i jogës i organizmit. Koeficienti i vlerësimit për Rubner. Bilanci pozitiv i azotit. Përmbajtja negative e azotit ba

bilanci i azotit nitrogjenist xheloz.

Aminoacidet e tjera sintetizohen lehtësisht në qeliza dhe quhen zëvendësues. Ato përfshijnë glicinë, acid aspartik, asparaginë, acid glutamik, glutamine, serinë, prolinë, alaninë.

Ngrënia e prote bezbelkove do të përfundojë me vdekjen e trupit. Për të futur një aminoacid thelbësor në dietë që çon në asimilimin jo të plotë të aminoacideve të tjera dhe shoqërohet me një zhvillim të një ekuilibri negativ të azotit, varfërim, rritje në rritje dhe funksione të dëmtuara. sistemi nervor.

Me një dietë pa proteina, 4 g azot shihen në doba, që përbën 25 g proteina (KOEF-T E PËRGJEGJËSISË).

Proteina fiziologjike sasia minimale-minimale e proteinave te kafshët, nevoja për plotësim të azotit është 30-50 g/ditë.

BILKIV TRETJA NË SHKT. KARAKTERISTIKAT E QAPËS SË PEPTIDAZËS, NDRIÇIMIT DHE ROLI I ACIDIT HIDROGJENIK.

NË produkte ushqimore ka shumë pak aminoacide në të. Është e rëndësishme që ato të hyjnë në magazinë e proteinave, pasi hidrolizohen në traktin intestinal nën veprimin e enzimave të proteazës). Specifikimi i substratit të këtyre enzimave është se lëkura është pjesa më e madhe e ndarjes së lidhjes peptide, e bërë me aminoacide të këndshme. Proteazat që hidrolizojnë lidhjet peptide në mes të një molekule proteine ​​mund të klasifikohen si endopeptidaza. Enzimat, të cilat i përkasin grupit të ekzopeptidazave, hidrolizojnë lidhjet peptide, treten me aminoacide terminale. Nën veprimin e të gjitha proteazave të SHKT, proteinat shpërbëjnë edhe dhjakët e aminoacideve, të cilat më pas ndodhin në qelizat e indeve.

Roli i acidit klorhidrik është eliminuar

Funksioni kryesor i grilës bimore qëndron në faktin se proteina është e tepruar në një mënyrë të re. Roli kryesor i këtij procesi është acidi klorhidrik. Proteinat, të cilat janë në tuba, stimulojnë shikimin histamine ai grup i hormoneve proteinike - gastriniv, yakі, në duart e tyre, bëjnë thirrje për sekretimin e HCI dhe proenzimës - pepsinogjen. HCI vendoset në klitinët që rreshtojnë slats

Dzherelom H + є H 2 CO 3, pasi vendoset në klitin obkladalnye të tubit nga CO 2, i cili shpërndahet nga gjaku, dhe H 2

Shpërbërja e H 2 3 për të prodhuar bikarbonat derisa të tretet, i cili shihet në plazmë me pjesëmarrjen e proteinave të veçanta. Ioni C1 - duhet të jetë afër lumenit të kullimit përmes kanalit të klorurit.

pH zvogëlohet në 10-20.

Nën veprimin e HCl, ndodh denatyrimi i proteinave, të cilat nuk njohin përpunim termik, gjë që rrit disponueshmërinë e lidhjeve peptide për proteazat. HCl mund të veprojë baktericid dhe pereskodzha gëlltitje e baktereve patogjene në zorrët. Përveç kësaj, acidi klorhidrik aktivizon pepsinogjenin dhe krijon një pH optimale për dipepsinën.

Pepsinogjeni është një proteinë që përbëhet nga një hesht polipeptid. Nën ndikimin e HCl, ai shndërrohet në pepsinë aktive Gjatë procesit të aktivizimit, si rezultat i proteolizës së pjesshme të molekulës N-terminale të pepsinogjenit, shtohen mbetje aminoacide, të cilat mund të eliminojnë të gjitha aminoacidet e ngarkuara pozitivisht, të cilat janë në pepsinogjen. Kështu, në pepsinën aktive, aminoacidet ngarkohen negativisht, pasi ato marrin pjesë në ndryshimet konformacionale të molekulës dhe në formimin e qendrës aktive. Molekulat aktive të pepsinës, të cilat janë tretur nën veprimin e HCl, janë në gjendje të aktivizojnë molekula të tjera të pepsinogjenit (autokatalizojnë). Pepsina hidrolizon lidhjet peptide në proteinat që përmbajnë aminoacide aromatike (fenilalaninë, triptofan, tirozinë).

Tek fëmijët e gjirit, jashtëqitja përmban një enzimë rennin(kimozinë), e cila thërret fytin e qumështit. Nuk ka reninë në slugun e njerëzve të pjekur, qumështi i tyre krijohet nën ndikimin e HCl dhe pepsinës.

një proteazë më shumë gastriksina. Të 3 enzimat (pepsina, renina dhe gastriksina) janë të ngjashme me strukturën parësore

AMINOACIDET KETOGJENIKE DHE GLIKOGJENIKE. REAKSIONET ANAPLROTIKE, SINTEZA E AMINOACIDEVE ZËVENDËSUESE (APLIKIMI).

Katabolizmi i aminoacideve - zvoditsya në osviti piruvat, acetil-CoA, α -ketoglutarat, succinil-CoA, fumarat, oksaloacetat i aminoacideve glikogjenike- konvertohet në piruvat dhe produkte të ndërmjetme të TCA dhe shndërrohet në oksaloacetat, mund të vikorojë në procesin e glukoneogjenezës.

ketogjenike aminoacidet në procesin e katabolizmit shndërrohen në acetoacetate (Lіz, Leu) ose acetil-CoA (Leu) dhe mund të ndihen në sintezën e trupave ketonikë.

glikoketogjene aminoacidet vikorojnë për sintezën e glukozës dhe për sintezën e trupave të ketonit, kështu që në procesin e katabolizmit prodhohen 2 produkte - metaboliti i ciklit të citrateve dhe acetoacetati (Tri, Phen, Tyr) ose acetil-CoA ( Ile).

Reaksionet anaplerotike - tepricat pa nitrogjen të aminoacideve zëvendësuese përdoren për të rimbushur një numër të madh metabolitësh në rrugën e katabolizmit, pasi ato përdoren për sintezën e fjalimeve biologjikisht aktive.

Enzima piruvat karboksilazë (koenzima - biotin), e cila katalizon reagimin, manifestimet në mëlçi dhe m'yazakh.

2. Aminoacidet → Glutamat → α-Ketoglutarat

nën veprimin e glutamat dehidrogjenazës ose aminotransferazave.

3.

Propionyl-CoA, dhe më pas succinyl-CoA, mund të përfshihen gjithashtu në zbërthimin e acideve yndyrore më të larta me një numër të paçiftuar atomesh karboni

4. Aminoacidet → Fumarate

5. Aminoacidet → Oxaloacetate

Reaksionet 2, 3 gjenden në të gjitha indet (kremi i mëlçisë dhe mukoza), dhe de novo piruvat karboksilaza.

VII. Biosinteza e aminoacideve

Njerëzit mund të sintetizojnë tetë aminoacide: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Skeleti karbonik i këtyre aminoacideve absorbohet nga glukoza. Grupi α-amino futet në acidin α-keto si rezultat i reaksioneve të transaminimit. Donator universal α -Aminogrupet shërbejnë si glutamat.

Nëpërmjet rrugës së transaminimit të α-keto acideve, të cilat absorbohen nga glukoza, sintetizohen aminoacidet

Glutamat gjithashtu utvoryuєtsya me futjen e amin α-ketoglutarate glutamate dehydrogenase.

TRANSAMINIMI: SKEMA E PROCESIT, ENZIM, BIOROLE. BIOROL ALAT I ASAT I RËNDËSIA KLINIKE E DESTINACIONIT TË GJAKUT JETIM.

Transaminimi - reagimi i transferimit të një grupi α-amino nga një ak-dhe në një acid α-keto, pas së cilës krijohet një keto acid i ri dhe një ak i ri. procesi i transaminimit është lehtësisht brutal

Reaksionet katalizohen nga enzimat e aminotransferazës, koenzima e së cilës është piridoksal fosfati (PP).

Aminotransferazat zbulohen si në citoplazmë ashtu edhe në mitokondri të eukarioteve qelizore. Mbi 10 aminotransferaza janë gjetur në klitinat njerëzore, të cilat janë në pyetje për specifikat e substratit. Mayzhe të gjitha aminoacidet mund të hyjnë në reaksionin e transaminimit, për pak lizinë, treonin dhe prolinë.

• Në fazën e parë, tek piridoksal fosfati në qendrën aktive të enzimës, një grup amino nga substrati i parë, ak-i, vjen për të ndihmuar lidhjen e aldiminës. Kompleksi enzimë-piridoksum-minfosfat dhe ketoacidi, produkti i parë i reaksionit, treten. Ky proces përfshin miratimin e ndërmjetëm të 2 bazave Schiff.
• Në fazën tjetër, kompleksi enzimë-piridoksaminë fosfat kombinohet me acidin keto dhe transferon grupin amino tek ketoacidi përmes zgjidhjes së ndërmjetme të 2 bazave shifrore. Si rezultat, enzima kthehet në formën e saj amtare dhe formohet një aminoacid i ri, një produkt tjetër i reaksionit. Meqenëse grupi aldehid i piridoksal fosfatit nuk është i zënë nga grupi amino i substratit, ai vendos bazën Schiff me ε-amino grupin e radikalit të lizinës në qendrën aktive të enzimës.

Më shpesh, në reaksionet e transaminimit, merret një pjesë e aminoacideve, në vend të atyre në inde, ka një rritje të konsiderueshme në llojet e tjera - glutamat, alaninë, aspartat dhe keto acide të tjera - α -ketoglutarat, piruvat dhe oksaloacetat. Dhuruesi kryesor i grupit amino është glutamati.

Enzimat më të përdorura në shumicën e indeve janë: ALT (AlAT) katalizon reaksionin e transaminimit ndërmjet alaninës dhe α-ketoglutaratit. Kjo enzimë u lokalizua në citosolin e qelizave të organeve të ndryshme dhe numri më i madh u gjet në qelizat e mëlçisë dhe të mishit të zemrës. ACT (AST) katalizon reaksionin e transaminimit midis apartatit dhe α-ketoglutaratit. oksaloacetati dhe glutamati treten. Numri më i madh i jogos u zbulua në qelizat e mishit të zemrës dhe mëlçisë. specifikat e organeve të këtyre enzimave.

Në gjakun normal, aktiviteti i këtyre enzimave duhet të jetë 5-40 U/l. Në rast të klitinës kronike në trup, enzimat shfaqen në gjak, ku aktiviteti i tyre rritet ndjeshëm. Oscilki ACT dhe ALT janë më aktive në qelizat e mëlçisë, zemrës dhe ulcerat skeletore dhe përdoren për diagnostikimin e sëmundjeve të këtyre organeve. Në qelizat e mishit të zemrës, numri i ACT tejkalon ndjeshëm numrin e ALT, dhe mëlçinë - nga ana tjetër. Për këtë, një studim veçanërisht informues njëorësh i aktivitetit të të dy enzimave në serozën e gjakut. Aktivitetet Spivvіdnoshennia Emri ACT/ALT “Koeficienti i Ritis”. Koeficienti normal është i shëndetshëm 1.33±0.42. Në rast të infarktit të miokardit, aktiviteti ACT në gjak rritet 8-10 herë, dhe ALT - 2.0 herë.

Në hepatit, aktiviteti i ALT në pështymë të gjakut rritet me ~ 8-10 herë, dhe ACT - me 2-4 herë.

Sinteza e melaninës.

Shihni melaninën

Reagimi i aktivizimit ndaj metioninës

Forma aktive e metioninës është S-adenozilmetionina (SAM) - forma sulfonate e aminoacidit, e cila tretet si rezultat i shtimit të metioninës në molekulën e adenozinës. Adenozina absorbohet nga hidroliza e ATP.

Ky reaksion katalizohet nga enzima metioninë adenoziltransferazë, e cila është e pranishme në të gjitha llojet e klitinës. Struktura (-S + -CH 3) në SAM është një grupim i paqëndrueshëm, i cili tregon një aktivitet të lartë të grupit metil (emri i termit "metioninë aktive"). Ky reagim është unik për sistemet biologjike, por mund të jetë i vetmi reagim i vetëm, si rezultat i të cilit rriten të tre tepricat e fosfatit ATP. Ndarja e grupit metil në SAM dhe transferimi i tij në gjysmën e pranuesit katalizon enzimën metiltransferazë. SAM konvertohet në S-adenosilhomocisteinë (SAT) gjatë reagimit.

Sinteza e kreatinës

Kreatina është e nevojshme për thithjen në mishrat me energji të lartë - kreatinë fosfat. Sinteza e kreatinës në 2 faza që përfshin 3 aminoacide: argininë, glicinë dhe metioninë. Në nirkah guanidinoacetati metabolizohet nga diglicinamidinotransferaza. Potim guanidine acetate transportohet ne furre ndodh reaksioni i metilimit yogo.

Reaksionet e transmetilimit kryhen gjithashtu për:

• sinteza e adrenalinës dhe norepinefrinës;
• sinteza e anserinës nga karnozina;
• metilimi i bazave azotike në nukleotide dhe në;
• inaktivizimi i metabolitëve (hormonet, ndërmjetësit, etj.) dhe efektet e faktorëve të huaj, duke përfshirë preparatet medicinale.

Inaktivizimi i amineve biogjenike tregohet gjithashtu:

metilimi për pjesëmarrjen e SAM për degjenerimin e metiltransferazave. Në këtë mënyrë mund të çaktivizohen aminat e ndryshme biogjene dhe më së shpeshti mund të vërehet inaktivizimi i gastaminës dhe adrenalinës. Pra, inaktivizimi i adrenalinës është për shkak të metilimit të grupit hidroksil në ortopozicion.

TOKSICITETI I AMONIAKIT. YOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.

Katabolizmi i aminoacideve në inde vërehet vazhdimisht me një dozë prej 100 g/ditë. Në rast të çdo deaminimi të mëvonshëm të aminoacideve, gjenerohet një sasi e madhe amoniaku. Sasi dukshëm më të vogla të jogës përdoren kur deaminohen aminat dhe nukleotidet biogjene. Një pjesë e amoniakut përthithet në zorrë për shkak të pranisë së baktereve në proteinat ushqimore (proteinat e kalbura në zorrë) dhe ndodhet në gjakun e venës. Përqendrimi i amoniakut në gjakun e venës porta është dukshëm më i lartë, më i ulët në rrjedhën e sipërme të gjakut. Mëlçia ka një sasi të madhe të amoniakut, i cili rrit sasinë e ulët në gjak. Përqendrimi i amoniakut në gjak në normë rrallë tejkalon 0,4-0,7 mg/l (ose 25-40 μmol/l

Ammiac është toksik. Lundroni një rritje të vogël në përqendrimin e tij jomiqësore për trupin dhe drejtohuni në sistemin nervor qendror. Kështu, rritja e përqendrimit të amoniakut në tru deri në 0.6 mmol evokoi sudomin. Para simptomave të hipermoniemisë, mund të vërehen dridhje, lëvizje të paqarta, lodhje, të vjella, konfuzion, sulm gjykues, humbje e kujtesës. Në gjendje të rëndësishme humori, zhvillohet një koma me një kinet vdekjeprurëse. Mekanizmi i efektit toksik të amoniakut në tru dhe organizëm në përgjithësi, padyshim, lidhet me dietën e jogës në spërkat e sistemeve funksionale.

• Amoniaku depërton lehtësisht përmes membranave në qeliza dhe në mitokondri, duke shkaktuar një reaksion që katalizohet nga glutamat dehidrogjenaza, në formën e glutamatit:

α-Ketoglutarat + NADH + H + + NH 3 → Glutamate + NAD +.

Ndryshimi në përqendrimin e α-ketoglutarat shkaktohet nga:

· frenimi i shkëmbimit të aminoacideve (reaksionet e transaminimit) dhe, më vonë, sinteza e neurotransmetuesve të tyre (acetilkolina, dopamina etj.);

· Mulliri hipoenergjetik për shkak të uljes së shpejtësisë së TTC.

Mungesa e α-ketoglutarat çon në një ulje të përqendrimit të metabolitëve të TCA, gjë që shkakton një reagim të përshpejtuar ndaj sintezës së oksaloacetatit nga piruvati, i cili shoqërohet me një reduktim intensiv të CO 2. Forca e rezolucionit dhe lehtësimit të dioksidit të karbonit në rast të hipermonemisë është veçanërisht karakteristike për qelizat e trurit. Një rritje në përqendrimin e amoniakut në gjak rrit pH në anën e pellgut (të quajtur alkalozë). Tse, në thelbin e tij, rrit sporiditetin e hemoglobinës në thartirë, gjë që çon në hipoksi të indeve, akumulim të CO 2 dhe një gjendje hipoenergjetike, në të cilin rast truri i kokës vuan nga një rang smut. Përqendrimet e larta të amoniakut stimulojnë sintezën e glutaminës nga glutamati në indet nervore (me pjesëmarrjen e sintetazës së glutaminës):

Glutamat + NH 3 + ATP → Glutamine + ADP + H3 P0 4.

· Akumulimi i glutaminës në klitinat e neuroglisë çon në rritje të presionit osmotik në to, ënjtje të astrociteve dhe në përqendrime të larta mund të shkaktojë ënjtje të trurit. Për mungesë të GABA dhe ndërmjetësve të tjerë, përçimi i impulsit nervor prishet, fajësohet sudomia. Joni NH 4+ praktikisht nuk depërton nëpër membranat citoplazmike dhe mitokondriale. Shumë jon amoniumi në gjak mund të prishë transferimin transmembranor të kationeve monovalente Na + dhe K +, duke konkurruar me to për kanale jonike, gjë që ndikon gjithashtu në përcjelljen e impulseve nervore.

Intensiteti i lartë i proceseve të deaminimit të aminoacideve në inde dhe madje edhe niveli i ulët i amoniakut në gjak tregojnë ato që në qeliza janë të përfshira në mënyrë aktive në çlirimin e amoniakut nga efektet e sëmundjeve jotoksike që eliminohen nga. trup përmes seksionit. Këto reaksione mund të merren parasysh nga reaksionet e amoniakut. Në inde dhe organe të ndryshme, u zbuluan disa lloje të reagimeve të tilla. Reagimi kryesor është lidhja e amoniakut, e cila ndodh në të gjitha indet e trupit, є 1.) sinteza e glutaminës nën veprimin e glutamin sintetazës:

Glutamin sintetaza është e lokalizuar në mitokondritë e klitinës, për punën e enzimës, kofaktori i nevojshëm janë jonet Mg 2+. Glutamin sintetaza është një nga enzimat kryesore rregullatore për shkëmbimin e aminoacideve dhe frenohet në mënyrë alosterike nga AMP, glukozë-6-fosfati, si dhe nga Gli, Ala dhe Hys.

Në klitin e zorrëve Nën veprimin e enzimës glutaminazë, ekziston një efekt hidrolitik i azotit amid në prani të amoniakut:

Glutamati, i cili është vendosur në reaksion, i nënshtrohet transaminimit me piruvat. os-Aminogrupi i acidit glutamik transferohet në depon e alaninës:

Glutamina është dhuruesi kryesor i azotit në trup. Azoti amid i glutaminës punon për sintezën e nukleotideve të purinës dhe pirimidinës, asparaginës, amino sheqernave dhe të tjerëve.

KIL-V METODA E PËRCAKTIMIT TË SECHEVINËS NË NJË JETIM GJAKUT

Në rajonet biologjike, M. përdoret për ndihmën e metodave gasometrike, metodave fotometrike të drejtpërdrejta, të cilat bazohen në reagimin e M. me fjalime të ndryshme, me zgjidhje të sasive ekuimolekulare të zabarvlennyh produktіv, si dhe metoda enzimatike me enzimë zëvendësuese smuthen. . Metodat gasometrike bazohen në natriumin e oksiduar M. hipobromit në mjedisin e pellgut NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. Vëllimi i azotit të gaztë kontrollohet me ndihmën e një pajisjeje të veçantë. , më shpesh pajisja Borodin. Megjithatë, kjo metodë ka specifikë dhe saktësi të ulët. Nga metodat më të gjera fotometrike, të cilat bazohen në reaksionin e M. me diacetil monoksimën (reaksioni i Feronit).

Për qëllimin e sechovinit në seksionet e syrovattsі të gjakut dhe vicorist, unifikoni metodën, bazuar në reagimin e M. me diacetil monooksime në prani të tiosemikarbazidit dhe kripërave të pështymës në mjedisin acid. Іnshim unіf_kovanim me metodën e emërtimit M. є metoda ureazë: NH2-CO-NH2 → ureazë NH3 + CO2. Ammia, që kam parë, tretet me hipoklorit natriumi dhe fenol indofenol, i cili ka një ngjyrë blu. Intensiteti i infeksionit është proporcional me mjegullën e M. në kampionin përfundimtar. Reaksioni i ureazës është shumë specifik, për ndjekje duhen më shumë se 20 µl serumet e gjakut, të edukuara në një raport 1:9 me NaCI (0,154 M). Salicilat natriumi mund të përdoret si zëvendësues për zëvendësuesin e fenolit; holloni serumin e gjakut si më poshtë: deri në 10 µl sirovat e gjakut japin 0.1 ml plumbi ose NaCl (0,154 M). Reagimi enzimatik në të dy vipadët vazhdon në 37 ° me një barazim prej 15 dhe 3-3 1/2 xv padyshim.

Pokhіdnі M., në molekulat e të cilave atomet zëvendësohen nga radikalet acidike, mund të quhen ureide. Shumë ureidive dhe dhjakë dhe zëvendësime halogjene janë të ngjashme në mjekësi me fitorja si një produkt medicinal. Përpara ureidive, për shembull, kripërat e acidit barbiturik (malonil sechovin), aloksan (mesoksalyl sechovin); ureide heterociklike є acid secik .

SKEMA SKEMATIKE E SHKRIMIT HEMU. BILIRUBINA "DIREKTE" DHE "INDIREKTE", RËNDËSIA KLINIKE E PËRCAKTIMIT YOGO.

Heme(hemoksigjenaza)-biliverdin(biliverdin reduktaza)-b_lirubin(UDP-glukuraniltransferaza)-b_lirubinmonoglukuronid(UD-glukuroniltransferaza)-b_lirubindiglukuronid

Në një gjendje normale, përqendrimi i bilirubinës spontane në plazmë bëhet 0,3-1 mg / dl (1,7-17 μmol / l), 75% e sasisë totale të bilirubinës ndryshon në formën jo të konjuguar (bilirubinë indirekte). Në klinika, konjugimet e bilirubinës quhen direkte, sepse vera është rezistente ndaj ujit dhe mund të kombinohet lehtësisht me një diazoreagjent, duke zvogëluar ngjyrën e erizipelës, - ky është një reagim i drejtpërdrejtë i Van der Berg. Bilirubina jo e konjuguar është hidrofobike, kështu që gjendet në plazmën e gjakut në një kompleks me albuminën dhe nuk reagon me diazoreaktive derisa të pirolizohen, derisa të informohen nga një shitës me pakicë organike, për shembull, etanoli, siç është albumina. I pakonjuguar ose rubin, i cili në kombinim me azobarvnik, vetëm pas sedimentimit të proteinës, quhet bilirubinë indirekte.

Në pacientët me patologji hepatike-klitinore, e cila shoqërohet me një rritje të parëndësishme të përqendrimit të bilirubinës së konjuguar, në gjak zbulohet forma e tretë e bilirubinës plazmatike, me të cilën bilirubina ndikohet në mënyrë kovalente nga albumina dhe, përveç kësaj, në këtë. mënyrë. Në disa raste, deri në 90% të bilirubinës totale të gjakut mund të gjendet në këtë formë.

METODA PËR PËRCAKTIM TË HEMOGLOBINËS: FIZIKE (ANALIZA SPEKTRALE E HEMOGLOBINËS DHE YOGO VIROBNIH); FIZIKE DHE KIMIKE (KRISTAL OTRIMANNY NE HIDROGJEN HEMINE).

Analiza spektrale e hemoglobinës dhe jogës. Kur ekzaminohet diferenca e oksihemoglobinës, metodat spektrografike më të përdorura tregojnë në pjesën e verdhë-jeshile të spektrit midis linjave Fraunhofer D dhe E dy smog sistemik prej balte, në të njëjtën pjesë të spektrit ka vetëm një smuga të gjerë. Vіdmіnostі vіdmіnnostі në vіdmіnіnі vіpromіnіvannі hemoglobіnіmі oksihemogloіnom shërbeu si bazë për metodën vіchennіnі stаnіnіnі sіchennya krovі sіsnіm. oksimetria.

Karbhemoglobina në spektrin e saj është afër oksihemoglobinës, prote me shtimin e të folurit, gjë që tregon se karbhemoglobina ka dy smogje argjile. Spektri i methemoglobinës karakterizohet nga një smog i ngushtë në kufirin e pjesëve të kuqe dhe të verdhë të spektrit, një tjetër smog i ngushtë në kufirin e zonës së verdhë dhe të gjelbër, nareshti dhe një smog i tretë i gjerë pranë pjesës së gjelbër të spektrit. .

Kristal heminu ose acid klorhidrik hematin. Nga sipërfaqja e njollave, ajo gërvishtet mbi temën dhe shkurtohet sprati i kokrrave. Atyre u shtohen 1-2 kokrra kripë kuzhine dhe 2-3 pika krizhanoy otstovoy to-ty. Mustaqet janë të lakuar me një palosje të lakuar dhe nxehen me kujdes, duke mos çuar në zierje. Prania e gjakut shkaktohet nga shfaqja e mikrokristaleve me ngjyrë kafe-verdhë si pllaka rombike. Nëse kristalet janë derdhur në mënyrë të kalbur, atëherë ato duken si kërp. Zotërimi i kristaleve tek binjakët, çmendurisht, sjell praninë e objektit të gjakut në objektin e gjakut. Rezultat negativ provoni asnjë vlerë. Shtëpia e yndyrës, irzha e bën më të lehtë prerjen e kristaleve në hemin

FORMAT AKTIVE TË OIDIT: ANION SUPEROKSIDE, PEROKSID HIDROGJEN, RADIKAL HIDROXY, PEROKSINITRITE. IX SHPJEGIMI, SHKAQET E TOXICICITETIT. ROLI FIZIOLOGJIK I ROS.

Në CPE, hyn afër 90% e klitin Pro 2. Reshta O 2 fiton në OVR të tjera. Enzimat, të cilat marrin pjesë në OVR me shndërrimin e O2, ndahen në 2 grupe: oksidaza dhe oksigjenaza.

Oksidaza vikoroze është vetëm një pranues i elektroneve, duke çuar në H2 Pro ose H2 Pro2.

Oksigjenazat përfshijnë një (monooksigjenazë) ose dy (dioksigjenazë) atome acidi në produktin e reaksionit që është tretur.

Megjithëse këto reaksione nuk shoqërohen me sintezën e ATP-së, aromat janë të nevojshme për reaksione specifike në shkëmbimin e aminoacideve), sintezën e acideve yndyrore dhe steroideve), në reaksionet e të folurit të huaj në mëlçi.

Në shumicën e reaksioneve që përfshijnë aciditetin molekular, rinovimi kryhet hap pas hapi me transferimin e një elektroni në fazën e lëkurës. Me transferimin me një elektron, ndodh adoptimi i formave të ndërmjetme shumë reaktive të thartirës.

Në një gjendje të pazgjuar, kisen është jo toksik. Përvetësimi i formave toksike të thartirës lidhet me veçoritë e strukturës molekulare të saj. Rreth 2 hakmerren 2 elektrone të paçiftëzuara, sikur janë të shpërndara në orbitale të ndryshme. Lëkura nga këto orbitale mund të pranojë një elektron.

Rinovimi i Pro 2 ndodh si rezultat i 4 tranzicioneve me një elektron:

Superoksidi, peroksidi dhe radikali hidroksil janë okside aktive që shkaktojnë probleme serioze për komponentët e pasur strukturorë të qelizave.

Format aktive të acidit mund t'i shndërrojnë elektronet në spore të pasura, duke i shndërruar ato në radikale të reja të lira, duke filluar reaksionet e oksidit të lancetit.

Poshkodzhuє diyu vіlnyh radikіv іn komponenti kіtini. 1 – rrokullisja e të bardhëve; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - prishja e membranës bërthamore dhe ADN-ja e dëmtuar; 4 - kolapsi i membranave mitokondriale; depërtimi në klitinën e ujit dhe joneve.

Shpërbërja e superoksidit në CPE."Vitik" i elektroneve në CPE mund të jetë për shkak të transferimit të elektroneve për shkak të pjesëmarrjes së koenzimës Q. Kur plotësohet, ubikinoni shndërrohet në gjysmëkinon radikal anion. Radikali cei ndërvepron në mënyrë jo enzimatike me O 2 me tretësirat e radikalit superoksid.

Shumica e formave aktive të acidit krijohen gjatë transferimit të elektroneve nga CPE, të nasamperuara, gjatë funksionimit të kompleksit QH2-dehidrogjenazë. Kjo është për shkak të rezultatit të transferimit jo enzimatik ("derdhjes") të elektroneve nga QH 2 në kisen (

në fazën e transferimit të elektroneve për shkak të pjesëmarrjes së citokrom oksidazës (kompleksi IV), "kthesa" e elektroneve nuk duket të jetë e dukshme në enzimat e qendrave të veçanta aktive, të cilat hakmerren për Fe dhe Cu dhe 2 pa ndikimin e ndërmjetëm të lirë. radikalët.

Në leukocitet fagocitare, procesi i fagocitozës përmirësohet nga acidifikimi dhe eliminimi i radikaleve aktive. Format aktive të thartirës treten si rezultat i aktivizimit të NADPH-oksidazës, e cila është më e rëndësishmja e lokalizuar në anën e jashtme të membranës plazmatike, duke krijuar të ashtuquajturat "dridhje të frymëmarrjes" për format aktive të krijuara të thartirës.

Mbron organizmin në formën e formave toksike dhe aktive të thartës, me manifestime në të gjitha klitinat e enzimave shumë specifike: superoksid dismutaza, katalaza, glutathione peroksidaza, si dhe veprim i antioksidantëve.

ZNESHKOZHNYA FORMAT AKTIVE KISNYU. SISTEMI ANTIOKSIDANT ENZIMATIK (KATALAZA, SUPEROKSIDE DISMUTAZA, GLUTATIONE PEROKSIDAZA, ​​GLUTATIONE REDUKTAZA). SKEMAT E PROCESVE, BIOROLE, PËRPUNIMI ME SHQIPËRI.

Superoksid dismutaza katalizon reaksionin e dismutimit të radikaleve të anionit superoksid:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
Gjatë reaksionit, peroksidi u tret në ujë, materiali i ndërtimit çaktivizoi SOD, superoksid dismutaza zavzhd "pratsyuє" në çifte me skatalazë, sikur të ishte duke ndarë në mënyrë efektive peroksidin e ujit në pllaka absolutisht neutrale.

Katalaza (CF 1.11.1.6)- hemoproteina, e cila katalizon reaksionin e peroksidit të ujit, i cili zhvillohet pas reaksionit të shpërbërjes së radikalit superoksid:
2H2O2 = 2H2O + O2

Glutathione peroksidaza katalizon reaksionet, në të cilat enzima konverton peroksidin e ujit në ujë, dhe gjithashtu konverton hidroperoksidet organike (ROOH) në hidrokside hidrokside, dhe si rezultat, kalon në formën e disulfidit të oksiduar GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

Glutathione peroksidaza zneshkodzhuє jo vetëm H2O2, por edhe peroksile të ndryshme organike lipide, pasi ato përthithen në trup në momentin e aktivizimit të POL.

Glutathione reduktaza (CF 1.8.1.7)- flavoproteinë me flavinadeninë dinukleotide të grupit protetik, e përbërë nga dy nënnjësi identike. Glutathione reduktaza katalizon reaksionin e shtimit të glutationit në formën e oksiduar të GS-SG, dhe të gjitha enzimat e tjera të fitores së glutation sintetazës:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH

Enzima citosolike klasike e eukarioteve. Glutathione transferaza katalizon reaksionin:
RX+GSH=HX+GS-SG

FAZA E KONJUGIMIT NË SISTEMIN E EKSELENCËS SË FJALËS SË TOXIKËS. SHIH CON'YUGATSІЇ (ZBATO REAKSIONET ME FAFS, UDFGK)

Konjugimi është një fazë tjetër e zhvillimit të të folurit, gjatë së cilës është e nevojshme të bashkohen grupet funksionale, të cilat vendosen në fazën e parë, molekula të tjera ose grupe të lëvizjes endogjene, të cilat rrisin hidrofilitetin dhe zvogëlojnë toksicitetin e ksenobiotikëve.

1. Roli i transferazave në reaksionet e konjugimit

UDP-glukuroniltransferaza. E lokalizuar kryesisht në ER uridine difosfat (UDP)-glukuroniltransferazë shton acidin glukuronik të tepërt në molekulën e të folurit, i tretur gjatë oksidimit mikrozomal

Zagal: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransferaza. Sulfotransferazat citoplazmike katalizojnë reaksionin e konjugimit, kur ka një tepricë të acidit sulfurik (-SO3H) në formën e 3 "-fosfoadenozin-5"-fosfosulfatit (FAPS) ndaj fenoleve, alkooleve ose aminoacideve.

Reagimi i djegies: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

Enzimat sulfotransferaza dhe UDP-glukuroniltransferaza marrin pjesë në ksenobiotikët e jashtëm, inaktivizimin e barnave dhe sëmundjet endogjene biologjikisht aktive.

Glutathione transferaza. Veçanërisht midis enzimave që marrin pjesë në ksenobiotikë, përfshihet inaktivizimi i metabolitëve normalë, glutathione transferaza (GT). Glutathione transferaza funksionon në të gjitha indet dhe luan një rol të rëndësishëm në inaktivizimin e metabolitëve të trupit: hormonet steroide, bilirubina dhe acidet yndyrore.

Glutathione është një tripeptid Glu-Cis-Gli (një tepricë e acidit glutamik i shtuar në grupin cisteinë karboksil të radikalit). HT mund të ketë një specifikë të gjerë për substratet, numri i përgjithshëm i të cilave i kalon 3000. HT shfaqet edhe më i pasur në fjalimet hidrofobike dhe i çaktivizon ato, por modifikimet kimike për shkak të pjesëmarrjes së glugacionit nxehen vetëm pak. Nënshtresat Tobto - fjalimi, yakі, nga njëra anë, mund të krijojnë një qendër elektrofobike (për shembull, grupin OH), dhe nga ana tjetër - një zonë hidrofobike. Zneshkodzhennya, tobto. Modifikimi kimik i ksenobiotikëve për pjesëmarrjen e GT mund të modifikohet në tre mënyra të ndryshme:

rruga për konjugimin e substratit R me glutathione (GSH): R + GSH → GSRH,

si rezultat i zëvendësimit nukleofilik: RX + GSH → GSR + HX,

shndërrimi i peroksideve organike në alkoole: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

Në reagim: OKB - grup hidroperoksid, GSSG - oksidimi i glutationit.

Sistemi i njohjes për përfshirjen e HT dhe glutationit luan një rol unik në formimin e rezistencës ndaj trupit ndaj efuzioneve të ndryshme dhe është mekanizmi më i rëndësishëm i përgjigjes imune. Në rrjedhën e biotransformimit të disa ksenobiotikëve nën veprimin e GT, tioeterët (konjugatet RSG) shndërrohen, dhe më pas shndërrohen në mercaptan, ndër të cilët janë zbuluar produkte toksike. Ale konjuguar GSH me më shumë ksenobiotikë, më pak reaktive dhe më hidrofile, më pak toksike, dhe për këtë arsye më pak toksike dhe më e lehtë për t'u ekskretuar në trup

HT me qendrat e tij hidrofobike mund të rrisë në mënyrë jokovalente madhësinë e lі-pofilnye spoluk (luhatjet fizike), duke parandaluar depërtimin e tyre në sferën lipidike të membranave dhe prishjen e funksioneve të qelizave. Kjo është arsyeja pse GT nganjëherë quhet albuminë ndërqelizore.

GT mund të lidhë në mënyrë kovalente ksenobiotikë, të cilët janë elektrolitë të fortë. Ardhja e fjalimeve të tilla është "vetëkënaqësi" për GT-në, por një mekanizëm shtesë për klininë.

Acetiltransferaza, metiltransferaza

Acetiltransferazat katalizojnë reaksionet e konjugimit - transferimi i tepricës së acetilit nga acetil-CoA në azotin e grupit -SO2NH2, për shembull, në depon e sulfonamideve. Metiltransferazat membranore dhe citoplazmike metilojnë grupet -P=O, -NH2 dhe SH të ksenobiotikëve me pjesëmarrjen e SAM.

Roli i hidrolazave epookside në diolet e tretura

Në fazën tjetër të zhvillimit (reaksionet e konjugimit) marrin pjesë enzima të tjera. Epokside hidrolaza (epokside hidrataza) shton ujë te epooksidi i benzenit, benzpirenit dhe karbohidrateve të tjera policiklike, të tretura gjatë fazës së parë të sëmundjes dhe i shndërron ato në diole (Fig. 12-8). Epoksidet, të cilat ndoten nga oksidimi mikrozomal, janë kancerogjenë. Erë e keqe mund të ketë një aktivitet të lartë kimik dhe mund të marrë pjesë në reaksionet e alkilimit jo enzimatik të ADN-së, ARN-së, proteinave. Modifikimet kimike të këtyre molekulave mund të çojnë në transformimin e një qelize normale në një puhlinna.

ROLI I BILKIV NE KARCHUVANNI, NORMI, BILANCI I AZOTIT, KOEFICIENTI I LIDHJES, MINIMUM FIZIOLOGJIK BILKOVI. PAMUJENCA E BILKOVËS.

AK mund të marrë 95% të të gjithë azotit, me të njëjtën erë të keqe do të përmirësojë ekuilibrin e azotit të trupit. bilanci i azotit- Dallimi është në mes të sasisë së azotit, që duhet të jetë me të, dhe sasisë së azotit, që shihet. Ashtu si sasia e azotit që vjen, shihet sasia e vjetër, pastaj vjen nitrogjenist xheloz. Një kamp i tillë përdoret nga një person i shëndetshëm për një vakt normal. Bilanci i azotit mund të jetë pozitiv (furnizimi me azot është më i madh, më pak i ekskretuar) tek fëmijët dhe pacientët. Një bilanc negativ i azotit (azoti vizual është më i rëndësishëm se sa është i nevojshëm) mbrohet nga pleqëria, uria dhe ora e sëmundjeve të rëndësishme. Me një dietë pa proteina, bilanci i azotit bëhet negativ. Sasia minimale e të bardhëve në zhzhі, nevoja për një lëng azotik, është 30-50 g / cyt, sasia optimale për nevojën mesatare fizike është ~ 100-120 g / ditë.

aminoacidet, sinteza e disa palosjeve që nuk janë ekonomike për trupin, padyshim, është më mirë t'i hiqni ato. Aminoacidet e tilla quhen thelbësore. Ato përfshijnë fenilalaninën, metioninën, treoninën, triptofanin, valinën, lizinën, leucinën, izoleucinën.

Dy aminoacide - arginina dhe histidina shpesh quhen zëvendësime. - tirozina dhe cisteina - zëvendësuese mendore, duke u lëkundur për sintezën e aminoacideve thelbësore esenciale. Tirosina sintetizohet nga fenilalanina, dhe atomi i nevojshëm i metioninës sirka i zbulohet cisteinës.

Aminoacidet e tjera sintetizohen lehtësisht në qeliza dhe quhen zëvendësues. Ato përfshijnë glicinë, acid aspartik, asparagine, acid glutamik, glutamine, seri,

Minimumi i proteinave

sasia më e vogël e proteinave në zhzhі, e nevojshme për ruajtjen e lëngut azotik në trup. Një ndryshim në proteinën në pjesën e poshtme të B. m. B. m. të depozitohet për sa i përket karakteristikave individuale të trupit, moshës, fitnesit, si dhe për nga cilësia dhe sasia e përbërësve të tjerë jo proteinikë (karbohidratet, yndyrat, vitaminat, etj.). Sasia e proteinave, e cila është e nevojshme për njerëzit dhe krijesat, ndryshon në lidhje me vlerën biologjike të proteinave ushqimore, e cila ndryshon nga disa aminoacide të ndryshme (Div. Amino acidet). Të pasura me proteina dhe sasi proteinash, për shkak të pranisë së aminoacideve të këndshme në to, pasi ato nuk mund të sintetizohen në trupin e njeriut dhe krijesave. Për ruajtjen e racioneve ushqimore, ato udhëhiqen nga optimumi proteinik, në mënyrë që sasia e proteinave të jetë e nevojshme për plotësimin e nevojave të organizmit; për një person të pjekur, është e barabartë, në mes, 80-100 G ketri, me të rëndësishme praktikë fizike - 150 R. Div Bilky, Shkëmbim Bilkovy, Shkëmbim fjalimesh.

G. N. Kassil.

Enciklopedia e Madhe Radianska. - M: Enciklopedia Radianska. 1969-1978 .

Mrekullohuni me të njëjtin "minimum proteinik" në fjalorë të tjerë:

Minimumi i proteinave- - sasia minimale e proteinave, zdatne për të rritur ekuilibrin e azotit në trup; të llogaritet për 1 kg masë të gjallë të një krijese: dita e pushimit 0,7 0,8, dita e punës 1,2 1,42; lopë me gji 0,6 0,7; lopë me gji 1.0; vivtsі,… Fjalor i termave nga fiziologjia e krijesave bujqësore

BILKOVIY OBMIN- BILKOVIY OBMІN, kuptojnë, sho plyuє ardhjen e fjalimeve proteinike në trup, ndryshimet e tyre në organizëm (div. Shkëmbimi i të folurit në mes) dhe shikimi i produkteve të djegies së proteinave në pamjen e sechovin, karbonik. acid, ujë dhe fjalime të tjera. z'ednan. B. shkëmbim…

Kampi i një organizmi krijesor, në të cilin sasia e azotit të sjellë (me prerje tërthore dhe feçe) është e barabartë me sasinë e azotit që zotëron iriq. Organizmi i pjekur në normë po riblen në stacionin A. r. Kërkesa mesatare e një personi të pjekur në azot është 16 ...

- (në formën e Izo... dhe të greqishtes dýnamis force, zdatnіst) ligji izodinamії, mundësia e zëvendësimit në dietë të një fjalimi me ushqim me të tjerët në sasi të barazvlefshme që japin energji. Kupto une. u inicua nga fiziologu gjerman M. Rubner. Enciklopedia e Madhe Radianska

Fjalimi proteinik, proteinat, shtresat organike të palosura, të cilat janë pjesa më e rëndësishme e protoplazmës së qelizave të gjalla të lëkurës. B. përbëhen nga qymyri (50-55%), uji (6,5-7,5%), azoti (15-19%), i thartë (20,0-23,5%), squfuri (0,3-2,5%) dhe të tjera…… Sіlskogospodarskij slovik-dovіdnik

BUDINOK VIDPOCHINKU- BUDINOK VІDPOCHINKU, duke vendosur që unë mund t'u jap punëtorëve dhe ushtarakëve aftësinë për të ripërtërirë forcën e tyre atë energji në mendjet më miqësore dhe të shëndetshme për orën e hyrjes së tyre falas. Në pamjen e sanatoriumit D. o. mos vendos... Enciklopedi e madhe mjekësore

SHFËRIMI- (lat. obliteratio lëshim), term që përdoret për përcaktimin e të mbyllurit, lënien e asaj zbrazëtie chi іnshої ose ndriçim për rritje shtesë të pëlhurës, që shkon nga anët e mureve të kësaj strofke boshe. Shfaqet më shpesh. Enciklopedi e madhe mjekësore

TUBERKULOZI- Mjek. Tuberkulozi nuk është një sëmundje infektive që quhet mycobacterium tuberculosis dhe karakterizohet nga zhvillimi i alergjive klinike, granulomave specifike në organe dhe inde të ndryshme dhe një pasqyrë klinike polimorfike. Legen karakteristike e plagosur. Sëmundje Dovіdnik іz

Sëmundje INFEKTIVE- Sëmundje INFEKTIVE. Tek romakët, fjala "infektio" përdorej në kuptimin e tyre për një grup sëmundjesh të këqija, të cilat shoqëroheshin nga një ethe, shpesh e mbushur me gjerësi totale dhe shtriheshin në mes të një bredhjeje ... Enciklopedi e madhe mjekësore

TË ngrënit- USHQIMI. Zmist: I. Ngrënia si shoqërore. problemi i higjienës. Rreth vrimës së P. në dritën e zhvillimit historik të shoqërisë njerëzore....... . . 38 Problemi i P. në shoqërinë kapitaliste 42 Shumëllojshmëria e produkteve të P. në Rusinë cariste në SRSR ... Enciklopedi e madhe mjekësore

Roli i proteinave në të ngrënë, normat, ekuilibri i azotit, koeficienti i konsumit, minimumi fiziologjik i proteinave. Mungesa e proteinave.

bilanci i azotit- Dallimi është mes sasisë së azotit, që duhet gjetur me të, dhe sasisë së azotit, që shihet (e rëndësishme në praninë e kripërave të sechovinës dhe amonit). Ashtu si sasia e azotit që vjen, shihet sasia e vjetër, pastaj vjen nitrogjenist xheloz. Një kamp i tillë përdoret nga një person i shëndetshëm për një vakt normal. Bilanci i azotit mund të jetë pozitiv (azoti duhet të ekskretohet më shumë, më pak) tek fëmijët, si dhe tek pacientët, pasi zgjohen pas sëmundjeve të rënda. Një bilanc negativ i azotit (azoti vizual është më i rëndësishëm se sa është i nevojshëm) mbrohet nga pleqëria, uria dhe ora e sëmundjeve të rëndësishme. Me një dietë pa proteina, bilanci i azotit bëhet negativ. Derisa sasia e azotit, e cila shihet, të pushojë së rrituri dhe të stabilizohet afërsisht në vlerën 4 g/dobu. Një sasi e tillë azoti mund të gjendet në 25 g proteina. Gjithashtu, në rastin e urisë nga proteinat për doba, rreth 25 g pëlhura proteinike janë infiltruar në trup. Sasia minimale e të bardhëve në zhzhі, nevoja për një lëng azotik, është 30-50 g / cyt, sasia optimale me një nevojë mesatare fizike është ~ 100-120 g / ditë.

Normat e proteinave në restorant.

Për ruajtjen e ujit me azot, mjafton të mbillni 30-50 g proteina për korrje. Prote një kіlkіst të tillë nuk zabezpečuє zberezhennya pratsezdatnosti dhe zdorov'ya njerëzit. Mirato normat e ngrënies së proteinave për të rriturit dhe fëmijët për të mbrojtur klimën e mendjes, profesionit dhe faktorëve të tjerë. I rrituri me një nevojë mesatare fizike është përgjegjës për marrjen e 100-120 g proteina për korrje. Me punë të rëndë fizike, norma rritet në 130-150 g. Në të njëjtën kohë, jam në prag, kështu që shkruaj proteina të ndryshme të krijesës dhe udhëtimit të vesës.

Mungesa e proteinave

Duket se futja e hardhisë së parëndësishme nga dieta e njerëzve me yndyrë ose karbohidrate nuk çon në ndryshime të rëndësishme në shëndet. Megjithatë, ngrënia pa proteina (sidomos trivale) kërkon dëmtim serioz të shkëmbimit dhe në mënyrë të pashmangshme do të përfundojë në vdekjen e trupit. Futja e një prej aminoacideve thelbësore nga dieta e grubit çon në asimilim jo të plotë të aminoacideve të tjera dhe shoqërohet me një zhvillim të një ekuilibri negativ të azotit, një rritje, një fryrje dhe një ndërprerje të funksioneve të sistemit nervor. Në sytë e syve u zbuluan manifestime specifike të mungesës së një prej aminoacideve, të cilat ishin rezultat i proteinave, shtimit të aminoacidit të kënduar. Pra, për shkak të pranisë së cisteinës (ose cistinës), fajësohet nekroza armiqësore e mëlçisë, histidina - katarakti; Marrja e përditshme e metioninës çoi në anemi, obezitet dhe cirrozë të mëlçisë, pjerrësi dhe hemorragji në nirk. Lizina në dietën e syve të vegjël u shoqërua me anemi dhe vdekje të rrëmbyeshme (sindromë e zakonshme tek kafshët e moshuara).

Pamjaftueshmëria e ngrënies së proteinave çon në sëmundje - "kvashiorkor", që në përkthim do të thotë "djalë i artë (ose i kuq). Sëmundja zhvillohet tek fëmijët, sikur të ishte ngrënë qumështi i atyre krijesave të tjera dhe ata ushqehen ekskluzivisht me iriq vesë, që përfshin banane, taro, meli dhe më së shpeshti, misër. Kwashiorkor karakterizohet nga vonesa në rritje, anemi, hipoproteinemi (shpesh e shoqëruar me ënjtje) dhe sëmundje të mëlçisë dhjamore. Në të zezat, flokët janë të një ngjyre të kuqe-kafe. Shpesh, sëmundja shoqërohet me atrofi të qelizave të folikulit nënskapular. Si rezultat, sekretimi i enzimave pankreatike prishet dhe nuk është e mundur të merret një sasi e vogël e proteinave, siç mund të gjendet. Vërehet se ka një rritje të ekskretimit të aminoacideve të lira nga seksioni. Pa gëzim, shkalla e vdekjes së fëmijëve do të jetë 50-90%. Lërini fëmijët të mbijetojnë, ishte mungesa e proteinave për të shkaktuar dëme të pakthyeshme si për funksionet fiziologjike ashtu edhe për vitalitetin rozë. Sëmundja ndodh kur një person i sëmurë transferohet në një dietë të pasur me proteina, e cila përfshin një numër të madh të mishit dhe produkteve të qumështit. Një nga mënyrat për të zgjidhur problemin është plotësimi i të njëjtave preparate me lizinë.

2. Mbyllja e proteinave në SKT. Karakteristikat e peptidazave të kullimit, duke sqaruar rolin e acidit klorhidrik.

Në produktet ushqimore, sasia e aminoacideve është edhe më e vogël. Është e rëndësishme që ato të hyjnë në magazinë e proteinave, pasi hidrolizohen në traktin intestinal të mukozës nën veprimin e enzimave të proteazës (peptid scrolase). Specifikimi i substratit të këtyre enzimave është se lëkura është pjesa më e madhe e ndarjes së lidhjes peptide, e bërë me aminoacide të këndshme. Proteazat që hidrolizojnë lidhjet peptide në mes të një molekule proteine ​​mund të klasifikohen si endopeptidaza. Enzimat, të cilat i përkasin grupit të ekzopeptidazave, hidrolizojnë lidhjet peptide, treten me aminoacide terminale. Nën veprimin e të gjitha proteazave të SHKT, proteinat shpërbëjnë edhe dhjakët e aminoacideve, të cilat më pas ndodhin në qelizat e indeve.

Roli i acidit klorhidrik është eliminuar

Funksioni kryesor i grilës bimore qëndron në faktin se proteina është e tepruar në një mënyrë të re. Roli kryesor i këtij procesi është acidi klorhidrik. Proteinat, të cilat janë në tuba, stimulojnë shikimin histamine ai grup i hormoneve proteinike - gastriniv, yakі, në duart e tyre, bëjnë thirrje për sekretimin e HCI dhe proenzimës - pepsinogjen. HCI vendoset në të çarat e predhave të boshteve shlunkovy për një orë reagime.

Dzherelom H + є H 2 3, pasi vendoset në klitinet obkladalnye të schule z 2, i cili shpërndahet në gjak, dhe H 2

H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +

Shpërbërja e H 2 3 për të prodhuar bikarbonat derisa të treten, i cili, për shkak të pjesëmarrjes së proteinave të veçanta, shihet në plazmë në këmbim të C1 - dhe jonit H + , i cili ndodhet në lumenin e kanalit me një rrugë aktive. transporti, i cili katalizohet nga membrana H + / K + -ATP-aza. Me këtë, përqendrimi i protoneve në lumenin e tubit rritet për 10 6 herë. Ioni C1 - duhet të jetë afër lumenit të kullimit përmes kanalit të klorurit.

Përqendrimi i HCl në shlunkovoy soci mund të arrijë 0,16 M, pH e të cilit zvogëlohet në 1,0-2,0. Marrja e proteinave shoqërohet shpesh me vizione të një pellg të sekretimit të peshkut të një sasie të madhe bikarbonate në procesin e adoptimit të HCl.

Nën veprimin e HCl, ndodh denatyrimi i proteinave, të cilat nuk njohin përpunim termik, gjë që rrit disponueshmërinë e lidhjeve peptide për proteazat. HCl mund të veprojë baktericid dhe pereskodzha gëlltitje e baktereve patogjene në zorrët. Përveç kësaj, acidi klorhidrik aktivizon pepsinogjenin dhe krijon një pH optimale për dipepsinën.

· E lidhur me acid klorhidrik- HCl, i lidhur me proteina dhe produkte të tejkalimit të tyre. Vlera e HCl-së së lidhur te njerëzit e shëndetshëm është 20-30 TU.

· Vilna Hcl- Acidi klorhidrik, i pashoqëruar me përbërësit e lëngut shlunkovogo. Vlera e Hcl të lirë në normë është 20-40 TE. pH e lëngut të guaskës është normale - 1,5-2,0.

Karakteristikat e peptidazave në zgavrën nënskapulare të zorrës së hollë. Klitin Zakhist në formën e peptidazave.

Oriz. 9-23. Mënyrat e biosintezës së aminoacideve.

Amidi glutamine dhe asparagine të sintetizuara nga aminoacidet dikarboksilike Glu dhe ASP (div. Skema A).

• Serin tretet me 3-fosfoglicerat, një produkt i ndërmjetëm i glikolizës, i cili oksidohet në 3-fosfopiruvat dhe më pas transaminohet me serinë të miratuar (div. Skema B).
• Përdorni 2 rrugë për sintezën e glicinës:

1) nga serina për shkak të pjesëmarrjes së acidit folik si rezultat i serinoksimetiltransferazës diserine:

2) si rezultat i ndarjes së enzimës glicine sintaza në reaksion:

• Prolinë sintetizohet nga glutamati në reaksionet e kundërta. Reaksione të shumta vërehen edhe gjatë katabolizmit të derdhjes (skema e ndarjes në f. 494).

Gjithsej tetë aminoacide të mbishfrytëzuara, më shumë se 20 aminoacide mund të sintetizohen te njerëzit.

Zëvendësimi i shpeshtë i aminoacideve Apr dhe Gic sintetizohet nga një shteg i palosshëm në hapësira të vogla. Më shumë prej tyre mund të gjenden prapa.

• Sinteza e argininës varet nga reaksionet e ciklit të ornitinës (div. më vonë pdrozdil IV);
• Histidina sintetizohet nga ATP dhe riboza. Një pjesë e ciklit të imidazolit të histidinës - N=CH-NH- tretet nga bërthama purine e adeninës, bërthama e së cilës është ATP, molekula formohet nga atomet e ribozës. Në këtë mënyrë, 5-fosforibozilamina, e cila është thelbësore për sintezën e histidinës, kërkohet për sintezën e purinave.

Për sintezën e aminoacideve të zëvendësuar mendërisht tirozinë dhe cisteinë konsumojnë përkatësisht aminoacidet esenciale fenilalaninë dhe metioninë (Div. Kafshët VIII dhe IX).

Oriz. 9-22. Përfshirja e një tepricë të aminoacideve pa azot në një rrugë të plotë drejt katabolizmit.

procesi i glukoneogjenezës. Aminoacide të tilla mund t'i shtohen grupit aminoacide glikogjenike.

Aminoacidet aktive në procesin e katabolizmit shndërrohen në acetoacetate (Lіz, Leu) ose acetil-CoA (Leu) dhe mund të ndihen në sintezën e trupave ketonikë. Aminoacidet e tilla quhen ketogjenike.

Një numër i aminoacideve vikorojnë për sintezën e glukozës dhe për sintezën e trupave të ketonit, kështu që në procesin e katabolizmit prodhohen 2 produkte - metaboliti i ciklit të citrateve dhe acetoacetati (Tri, Phen, Tyr) ose acetil. -CoA (Ile). Përndryshe, aminoacide të tilla quhen të këqija glikoketogjene(Figura 9-22, Tabela 9-5).

Reaksionet anaplerotike

Tepricat pa azot të aminoacideve zëvendësuese përdoren për të rimbushur numrin e metabolitëve në rrugën kryesore drejt katabolizmit, pasi ato përdoren për sintezën e fjalimeve biologjikisht aktive. Reaksione të tilla quhen anaplerotike. Pesë reaksione anaplerotike u panë tek foshnja 9-22:

Enzima piruvat karboksilazë (koenzima - biotin), e cila katalizon reagimin, manifestimet në mëlçi dhe m'yazakh.

2. Aminoacidet → Glutamat → α-Ketoglutarat

Transformimi ndodh në inde të pasura nën ndikimin e glutamat dehidrogjenazës ose aminotransferazave.

3.

Propionyl-CoA, dhe më pas succinyl-CoA, mund të përfshihen gjithashtu në zbërthimin e acideve yndyrore më të larta me një numër të paçiftuar atomesh karboni (div. seksioni 8).

4. Aminoacidet → Fumarate

5. Aminoacidet → Oxaloacetate

Reaksionet 2, 3 gjenden në të gjitha indet (kremi i mëlçisë dhe m'yazyv), karboksilaza pruvate është e përditshme dhe reaksionet 4 dhe 5 janë kryesisht në mëlçi. Reaksionet 1 dhe 3 (Fig. 9-22) - reaksionet kryesore anaplerotike

L-aminoacid oksidazë

Një enzimë u zbulua në mëlçi dhe nirkahs oksidaza e L-aminoacideve, ndërtimi i deaminimit të L-aminoacideve (skema e ndarjes për shembull ana).

Koenzima në këtë reaksion është FMN. Kontributi i L-aminoacid oksidazës në deaminim nuk është padyshim i rëndësishëm, por optimumi duket se qëndron në mjedisin e pellgut (pH 10.0). Në klitina, pH e mediumit është afër neutralit, aktiviteti i enzimës është edhe i ulët.

D-aminoacid oksidazë shpallur gjithashtu në nirkah dhe furrë buke. Ce FAD është një enzimë ugare. PH optimal i oksidazës cієї qëndron në mjedisin neutral, kështu që enzima është aktive, oksidaza më e ulët e L-aminoacideve. Roli i oksidazës D-aminoacid është i vogël, sepse numri i D-izomerëve në trup është jashtëzakonisht i vogël, sepse proteinat dhe proteinat e indeve dhe krijesave njerëzore përmbajnë vetëm L-aminoacide natyrale. Rastësisht, D-aminoacid oksidaza i lidh ato me të njëjtin L-izomer (Fig. 9-8).

10. Transaminimi: skema e procesit, enzimat, bioroli. Bioroli i AdAT dhe ASAT dhe rëndësia klinike e manifestimeve të tyre në serozën e gjakut.

Transaminimi

Transaminimi - reagimi i transferimit të një grupi α-amino nga një aminoacid në një acid α-keto, pas së cilës krijohet një keto acid i ri dhe një aminoacid i ri. Konstanta e barazimit të numrit më të madh të reaksioneve të tilla është afër një (K p ~ 1.0), kështu që procesi i transaminimit është lehtësisht i kundërt (div. Skema A).

Reaksionet katalizohen nga enzimat aminotransferaza, koenzima e së cilës është piridoksal fosfati (PF) - i ngjashëm me vitaminën B 6 (piridoksinë, div. seksioni 3) (div. skema B).

Aminotransferazat zbulohen si në citoplazmë ashtu edhe në mitokondri të eukarioteve qelizore. Për më tepër, format mitokondriale dhe citoplazmike të enzimave dallohen nga fuqitë fizike dhe kimike. Mbi 10 aminotransferaza janë gjetur në klitinat njerëzore, të cilat janë në pyetje për specifikat e substratit. Mayzhe të gjitha aminoacidet mund të hyjnë në reaksionin e transaminimit, për pak lizinë, treonin dhe prolinë.

Skema A

mekanizmi i reagimit

Aminotransferazat janë një shembull klasik i enzimave që katalizojnë reaksionet që zhvillohen përmes një mekanizmi të tipit "pong-pong" (ndarje seksioni 2). Në reaksione të tilla, produkti i parë është përgjegjës për vendin aktiv të enzimës;

Forma aktive e aminotransferazave metabolizohet si rezultat i shtimit të piridoksal fosfatit në amino grupin e lizinës me një lidhje mistike aldimine (Fig. 9-6). Lizina në pozicionin 258 hyn në magazinë e vendit aktiv të enzimës. Për më tepër, midis enzimës dhe fosfatit piridoksal, lidhjet jonike shpërndahen për shkak të pjesëmarrjes së atomeve ngarkuese të tepërt të fosfatit dhe azotit në unazën e piridinës së koenzimës.

Sekuenca e reaksioneve të transaminimit tregohet më poshtë.

• Në fazën e parë, deri në piridoksal fosfat në qendrën aktive të enzimës, një grup amino vjen nga substrati i parë, aminoacidet, për një lidhje shtesë aldimine. Kompleksi enzimë-piridoksum-minfosfat dhe ketoacidi, produkti i parë i reaksionit, treten. Ky proces përfshin miratimin e ndërmjetëm të 2 bazave Schiff.
• Në një fazë tjetër, kompleksi enzimë-piridoksamin fosfat kombinohet me keto acid (një substrat tjetër) dhe përsëri, përmes 2 bazave të ndërmjetme Schiff, transferon grupin amino në keto acid. Si rezultat, enzima kthehet në formën e saj amtare dhe formohet një aminoacid i ri, një produkt tjetër i reaksionit. Megjithëse grupi aldehid i piridoksal fosfatit nuk është i zënë nga grupi amino i substratit, ai vendos bazën Schiff (aldimin) me grupin ε-amino të radikalit të lizinës në qendrën aktive të enzimës (skema hyjnore në f. 471 ).

Cikli i ornitinës

Sechovin është produkti kryesor terminal i shkëmbimit të azotit, në magazinë e çdo organizmi shihet se prodhohet deri në 90% të azotit total (Fig. 9-15). Ekskretimi i sechovin është normale të jetë 25 g / ditë. Me rritjen e numrit të të bardhëve, që po i nënshtrohen, shtohet edhe ekskretimi i sechovinës. Sechovin sintetizohet më pak nga mëlçia, së cilës i është shtuar më shumë doslidah I.D. Pavlova. Dëmtimi i mëlçisë dhe prishja e sintezës së sechovinit çojnë në promovimin e amoniakut dhe aminoacideve (nasamped, glutamine dhe alanine) në gjak dhe inde. Në vitet 40 të shekullit të 20-të, biokimistët gjermanë G. Krebs dhe K. Hanzeleit konstatuan se sinteza e sechovinit është një proces ciklik, i cili përbëhet nga një sërë fazash, arsyeja kryesore e të cilit është mbyllja e ciklit, ornitina. . Në procesin e sintezës së sechovinit, duke marrë emrin "cikli ornitin", ose "Cikli Krebs-Henseleit".

Reagimet ndaj sintezës së sechovin

Sechovin (karbamidi) - amidi i fundit i acidit karbonik - hakmarrja 2 atom ndaj azotit. Jerelom nga një nga të cilat є amoniak, e cila lidhet në mëlçi me dioksid karboni me tretësirat e karbamoil fosfat pid deiyu karbamoil fosfat sintetaza I (div. Skema A më poshtë).

Në reaksionin e fillimit, sintetaza argininosuccinate lidh citrulinën me aspartat dhe konverton argininosuccinate (acid argininoburstinik). Kjo enzimë do të kërkojë jone Mg 2+. Reaksioni përdor 1 mol ATP, dhe energjia e dy lidhjeve makro-energjetike rikuperohet. Aspartat - zherelo një atom tjetër në sechovin azotit(Div. Skema A në f. 483).

Arginina i nënshtrohet hidrolizës nën veprimin e arginazës, me të cilën treten ornitina dhe sechovin. Kofaktorët arginazë є jon Ca2+ ose Mn2+. Përqendrimet e larta të ornitinës dhe lizinës, të cilat janë analoge strukturore të argininës, dëmtojnë aktivitetin e kësaj enzime:

Plotësisht e barabartë me sintezën e sechovin:

CO 2 + NH 3 + Aspartat + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumarate + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.

Amoniaku, i cili përshkohet nga karbamoil fosfat sintetaza I, furnizohet në mëlçi me gjakun e venës. Roli i gerelëve të tjerë, duke përfshirë deaminimin gnuchka të acidit glutamik në mëlçi, është dukshëm më i vogël.

Aspartati, i nevojshëm për sintezën e noccinatit të argininës, shpërndahet në mëlçi përmes rrugës së transaminimit.

alaninë me oksaloacetat. Alania duhet të jetë kreu i m'yazіv dhe klitin intestinal. Oksaloacetati Jerel, i cili është i nevojshëm për reaksionin, mund të shndërrohet në fumarat, i cili përthithet në reaksionet e ciklit të ornitinës. Si rezultat i dy reaksioneve të ciklit të citrateve, fumarati shndërrohet në oksaloacetat, në këtë mënyrë aspartati tretet (Fig. 9-17). Në një rang të tillë, me një cikël ornitin fashash Cikli i rigjenerimit të aspartatit nga fumarati. Pir vat, i cili vendoset në këtë cikël për alaninën, vikorizohet për glukoneogjenezën.

Një përdorim tjetër i aspartatit për ciklin e ornitinës është transaminimi i glutamatit me oksaloacetat.

Albinizmi

Shkaku i dëmtimit metabolik është një defekt i lindur në tirozinazë. Kjo enzimë katalizon shndërrimin e tirozinës në DOPA në melanocitet. Si rezultat i një defekti në tirozinazë, sinteza e pigmenteve të melaninës është ndërprerë.

Duke shfaqur klinikisht albinizëm (lat. albus- e bardhë) - shfaqja e pigmentimit të lëkurës dhe flokëve. Njerëzit e sëmurë shpesh kanë një ndjenjë të reduktuar të urgjencës, duke fajësuar frikën nga drita. Trivale perebuvannya sëmundje të tilla pіd vіdkritim dielli çojnë në kancer shkіri. Incidenca e sëmundjes është 1:20000.

Fenilketonuria

Në mëlçinë e njerëzve të shëndetshëm, një pjesë e vogël e fenilalaninës (~10%) konvertohet në fenil-laktat dhe fenilacetilglutaminë (Fig. 9-30).

Kjo rrugë drejt katabolizmit të fenilalaninës bëhet ajo kryesore në rastin e dëmtimit të rrugës kryesore - shndërrimit në tirozinë, e cila katalizohet nga fenil-alanina droksilaza. Ky çrregullim shoqërohet me hiperfenilalaninemi dhe ndryshime në gjak dhe në qarkullimin e gjakut së bashku me metabolitët alternativë: fenilpiruvat, fenilacetat, fenillaktat dhe fenilacetilglutamine. Një defekt në phenylalanine droxylase mund të çojë në infeksion me fenilketonuri (PKU). Ekzistojnë 2 forma të PKU:

· PKU klasike- Sëmundja Spadkovy e shoqëruar me mutacione në gjenin e fenilalaninës droksilazë, e cila mund të çojë në një ulje të aktivitetit të enzimës ose një inaktivizim të ri. Në këtë përqendrim, fenilalanina rritet në gjak 20-30 herë (në normë - 1,0-2,0 mg / dl), në seksion - 100-300 herë në normë (30 mg / dl). Përqendrimi i fenilpiruvatit dhe fenilaktatit në seksion arrin 300-600 mg / dl me marrjen normale ditore.

· Manifestimet më të rënda të PKU - dëmtimi i zhvillimit të rosalit dhe fizik, sindroma e sudomanisë, dëmtimi i pigmentimit. Për kohëzgjatjen e lumturisë, sëmundjet nuk jetojnë deri në 30 vjet. Incidenca e sëmundjes është 1:10,000 të sapolindur. Sëmundja zvogëlohet në një mënyrë autosomale recesive.

· Manifestime të rënda të PKU të shoqëruara me sëmundje toksike në qelizat e trurit me përqendrime të larta të fenilalaninës, fenilpiruvatit, fenilaktatit. Përqendrimet e larta të fenilalaninës bllokojnë transportin e tirozinës dhe triptofanit përmes barrierës gjaku-tru dhe galvanizojnë sintezën e neurotransmetuesve (dopamine, norepinefrinë, serotonin).

· Opsioni FKU(Hiperfenilanemia e varur nga koenzima) – mutacione të fundit në gjenet që kontrollojnë metabolizmin e H 4 BP. Manifestimet klinike janë të afërta, por mos shmangni manifestimet e PKU klasike. Frekuenca e sëmundjes është 1-2 grip për 1 milion të porsalindur.

· H 4 BP është i nevojshëm për reaksionet hidroksid jo vetëm ndaj fenilalaninës, por edhe ndaj tirozinës dhe triptofanit, të cilat, nëse koenzima është joaktive, do të prishin metabolizmin e të 3 aminoacideve, duke përfshirë sintezën e neurotransmetuesve. Sëmundja karakterizohet nga dëmtime të rënda neurologjike dhe vdekje të hershme (PKU "me qëllim të keq").

Përkeqësimi progresiv i zhvillimit romatik dhe fizik tek fëmijët që vuajnë nga PKU mund të shmanget në një dietë edhe me një dozë të ulët ose një dozë të lartë të fenilalaninës. Është si ky bollëk, edhe një herë, pas njerëzve të fëmijës, truri i gjorë do të dashurohet. Është e rëndësishme që i ftohti në tavernë të mund të dobësohet pas shekullit të 10-të (përfundimi i proceseve në mielinizimin e trurit), prote në Danimarkë në orën e pediatërve të pasur shilyayutsya në bіk "dovіchnoї єti".

Për diagnostikimin e PKU, vikoristet përdoren duke përdorur metoda dhe metoda të ndryshme për zbulimin e metabolitëve patologjikë në seksion, duke përcaktuar përqendrimin e fenilalaninës në gjakun e atij seksioni. Një gjen me defekt i lidhur me fenilketonurinë mund të zbulohet në transportuesit heterozigotë fenotipikisht normalë për një test shtesë të tolerancës ndaj fenilalaninës. Për këtë obstezhuvannoy jepni natche 10 g fenilalaninë me një shikim, pastaj merrni mostra gjaku në intervale prej një viti, në të cilat përshkruhet tirozina. Në normë, përqendrimi i tirozinës në gjak pas predileksionit të fenilalaninës është dukshëm më i lartë, më i ulët në transportuesit heterozigotë të gjenit fezhilketonuria. Ky test është fitues në këshillimin gjenetik për diagnostikimin e rrezikut të personave me fëmijë të sëmurë. Është zhvilluar një skemë depistuese për zbulimin e fëmijëve të porsalindur me PKU. Ndjeshmëria ndaj testit është praktikisht 100%.

Perlë e Budovës

Hemi formohet nga joni bivalent dhe porfirina (Fig. 13-1). Baza e strukturës së porfirinave është porfina. Porphin є chotiri pirrolnyh kіltsya, të lidhura mes tyre me methenovyh mystki (Fig. 13-1). Në ugar, sipas strukturës së zëvendësuesve në piroli kiltsy, dallohen llojet e porfirinave sprat: protoporfirina, etioporfirina, mezo-porfirina dhe koproporfirina. Protoporfirinat janë pararendës të llojeve reshti të porfirinave.

Hemi të bardhët e ndryshëm mund të hakmerren tipe te ndryshme porfirina (ndarja 6). Ato hemoglobina përmbajnë protoporfirinë IX, e cila ka 4 metal, 2 radikale vinyl dhe 2 acid propionik të tepërt. Zalіzo në ato znahoditsya në vіdnovlemu stanі (Fe+2) që po'yazane dy lidhje kovalente dhe dy koordinuese me atomet e azotit të unazave të pirolit. Gjatë oksidimit, hemi shndërrohet në hematinë (Fe 3+). Numri më i madh i hemit mund të gjendet në eritrocitet e mbushura me hemoglobinë, qelizat malinje, të cilat mund të jenë mioglobina dhe qelizat e mëlçisë përmes një vëllimi të lartë të citokromit P 450 në to.

Rregullimi i biosintezës së hemit

Reaksioni rregullator i sintezës së hemit katalizon enzimën aminolevulinate sintazë të varfëruar nga piridoksal. Shpejtësia e reaksionit rregullohet në mënyrë alosterike dhe në përkthim të barabartë me enzimën.

Frenues alosterik dhe korpresor për sintezën e aminolevulinat sintazës dhe hemit (Fig. 13-5).

Në retikulocitet, sinteza e kësaj enzime në fazën e përkthimit është e rregulluar. Në fillimin e mARN-së që kodon enzimën, є

Oriz. 13-5. Rregullimi i sintezës së hemit dhe hemoglobinës. Perlë pas parimit të negativit zvorotny zv'azku duke frenuar aminolevulinat sintazën dhe aminolevulinat dehidratazën dhe duke nxitur përkthimin e α- dhe β-lanciuge në hemoglobinë.

sekuenca e nukleotideve që krijon lakun e fijeve, siç quhet elementi i ndjeshëm (në anglisht, element që i përgjigjet hekurit, IRE) (Fig. 13-6).

Në përqendrime të larta të kripës në klitina, ai përbën kompleksin me cisteinë të tepërt të proteinës rregullatore të pështymës. Ndërveprimi i rrjedhës së poshtme me proteinën rregullatore të rrjedhës së poshtme çon në një ulje të sporiditetit të kësaj proteine ​​në elementin IRE të mARN-së, i cili kodon sintazën aminolevulinate dhe vazhdimin e përkthimit (Fig. 13-6, A). Në përqëndrime të ulëta të pështymës, proteina e pështymës bashkohet me elementin e pështymës, i cili ndodhet në fundin 5'-të papërkthyer të mARN-së dhe përkthimi i sintazës aminolevulinate është i halucinuar (Fig. 13-6, B).

Aminolevulinate dehidrataza gjithashtu frenohet në mënyrë alosterike nga hemi, megjithëse aktiviteti i kësaj enzime mund të jetë 80 herë më i madh se aktiviteti i aminolevulinat sintazës, megjithëse nuk ka një rëndësi të madhe fiziologjike.

Mungesa e piridoksal fosfatit dhe preparateve të barnave, si dhe analogët e tyre strukturorë, zvogëlojnë aktivitetin e aminolevulinat sintazës.

Sinteza e bilirubinës

Në klitinat REM, hemi në ruajtjen e hemoglobinës oksidohet nga acidi molekular. Në reaksione vihet re zhvillimi i njollës së metinës ndërmjet unazave të hemës pirolitike 1 dhe 2 me shtesat e tyre, çarja e gjirit dhe e pjesës proteinike dhe pigmenti portokalli i rubinës së bardhë.

Bilіrubіn- fjalim toksik, yndyror, i aftë për të shkatërruar oksidin e fosforilimit në klitina. Veçanërisht të ndjeshme janë disa qeliza të indit nervor.

Duke parë bіlіrubіnu

Z klitina e sistemit retikulo-endotelial, bilirubina konsumohet nga gjaku. Këtu vera gjendet në kompleks albumina plazma, në numër shumë më të vogël - në komplekse me metale, aminoacide, peptide dhe molekula të tjera të vogla. Krijimi i komplekseve të tilla nuk lejon që rubini i bardhë të shihet nga seksioni. Bilirubina në kompleksin me albumin quhet vilny(jokonjugime) ose indirekte bilirubina.

Çfarë është bilirubina direkte dhe indirekte?

Bilirubina e serumit të gjakut ndahet në dy fraksione (të ndryshme): direkte dhe indirekte, në varësi të rezultatit të një reaksioni laboratorik me një reagent të veçantë (diazoreaktiv). Bilirubina indirekte është një bilirubinë jo toksike, e cila kohët e fundit është përzier me hemoglobinë, por ende nuk ka kontaktuar me mëlçinë. Bilirubina direkte - ce bilirubin, neshkodzheniya në mëlçi dhe përgatitjet për futje nga trupi.

28. Zhovtyanitsy

Në disponimin tonë, në vend të bilirubinës, gjaku lëviz. Në përqendrimin e arritshëm të këndimit të verërave, pëlhurat shpërndahen, duke u kthyer në një ngjyrë të verdhë. Pëlhura Pozhovtіnnya përmes vіdkladennya në to bilirubin quhet Zhovtyanitsa. Klinikisht, zhovtyanitsya mund të shfaqet deri në një orë derisa përqendrimi i bilirubinës në plazmën e gjakut nuk e kalon kufirin e sipërm të normës më shumë se 2.5 herë, tobto. mos u bëni vichy për 50 µmol/l.

Zhovtyanitsa porsalindur

Lloje pjesërisht të ndryshme të të sapolindurve zhovtyanitsya hemolitike - "zhovtyanitsya fiziologjike", e cila ruhet në ditët e para të jetës së një fëmije. Arsyeja e rritjes së përqendrimit të bilirubinës indirekte në gjak është përshpejtimi i hemolizës dhe mungesa e funksionit të proteinave dhe enzimave në mëlçi, të cilat janë përgjegjëse për shkatërrimin, konjugimin dhe sekretimin e bilirubinës direkte. Tek të porsalindurit, aktiviteti i UDP-glukuroniltransferazës nuk është më pak i reduktuar dhe, ndoshta, sinteza e një substrati tjetër të reaksionit të konjugimit, UDP-glukuronat, është mjaft aktiv.

Me sa duket, UDP-glukuroniltransferaza është një enzimë induktuese (div. seksioni 12). Është e nevojshme të administrohet medikamenti fenobarbital me zhovtyanitsa fiziologjike, e cila shkakton një bulo të tillë, siç përshkruhet në seksionin 12.

Një nga kushtet e papranueshme të "zhovtyanitsy fiziologjike" është encefalopatia bilirubinike. Nëse përqendrimi i bilirubinës së pakonjuguar tejkalon 340 μmol/l, venat kalojnë nëpër barrierën gjak-tru të trurit dhe shkaktojnë dëme.

Oksidimi mikrozomal

Oksidazat mikrosomale janë enzima të lokalizuara në membranat e lëmuara të ER që funksionojnë në një kompleks me dy CPE post-mitokondriale. Enzimat që katalizojnë shtimin e një atomi të molekulës Pro 2 me përfshirjen e atomit të dytë në fjalimin e oksiduar, hoqën emrin e oksidazave mikrosomale në vend të funksionit të përzier të secilës prej monooksigjenazave mikrosomale. Oksidimi për pjesëmarrjen e monooksigjenazës këndon, preparatet zëvendësuese dhe mikrozomet.

Funksionimi i citokromit P 450 Me sa duket, acidi molekular në mullirin e trefishtë është inert dhe nuk është i ndërtuar në ndërveprim me materialet organike. Për të zhvilluar ndërtimin e reaksionit acid, është e nevojshme ta shndërroni atë në një sistem fermentimi zëvendësues njëvjeçar. I tillë qëndron sistemi i monooksigjenazës, i cili hakmerret për citokromin P 450. Lidhja në qendrën aktive me citokromin P 450 të të folurit lipofil RH dhe molekulat që acidifikojnë aktivitetin e oksidit të enzimës.

Një atom acid merr 2 e dhe shndërrohet në formën Pro 2-. Dhuruesi i elektroneve është NADPH, i cili oksidohet nga NADPH-citokrom P 450 reduktaza. Rreth 2- bashkëveprimi me protonet: Rreth 2- + 2H + → H 2 O, dhe uji tretet. Një atom tjetër i molekulës së acidit përfshihet përpara substratit RH, duke kënaqur grupin hidroksil të fjalës R-OH (Fig. 12-3).

Reagimi totalisht i barabartë i hidroksilimit të RH të të folurit nga enzimat e oksidimit mikrozomal:

RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +.

Substratet P 450 mund të jenë të pasura me fjalime hidrofobike, si substanca ekzogjene (droga, ksenobiotikë) ashtu edhe endogjene (steroide, acide yndyrore dhe të tjera).

Kështu, si rezultat i fazës së parë, pjesëmarrja e citokromit P 450 çon në modifikimin e të folurit me grupe funksionale të vendosura, gjë që nxit diversitetin e pjesës hidrofobike. Si rezultat i modifikimit, molekula mund të humbasë aktivitetin biologjik, ose të nxisë formimin e një pjese aktive, të folurit më të ulët, i cili duket se është zhdukur.

Lëshimi i n-kresolit dhe fenolit

Nën veprimin e enzimave në bakteret nga aminoacidet tirozina, fenoli i kresolit mund të shndërrohet nga mikrobet (Fig. 12-9).

Produktet që janë lagur përmes venës porta shkojnë në furrë, dekongjestioni i fenolit dhe kresolit mund të konjugohet me tepricë të acidit sulfurik (FAPS) ose me acid glukuronik në depon e UDP-glukuronatit. Reaksioni i konjugimit të fenolit dhe kresolit me FAPS katalizohet nga enzima sulfotransferaza (Fig. 12-10).

Konjugimi i acideve glukuronike me fenol dhe kresol është i përfshirë në enzimën UDP-glukuronil transferazë (Fig. 12-11). Produktet e konjugimit shpërndahen mirë në ujë dhe hiqen nga seksioni përmes nirkeve. Rritja e numrit të konjugateve të acidit glukuronik me fenol dhe kresol tregohet në seksionin me një rritje në prodhimin e kalbjes së proteinave në zorrët.

Oriz. 12-8. Zneshkodzhennya benzantraceni. E 1 - enzimë e sistemit mikrosomal; E 2 - hidrat epooksid.

Utvorennya se zneshkodzhennya іndolu ta skatolu

Në zorrët, mikroorganizmat metabolizojnë indolin dhe skatolin me aminoacidin triptofan. Bakteret shkatërrojnë triptofanin, duke lënë një strukturë unazore të nënshtruar.

Indoli tretet si rezultat i ndarjes nga bakteret e lancetës blu, mund të shihet në serinë ose alaninë (Fig. 12-12).

Skatoli dhe indoli konsumohen nga mëlçia në fazën 2. Si rezultat i oksidimit mikrozomal të erë e keqe, grupi hidroksil grumbullohet në anën e pasme. Pra, indoli kalon në indoksil, dhe më pas hyn në reaksionin e konjugimit me FAPS, duke lehtësuar acidin indoksilsulfurik, forcën e kaliumit, që ia hoqi emrin kafshës indikan (Fig. 12-13).

E. Induksioni i sistemeve të ftohjes

Shumë enzima që marrin pjesë në fazat e para dhe të tjera të jetës janë proteina që induktohen. Edhe në kohët e lashta, Car Mithridates, duke e ditur se është e mundur të merren sistematikisht doza të vogla alkooli, mund të shpëtoni nga helmimi i rëndë. "Efekti i Mitridata" bazohet në induksionin e sistemeve të këndimit (Tabela 12-3).

Në membranat EP të mëlçisë, citokromi P 450 ka më shumë (20%) enzima lidhëse të membranës më të ulët. Fenobarbitali aktivizon sintezën e citokromit P 450, UDP-glukuroniltransferazës dhe epooksid hidrolazës. Për shembull, në krijesat që janë injektuar me fenobarbitalin induktor, sipërfaqja e membranave të EP rritet, duke arritur në 90% të të gjitha strukturave membranore të qelizave dhe, si rezultat, një rritje në numrin e enzimave që marrin pjesë në ksenobiotikët dhe të folurit toksik endogjen.

Gjatë kimioterapisë së proceseve të liga, efektiviteti i fytyrës shpesh bie hap pas hapi. Mbi to, zhvillohet një shumëllojshmëri qëndrueshmërie mjekësore. Stabiliteti nuk varet vetëm nga i njëjti medikament, por edhe nga niveli i ulët i barnave të tjera. Vlen të merret në konsideratë që fytyrat antitumorale nxisin sintezën e P-glikoproteinës, glutathione transferazës dhe glutationit. Vykoristannya speakovin, ingibuyut ose aktivizon sintezën e P-glikoproteinës, si dhe sintezën e enzimës së glutathione, duke promovuar efektivitetin e kimioterapisë.

Metalet janë nxitës për sintezën e glutationit dhe një proteine ​​me peshë të ulët molekulare, metalothionein, e cila mund të përmbajë grupe SH, të cilat kanë një efekt mbi to. Si rezultat, rezistenca e qelizave ndaj trupit është jashtëzakonisht e lartë.

Rritja e numrit të glutathione transferazave rrit shëndetin e trupit deri në rritjen e gjendjes së bredhjes në mes. Induksioni i enzimës shpjegon efektin e efektit antikancerogjen në orën e mbingarkesës së fjalimeve të ulëta mjekësore. Për më tepër, induktorët e sintezës së glutation transferazës - metabolizmi normal - tregojnë hormonet, jodotironinën dhe kortizolin. Katekolaminat fosforilojnë glutathione transferazën përmes sistemit adenilil ciklazë dhe nxisin aktivitetin e saj.

Një numër i komponimeve të të folurit, duke përfshirë ato (për shembull, metale të rëndësishme, polifenole, S-alkil në glutation, herbicide deacid), frenojnë glutathione transferazën.

37. Konjugimi - një fazë tjetër e zhvillimit të të folurit

Një fazë tjetër e transformimit të të folurit është reaksioni i konjugimit, gjatë të cilit ai u shtohet grupeve funksionale, të cilat treten në fazën e parë, molekulave më të vogla ose grupeve të veprimit endogjen, të cilat rrisin hidrofilitetin dhe ndryshojnë toksicitetin (tabela 2).

UDP-glukuroniltransferaza

Uridine difosfat (UDP)-glukuroniltransferaza lokalizohet kryesisht në ER për të shtuar një tepricë të acidit glukuronik në molekulën e të folurit, të tretur gjatë oksidimit mikrozomal (Fig. 12-4).

Në një vështrim të egër, reagimi për pjesëmarrjen e UDP-glukuroniltransferazës shkruhet si më poshtë:

ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransferaza

Ndryshoni temat "Shkëmbimi i të folurit dhe energjia. Ushqimi. Shkëmbimi kryesor.":
1. Shkëmbimi i fjalës dhe i energjisë. Duke ngrënë. anabolizëm. Katabolizmi.
2. Roli i proteinave dhe jogos i organizmit. Koeficienti i vlerësimit për Rubner. Bilanci pozitiv i azotit. Bilanci negativ i azotit.
3. Roli lipid dhe joga i organizmit. Zhiri. Klitinni lipidi. Fosfolipidet. kolesterolit.
4. Yndyrë kafe. Ind yndyror boraks. Lipidet e plazmës. Lipoproteinat. LPNG. LPVSH. LPDNSCH.
5. Roli i organizmit në karbohidratet. Glukoza. Glikogjeni.


8. Roli i shkëmbimit të fjalës në sigurimin e nevojave energjetike të organizmit. Koeficienti i fosforilimit. Ekuivalenti i kalorive të thartës.
9. Metodat për vlerësimin e vitratit energjetik të trupit. Kalorimetria e drejtpërdrejtë. Kalorimetria indirekte.
10. Shkëmbimi kryesor. Rivnyannya deri në rozrahunka të vlerës së shkëmbimit kryesor. Ligji i sipërfaqes së trupit.

Proteinat dhe roli i jogës i organizmit. Koeficienti i vlerësimit për Rubner. Bilanci pozitiv i azotit. Bilanci negativ i azotit.

Roli i proteinave, yndyrave, karbohidrateve, mineraleve dhe vitaminave në metabolizëm

E nevojshme nga trupi në të folurit plastik Ju mund të jeni të kënaqur me këtë nivel minimal të marrjes suaj, i cili do t'ju lejojë të shpenzoni proteina strukturore, lipide dhe karbohidrate. Konsumi i Qi është individual në rënie për shkak të faktorëve të tillë si mosha e njerëzve, gjendja shëndetësore, intensiteti dhe lloji i punës.

Njerëzit hiqen nga magazina e produkteve grub dhe merren prej tyre fjalime plastike, të folurit mineral dhe vitamina.

Proteinat dhe roli i tyre në organizëm

Proteinat në trup ribleje në stacion pa ndërprerje atë përditësim. Një person i pjekur i shëndetshëm ka një sasi proteine, e cila është ndarë për ushqim, një sasi e shëndetshme e saposintetizuar. Krijesat mund të marrin azot më pak nga depoja e aminoacideve sesa trupi ka me proteinat. Dhjetë aminoacide nga 20 (valina, leucina, izoleucina, lizina, metionina, triptofani, treonina, fenilalanina, arginina dhe histidina) nuk mund të sintetizohen në organizëm në rastet e mungesës. Aminoacidet Qi quhen thelbësore. Dhjetë aminoacidet (zëvendësuesit) e tjerë nuk janë më pak të rëndësishëm për jetën, ato më të ulëtat janë të pazëvendësueshme dhe në rast të marrjes së pamjaftueshme të aminoacideve të tjera, në organizëm mund të sintetizohen erëra. Një zyrtar i rëndësishëm i shkëmbimit të proteinave në trup është riciklimi (ripërdorimi) i përsëritur i aminoacideve, të cilat u krijuan gjatë zbërthimit të disa molekulave proteinike për sintezën e të tjerave.

Shvidkіst razpadu se novlennya bіlkіv trupi ia vlen. Në fillim të zbërthimit të hormoneve të natyrës peptide, ai bëhet i butë ose i moderuar, të bardhët e plazmës së gjakut - rreth 10 deb, m'yaziv të bardhë - rreth 180 deb. Për një person mesatar, të gjitha proteinat në trupin e një personi përmirësohen për 80 decibel. Në lidhje me sasinë totale të proteinave, e cila, pasi ka njohur kalbjen për mirë, gjykohet nga sasia e azotit, që rrjedh nga trupi i një personi. Proteina ka afërsisht 16% nitrogjen (tobto në 100 g proteina-16 g azot). Në këtë mënyrë, kur trupi sheh 1 g azot, zbërthen 625 g proteina. Për mirë, trupi i njerëzve të rritur shihet afër 3.7 g azot. Nga këto të dhëna, është e qartë se pesha e proteinës, e cila, pasi ka njohur rrënimin e ri për prodhimin, bëhet 3,7 x 6,25 \u003d 23 g, ose 0,028-0,075 g azot për 1 kg vaj të trupit. për prodhimin ( koeficienti për Rubner).

Meqenëse sasia e azotit që hyn në trup me një iriq, sasia e azotit që futet në trup, është zakon të merret parasysh që trupi është në kamp. përmbajtjen e azotit. Në luhatje, nëse ka më shumë azot në trup, shihet të jetë më i ulët, për të folur për bilanc pozitiv i azotit(Zatrimka, mbajtja e azotit). Bëhuni pra një person me një rritje të masës së indit m'yazovoi, gjatë periudhës së rritjes së trupit, vaginës, veshjes pas një sëmundjeje të rëndësishme që po del.

Kampi, me një sasi të caktuar të azotit, i cili futet në trup, transferon marrjen e tij në trup, quhet bilanc negativ i azotit. Mund të vendoset gabim kur hahet me proteina jokompetente, nëse trupi nuk përmban asnjë s aminoacide esenciale me urinë nga proteinat ose me urinë totale.

Proteinat, të cilat janë vikoroze në organizmat në të zezën persiane si të folurit plastik, në procesin e shkatërrimit të tyre sigurojnë energji për sintezën e ATP në klitina dhe çlirimin e nxehtësisë.

METABOLIZMI BILKIV

Proteinat janë një komponent i domosdoshëm i iriqit. Në vіdmіnu vіd blіkіv - karbohidratet dhe yndyrnat nuk janë përbërës thelbësorë të yndyrës. Shchodobovo sprozhivatsya afër 100 g të një personi të shëndetshëm të pjekur. Proteinat Kharchovі - burimi kryesor i azotit për trupin. Në sensi, proteina ekonomike është përbërësi ushqimor më i shtrenjtë. Prandaj, është gjithashtu e rëndësishme në historinë e biokimisë dhe mjekësisë që të vendosen normat e proteinave në të ngrënë.

Në studimet e Karl Voit, normat për reduktimin e proteinës grub u vendosën në 118g/dobu, karbohidratet - 500g/dobu, yndyrat 56g/dobu. M. Rubner ishte i pari që vuri në dukje se 75% e azotit në trup është në depon e proteinave. Bilanci i azotit Vіn sllav (në varësi të sasisë së azotit që një person shpenzon për ushqim dhe sa azot shtohet).

Një person i pjekur i shëndetshëm ka frikë bilanci i azotit - "balanca zero e azotit"(Sasia e azotit të futur në trup konfirmon sasinë e azotit të gëlltitur).

bilanc pozitiv i azotit(sasia shtesë e azotit të futur në trup është më e vogël, sasia më e ulët e asaj të adoptuar). Vetëm në trup, gjatë rritjes ose me zhvillimin e strukturave proteinike (për shembull, në periudhën e plakjes me sëmundje të rënda ose me rritjen e m'yazovoi masi).

Bilanci negativ i azotit(sasi shtesë e kafshës e futur në organizëm me azot, sasi më e vogël e fituar). Kujdes nga mungesa e proteinave në trup. Arsyet: numri i pamjaftueshëm i të bardhëve në їzhі; sëmundje, e cila shoqërohet me rritjen e kolapsit të të bardhëve.

Në historinë e biokimisë, eksperimentet u kryen kur një person ushqehej me më pak karbohidrate dhe yndyrna ("dietë pa proteina"). Mendjet dridheshin nga ekuilibri i azotit. Pas disa ditësh ekskretimi, azoti në trup ndryshoi në të njëjtën vlerë, dhe pas kësaj ai u rrit tre herë në një ditë të agjërimit: personi gëlltiti 53 mg azot për kg ujë për doba (afërsisht 4 g azot për doba). Tsya kіlkіst azoti vіdpovіdaє përafërsisht 23-25 ​​g proteina për doba. Vlera Qiu quhej "KOEFICENTI I PËRGJEGJËSISË". Më pas, të nesërmen, 10 g proteina u shtuan në dietë dhe futja e azotit u rrit në atë kohë. Ale të gjithë të njëjtën bilanc posterіgavsya negative të azotit. Todi në zhu filloi të shtojë 40-45-50 g proteina për prodhim. Me një përmbajtje të tillë të proteinave në iriq, një bilanc zero azoti (balanca e azotit është e barabartë). vlera qiu (40-50 g proteina për dobu) quhej MINIMUM FIZIOLOGJIK I BILKUT.

Në vitin 1951, proporcioni i proteinave u propozua për të ngrënë: 110-120 g proteina për vakt.

Në orën e caktuar, u vërtetua se 8 aminoacide janë thelbësore. Kërkesa përfundimtare për lëkurën e aminoacideve esenciale është 1-1,5 g, dhe i gjithë trupi ka nevojë për 6-9 gram aminoacide esenciale për prodhimin. Shqyrtohet heqja e aminoacideve esenciale në produkte të ndryshme ushqimore. Prandaj, minimumi fiziologjik i proteinave mund të jetë i ndryshëm për produkte të ndryshme.

Sa ju nevojitet për të marrë proteina për një nxitje të azotit? 20 gr. e bardha e vezës, ose 26-27 UAH. bіlkіv m'yasa chi qumësht, ose 30 gr. patate të bardha, ose 67 UAH. të bardhat e borosnit të grurit. E bardha e vezës ka një grup të ri aminoacidesh. Kur hani proteina të trasha, nevojiten më shumë proteina për të mbushur minimumin fiziologjik. Konsumoni më pak për një grua (58 gram për doba), më pak për një person (70 g proteina për doba) - të dhëna nga standardet amerikane.

TRETJA E ATIJ BILKIV TË BARDHË NË traktin gastrointestinal

Mbidozimi nuk lejohet para proceseve të metabolizmit, grimcat merren parasysh nga trupi (sipas sasisë së pastrimit të indeve kanal-trakti intestinalє dovkіllam). Zavdannya perezravlennya - shtypja (ndarja) e molekulave të mëdha të fjalimeve të shijshme në monomerë të vegjël standardë, si zhytja në çati. Ngjyra e të folurit, si rezultat i mbishkrimit, tashmë ka përmirësuar specifikën e specieve. Rezervat e energjisë Ale, të cilat ruhen në zgavrat e skuqjes, dhe më pas zëvendësohen nga trupi.

Të gjitha proceset bimore janë hidrolitike, në mënyrë që të mos çojnë në një humbje të madhe të energjisë - era e keqe nuk oksidohet. Përafërsisht 100 g aminoacide absorbohen në trupin e njeriut, të cilat gjenden në gjak. 400 g të tjera aminoacide duhet të futen në qarkullimin e gjakut për shkak të zbërthimit të proteinave të trupit të tyre. Të gjitha qi 500 g aminoacide me një grup metabolik të aminoacideve. 400 gram vikor përdoren për sintezën e proteinave në trupin e një personi, dhe 100 g zhavorr shpërndahen deri në produktet përfundimtare: sechovin, CO 2. Në procesin e kalbjes, organizmit i krijohen edhe metabolitët e nevojshëm, si një mënyrë për të përmirësuar funksionet e hormoneve, ndërmjetësve në procese të ndryshme dhe të folurit tjetër (për shembull: melanina, hormonet adrenalinë dhe tiroksinë).

Për të bardhët e mëlçisë, periudha e rikthimit duhet të jetë 10 ditë. Për të bardhët m'azovih, kjo periudhë bëhet 80 ditë. Për proteinat e plazmës së gjakut - 14 ditë, mëlçia - 10 ditë. Ale є ketrat, yakі shpejt rozdayutsya (për një periudhë 2 -makroglobulina dhe іnsulіnu napіvrozpadu - 5 min).

Përafërsisht 400 g proteina risintetizohen.

Degradimi i proteinave në aminoacide çon në hidrolizë - H 2 O vjen pas ndarjes së lidhjeve peptide nën veprimin e enzimeve proteolitike. Enzimat proteolitike quhen PROTEINAZA ose PROTEAZA. Іsnuє i pasur me proteinaza të ndryshme. Pas strukturës së qendrës katalitike, të gjitha proteinazat ndahen në 4 klasa:

1. PROTEINAT SERINE - në qendër katalitike kanë aminoacide serinë dhe histidinë.

2. CISTEIN PROTEINAZA - në qendër katalitike, cisteina dhe histidina.

3. PROTEINAZA KARBOXIL (ASPARTY) në qendrën katalitike 2 radikale të acidit aspartik. Pepsina është sjellë deri tek ata.

4. METALOPROTEINAZA. Qendra katalitike e këtyre enzimave përmban histidinën, acidin glutamik dhe jonin metalik (karboksipeptidaza "A", kolagjenaza retard Zn 2+).

Të gjitha proteinazat dallohen për mekanizmin e katalizimit dhe për mendjet e mesit, në të cilat funksionon era e keqe. Molekula e proteinës së lëkurës ka dhjetëra, qindra dhe mijëra lidhje peptide. Proteinaza shkatërron jo një lloj lidhjeje peptide, por caktime suvoro.

Si të njohim thirrjen "vetja"? Varet nga struktura e qendrës së adsorbimit të proteinazave. Lidhjet peptide kanë më pak gjasa të marrin pjesë në zhvillimin e tyre, si aminoacidet.

Struktura e qendrës së adsorbimit është e tillë që lejon njohjen e radikalit aminoacid, grupit COOH, i cili bën lidhjen. Në disa raste, për specifikat e substratit, një aminoacid, një grup amino që krijon lidhje që hidrolizohen, mund të jetë i rëndësishëm. Dhe nganjëherë aminoacidet ofenduese mund të jenë të rëndësishme për caktimin e specifikës së substratit tek enzima.

Nga pikëpamja praktike, të gjitha proteinazat mund të ndahen në 2 grupe sipas specifikës së substratit:

1. PROTEINA PAK SPECIFIKE

2. PROTEINAT SHUMË SPECIFIKE

PROTEINA PAK SPECIFIKE:

Ata kanë një qendër adsorbimi që mund të përdoret lehtësisht për të depozituar vetëm disa nga këto aminoacide, të cilat formojnë lidhje peptide që hidrolizohen nga enzima.

Pepsina

Tse enzima e lëngut të guaskës. Sintetizohet në klitinat e mukozës së farës në formën e një abutmenti joaktiv - pepsinogjenit. Shndërrimi i pepsinogjenit joaktiv në pepsinë aktive ndodh në tubin bosh. Pas aktivizimit, një peptid shkëputet, i cili mbyll qendrën aktive të enzimës. Aktivizimi i pepsinës varet nga dy faktorë:

a) acid klorhidrik (HCl)

b) pepsina aktive, e cila tashmë është tretur, quhet autokatalizë.

Pepsina є karboksil proteinaza dhe katalizon hidrolizën e lidhjeve, të mbushura me aminoacide fenilalaninë (Phen) ose tirozinë (Tyr) në pozicionin R2 (mrekullohuni me foshnjën e përparme), si dhe lidhjen e Ley-Glu. PH-optimumi për pepsinën është 1.0-2.0 pH, që korrespondon me pH-në e lëngut të guaskës.

Rennin

Në lëngun e guaskës, proteina nuk gërmohet tepër nga enzima RENNIN, e cila zbërthen kazeinën e proteinës së qumështit. Renina është e ngjashme me pepsinën dhe ky pH-optimum pasqyron pH-në e mesit të membranës së mukozës (pH=4.5). Rennіn lidhet me pepsinën edhe nga mekanizmi dhe specifika e veprimit.

Kimotripsina.

Sintetizohet në subslug në formën e një pararendësi joaktiv - kimotripsinogen. Kimotripsina aktivizohet nga tripsina aktive dhe me anë të autokatalizës. Lidhje rrënuese, të fiksuara nga grupi karboksilik i tirozinës (Tir), fenilalaninës (Phen) ose triptofanit (Tre) - në pozicionin R1 ose nga radikalet e mëdha hidrofobike leucina (leu), izoleucina (mul) dhe valina (val) në të njëjtën pozicioni R 1 (mrekullohuni me të vegjlit).

Në qendrën aktive të kimotripsinës ekziston një zorrë hidrofobike, në yaku ka aminoacide qi.

tripsinën

Ajo sintetizohet në subslug në formën e një abutmenti joaktiv - tripsinogen. Aktivizohet në zorrët e zbrazëta nga enzima enteropeptidaza për pjesëmarrjen e joneve të kalciumit, si dhe ndërtimin deri në autokatalizë. Lidhjet hidrolizuese të formuara nga aminoacidet e ngarkuara pozitivisht arginina (Arg) dhe lizina (Liz) në pozicionin R1. Qendra e saj e përthithjes është e ngjashme me qendrën e adsorbimit të kimotripsinës, por glibina hidrofobike e zorrëve ka një grup karboksil të ngarkuar negativisht.

Elastase.

Ajo sintetizohet në kreshtën subshlunkovy në një front në dukje joaktive - proelastase. Aktivizohet në zorrën e zbrazët nga tripsina. Hidrolizon lidhjet peptide në pozicionin R1, të tretshëm me glicinë, alaninë dhe serinë.

Të gjitha proteinazat me specifika të ulëta të listuara klasifikohen si endopeptidaza, kështu që lidhjet hidrolizohen në mes të molekulës së proteinës dhe jo në skajet e heshtit polipeptid. Nën ndarjen e proteinazave cich, heshta polipeptide e proteinës ndahet në fragmente të mëdha. Më pas, në qi, gjenden fragmente të mëdha ekzopeptidazash, lëkura e të cilave shteron një aminoacid nga skajet e heshtit polipeptid.

EKZOPEPTIDAZA.

Karboksipeptidaza.

Ato sintetizohen në gjirin subshlunkovy. Aktivizohet nga tripsina në zorrë. Є metaloproteinat. Hidrolizo lidhjet peptide në fundin "C" të molekulës së proteinës. Ekzistojnë 2 lloje: karboksipeptidaza "A" dhe karboksipeptidaza "B".

Karboksipeptidaza "A" ndan aminoacidet me radikale aromatike (ciklike), dhe karboksipeptidaza "B" ndan lizinën dhe argininën.

Aminopeptidaza.

Sintetizohet në mukozën e zorrëve, aktivizohet nga tripsina në zorrë. Hidrolizo lidhjet peptide në fundin "N" të molekulës së proteinës. Ekzistojnë 2 enzima të tilla: aminopeptidaza alanine dhe aminopeptidaza e leucinës.

Alanine aminopeptidaza dekompozon vetëm alaninën, dhe leucine aminopeptidaza zbërthen ose aminoacidet "N"-terminale.

DIPEPTIDASI

Ndani lidhjet peptide më pak në dipeptide.

Të gjitha përshkrimet e enzimave klasifikohen si PROTEINAZA TË ULËTA SPECIFIKE. Erë e keqe është karakteristike për traktin shlunkovo-intestinal.

Së bashku, era e keqe kërkon proteolizën totale të molekulës së proteinës në dhjetë aminoacide, të cilat më pas futen në gjak nga zorrët.

Aminoacidet Smoktuvannya në mënyrën e transportit sekondar-aktive së bashku me Na + (të ngjashme me glukozën).

Disa nga aminoacidet nuk lagen dhe i nënshtrohen proceseve të kalbjes për shkak të pjesëmarrjes së mikroflorës në zorrën e trashë. Produktet e kalbjes së aminoacideve mund të thithen dhe konsumohen nga mëlçia, duke mos njohur reagimin e mjedisit. Raport për çmimin - mrekullohuni me asistentin e Korovkin, f. 333-335.

Proteinazat me specifika të ulëta janë gjithashtu të grumbulluara në lizozome.

FUNKSIONET E PROTEINAZËVE TË VOGLA SPECIFIKË LIZOMALE:

1. Mbroni ndarjen e proteinave të huaja, si një klitin.

2. Mbroni proteolizën totale të proteinave të qelizave tuaja (veçanërisht kur qelizat vdesin).

Në këtë mënyrë, proteoliza totale është një nga proceset biologjike më të rëndësishme, e cila është e nevojshme jo vetëm për gravimin ndërqelizor, por edhe për rinovimin e proteinave në qelizat që po plaken, dhe të trupit në tërësi. I gjithë procesi kryhet nën kontroll të rreptë, i cili siguron mekanizma të veçantë që mbrojnë proteinat nga proteaza mbibotërore.

MEKANIZMAT QË MBROJTIN BLIKAT E PROTEINAZËS:

1. Lloji zakhist "klitini"- Prostorova izolimi i proteinazave nga proteinat e qetë, erërat mund të futen në to. Proteinazat ndërqelizore janë të vendosura në mes të lizozomeve dhe në llum në proteina, ashtu si erërat mund të hidrolizohen.

2. Lloji zakhist "surrat". Besohet se proteinazat gjenden në prekursorë në dukje joaktive (proenzima): për shembull, pepsinogen (në kanal) tripsinogen dhe kimotripsinogen (në pankreas). Pas hidrolizës së lidhjes së këngës, heshtja riaktivizohet dhe enzima bëhet aktive.

3. Lloji zahist "mail zinxhir". Mbështetja e substratit proteinë me anë të përfshirjes në molekulën e parë të çdo strukture kimike (përcaktoni grupet që mbulojnë lidhjet peptide). Trooma rrjedh në mënyra:

por) Glikozilimi i proteinave. Përfshirja e proteinave në përbërësit e karbohidrateve. Glikoproteinat treten. Qi në përbërësin e karbohidrateve dhe funksioni i funksionit aktiv (për shembull, funksioni i receptorit). Në të gjitha glikoproteinat, për ndihmën e pjesës karbohidrate, mbrohet mbrojtja nga diproteinazat.

b) Aminogrupi acetyluvannya. Shtimi i acidit oktovoik të tepërt në amino grupet e lira në molekulën e proteinave.

Nëse proteinaza dihet për natyrën e aktivitetit të saj për shkak të pranisë së një grupi amino, atëherë shfaqja e një tepricë të acetilit transferon proteinazën në proteinazë.

NË) Amidimi i grupit karboksil. Pasojat janë analoge.

D) Fosforilimi i radikaleve në serinë ose tirozinë

4. Rojtar i tipit zakhist. Tse zahist bilkiv për ndihmën e inhibitorëve endogjenë të proteinazës.

Frenuesit endogjenë të proteinazës- veçanërisht proteinat ose peptididet, të cilat vibrohen posaçërisht në qeliza dhe mund të ndërveprojnë me proteinazën dhe ta bllokojnë atë. Dëshira për të marrë fatin e një lloji të dobët lidhjeje, duke lidhur proteinazën me një frenues endogjen të micinës. Nënshtresat me një shkallë të lartë sporadnistyu në tsієї potenazy mund të kapin іngіbіtor zіgo kompleksin z proteinazë dhe nuk do të fillojnë іyati. Plazma ka shumë frenues të tillë, dhe nëse ka proteinaza, atëherë mund të përdoren frenuesit e tyre.

Janë frenues të tillë të proteinazave që janë specifikë për sa i përket klasifikimit në klasën e parë të proteinazave.